Koji elementi čine protein? Što su proteini

Vjeverice- organski spojevi visoke molekulske mase koji se sastoje od ostataka α-aminokiselina.

U proteinski sastav uključuje ugljik, vodik, dušik, kisik, sumpor. Neki proteini tvore komplekse s drugim molekulama koje sadrže fosfor, željezo, cink i bakar.

Proteini imaju veliku molekulsku težinu: albumin jaja - 36 000, hemoglobin - 152 000, miozin - 500 000. Za usporedbu: molekularna težina alkohola je 46, octene kiseline - 60, benzena - 78.

Aminokiselinski sastav proteina

Vjeverice- neperiodični polimeri, čiji su monomeri α-aminokiseline. Obično se 20 vrsta α-aminokiselina naziva proteinskim monomerima, iako ih se preko 170 nalazi u stanicama i tkivima.

Ovisno o tome mogu li se sintetizirati aminokiseline u tijelu ljudi i drugih životinja, razlikuju se: neesencijalne aminokiseline- može se sintetizirati; esencijalne aminokiseline- ne može se sintetizirati. Esencijalne aminokiseline moraju se unijeti u tijelo hranom. Biljke sintetiziraju sve vrste aminokiselina.

Ovisno o sastavu aminokiselina, proteini su: potpuni- sadrže cijeli niz aminokiselina; neispravan- u njihovom sastavu nedostaju neke aminokiseline. Ako se proteini sastoje samo od aminokiselina, tzv jednostavan. Ako proteini osim aminokiselina sadrže i neaminokiselinsku komponentu (prostetičku skupinu), nazivaju se kompleks. Protetičku skupinu mogu predstavljati metali (metaloproteini), ugljikohidrati (glikoproteini), lipidi (lipoproteini), nukleinske kiseline (nukleoproteini).

svi sadrže aminokiseline: 1) karboksilna skupina (-COOH), 2) amino skupina (-NH 2), 3) radikal ili R-skupina (ostatak molekule). Struktura radikala različiti tipovi aminokiseline – razne. Ovisno o broju amino skupina i karboksilnih skupina uključenih u sastav aminokiselina, razlikuju se: neutralne aminokiseline koji ima jednu karboksilnu skupinu i jednu amino skupinu; bazične aminokiseline koji ima više od jedne amino skupine; kisele aminokiseline koji imaju više od jedne karboksilne skupine.

Aminokiseline su amfoterni spojevi, budući da u otopini mogu djelovati i kao kiseline i kao baze. U vodene otopine aminokiseline postoje u različitim ionskim oblicima.

Peptidna veza

Peptidi- organske tvari koje se sastoje od aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama.

Stvaranje peptida nastaje kao rezultat reakcije kondenzacije aminokiselina. Kada amino skupina jedne aminokiseline stupa u interakciju s karboksilnom skupinom druge, između njih nastaje kovalentna veza dušik-ugljik, tzv. peptid. Ovisno o broju aminokiselinskih ostataka uključenih u peptid, postoje dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi itd. Stvaranje peptidne veze može se ponoviti mnogo puta. To dovodi do formiranja polipeptidi. Na jednom kraju peptida nalazi se slobodna amino skupina (nazvana N-kraj), a na drugom je slobodna karboksilna skupina (nazvana C-kraj).

Prostorna organizacija proteinskih molekula

Obavljanje određenih specifičnih funkcija proteina ovisi o prostornoj konfiguraciji njihovih molekula; osim toga, energetski je nepovoljno za stanicu držati proteine u nesavijenom obliku, u obliku lanca, stoga se polipeptidni lanci presavijaju, dobivajući određena trodimenzionalna struktura ili konformacija. Postoje 4 razine prostorna organizacija proteina.

Primarna struktura proteina- redoslijed rasporeda aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu koji čini proteinsku molekulu. Veza između aminokiselina je peptidna veza.

Ako se proteinska molekula sastoji od samo 10 aminokiselinskih ostataka, tada je taj broj teoretski moguće opcije proteinske molekule koje se razlikuju po redoslijedu izmjene aminokiselina - 10 20. Imajući 20 aminokiselina, možete napraviti više od njih velika količina razne kombinacije. U ljudskom tijelu pronađeno je oko deset tisuća različitih bjelančevina koje se razlikuju kako međusobno tako i od bjelančevina drugih organizama.

Primarna struktura proteinske molekule određuje svojstva proteinske molekule i njenu prostornu konfiguraciju. Zamjena samo jedne aminokiseline drugom u polipeptidnom lancu dovodi do promjene svojstava i funkcija proteina. Na primjer, zamjena šeste glutaminske aminokiseline valinom u β-podjedinici hemoglobina dovodi do činjenice da molekula hemoglobina u cjelini ne može obavljati svoju glavnu funkciju - transport kisika; U takvim slučajevima osoba razvije bolest koja se zove anemija srpastih stanica.

Sekundarna struktura- uređeno savijanje polipeptidnog lanca u spiralu (izgleda kao produžena opruga). Zavoji spirale ojačani su vodikovim vezama koje nastaju između karboksilnih skupina i amino skupina. Gotovo sve CO i NH skupine sudjeluju u stvaranju vodikovih veza. Oni su slabiji od peptidnih, ali, ponovljeni mnogo puta, ovoj konfiguraciji daju stabilnost i krutost. Na razini sekundarne strukture nalaze se proteini: fibroin (svila, paukova mreža), keratin (kosa, nokti), kolagen (tetive).

Tercijarna struktura- pakiranje polipeptidnih lanaca u globule, koje nastaje stvaranjem kemijskih veza (vodikovih, ionskih, disulfidnih) i uspostavljanjem hidrofobnih interakcija između radikala aminokiselinskih ostataka. Glavnu ulogu u formiranju tercijarne strukture imaju hidrofilno-hidrofobne interakcije. U vodenim otopinama hidrofobni radikali nastoje se sakriti od vode, grupirajući se unutar globule, dok se hidrofilni radikali, kao rezultat hidratacije (interakcije s vodenim dipolima), nastoje pojaviti na površini molekule. U nekim proteinima, tercijarna struktura je stabilizirana disulfidnim kovalentnim vezama koje se formiraju između atoma sumpora dva cisteinska ostatka. Na razini tercijarne strukture nalaze se enzimi, antitijela i neki hormoni.

Kvartarna struktura karakterističan za složene proteine čije molekule tvore dvije ili više globula. Podjedinice se drže u molekuli ionskim, hidrofobnim i elektrostatskim interakcijama. Ponekad, tijekom formiranja kvaternarne strukture, dolazi do disulfidnih veza između podjedinica. Najproučavaniji protein s kvaternarnom strukturom je hemoglobin. Tvore je dvije α-podjedinice (141 aminokiselinski ostatak) i dvije β-podjedinice (146 aminokiselinskih ostataka). Uz svaku podjedinicu povezana je molekula hema koja sadrži željezo.

Ako iz nekog razloga prostorna konformacija proteina odstupa od normalne, protein ne može obavljati svoje funkcije. Na primjer, uzrok "kravljeg ludila" (spongiformna encefalopatija) je abnormalna konformacija priona, površinskih proteina živčanih stanica.

Svojstva proteina

Određuje ga aminokiselinski sastav i struktura proteinske molekule Svojstva. Proteini kombiniraju bazična i kisela svojstva, određena aminokiselinskim radikalima: što je više kiselih aminokiselina u proteinu, to su njegova kisela svojstva izraženija. Utvrđuje se sposobnost doniranja i dodavanja H + puferska svojstva proteina; Jedan od najjačih pufera je hemoglobin u crvenim krvnim stanicama, koji održava pH krvi na konstantnoj razini. Postoje topljivi proteini (fibrinogen), a postoje netopljivi proteini koji obavljaju mehaničke funkcije (fibroin, keratin, kolagen). Postoje proteini koji su kemijski aktivni (enzimi), a postoje kemijski neaktivni proteini koji su otporni na utjecaje. raznim uvjetima vanjsko okruženje i izrazito nestabilno.

Vanjski čimbenici (toplina, ultraljubičasto zračenje, teški metali i njihove soli, pH promjene, zračenje, dehidracija)

može uzrokovati poremećaj strukturne organizacije proteinske molekule. Proces gubitka trodimenzionalne konformacije svojstvene određenoj proteinskoj molekuli naziva se denaturacija. Uzrok denaturacije je kidanje veza koje stabiliziraju određenu strukturu proteina. U početku se pucaju najslabije veze, a kako uvjeti postaju stroži, pucaju i one jače. Zbog toga se gubi prvo kvartarna, zatim tercijarna i sekundarna struktura. Promjena prostorne konfiguracije dovodi do promjene svojstava proteina i, kao rezultat toga, onemogućuje proteinu da obavlja svoje inherentne biološke funkcije. Ako denaturacija nije popraćena uništenjem primarne strukture, onda može biti reverzibilan, u ovom slučaju dolazi do samoobnavljanja konformacijske karakteristike proteina. Na primjer, membranski receptorski proteini prolaze kroz takvu denaturaciju. Proces obnavljanja strukture proteina nakon denaturacije naziva se renaturacija. Ako je obnova prostorne konfiguracije proteina nemoguća, tada se zove denaturacija nepovratan.

Funkcije proteina

Funkcija	Primjeri i objašnjenja
Izgradnja	Proteini sudjeluju u formiranju staničnih i izvanstaničnih struktura: dio su staničnih membrana (lipoproteini, glikoproteini), kose (keratin), tetiva (kolagen) itd.
Prijevoz	Krvna bjelančevina hemoglobin veže kisik i prenosi ga iz pluća u sva tkiva i organe, a iz njih prenosi ugljični dioksid u pluća; Sastav staničnih membrana uključuje posebne proteine koji osiguravaju aktivan i strogo selektivan prijenos određenih tvari i iona iz stanice u vanjski okoliš i natrag.
Regulatorni	Proteinski hormoni sudjeluju u regulaciji metaboličkih procesa. Na primjer, hormon inzulin regulira razinu glukoze u krvi, potiče sintezu glikogena i povećava stvaranje masti iz ugljikohidrata.
Zaštitni	Kao odgovor na prodor stranih bjelančevina ili mikroorganizama (antigena) u organizam stvaraju se posebne bjelančevine - protutijela koja ih mogu vezati i neutralizirati. Fibrin, nastao iz fibrinogena, pomaže u zaustavljanju krvarenja.
Motor	Kontraktilni proteini aktin i miozin osiguravaju kontrakciju mišića kod višestaničnih životinja.
Signal	U površinsku membranu stanice ugrađene su proteinske molekule koje su sposobne mijenjati svoju tercijarnu strukturu kao odgovor na okolišne čimbenike, primajući tako signale iz vanjske okoline i prenoseći naredbe stanici.
Skladištenje	U tijelu životinja bjelančevine se u pravilu ne pohranjuju, s izuzetkom albumina jaja i mliječnog kazeina. No zahvaljujući bjelančevinama, neke se tvari mogu skladištiti u tijelu; na primjer, tijekom razgradnje hemoglobina željezo se ne uklanja iz tijela, već se skladišti, stvarajući kompleks s proteinom feritinom.
energija	Kada se 1 g bjelančevina razgradi u konačne produkte, oslobađa se 17,6 kJ. Bjelančevine se najprije razgrađuju na aminokiseline, a zatim na konačne proizvode – vodu, ugljični dioksid i amonijak. Međutim, bjelančevine se koriste kao izvor energije tek kada se potroše drugi izvori (ugljikohidrati i masti).
Katalitički	Jedna od najvažnijih funkcija proteina. Osiguravaju ga proteini - enzimi koji ubrzavaju biokemijske reakcije koje se odvijaju u stanicama. Na primjer, ribuloza bifosfat karboksilaza katalizira fiksaciju CO 2 tijekom fotosinteze.

Enzimi

Enzimi, ili enzima, su posebna klasa proteina koji su biološki katalizatori. Zahvaljujući enzimima, biokemijske reakcije odvijaju se ogromnom brzinom. Brzina enzimskih reakcija je desetke tisuća puta (a ponekad i milijune) veća od brzine reakcija koje se odvijaju uz sudjelovanje anorganskih katalizatora. Tvar na koju enzim djeluje naziva se supstrat.

Enzimi su globularni proteini, strukturne značajke enzime možemo podijeliti u dvije skupine: jednostavne i složene. Jednostavni enzimi su jednostavni proteini, tj. sastoji samo od aminokiselina. Složeni enzimi su složeni proteini, tj. Osim proteinskog dijela, sadrže skupinu neproteinske prirode - kofaktor. Neki enzimi koriste vitamine kao kofaktore. Molekula enzima sadrži poseban dio koji se naziva aktivni centar. Aktivni centar- mali dio enzima (od tri do dvanaest aminokiselinskih ostataka), gdje dolazi do vezanja supstrata ili supstrata kako bi se formirao kompleks enzim-supstrat. Po završetku reakcije, kompleks enzim-supstrat se razgrađuje na enzim i proizvod(e) reakcije. Neki enzimi imaju (osim aktivnih) alosterički centri- područja na koja su pričvršćeni regulatori brzine enzima ( alosterički enzimi).

Reakcije enzimske katalize karakteriziraju: 1) visoka učinkovitost, 2) stroga selektivnost i usmjerenost djelovanja, 3) specifičnost supstrata, 4) fina i precizna regulacija. Specifičnost supstrata i reakcije reakcija enzimske katalize objašnjena je hipotezama E. Fischera (1890.) i D. Koshlanda (1959.).

E. Fisher (hipoteza ključ-brava) sugerirali su da prostorne konfiguracije aktivnog centra enzima i supstrata moraju točno odgovarati jedna drugoj. Supstrat se uspoređuje s "ključem", enzim s "bravom".

D. Koshland (hipoteza ruka-rukavica) sugerirali da se prostorna korespondencija između strukture supstrata i aktivnog središta enzima stvara samo u trenutku njihove međusobne interakcije. Ova se hipoteza također naziva hipoteza inducirane korespondencije.

Brzina enzimskih reakcija ovisi o: 1) temperaturi, 2) koncentraciji enzima, 3) koncentraciji supstrata, 4) pH. Treba naglasiti da su enzimi proteini, njihova aktivnost je najveća u fiziološki normalnim uvjetima.

Većina enzima može djelovati samo na temperaturama između 0 i 40°C. Unutar ovih granica, brzina reakcije povećava se približno 2 puta sa svakim povećanjem temperature od 10 °C. Na temperaturama iznad 40 °C dolazi do denaturacije proteina i opada aktivnost enzima. Na temperaturama blizu ledišta, enzimi se inaktiviraju.

Kako se količina supstrata povećava, brzina enzimske reakcije raste sve dok broj molekula supstrata ne postane jednak broju enzimske molekule. S daljnjim povećanjem količine supstrata, brzina se neće povećati, jer su aktivni centri enzima zasićeni. Povećanje koncentracije enzima dovodi do povećane katalitičke aktivnosti, budući da se veći broj molekula supstrata transformira u jedinici vremena.

Za svaki enzim postoji optimalna pH vrijednost pri kojoj ispoljava maksimalnu aktivnost (pepsin - 2,0, salivarna amilaza - 6,8, pankreasna lipaza - 9,0). Pri višim ili nižim pH vrijednostima aktivnost enzima opada. Kod naglih promjena u pH, enzim denaturira.

Brzina alosteričkih enzima regulirana je tvarima koje se vežu za alosteričke centre. Ako te tvari ubrzavaju reakciju, zovu se aktivatori, ako uspore - inhibitori.

Podjela enzima

Prema vrsti kemijskih transformacija koje kataliziraju, enzimi se dijele u 6 klasa:

oksireduktaze(prijenos atoma vodika, kisika ili elektrona s jedne tvari na drugu - dehidrogenaza),
transferaze(prijenos metilne, acilne, fosfatne ili amino skupine s jedne tvari na drugu - transaminaza),
hidrolaze(reakcije hidrolize u kojima iz supstrata nastaju dva produkta - amilaza, lipaza),
liaze(nehidrolitička adicija na supstrat ili odvajanje skupine atoma od njega, pri čemu se mogu pokidati C-C, C-N, C-O, C-S veze - dekarboksilaza),
izomeraze(intramolekulska reorganizacija - izomeraza),
ligaze(spoj dviju molekula kao rezultat nastanka C-C veze, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Klase su zauzvrat podijeljene na podklase i podklase. U trenutnoj međunarodnoj klasifikaciji svaki enzim ima specifičan kod koji se sastoji od četiri broja odvojena točkama. Prvi broj je klasa, drugi je potklasa, treći je podklasa, četvrti je serijski broj enzima u ovoj podklasi, na primjer, šifra arginaze je 3.5.3.1.

Ići predavanja br.2"Struktura i funkcije ugljikohidrata i lipida"

Ići predavanja br.4"Struktura i funkcije ATP nukleinskih kiselina"

Vjeverice

Predavanje 2

Funkcije proteina

Kemijski sastav bjelančevine

Karakteristike proteinogenih aminokiselina

Struktura proteina

Klasifikacija proteina

Svojstva proteina i metode istraživanja

Proteini su strukturalni sastavni dijelovi organa i tkiva, izlož enzimski aktivnost (enzimi) sudjeluju u regulaciji metabolizma. Prijevoz proteini koji prenose protone i elektrone kroz membrane osiguravaju bioenergetiku: apsorpciju svjetla, disanje, proizvodnju ATP-a. Rezervni dijelovi bjelančevine (karakteristične uglavnom za biljke) talože se u sjemenkama i koriste se za prehranu klijanaca tijekom procesa klijanja. Izgaranjem ATP-a, proteini osiguravaju mehanički aktivnost, sudjeluju u kretanju citoplazme i drugih staničnih organela. Važno zaštitnički funkcija proteina: hidrolitički enzimi lizosoma i vakuola razgrađuju štetne tvari koje ulaze u stanicu; glikoproteini su uključeni u zaštitu biljaka od patogena; proteini obavljaju krioprotektivne i antifriz funkcije. Jedan protein može imati dvije ili više funkcija (neki membranski proteini mogu imati strukturne i enzimske funkcije).

Nevjerojatna raznolikost funkcije proteina i njihova velika zastupljenost odražavaju se u njihovom nazivu - bjelančevine(od grčkog " protos» - primarni, najvažniji). U pravilu je sadržaj bjelančevina u biljkama manji nego u životinja: u vegetativnim organima količina bjelančevina je obično 5-15% suhe težine. Tako lišće timothyja sadrži 7% bjelančevina, a lišće djeteline i grahorice 15%. Više proteina ima u sjemenkama: žitarice imaju prosječno 10-20%, mahunarke i uljarice - 25-35%. Sjemenke soje su najbogatije bjelančevinama – čak do 40%, a ponekad i više.

U biljnim stanicama proteini su obično povezani s ugljikohidratima, lipidima i drugim spojevima, kao i membranama, što ih čini teškim za ekstrakciju i dobivanje čistih pripravaka, posebno iz vegetativni organi. S tim u vezi bolje su proučene bjelančevine sjemena u biljkama, gdje ih ima više i odakle se lakše ekstrahiraju.

Proteini – organski spojevi koji imaju sljedeći elementarni sastav: ugljik 51-55 %; kisik 21-23 %; vodik 6,6-7,3 %; dušik 15-18 %; sumpor 0,3-2,4%. Neki proteini također sadrže fosfor (0,2-2 %), željezo i drugi elementi. Karakterističan pokazatelj elementarnog sastava bjelančevina u svim organizmima je prisutnost dušik, u prosjeku se uzima jednako 16 % . Relativna postojanost ovog pokazatelja omogućuje njegovu upotrebu za kvantitativno određivanje proteina: relativna vrijednost sadržaja dušika u proteinima, kao postotak, pomnožena je s faktorom pretvorbe - 6,25 (100:16 = 6,25). Prema kemijskoj prirodi proteina - heteropolimeri, izgrađen od ostataka aminokiseline. Aminokiseline (AA) su organski spojevi u čijim je molekulama zamijenjen jedan ili više atoma vodika amino skupine(- NN 2).

Vjeverica bogata vitaminima i mineralima kao što su: vitamin B2 - 11,7%, vitamin PP - 20%, kalij - 12,2%, fosfor - 21,5%, željezo - 26,1%, selen - 16,9%

Zašto je Belka korisna?

Vitamin B2 sudjeluje u redoks reakcijama, pomaže povećati osjetljivost boja vizualnog analizatora i adaptaciju na tamu. Nedovoljan unos vitamina B2 prati narušeno stanje kože, sluznice, oslabljen vid pri svjetlu i sumraku.
Vitamin PP sudjeluje u redoks reakcijama energetskog metabolizma. Nedovoljan unos vitamina prati poremećaj normalnog stanja kože, gastrointestinalnog trakta i živčanog sustava.
Kalij je glavni unutarstanični ion koji sudjeluje u regulaciji ravnoteže vode, kiseline i elektrolita, sudjeluje u procesima provođenja živčanih impulsa i regulaciji tlaka.
Fosfor sudjeluje u mnogim fiziološkim procesima, uključujući energetski metabolizam, regulira acidobaznu ravnotežu, ulazi u sastav fosfolipida, nukleotida i nukleinskih kiselina, te je neophodan za mineralizaciju kostiju i zuba. Nedostatak dovodi do anoreksije, anemije i rahitisa.
Željezo dio je proteina različitih funkcija, uključujući enzime. Sudjeluje u prijenosu elektrona i kisika, osigurava pojavu redoks reakcija i aktivaciju peroksidacije. Nedovoljna konzumacija dovodi do hipokromne anemije, deficita mioglobina, atonije skeletnih mišića, povećanog umora, miokardiopatije i atrofičnog gastritisa.
Selen- bitan element antioksidativnog obrambenog sustava ljudskog organizma, ima imunomodulatorni učinak, sudjeluje u regulaciji djelovanja hormona štitnjače. Nedostatak dovodi do Kashin-Beckove bolesti (osteoartritis s višestrukim deformacijama zglobova, kralježnice i udova), Keshanove bolesti (endemska miokardiopatija) i nasljedne trombastenije.

i dalje skrivati

Potpuni vodič za najviše zdravi proizvodi možete pogledati u aplikaciji

Vjeverice- organski spojevi visoke molekulske mase koji se sastoje od ostataka α-aminokiselina.

U proteinski sastav uključuje ugljik, vodik, dušik, kisik, sumpor. Neki proteini tvore komplekse s drugim molekulama koje sadrže fosfor, željezo, cink i bakar.

Proteini imaju veliku molekulsku težinu: albumin jaja - 36 000, hemoglobin - 152 000, miozin - 500 000. Za usporedbu: molekularna težina alkohola je 46, octene kiseline - 60, benzena - 78.

Aminokiselinski sastav proteina

Vjeverice- neperiodični polimeri, čiji su monomeri α-aminokiseline. Obično se 20 vrsta α-aminokiselina naziva proteinskim monomerima, iako ih se preko 170 nalazi u stanicama i tkivima.

svi sadrže aminokiseline: 1) karboksilna skupina (-COOH), 2) amino skupina (-NH 2), 3) radikal ili R-skupina (ostatak molekule). Struktura radikala je različita za različite vrste aminokiselina. Ovisno o broju amino skupina i karboksilnih skupina uključenih u sastav aminokiselina, razlikuju se: neutralne aminokiseline koji ima jednu karboksilnu skupinu i jednu amino skupinu; bazične aminokiseline koji ima više od jedne amino skupine; kisele aminokiseline koji imaju više od jedne karboksilne skupine.

Aminokiseline su amfoterni spojevi, budući da u otopini mogu djelovati i kao kiseline i kao baze. U vodenim otopinama aminokiseline postoje u različitim ionskim oblicima.

Peptidna veza

Peptidi- organske tvari koje se sastoje od aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama.

Prostorna organizacija proteinskih molekula

Primarna struktura proteina- redoslijed rasporeda aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu koji čini proteinsku molekulu. Veza između aminokiselina je peptidna veza.

Ako se proteinska molekula sastoji od samo 10 aminokiselinskih ostataka, tada je broj teoretski mogućih varijanti proteinskih molekula koje se razlikuju po redoslijedu izmjene aminokiselina 10 20. Budući da ima 20 aminokiselina, od njih možete napraviti još raznovrsnije kombinacije. U ljudskom tijelu pronađeno je oko deset tisuća različitih bjelančevina koje se razlikuju kako međusobno tako i od bjelančevina drugih organizama.

Svojstva proteina

Određuje ga aminokiselinski sastav i struktura proteinske molekule Svojstva. Proteini kombiniraju bazična i kisela svojstva, određena aminokiselinskim radikalima: što je više kiselih aminokiselina u proteinu, to su njegova kisela svojstva izraženija. Utvrđuje se sposobnost doniranja i dodavanja H + puferska svojstva proteina; Jedan od najjačih pufera je hemoglobin u crvenim krvnim stanicama, koji održava pH krvi na konstantnoj razini. Postoje topljivi proteini (fibrinogen), a postoje netopljivi proteini koji obavljaju mehaničke funkcije (fibroin, keratin, kolagen). Postoje proteini koji su kemijski aktivni (enzimi), postoje kemijski neaktivni proteini koji su otporni na razne uvjete okoline i oni koji su izrazito nestabilni.

Vanjski čimbenici (toplina, ultraljubičasto zračenje, teški metali i njihove soli, pH promjene, zračenje, dehidracija)

Funkcije proteina

Funkcija	Primjeri i objašnjenja
Izgradnja	Proteini sudjeluju u formiranju staničnih i izvanstaničnih struktura: dio su staničnih membrana (lipoproteini, glikoproteini), kose (keratin), tetiva (kolagen) itd.
Prijevoz	Krvna bjelančevina hemoglobin veže kisik i prenosi ga iz pluća u sva tkiva i organe, a iz njih prenosi ugljični dioksid u pluća; Sastav staničnih membrana uključuje posebne proteine koji osiguravaju aktivan i strogo selektivan prijenos određenih tvari i iona iz stanice u vanjski okoliš i natrag.
Regulatorni	Proteinski hormoni sudjeluju u regulaciji metaboličkih procesa. Na primjer, hormon inzulin regulira razinu glukoze u krvi, potiče sintezu glikogena i povećava stvaranje masti iz ugljikohidrata.
Zaštitni	Kao odgovor na prodor stranih bjelančevina ili mikroorganizama (antigena) u organizam stvaraju se posebne bjelančevine - protutijela koja ih mogu vezati i neutralizirati. Fibrin, nastao iz fibrinogena, pomaže u zaustavljanju krvarenja.
Motor	Kontraktilni proteini aktin i miozin osiguravaju kontrakciju mišića kod višestaničnih životinja.
Signal	U površinsku membranu stanice ugrađene su proteinske molekule koje su sposobne mijenjati svoju tercijarnu strukturu kao odgovor na okolišne čimbenike, primajući tako signale iz vanjske okoline i prenoseći naredbe stanici.
Skladištenje	U tijelu životinja bjelančevine se u pravilu ne pohranjuju, s izuzetkom albumina jaja i mliječnog kazeina. No zahvaljujući bjelančevinama, neke se tvari mogu skladištiti u tijelu; na primjer, tijekom razgradnje hemoglobina željezo se ne uklanja iz tijela, već se skladišti, stvarajući kompleks s proteinom feritinom.
energija	Kada se 1 g bjelančevina razgradi u konačne produkte, oslobađa se 17,6 kJ. Bjelančevine se najprije razgrađuju na aminokiseline, a zatim na konačne proizvode – vodu, ugljični dioksid i amonijak. Međutim, bjelančevine se koriste kao izvor energije tek kada se potroše drugi izvori (ugljikohidrati i masti).
Katalitički	Jedna od najvažnijih funkcija proteina. Osiguravaju ga proteini - enzimi koji ubrzavaju biokemijske reakcije koje se odvijaju u stanicama. Na primjer, ribuloza bifosfat karboksilaza katalizira fiksaciju CO 2 tijekom fotosinteze.

Enzimi

Kako se količina supstrata povećava, brzina enzimske reakcije raste sve dok se broj molekula supstrata ne izjednači s brojem molekula enzima. S daljnjim povećanjem količine supstrata, brzina se neće povećati, jer su aktivni centri enzima zasićeni. Povećanje koncentracije enzima dovodi do povećane katalitičke aktivnosti, budući da se veći broj molekula supstrata transformira u jedinici vremena.

Brzina alosteričkih enzima regulirana je tvarima koje se vežu za alosteričke centre. Ako te tvari ubrzavaju reakciju, zovu se aktivatori, ako uspore - inhibitori.

Podjela enzima

Prema vrsti kemijskih transformacija koje kataliziraju, enzimi se dijele u 6 klasa:

oksireduktaze(prijenos atoma vodika, kisika ili elektrona s jedne tvari na drugu - dehidrogenaza),
transferaze(prijenos metilne, acilne, fosfatne ili amino skupine s jedne tvari na drugu - transaminaza),
hidrolaze(reakcije hidrolize u kojima iz supstrata nastaju dva produkta - amilaza, lipaza),
liaze(nehidrolitička adicija na supstrat ili odvajanje skupine atoma od njega, pri čemu se mogu pokidati C-C, C-N, C-O, C-S veze - dekarboksilaza),
izomeraze(intramolekulska reorganizacija - izomeraza),
ligaze(veza dviju molekula kao rezultat stvaranja C-C, C-N, C-O, C-S veza - sintetaza).

Ići predavanja br.2"Struktura i funkcije ugljikohidrata i lipida"

Ići predavanja br.4"Struktura i funkcije ATP nukleinskih kiselina"

Osnovna svojstva proteina ovise o njihovoj kemijskoj strukturi. Proteini su visokomolekularni spojevi čije su molekule građene od ostataka alfa aminokiselina, tj. aminokiseline u kojima su primarna amino skupina i karboksilna skupina povezane s istim ugljikovim atomom (prvi ugljikov atom računajući od karbonilne skupine).

Iz proteina se hidrolizom izolira 19-32 vrste alfa aminokiselina, ali obično se dobije 20 alfa aminokiselina (to su tzv. proteinogeni aminokiseline). Njihova opća formula:

zajednički dio za sve aminokiseline

R je radikal, tj. skupina atoma u molekuli aminokiseline povezana s alfa ugljikovim atomom i ne sudjeluje u formiranju okosnice polipeptidnog lanca.

Među produktima hidrolize mnogih proteina pronađeni su prolin i hidroksiprolin koji sadrže imino skupinu =NH, a ne amino skupinu H 2 N- i zapravo su iminokiseline, a ne aminokiseline.

Aminokiseline su bezbojne kristalne tvari koje se tope i razgrađuju kada visoke temperature(iznad 250°C). Lako topljiv, uglavnom, u vodi i netopljiv u eteru i drugim organskim otapalima.

Aminokiseline istovremeno sadrže dvije skupine sposobne za ionizaciju: karboksilnu skupinu, koja ima kisela svojstva, i amino skupinu, koja ima bazična svojstva, tj. aminokiseline su amfoterni elektroliti.

U jako kiselim otopinama aminokiseline su prisutne u obliku pozitivno nabijenih iona, au alkalnim otopinama - u obliku negativnih iona.

Ovisno o pH vrijednosti okoliša, svaka aminokiselina može imati pozitivan ili negativan naboj.

pH vrijednost okoline u kojoj su čestice aminokiselina električki neutralne označava se kao njihova izoelektrična točka.

Sve aminokiseline izvedene iz proteina, s izuzetkom glicina, optički su aktivne jer sadrže asimetrični ugljikov atom u alfa položaju.

Od 17 optički aktivnih proteinskih aminokiselina, 7 ih karakterizira desna /+/, a 10 lijeva /-/ rotacija ravnine polariziranog snopa, ali sve one pripadaju L-seriji.

Aminokiseline serije D pronađene su u nekim prirodnim spojevima i biološkim objektima (na primjer, u bakterijama iu antibioticima gramicidinu i aktinomicinu). Fiziološki značaj D- i L-aminokiselina je različit. Životinje i biljke u pravilu uopće ne apsorbiraju aminokiseline D-serije ili se slabo apsorbiraju, jer su enzimski sustavi životinja i biljaka posebno prilagođeni L-aminokiselinama. Važno je napomenuti da se optički izomeri mogu razlikovati prema okusu: aminokiseline L-serije su gorke ili bez okusa, a aminokiseline D-serije su slatke.

Sve skupine aminokiselina karakteriziraju reakcije u kojima sudjeluju amino skupine ili karboksilne skupine ili obje. Osim toga, radikali aminokiselina sposobni su za različite interakcije. Radikali aminokiselina reagiraju:

Stvaranje soli;

Redoks reakcije;

Reakcije aciliranja;

Esterifikacija;

Amidacija;

Fosforilacija.

Ove reakcije, koje dovode do stvaranja obojenih proizvoda, naširoko se koriste za identifikaciju i semikvantitativno određivanje pojedinačnih aminokiselina i proteina, na primjer, ksantoproteinska reakcija (amidacija), Millonova reakcija (stvaranje soli), biuretska reakcija (soli stvaranje), reakcija ninhidrina (oksidacija) itd.

Fizička svojstva aminokiselinskih radikala također su vrlo raznolika. To se prije svega odnosi na njihov volumen i naboj. Raznolikost aminokiselinskih radikala po kemijskoj prirodi i fizička svojstva određuje višenamjenske i specifične značajke proteine koje stvaraju.

Klasifikacija aminokiselina koje se nalaze u proteinima može se provesti prema različitim kriterijima: strukturi ugljikovog skeleta, sadržaju -COOH i H 2 N skupina itd. Najracionalnija klasifikacija temelji se na razlikama u polarnosti amino kiselinskih radikala pri pH 7, tj. pri pH vrijednosti koja odgovara intracelularnim uvjetima. U skladu s tim, aminokiseline koje čine proteine mogu se podijeliti u četiri klase:

Aminokiseline s nepolarnim radikalima;

Aminokiseline s nenabijenim polarnim radikalima;

Aminokiseline s negativno nabijenim polarnim radikalima;

Aminokiseline s pozitivno nabijenim polarnim radikalima

Pogledajmo strukturu ovih aminokiselina.

Aminokiseline s nepolarnim R-skupinama (radikali)

Ova klasa uključuje četiri alifatske aminokiseline (alanin, valin, izoleucin, leucin), dvije aromatske aminokiseline (fenilalanin, triptofan), jednu aminokiselinu koja sadrži sumpor (metionin) i jednu imino kiselinu (prolin). Zajedničko vlasništvo ovih aminokiselina je njihova manja topljivost u vodi u usporedbi s polarnim aminokiselinama. Njihova struktura je sljedeća:

Alanin (α-aminopropionska kiselina)

valin (α-aminoizovalerijanska kiselina)

Leucin (α-aminoizokaproična kiselina)

Izoleucin (α-amino-β-metilvalerijanska kiselina)

Fenilalanin (α-amino-β-fenilpropionska kiselina)

Triptofan (α-amino-β-indolpropionska kiselina)

Metionin (α-amino-γ-metil-tiobuterna kiselina)

Prolin (pirolidin-α-karboksilna kiselina)

2. Aminokiseline s nenabijenim polarnim R-skupinama (radikali)

Ova klasa uključuje jednu alifatsku aminokiselinu - glicin (glikokol), dvije hidroksi aminokiseline - serin i treonin, jednu aminokiselinu koja sadrži sumpor - cistein, jednu aromatsku aminokiselinu - tirozin i dva amida - asparagin i glutamin.

Te su aminokiseline topljivije u vodi nego aminokiseline s nepolarnim R skupinama jer njihove polarne skupine mogu stvarati vodikove veze s molekulama vode. Njihova struktura je sljedeća:

Glicin ili glikokol (α-aminooctena kiselina)

Serin (α-amino-β-hidroksipropionska kiselina)

Treonin (α-amino-β-hidroksimaslačna kiselina)

Cistein (α-amino-β-tiopropionska kiselina)

Tirozin (α-amino-β-parahidroksifenilpropionska kiselina)

Asparagin

Svidio vam se članak? Podijeli

Ispiši ovaj članak