Ce elemente alcătuiesc proteinele? Ce sunt proteinele

Veverițe- compuși organici cu greutate moleculară mare formați din reziduuri de α-aminoacizi.

ÎN compozitia proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.

Proteinele au o greutate moleculară mare: albumina de ou - 36.000, hemoglobina - 152.000, miozina - 500.000 Pentru comparație: greutatea moleculară a alcoolului este de 46, acidul acetic - 60, benzen - 78.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

Veverițe- polimeri neperiodici, ai căror monomeri sunt α-aminoacizi. De obicei, 20 de tipuri de α-aminoacizi sunt numite monomeri proteici, deși peste 170 dintre ei se găsesc în celule și țesuturi.

În funcție de dacă aminoacizii pot fi sintetizați în corpul oamenilor și al altor animale, aceștia se disting: aminoacizi neesențiali- poate fi sintetizat; aminoacizi esentiali- nu poate fi sintetizat. Aminoacizii esențiali trebuie să fie furnizați organismului prin alimente. Plantele sintetizează toate tipurile de aminoacizi.

În funcție de compoziția de aminoacizi, proteinele sunt: complete- conțin întregul set de aminoacizi; defect- unii aminoacizi lipsesc din compozitia lor. Dacă proteinele constau numai din aminoacizi, ele se numesc simplu. Dacă proteinele conțin, pe lângă aminoacizi, o componentă non-aminoacid (grup protetic), ele se numesc complex. Grupul protetic poate fi reprezentat de metale (metaloproteine), carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine).

Toate aminoacizii conțin: 1) grupare carboxil (-COOH), 2) grupare amino (-NH 2), 3) radical sau grup R (restul moleculei). Structura radicalului diferite tipuri aminoacizi – diverși. În funcție de numărul de grupări amino și grupări carboxil incluse în compoziția aminoacizilor, acestea se disting: aminoacizi neutri având o grupare carboxil și o grupare amino; aminoacizi bazici având mai mult de o grupare amino; aminoacizi acizi având mai mult de o grupare carboxil.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri, deoarece în soluție pot acționa atât ca acizi, cât și ca baze. În soluțiile apoase, aminoacizii există în diferite forme ionice.

Legătura peptidică

Peptide- substanțe organice formate din reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice.

Formarea peptidelor are loc ca urmare a reacției de condensare a aminoacizilor. Când gruparea amino a unui aminoacid interacționează cu gruparea carboxil a altuia, între ele are loc o legătură covalentă azot-carbon, care se numește peptidă. În funcție de numărul de resturi de aminoacizi incluse în peptidă, există dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etc. Formarea unei legături peptidice poate fi repetată de mai multe ori. Aceasta duce la formare polipeptide. La un capăt al peptidei există o grupare amino liberă (numită N-terminal), iar la celălalt există o grupare carboxil liberă (numită C-terminal).

Organizarea spațială a moleculelor proteice

Efectuarea anumitor funcții specifice de către proteine depinde de configurația spațială a moleculelor acestora în plus, este nefavorabil din punct de vedere energetic pentru celulă să mențină proteinele într-o formă desfășurată, sub formă de lanț, prin urmare lanțurile polipeptidice sunt supuse plierii, dobândind o; anumită structură tridimensională sau conformație. Sunt 4 niveluri organizarea spațială proteine.

Structura primară a proteinei- secvența de aranjare a resturilor de aminoacizi în lanțul polipeptidic care alcătuiește molecula proteică. Legătura dintre aminoacizi este o legătură peptidică.

Dacă o moleculă de proteină este formată din doar 10 resturi de aminoacizi, atunci numărul este teoretic opțiuni posibile molecule proteice care diferă în ordinea alternanței aminoacizilor - 10 20. Având 20 de aminoacizi, puteți obține mai mulți din ei Mai mult diverse combinatii. În corpul uman au fost găsite aproximativ zece mii de proteine diferite, care diferă atât una de cealaltă, cât și de proteinele altor organisme.

Este structura primară a moleculei proteice care determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială. Înlocuirea unui singur aminoacid cu altul într-un lanț polipeptidic duce la o schimbare a proprietăților și funcțiilor proteinei. De exemplu, înlocuirea celui de-al șaselea aminoacid glutamin din subunitatea β a hemoglobinei cu valină duce la faptul că molecula de hemoglobină în ansamblu nu își poate îndeplini funcția principală - transportul oxigenului; În astfel de cazuri, persoana dezvoltă o boală numită anemie cu celule falciforme.

Structura secundara- plierea ordonată a lanțului polipeptidic într-o spirală (pare un arc prelungit). Turnurile helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen care apar între grupările carboxil și grupările amino. Aproape toate grupările CO și NH participă la formarea legăturilor de hidrogen. Ele sunt mai slabe decât cele peptidice, dar, repetate de multe ori, conferă stabilitate și rigiditate acestei configurații. La nivelul structurii secundare se regasesc proteine: fibroina (matase, panza de paianjen), keratina (par, unghii), colagen (tendoane).

Structura terțiară- împachetarea lanţurilor polipeptidice în globule, rezultate din formarea de legături chimice (hidrogen, ionice, disulfură) şi stabilirea interacţiunilor hidrofobe între radicalii reziduurilor de aminoacizi. Rolul principal în formarea structurii terțiare îl joacă interacțiunile hidrofil-hidrofobe. În soluțiile apoase, radicalii hidrofobi tind să se ascundă de apă, grupându-se în interiorul globului, în timp ce radicalii hidrofili, ca urmare a hidratării (interacțiunii cu dipolii de apă), tind să apară la suprafața moleculei. În unele proteine, structura terțiară este stabilizată prin legături covalente disulfurice formate între atomii de sulf ai două reziduuri de cisteină. La nivelul structurii terțiare există enzime, anticorpi și unii hormoni.

Structura cuaternară caracteristic proteinelor complexe ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice. Uneori, în timpul formării unei structuri cuaternare, între subunități apar legături disulfurice. Cea mai studiată proteină cu structură cuaternară este hemoglobină. Este format din două subunități α (141 de resturi de aminoacizi) și două subunități β (146 de resturi de aminoacizi). Cu fiecare subunitate este asociată o moleculă de hem care conține fier.

Dacă din anumite motive conformația spațială a proteinelor se abate de la normal, proteina nu își poate îndeplini funcțiile. De exemplu, cauza „boii vacii nebune” (encefalopatie spongiformă) este conformația anormală a prionilor, proteinele de suprafață ale celulelor nervoase.

Proprietățile proteinelor

Compoziția de aminoacizi și structura moleculei proteice o determină proprietăți. Proteinele combină proprietățile de bază și acide, determinate de radicalii aminoacizi: cu cât o proteină conține mai mulți aminoacizi acizi, cu atât proprietățile sale acide sunt mai pronunțate. Se determină capacitatea de a dona și de a adăuga H + proprietățile tampon ale proteinelor; Una dintre cele mai puternice soluții tampon este hemoglobina din celulele roșii din sânge, care menține pH-ul sângelui la un nivel constant. Există proteine solubile (fibrinogen), și există proteine insolubile care îndeplinesc funcții mecanice (fibroină, keratina, colagen). Există proteine care sunt active din punct de vedere chimic (enzime) și există proteine inactive din punct de vedere chimic care sunt rezistente la influență. diverse conditii mediu extern și extrem de instabil.

Factori externi (caldura, radiatii ultraviolete, metale grele si sarurile acestora, modificari ale pH-ului, radiatii, deshidratare)

poate provoca perturbarea organizării structurale a moleculei proteice. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată este numit denaturare. Cauza denaturarii este ruperea legaturilor care stabilizeaza o anumita structura proteica. Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte și, pe măsură ce condițiile devin mai stricte, se rup și cele mai puternice. Prin urmare, se pierd mai întâi structurile cuaternare, apoi terțiare și secundare. O modificare a configurației spațiale duce la o modificare a proprietăților proteinei și, ca urmare, face imposibil ca proteina să-și realizeze inerente. functii biologice. Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea structurii primare, atunci poate fi reversibil, în acest caz, are loc auto-recuperarea conformației caracteristice proteinei. De exemplu, proteinele receptorilor membranari suferă o astfel de denaturare. Procesul de refacere a structurii proteinelor după denaturare se numește renaturare. Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci se numește denaturare ireversibil.

Funcțiile proteinelor

Funcţie	Exemple și explicații
Constructii	Proteinele sunt implicate în formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare (lipoproteine, glicoproteine), păr (keratina), tendoane (colagen) etc.
Transport	Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele, iar din acestea transferă dioxidul de carbon către plămâni; Compoziția membranelor celulare include proteine speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi.
de reglementare	Hormonii proteici iau parte la reglarea proceselor metabolice. De exemplu, hormonul insulina reglează nivelul de glucoză din sânge, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați.
De protecţie	Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării.
Motor	Proteinele contractile actina și miozina asigură contracția musculară la animalele multicelulare.
Semnal	În membrana de suprafață a celulei sunt încorporate molecule de proteine care sunt capabile să-și schimbe structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu, primind astfel semnale din mediul extern și transmitând comenzi către celulă.
Depozitare	În organismul animalelor, proteinele, de regulă, nu sunt stocate, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Dar datorită proteinelor, unele substanțe pot fi stocate în organism, de exemplu, în timpul defalcării hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este stocat, formând un complex cu feritina proteică.
Energie	Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi, apoi în produsele finale - apă, dioxid de carbon și amoniac. Cu toate acestea, proteinele sunt folosite ca sursă de energie doar atunci când alte surse (carbohidrați și grăsimi) sunt consumate.
catalitic	Una dintre cele mai importante funcții ale proteinelor. Furnizat de proteine - enzime care accelerează reacțiile biochimice care apar în celule. De exemplu, ribulozobifosfat carboxilaza catalizează fixarea CO 2 în timpul fotosintezei.

Enzime

Enzime, sau enzime, sunt o clasă specială de proteine care sunt catalizatori biologici. Datorită enzimelor, reacțiile biochimice au loc cu o viteză extraordinară. Viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii de ori (și uneori de milioane) mai mare decât viteza reacțiilor care au loc cu participarea catalizatorilor anorganici. Substanța asupra căreia acționează enzima se numește substrat.

Enzimele sunt proteine globulare, caracteristici structurale enzimele pot fi împărțite în două grupe: simple și complexe. Enzime simple sunt proteine simple, adică constau numai din aminoacizi. Enzime complexe sunt proteine complexe, adică În plus față de partea proteică, ele conțin un grup de natură non-proteică - cofactor. Unele enzime folosesc vitamine ca cofactori. Molecula de enzimă conține o parte specială numită centru activ. Centru activ- o mică secțiune a enzimei (de la trei până la douăsprezece reziduuri de aminoacizi), unde are loc legarea substratului sau substraturilor pentru a forma un complex enzimă-substrat. La terminarea reacției, complexul enzimă-substrat se descompune în enzimă și produs(i) de reacție. Unele enzime au (cu excepția activelor) centri alosterici- zone la care sunt atașați regulatorii de viteză a enzimelor ( enzime alosterice).

Reacțiile de cataliză enzimatică se caracterizează prin: 1) eficiență ridicată, 2) selectivitate strictă și direcție de acțiune, 3) specificitate substratului, 4) reglare fină și precisă. Substratul și specificitatea de reacție a reacțiilor de cataliză enzimatică sunt explicate prin ipotezele lui E. Fischer (1890) și D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipoteza blocării tastelor) a sugerat că configurațiile spațiale ale centrului activ al enzimei și ale substratului trebuie să corespundă exact una cu cealaltă. Substratul este comparat cu „cheia”, enzima cu „lacătul”.

D. Koshland (ipoteza mână-mănuși) a sugerat că corespondența spațială dintre structura substratului și centrul activ al enzimei este creată numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză se mai numește ipoteza corespondenței induse.

Viteza reacțiilor enzimatice depinde de: 1) temperatură, 2) concentrația enzimei, 3) concentrația substratului, 4) pH-ul. Trebuie subliniat faptul că, deoarece enzimele sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare în condiții normale din punct de vedere fiziologic.

Majoritatea enzimelor pot funcționa doar la temperaturi cuprinse între 0 și 40°C. În aceste limite, viteza de reacție crește de aproximativ 2 ori la fiecare creștere de 10 °C a temperaturii. La temperaturi peste 40 °C, proteina este supusă denaturarii și activitatea enzimatică scade. La temperaturi apropiate de îngheț, enzimele sunt inactivate.

Pe măsură ce cantitatea de substrat crește, viteza reacției enzimatice crește până când numărul de molecule de substrat devine egală cu numărul molecule de enzime. Cu o creștere suplimentară a cantității de substrat, viteza nu va crește, deoarece centrii activi ai enzimei sunt saturati. O creștere a concentrației de enzime duce la creșterea activității catalitice, deoarece un număr mai mare de molecule de substrat suferă transformări pe unitatea de timp.

Pentru fiecare enzimă, există o valoare optimă a pH-ului la care prezintă activitate maximă (pepsină - 2,0, amilaza salivară - 6,8, lipaza pancreatică - 9,0). La valori mai mari sau mai mici ale pH-ului, activitatea enzimatică scade. Odată cu schimbări bruște ale pH-ului, enzima se denaturează.

Viteza enzimelor alosterice este reglată de substanțe care se atașează de centrii alosterici. Dacă aceste substanțe accelerează o reacție, se numesc activatori, dacă încetinesc - inhibitori.

Clasificarea enzimelor

Pe baza tipului de transformări chimice pe care le catalizează, enzimele sunt împărțite în 6 clase:

oxireductaze(transferul atomilor de hidrogen, oxigen sau electroni de la o substanță la alta - dehidrogenază),
transferaze(transferul grupării metil, acil, fosfat sau amino de la o substanță la alta - transaminaza),
hidrolaze(reacții de hidroliză în care din substrat se formează doi produși - amilază, lipază),
liazele(adăugarea nehidrolitică la substrat sau detașarea unui grup de atomi din acesta, caz în care legăturile C-C, C-N, C-O, C-S pot fi rupte - decarboxilază),
izomerazele(rearanjare intramoleculară - izomerază),
ligaze(conectarea a două molecule ca urmare a formării Conexiuni C-C, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Clasele sunt la rândul lor subdivizate în subclase și subsubclase. În clasificarea internațională actuală, fiecare enzimă are un cod specific format din patru numere separate prin puncte. Primul număr este clasa, al doilea este subclasa, al treilea este subsubclasa, al patrulea este numărul de serie al enzimei din această subclasă, de exemplu, codul arginazei este 3.5.3.1.

Du-te la cursurile nr. 2„Structura și funcțiile carbohidraților și lipidelor”

Du-te la cursurile nr. 4„Structura și funcțiile acizilor nucleici ATP”

Veverițe

Cursul 2

Funcțiile proteinelor

Compoziția chimică proteine

Caracteristicile aminoacizilor proteinogeni

Structura proteinei

Clasificarea proteinelor

Proprietățile proteinelor și metodele de cercetare

Proteinele sunt structural componente ale organelor și țesuturilor, expune enzimatic activitatea (enzimele) sunt implicate în reglarea metabolismului. Transport proteinele care transferă protoni și electroni prin membrane oferă bioenergetică: absorbția luminii, respirația, producția de ATP. Piese de schimb proteinele (caracteristice mai ales plantelor) se depun în semințe și sunt folosite pentru hrănirea răsadurilor în timpul procesului de germinare. Prin arderea ATP, proteinele furnizează mecanic activitate, participă la mișcarea citoplasmei și a altor organite celulare. Important de protecţie funcția proteinelor: enzimele hidrolitice ale lizozomilor și vacuolelor descompun substanțele nocive care intră în celulă; glicoproteinele sunt implicate în protejarea plantelor de agenți patogeni; proteinele îndeplinesc funcții crioprotectoare și antigel. O singură proteină poate avea două sau mai multe funcții (unele proteine de membrană pot avea funcții structurale și enzimatice).

Varietate uimitoare funcțiile proteinelor și prevalența lor ridicată sunt reflectate în numele lor - proteine(din greaca " protos» - primar, cel mai important). De regulă, conținutul de proteine din plante este mai mic decât la animale: în organele vegetative, cantitatea de proteine este de obicei de 5-15% din greutatea uscată. Astfel, frunzele de timoteu conțin 7% proteine, iar frunzele de trifoi și vezica conțin 15%. Există mai multe proteine în semințe: cerealele au în medie 10-20%, leguminoasele și semințele oleaginoase - 25-35%. Semințele de soia sunt cele mai bogate în proteine - până la 40% și uneori mai mari.

ÎN celule vegetale proteinele sunt de obicei asociate cu carbohidrați, lipide și alți compuși, precum și cu membrane, făcându-le dificil de extras și de obținere a medicamentelor pure, în special din organe vegetative. În acest sens, proteinele din semințe au fost mai bine studiate la plante, unde sunt mai abundente și de unde se extrag mai ușor.

proteine - compuși organici având următoarea compoziție elementară: carbon 51-55 %; oxigen 21-23 %; hidrogen 6,6-7,3 %; azot 15-18 %; sulf 0,3-2,4%. Unele proteine mai conțin fosfor (0,2-2 %), fier si alte elemente. Un indicator caracteristic al compoziției elementare a proteinelor în toate organismele este prezența azot, în medie se ia egal 16 % . Constanța relativă a acestui indicator face posibilă utilizarea acestuia pentru determinarea cantitativă a proteinei: valoarea relativă a conținutului de azot proteic, ca procent, este înmulțită cu factorul de conversie - 6,25 (100: 16 = 6,25). În funcție de natura chimică a proteinelor - heteropolimeri, construit din rămășițe aminoacizi. Aminoacizi (AA) sunt compuși organici în ale căror molecule sunt înlocuiți unul sau mai mulți atomi de hidrogen grupări amino(- NН 2).

Veveriţă bogat în vitamine și minerale precum: vitamina B2 - 11,7%, vitamina PP - 20%, potasiu - 12,2%, fosfor - 21,5%, fier - 26,1%, seleniu - 16,9%

De ce este utilă Belka?

Vitamina B2 participă la reacții redox, ajută la creșterea sensibilității la culoare a analizorului vizual și la adaptarea la întuneric. Aportul insuficient de vitamina B2 este însoțit de starea afectată a pielii, membranelor mucoase și deficiența vederii la lumină și amurg.
Vitamina PP participă la reacțiile redox ale metabolismului energetic. Aportul insuficient de vitamine este însoțit de perturbarea stării normale a pielii, a tractului gastrointestinal și a sistemului nervos.
Potasiu este principalul ion intracelular care participă la reglarea echilibrului de apă, acid și electroliți, participă la procesele de conducere a impulsurilor nervoase și de reglare a presiunii.
Fosfor ia parte la multe procese fiziologice, inclusiv metabolismul energetic, reglează echilibrul acido-bazic, face parte din fosfolipide, nucleotide și acizi nucleici și este necesar pentru mineralizarea oaselor și a dinților. Deficiența duce la anorexie, anemie și rahitism.
Fier face parte din proteine cu diferite funcții, inclusiv enzime. Participă la transportul de electroni, oxigen, asigură fluxul de redox reacții și activare a peroxidării. Consumul insuficient duce la anemie hipocromă, deficit de mioglobină atonia mușchilor scheletici, oboseală crescută, miocardiopatie și gastrită atrofică.
Seleniu- un element esențial al sistemului de apărare antioxidantă al organismului uman, are efect imunomodulator, participă la reglarea acțiunii hormonilor tiroidieni. Deficiența duce la boala Kashin-Beck (osteoartrita cu multiple deformări ale articulațiilor, coloanei vertebrale și membrelor), boala Keshan (miocardiopatie endemică) și trombastenie ereditară.

încă ascunde

Ghid complet cel mai mult produse sanatoase te poti uita in aplicatie

Veverițe- compuși organici cu greutate moleculară mare formați din reziduuri de α-aminoacizi.

ÎN compozitia proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

Toate aminoacizii conțin: 1) grupare carboxil (-COOH), 2) grupare amino (-NH 2), 3) radical sau grup R (restul moleculei). Structura radicalului este diferită pentru diferite tipuri de aminoacizi. În funcție de numărul de grupări amino și grupări carboxil incluse în compoziția aminoacizilor, acestea se disting: aminoacizi neutri având o grupare carboxil și o grupare amino; aminoacizi bazici având mai mult de o grupare amino; aminoacizi acizi având mai mult de o grupare carboxil.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri, deoarece în soluție pot acționa atât ca acizi, cât și ca baze. În soluțiile apoase, aminoacizii există în diferite forme ionice.

Legătura peptidică

Peptide- substanțe organice formate din reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice.

Organizarea spațială a moleculelor proteice

Dacă o moleculă de proteină este formată din doar 10 resturi de aminoacizi, atunci numărul de variante teoretic posibile ale moleculelor de proteine care diferă în ordinea alternanței aminoacizilor este de 10 20. Având 20 de aminoacizi, puteți face și mai multe combinații diferite din aceștia. În corpul uman au fost găsite aproximativ zece mii de proteine diferite, care diferă atât una de cealaltă, cât și de proteinele altor organisme.

Proprietățile proteinelor

Compoziția de aminoacizi și structura moleculei proteice o determină proprietăți. Proteinele combină proprietățile de bază și acide, determinate de radicalii aminoacizi: cu cât o proteină conține mai mulți aminoacizi acizi, cu atât proprietățile sale acide sunt mai pronunțate. Se determină capacitatea de a dona și de a adăuga H + proprietățile tampon ale proteinelor; Una dintre cele mai puternice soluții tampon este hemoglobina din celulele roșii din sânge, care menține pH-ul sângelui la un nivel constant. Există proteine solubile (fibrinogen), și există proteine insolubile care îndeplinesc funcții mecanice (fibroină, keratina, colagen). Sunt proteine active din punct de vedere chimic (enzime), sunt proteine inactive din punct de vedere chimic care sunt rezistente la diverse conditii de mediu si cele care sunt extrem de instabile.

Factori externi (caldura, radiatii ultraviolete, metale grele si sarurile acestora, modificari ale pH-ului, radiatii, deshidratare)

poate provoca perturbarea organizării structurale a moleculei proteice. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată este numit denaturare. Cauza denaturarii este ruperea legaturilor care stabilizeaza o anumita structura proteica. Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte și, pe măsură ce condițiile devin mai stricte, se rup și cele mai puternice. Prin urmare, se pierd mai întâi structurile cuaternare, apoi terțiare și secundare. O modificare a configurației spațiale duce la o modificare a proprietăților proteinei și, în consecință, face imposibilă ca proteina să își îndeplinească funcțiile biologice inerente. Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea structurii primare, atunci poate fi reversibil, în acest caz, are loc auto-recuperarea conformației caracteristice proteinei. De exemplu, proteinele receptorilor membranari suferă o astfel de denaturare. Procesul de refacere a structurii proteinelor după denaturare se numește renaturare. Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci se numește denaturare ireversibil.

Funcțiile proteinelor

Funcţie	Exemple și explicații
Constructii	Proteinele sunt implicate în formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare (lipoproteine, glicoproteine), păr (keratina), tendoane (colagen) etc.
Transport	Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele, iar din acestea transferă dioxidul de carbon către plămâni; Compoziția membranelor celulare include proteine speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi.
de reglementare	Hormonii proteici iau parte la reglarea proceselor metabolice. De exemplu, hormonul insulina reglează nivelul de glucoză din sânge, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați.
De protecţie	Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării.
Motor	Proteinele contractile actina și miozina asigură contracția musculară la animalele multicelulare.
Semnal	În membrana de suprafață a celulei sunt încorporate molecule de proteine care sunt capabile să-și schimbe structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu, primind astfel semnale din mediul extern și transmitând comenzi către celulă.
Depozitare	În organismul animalelor, proteinele, de regulă, nu sunt stocate, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Dar datorită proteinelor, unele substanțe pot fi stocate în organism, de exemplu, în timpul defalcării hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este stocat, formând un complex cu feritina proteică.
Energie	Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi, apoi în produsele finale - apă, dioxid de carbon și amoniac. Cu toate acestea, proteinele sunt folosite ca sursă de energie doar atunci când alte surse (carbohidrați și grăsimi) sunt consumate.
catalitic	Una dintre cele mai importante funcții ale proteinelor. Furnizat de proteine - enzime care accelerează reacțiile biochimice care apar în celule. De exemplu, ribulozobifosfat carboxilaza catalizează fixarea CO 2 în timpul fotosintezei.

Enzime

Pe măsură ce cantitatea de substrat crește, viteza reacției enzimatice crește până când numărul de molecule de substrat este egal cu numărul de molecule de enzimă. Cu o creștere suplimentară a cantității de substrat, viteza nu va crește, deoarece centrii activi ai enzimei sunt saturati. O creștere a concentrației de enzime duce la creșterea activității catalitice, deoarece un număr mai mare de molecule de substrat suferă transformări pe unitatea de timp.

Clasificarea enzimelor

Pe baza tipului de transformări chimice pe care le catalizează, enzimele sunt împărțite în 6 clase:

oxireductaze(transferul atomilor de hidrogen, oxigen sau electroni de la o substanță la alta - dehidrogenază),
transferaze(transferul grupării metil, acil, fosfat sau amino de la o substanță la alta - transaminaza),
hidrolaze(reacții de hidroliză în care din substrat se formează doi produși - amilază, lipază),
liazele(adăugarea nehidrolitică la substrat sau detașarea unui grup de atomi din acesta, caz în care legăturile C-C, C-N, C-O, C-S pot fi rupte - decarboxilază),
izomerazele(rearanjare intramoleculară - izomerază),
ligaze(conectarea a două molecule ca urmare a formării legăturilor C-C, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Du-te la cursurile nr. 2„Structura și funcțiile carbohidraților și lipidelor”

Du-te la cursurile nr. 4„Structura și funcțiile acizilor nucleici ATP”

Proprietățile de bază ale proteinelor depind de structura lor chimică. Proteinele sunt compuși cu molecul mare ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi alfa, de exemplu. aminoacizi în care gruparea amino primară și gruparea carboxil sunt legate de același atom de carbon (primul atom de carbon numărând din gruparea carbonil).

Din proteine sunt izolate prin hidroliză 19-32 de tipuri de aminoacizi alfa, dar de obicei se obțin 20 de aminoacizi alfa (aceștia sunt așa-numiții proteinogenic aminoacizi). Formula lor generală:

parte comună pentru toți aminoacizii

R este un radical, adică o grupare de atomi într-o moleculă de aminoacid asociată cu un atom de carbon alfa și care nu participă la formarea coloanei vertebrale a unui lanț polipeptidic.

Printre produsele de hidroliză a multor proteine s-au găsit prolina și hidroxiprolina, care conțin o grupă imino =NH, și nu o grupă amino H 2 N- și sunt de fapt iminoacizi, nu aminoacizi.

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore care se topesc și se descompun atunci când temperaturi ridicate(peste 250°C). Ușor solubil, în cea mai mare parte, în apă și insolubil în eter și alți solvenți organici.

Aminoacizii conțin simultan două grupe capabile de ionizare: o grupare carboxil, care are proprietăți acide și o grupare amino, care are proprietăți bazice, adică. aminoacizii sunt electroliți amfoteri.

În soluțiile puternic acide, aminoacizii sunt prezenți sub formă de ioni încărcați pozitiv, iar în soluțiile alcaline - sub formă de ioni negativi.

În funcție de valoarea pH-ului mediului, orice aminoacid poate avea o sarcină pozitivă sau negativă.

Valoarea pH-ului mediului în care particulele de aminoacizi sunt neutre din punct de vedere electric este desemnată ca punct izoelectric.

Toți aminoacizii derivați din proteine, cu excepția glicinei, sunt optic activi, deoarece conțin un atom de carbon asimetric în poziția alfa.

Dintre cei 17 aminoacizi proteici optic activi, 7 sunt caracterizați prin rotirea la dreapta /+/ și 10 prin rotația la stânga /-/ a planului fasciculului polarizat, dar toți aparțin seriei L.

În unele compuși naturaliși obiecte biologice (de exemplu, în bacterii și în compoziția antibioticelor gramicidină și actinomicină), s-au găsit aminoacizi din seria D. Semnificația fiziologică a aminoacizilor D și L este diferită. Aminoacizii din seria D, de regulă, fie nu sunt absorbiți deloc de animale și plante, fie sunt slab absorbiți, deoarece sistemele enzimatice ale animalelor și plantelor sunt adaptate în mod specific la L-aminoacizi. Este de remarcat faptul că izomerii optici pot fi distinși după gust: aminoacizii din seria L sunt amari sau fără gust, iar aminoacizii din seria D sunt dulci.

Toate grupele de aminoacizi sunt caracterizate prin reacții în care grupările amino sau grupări carboxil, sau ambele în același timp. În plus, radicalii aminoacizi sunt capabili de o varietate de interacțiuni. Radicalii de aminoacizi reacţionează:

Formarea de sare;

Reacții redox;

Reacții de acilare;

Esterificare;

Amidarea;

Fosforilarea.

Aceste reacții, care conduc la formarea de produse colorate, sunt utilizate pe scară largă pentru identificarea și determinarea semi-cantitativă a aminoacizilor și proteinelor individuali, de exemplu, reacția xantoproteinelor (amidare), reacția Millon (formarea sării), reacția biuretului (sare). formarea), reacția ninhidrinei (oxidare) etc.

Proprietățile fizice ale radicalilor de aminoacizi sunt, de asemenea, foarte diverse. Aceasta se referă, în primul rând, la volumul și încărcarea acestora. Diversitatea radicalilor aminoacizi după natura chimică și proprietăți fizice determină multifuncţională şi caracteristici specifice proteinele pe care le formează.

Clasificarea aminoacizilor găsiți în proteine poate fi efectuată după diferite criterii: structura scheletului de carbon, conținutul de grupe -COOH și H 2 N etc. Clasificarea cea mai rațională se bazează pe diferențele de polaritate a aminoacizilor. radicali acizi la pH 7, adică la o valoare a pH-ului corespunzătoare condiţiilor intracelulare. În conformitate cu aceasta, aminoacizii care alcătuiesc proteinele pot fi împărțiți în patru clase:

Aminoacizi cu radicali nepolari;

Aminoacizi cu radicali polari neîncărcați;

Aminoacizi cu radicali polari încărcați negativ;

Aminoacizi cu radicali polari încărcați pozitiv

Să ne uităm la structura acestor aminoacizi.

Aminoacizi cu grupe R nepolare (radicali)

Această clasă include patru aminoacizi alifatici (alanină, valină, izoleucină, leucină), doi aminoacizi aromatici (fenilalanină, triptofan), un aminoacid care conține sulf (metionină) și un iminoacid (prolină). Proprietate comună dintre acești aminoacizi este solubilitatea lor mai mică în apă în comparație cu aminoacizii polari. Structura lor este următoarea:

Alanină (acid α-aminopropionic)

Valină (acid α-aminoizovaleric)

Leucină (acid α-aminoizocaproic)

Isoleucină (acid α-amino-β-metilvaleric)

Fenilalanina (acid α-amino-β-fenilpropionic)

Triptofan (acid α-amino-β-indolepropionic)

Metionină (acid α-amino-γ-metil-tiobutiric)

Prolina (acid pirolidin-α-carboxilic)

2. Aminoacizi cu grupări R polare neîncărcate (radicali)

Această clasă include un aminoacid alifatic - glicină (glicocol), doi hidroxiaminoacizi - serină și treonină, un aminoacid care conține sulf - cisteină, un aminoacid aromatic - tirozină și două amide - asparagină și glutamina.

Acești aminoacizi sunt mai solubili în apă decât aminoacizii cu grupări R nepolare, deoarece grupările lor polare pot forma legături de hidrogen cu moleculele de apă. Structura lor este următoarea:

Glicină sau glicocol (acid α-aminoacetic)

Serina (acid α-amino-β-hidroxipropionic)

Treonina (acid α-amino-β-hidroxibutiric)

Cisteină (acid α-amino-β-tiopropionic)

Tirozina (acid α-amino-β-parahidroxifenilpropionic)

Asparagină

Ți-a plăcut articolul? Împărtășește-l

Imprimați acest articol