Белки. Строение и функции
Урок разработан преподавателем биологии и химии Грабиной Н.В. Четко указаны цели, методы и тип урока, перечислено оборудование. Строго выдержана структура урока. Проверка усвоенных знаний осуществляется разными формами опроса. При изучении нового материала преподаватель использует интересные приемы, мотивирует и вовлекает студентов в работу. Итог такой работы - таблица "Функции белков". В данном уроке использованы инновационные технологии: проблемные, интеллектуальные, групповые, информационно-коммуникационные. План-конспект этого урока может быть использован учителями средней школы и преподавателями СПО.
Скачать:
Предварительный просмотр:
ТЕМА УРОКА: Белки. Состав, структура, строение и функции белков.
ЦЕЛИ УРОКА: 1.Образовательная: актуализировать знания учащихся о белках из школьного курса биологии; расширить знания о строении и функциях белков;
2. Развивающая: развивать умения систематизировать свои знания, пользоваться дополнительной литературой; уметь пользоваться приёмами сравнения, обобщения, делать выводы.
3. Воспитательная: соблюдать правила работы в коллективе.
ОБОРУДОВАНИЕ: компьютер, презентация «Уровни организации белков»; таблицы «Скелет и мышцы человека»; «Инфузория-туфелька»; опорные схемы «Аминокислоты»; «Состав белков»; модель белка гемоглобина; опорные конспекты «Функции белков»; динамическая модель структуры белков; рисунки «Тутовый шелкопряд»; «Эритроциты»; коллекция шерсти и кожи; пробирки, Н 2 О 2 ; кусочки вареного и сырого мяса и картофеля; пакеты с зернами пшеницы, кукуруза; яйца, молоко; семена бобовых.
Тип урока : комбинированный.
Методы и приемы обучения : проблемный, cловесно-наглядный, информационно-коммуникационный, решение задач, выступления.
Форма проведения : урок-семинар.
ХОД УРОКА.
I. Организационный момент.
II. Актуализация опорных знаний.
1. Индивидуальный опрос (у доски) по теме «Неорганические вещества клетки»:
Химический состав клетки;
Вода, ее значение для организма;
Минеральные соли, значение катионов и анионов;
2. Работа по карточкам (макроэлементы, микроэлементы, ультрамикроэлементы клетки).
3. а) Фронтальный опрос:
Что изучает цитология?
Назовите основные этапы развития цитологии.
Кто первым обнаружил ячейки – клетки на срезе пробки бузины?
Кто открыл одноклеточные организмы?
Назовите фамилии ученых, первыми доказавших, что все растения и животные состоят из клеток.
Что такое клетка в свете современной клеточной теории?
Б) Занимательные задачи:
Установлено, что растения в среднем используют менее 1% поглощаемой воды. Куда расходуется остальная?
Ответ: большая часть воды расходуется на транспирацию – испарение воды с поверхности растения.
Чем пауки дышат в воде?
Ответ: Паук – серебрянка «строит» воздушный колокол, повторяя несколько раз сложные операции по доставке пузырьков воздуха.
III. Мотивация учебной деятельности. Изучение нового материала.
1. Вступительное слово учителя:
На уроках биологии в школе большинство из вас вы изучали тему «Белки».
Что вы помните о белках из школьного курса биологии? (Опорные конспекты)
Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые входят в состав живых организмов. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связаны с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, м ы без исключения встречаем и явления жизни».
« Жизнь - есть способ существования белковых тел».
Начало химическому исследованию белков было положено итальянцем Беккари (1728 г.), когда из пшеницы он выделил клейковину - новый класс веществ. Огромный вклад в изучение строения молекул белка внес немецкий ученый, лауреат Нобелевской премии Эмиль Фишер (1852-1919 гг.). 10 лет он занимался синтезом аминокислот и пришел к выводу, что они связаны между собой пептидной связью СО-NН (1907 г.) Теория Фишера – основная в химии белков. Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Существуют 20 аминокислот (таблицы на столах). Различают заменимые и незаменимые, или «волшебные» аминокислоты. Молекулярная масса белков колеблется от 6500 (инсулин) до 32000000 (белок вируса гриппа). Если молекула белка состоит из 20 разных аминокислот, то для неё существуют 2432902008178640000 изомеров!!! Несмотря на разнообразие в строении, состав молекул белка ограничен количеством элементов: С – 50-55%;О – 21-24%; N – 15-18%;Н – 6-7%S – 0,3-2,5 % Некоторые белки содержат P (молоко), Fe (кровь), Mg (хлорофилл), Zn, Cu, Se. В организме животных белков больше, чем в организме растений.
2. Объяснение учителя с элементами беседы и комментариями учащихся.
А) Классификация белков:
I. По химическому составу :
/ \
Протеины Протеиды
(при гидролизе образуются (при гидролизе образуются аминокислоты и
Только аминокислоты) другие компоненты небелковой природы-
Углеводы, нуклеиновые кислоты, Н3РО4)
Гликопротеиды;
Нуклеопротеиды;
Липопротеиды
II. По форме молекулы :
/ \
Фибриллярные Глобулярные
(длинные, нитевидные; (плотная компактная структура сферической
структурная и защитная функции) формы; ферментативная, транспортная функции;
Антитела.)
Б) Структура белков.
Динамическое моделирование уровней организации белковой молекулы. (студент)
Первичная(последовательность аминокислот в полипептидной цепи – пептидная связь);
Вторичная(пространственная конфигурация в виде спирали, или гармошки – водородная связь);
Третичная(пространственная конфигурация в виде глобулы, или шара – дисульфидная, ковалентная, ионная, водородная связь);
Четвертичная (совокупность нескольких третичных структур).Пример – молекула гемоглобина(демонстрация модели).
3. Объяснение учителя.
Свойства белков:
1)Химические свойства белков определяют разнообразные функциональные группы, которые входят в состав их молекул:
СООН (кислотные свойства) и NН 2 (основные свойства)
В целом, аминокислоты проявляют амфотерные свойства.
2) Денатурация – нарушение структуры белка, изменение физических, химичес-
Ких и биологических свойств (при изменении t°, облучении, резком изменении рН среды)
Денатурация
/ \
Обратимая Необратимая
(если не разрушена первичная структура) (разрушена все структуры)
Ренатурация – процесс восстановления естественной структуры белка.
4. Выступление студентов с сообщениями и демонстрацией плакатов, рисунков и натуральных объектов(функции белков):
Cтроительная функция (демонстрация: скелет животного, рога оленя, рисунок паука и паутины, тутового шелкопряда);
Регуляторная (демонстрация: плакат «Пищеварительная система человека», поджелудочная железа – рисунок);
Транспортная (модель белка гемоглобина, рисунок эритроцитов);
Каталитическая (демонстрация опыта с Н 2 О 2 и натуральными продуктами);
Защитная (плакат «Кровеносная система человека», рисунок лейкоцитов, тромбоцитов);
Сократительная (плакат « Мышцы человека», « Простейшие: инфузория – туфелька»);
Энергетическая (сравнительная таблица « Энергетическая ценность органических веществ»);
Запасающая (демонстрация: упаковка молока, зерна пшеницы, ржи, кукурузы, куриное яйцо).
По мере выступления студентов заполняется таблица в тетрадях.
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Название функции | Примеры белков | Характеристика функции |
|
1. Строительная (структурная) | Кератин | Волосяной покров, кости, ногти | Участие в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки. |
Коллаген Фиброин Оссеин | Соединительная ткань, железы насекомых, кости | Образование нитей натурального шелка. |
|
2. Регуляторная | Инсулин | Поджелудочная железа | Регулирует поступление и уровень глюкозы в крови. Функция гормонов, влияющих на активность ферментов. |
Гистоны Гормон роста | В крови | ||
3. Транспортная | Гемоглобин | Эритроциты крови | Переносит О 2, питательные вещества и СО 2. |
Альбумины | Кровь | Транспорт жирных кислот. |
|
4. Каталитическая | Б-ферменты Каталаза Рибонуклеаза Трипсин | Во всех клетках и тканях животных и растений | Ускоряют химические реакции, способствуют расщеплению питательных веществ и вредных соединений. |
5. Защитная | Антитела крови Фибриноген Тромбин Интерферон | Кровеносная система (лейкоциты) | Иммунная защита организмов. Свертывание крови. Подавляет развитие вирусов. |
6. Сократительная | Актин Миозин Фибрилл | Мышечные волокна. Структура ресничек и жгутиков простейших | Сокращение мышц. Движение простейших. Все виды движений. |
7. Энергетическая | Все белки | Клетки всех организмов | Источник энергии для клеток (1г белка – 17,6 кДж энергии) |
8. Запасная (питательная) | Казеин | Молоко | Запас питательных веществ. |
Альбумин | Яйца | ||
Клейковина | Пшеница | ||
Зеин | Кукуруза |
IV. ЗАКРЕПЛЕНИЕ ИЗУЧЕННОГО
1. Выводы учителя
Выполняемые функции определяют биологическое значение белков.
Основное качество пищевого белка – способность снабжать организм аминокислотами.
Организация правильного питания! (Не только количество, но и качество).
Наиболее ценные белки животного происхождения – молоко, сыр (2,2 %) и молочные продукты: яйца, рыба (18 %), мясо (20 %).
Источники белков растительного происхождения – зерновые (мука, крупы, макароны) и бобовые (фасоль, горох).
Овощи бедны белком, но они способствуют лучшей усвояемости белков.
2. Выступление студентов:
Получение искусственной белковой пищи и кормов;
Химические способы (из углеводородов – нефти);
Микробиологические способы.
3. Фронтальная итоговая беседа с учащимися.
Что изучали? (Игра «Цепочка»)
Каждый высказывает 3 основных понятия, которые больше всего запомнились.
V. ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ.
Выучить конспект, закончить работу над таблицей.
Вспомнить из школьного курса биологии строение и функции углеводов и липидов .
Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Функции их разнообразны.
| Функция | Примеры и пояснения |
| 1. Строительная | Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д. |
| 2. Транспортная | Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. |
| 3. Регуляторная | Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. |
| 4. Защитная | В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений |
| 5. Двигательная | Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных |
| 6. Сигнальная | В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку. |
| 7. Запасающая | В организме животных белки как правило не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином. |
| 8. Энергетическая | При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы. |
| 9. Каталитическая | Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобисфосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе. |
Ферменты илиэнзимы – особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .
Ферменты – глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы - кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр – небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), именно в котором происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры – участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).
Для реакций ферментативного катализа
характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция.Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э.Фишера (1890) и Д.Кошланда (1959). Э.Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с "ключом", фермент – с «замком».
Д.Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.
Большинство неорганических катализаторов ускоряют химические реакции при очень высоких температурах, имеют максимальную эффективность в сильнокислой или сильнощелочной среде, при высоких давлениях, а большинство ферментов активны при температурах 35-45˚С, физиологических значениях кислотности раствора и при нормальном атмосферном давлении; скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н 2 О 2 → 2Н 2 О + О 2 . В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза (М=252000) за 1 сек. расщепляет 100 тыс. молекул Н 2 О 2 (М=34). Известно более 2000 различных ферментов, представленных белками с высокой молекулярной массой.
Скорость ферментативных реакций зависит от 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) коцентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.
|
Рис. . Зависимость скорости реакции от концентрации фермента, субстрата, рН, температуры
При увеличении количества молекул субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока не произойдет насыщение активных центров фермента – если активный центр каталазы расщепляет в секунду 100 000 молекул субстрата, то при количестве молекул субстрата более 100 000 на активный центр скорость реакции не возрастет.
Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.
Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин – 2,0, амилаза слюны – 6,8, липаза поджелудочной железы – 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.
Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят – ингибиторами .Классификация ферментов . По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов: 1) оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому – дегидрогеназа), 2) трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому – трансаминаза), 3) гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта – амилаза, липаза), 4) лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи «С-С», «С-N», «С-О», «С-S» – декарбоксилаза), 5) изомеразы (внутримолекулярная перестройка – изомераза), 6) лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей «С-С», «С-N», «С-О», «С-S» – синтетаза
Глава 9. Биологические функции белков
Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях - несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.
1)
Каталитическая (ферментативная) функция:
Многочисленные биохимические реакции в живых организмах
протекают в мягких условиях при температурах,
близких к 40 градусам С, и значениях рН близких
к нейтральным. В этих условиях скорости протекания
большинства реакций ничтожно малы, поэтому для
их приемлемого осуществления необходимы специальные
биологические катализаторы - ферменты
.
Даже такая простая реакция, как дегидратация угольной
кислоты:
катализируется ферментом карбоангидразой . Вообще все реакции, за исключением реакции фотолиза воды , в живых организмах катализируются ферментами. Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором - ионом металла или специальной органической молекулой. Ферменты обладают высокой, иногда уникальной, избирательностью действия. Например, ферменты, катализирующие присоединение -аминокислот к соответствующим т-РНК в процессе биосинтеза белка, катализируют присоединение только L-аминокислот и не катализируют присоединение D-аминокислот.
2)
Транспортная функция белков:
Внутрь клетки должны поступать многочисленные
вещества, обеспечивающие ее строительным материалом
и энергией. В то же время все биологические мембраны
построены по единому принципу - двойной слой
липидов
,
в который погружены различные белки, причем гидрофильные
участки макромолекул сосредоточены на поверхности
мембран, а гидрофобные "хвосты" - в
толще мембраны. Такая структура непроницаема для
таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты,
ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь
клетки осуществляется с помощью специальных транспортных
белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например,
у бактерий имеется специальный белок, обеспечивающий
перенос через наружную мембрану молочного сахара
- лактозы. Лактоза по международной номенклатуре
обозначается -галаткозид,
поэтому транспортный белок называют -галактозидпермеазой
.
Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны против градиента концентрации является Na-K-ый насос. В ходе его работы происходит перенос трех положительных ионов из клетки на каждые два положительных иона в клетку. Эта работа сопровождается накоплением электрической разности потенциалов на мембране клетки. При этом расщепляется АТФ, давая энергию. Молекулярная основа натрийкалиевого насоса была открыта недавно, это оказался фермент, расщепляющий АТФ, - натрий-калийзависимая АТФ-аза . Насос действует по принципу открывающихся и закрывающихся каналов. Связывание молекул "канального" белка с ионом натрия приводит к нарушению системы водородных связей, в результате чего меняется его конформация. Обычная -спираль, в которой на каждый виток приходится по 3,6 аминокислотного остатка, переходит в более "рыхлую" -спираль (4,4 аминокислотного остатка). В результате образуется внутренняя полость, достаточная для прохождения иона натрия, но слишком узкая для иона калия. После прохождения -спираль переходит в туго свернутую 310 -спираль (на один виток 3 аминокислотных остатка, а водородная связь - у каждого 10-го атома). При этом натриевый канал закрывается, а стенки соседнего калиевого канала расширяются, ионы калия проходят по ним в клетку. Натрий-калиевый насос работает по принципу перистальтического насоса (напоминает продвижение пищевого комка по кишечнику), принцип действия которого основан на переменном сжатии и расширении эластичных труб.
У многоклеточных организмов существует система транспорта веществ от одних органов к другим. В первую очередь это гемоглобин. Кроме того, в плазме крови постоянно находится транспортный белок - сывороточный альбумин . Этот белок обладает уникальной способностью образовывать прочный комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами (например, с триптофаном), со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины. В качестве еще одного распространенного примера белка-переносчика можно привести трансферрин (обеспечивает перенос ионов железа) и церуплазмин (переносчик ионов меди).
3)
Рецепторная функция:
Большое значение, в особенности для функционирования
многоклеточных организмов, имеют белки-рецепторы
,
вмонтированные в плазматическую мембрану клеток
и служащие для восприятия и преобразования различных
сигналов, поступающих в клетку, как от окружающей
среды, так и от других клеток. В качестве наиболее
исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина,
находящиеся на мембране клеток в ряде межнейронных
контактов, в том числе в коре головного мозга,
и у нервно-мышечных соединений. Эти белки специфично
взаимодействуют с ацетилхолином
и отвечает на это передачей сигнала внутрь клетки.
После получения и преобразования сигнала нейромедиатор
должен быть удален, чтобы клетка подготовилась
к восприятию следующего сигнала. Для этого служит
специальный фермент - ацетилхолинэстераза, катализирующая
гидролиз ацетилхолина
до ацетата и холина.
Многие гормоны не проникают внутрь клеток-мишеней, а связываются со специфическими рецепторами на поверхности этих клеток. Такое связывание является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Примером является действие гормона инсулина в аденилатциклазной системе . Рецептор к инсулину представляет собой гликопротеид, пронизывающий плазмалемму. При связывании гормона с рецепторной частью этого сложного белка в нем происходит активация каталитической внутренней части, представляющей фермент аденилатциклазу . Этот фермент синтезирует из АТФ циклическую аденозинмонофосфорную кислоту (цАМФ), которая в свою очередь катализирует ключевую стадию окисления полисахаридов - превращение гликогена в мономерное производное глюкозы глюкозо-1-фосфат, который далее подвергается окислительной деструкции, сопровождающейся фосфорилированием большого количества АДФ.
4)
Защитная функция:
Иммунная система обладает способностью отвечать
на появление чужеродных частиц выработкой огромного
числа лимфоцитов, способных специфически повреждать
именно эти частицы, которыми могут быть чужеродные
клетки, например патогенные бактерии, раковые
клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы,
макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна
из групп лимфоцитов - В-лимфоциты
, вырабатывает
особые белки, выделяемые в кровеносную систему,
которые узнают чужеродные частицы, образуя при
этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии
уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины
.
Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ
называют антигенами
, а соответствующие
к ним иммуноглобулины - антителами
. Если
в роли антигена выступает большая молекула, например,
молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу,
а ее определенный участок, называемый антигенной
детерминантой
. Тот факт, что иммуноглобулины
взаимодействуют со сравнительно небольшой частью
полимерного антигена, позволяет вырабатывать антитела,
специфично узнающие некоторые небольшие молекулы,
не встречающиеся в живой природе. Классический
пример - динитрофенильный остаток. При введении
экспериментальным животным конъюгата динитрофенола
с каким-либо белком начинается выработка антител,
специфично узнающих различные производные динитрофенола.
Но при введении чистого динитрофенола, иммунного
ответа нет. Такие вещества, способные служить
антигенными детерминантами, но сами не способные
вызвать иммунный ответ, называются гаптенами
.
Антитела построены из четырех полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Упрощенная схема строения иммуноглобулина класса G представлена на следующем рисунке.
Две полипептидные цепи имеют размер порядка 200 аминокислотных остатков и называются легкими цепями (L-цепи). Две другие вдвое больше по размеру и называются тяжелыми цепями (H-цепи). На N-конце обеих цепей имеется вариабельная область размером немногим более 100 аминокислотных остатков, которая различна у иммуноглобулинов, настроенных на разные антигены - именно она определяет специфичность данной популяции лимфоцитов.
Схема строения молекулы иммуноглобулина: Н-цепь - тяжелая цепь, L-цепь - легкая цепь, VH и VL - вариабельные участки тяжелой и легкой цепей.
Вариабелная область формирует центр, непосредственно связывающийся с определенным антигеном или гаптеном остальная часть, составляющая у легкой цепи половину молекулы, а у тяжелой - 3/4, не зависит от вида иммуноглобулина. Эта область называется константной .
Согласно современным представлениям, каждый тип иммуноглобулина вырабатывается группой В-лимфоцитов, произошедших от одного общего предшественника. Такую группу лимфоцитов называют клоном . Первые успехи в изучении строения иммуноглобулинов были связаны с изучением иммуноглобулинов, полученных от больных миеломой (патология, связанная со сверхпродукцией определенного вида иммуноглобулинов). У больных, от одного злокачественно разросшегося клона В-лимфоцитов, вырабатывается огромное количество индивидуального иммуноглобулина, который сравнительно легко отделить от остальных. Далее производили слияние клеток миеломы как носителей способности к неограниченному размножению с нормальными В-лимфоцитами как носителями программы выработки антител определенной, задаваемой экспериментатором специфичности. Получающиеся клетки, гибридомы сохраняют способность к неограниченному размножению и вырабатывают при этом только определенные антитела. Так как гибридомы происходят из одной слитой клетки, то они представляют собой единый клон; получающиеся из них антитела поэтому называют моноклональными антителами (МАТ).
5)
Структурная функция:
Наряду с белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные
функции, существуют белки, имеющие в основном
структурное значение. Они обеспечивают механическую
прочность и другие механические свойства отдельных
тканей живых организмов. В первую очередь это
коллаген
- основной белковый компонент
внеклеточного матрикса соединительной ткани. У
млекопитающих коллаген составляет до 25% общей
массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах
- основных клетках соединительной ткани. Первоначально
он образуется в виде проколлагена - предшественника,
который проходит в фибробластах определенную химическую
обработку, состоящую в окислении остатков пролина
до гидроксипролина и некоторых остатков лизина
до -гидроксилизина.
Коллаген формируется в виде трех скрученных в
спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов
объединяются в коллагеновые фибриллы диаметром
несколько сотен нанометров, а последние - уже
в видимые под микроскопом коллагеновые нити.
В эластичных тканях - коже, стенках кровеносных сосудов, легких - помимо коллагена внеклеточный матрикс содержит белок эластин , способный довольно в широких пределах растягиваться и возвращаться в исходное состояние.
Еще один пример структурного белка - фиброин шелка, выделяемый гусеницами шелкопряда в период формирования куколки и являющийся основным компонентом шелковых нитей.
6)
Двигательные белки
Мышечное сокращение является процессом, в ходе
которого происходит превращение химической энергии,
запасенной в виде макроэргических пирофосфатных
связей в молекулах АТФ, в механическую работу.
Непосредственными участниками процесса сокращения
являются два белка - актин и миозин.
Миозин представляет собой белок необычного строения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 000 каждая ("тяжелые цепи") и четырьмя "легкими цепями" с молекулярной массой около 20 000. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находится два важных функциональных центра - каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление - -пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком - актином.
Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 000. В таком виде его называют G-актином. Однако он обладает способностью полимеризоваться, образуя длинную структуру, называемую F-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого процесса является зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы (фермент) произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствии АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения.
7)
Антибиотики:
Большую и чрезвычайно важную в практическом отношении
группу природных органических соединений составляют
антибиотики
- вещества микробного происхождения,
выделяемые специальными видами микроорганизмов
и подавляющие рост других, конкурирующих микроорганизмов.
Открытие и применение антибиотиков произвело в
40-ые гг. революцию в лечении инфекционных заболеваний,
вызываемых бактериями. Следует отметить, что на
вирусы в большинстве случаев антибиотики не действуют
и применение их в качестве противовирусных препаратов
неэффективно.
Первыми в практику были введены антибиотики группы пенициллина . Примерами их могут служить бензилпенициллин и ампициллин :
Сходны с ним по строению антибиотики группы цефалоспоринов , примером которых может служить цефамицин С . Общим у этих антибиотиков является наличие -лактамного кольца . Механизм действия их состоит в торможении одной из стадий формирования муреина - пептидогликана, формирующего клеточную стенку бактерий.
Антибиотики чрезвычайно многообразны по своей химической природе и по механизму действия. Некоторые из широко используемых антибиотиков взаимодействуют с рибосомами бактерий, тормозя синтез белка в бактериальных рибосомах, в то же время практически не взаимодействуют с эукариотическими рибосомами. Поэтому они губительны для бактериальных клеток и мало токсичны для человека и животных. К их числу относятся хорошо известные стрептомицин, хлорамфеникол (левомицетин) :
Еще одним известным антибиотиком является тетрациклин:
Один из самых эффективных противотуберкулезных препаратов антибиотик рифампицин - блокирует работу прокариотических РНК-полимераз ферментов, катализирующих биосинтез РНК, - связываясь ферментом, но в то же время не обладает способностью связываться с РНК-полимеразами эукариот:
Интенсивно исследуются антибиотики, взаимодействующие с ДНК и этим нарушающие процессы, связанные с реализацией заложенной в ней наследственной информацией. Антибиотики с таким механизмом действия обычно высокотоксичны и используются только в химиотерапии злокачественных опухолей. В качестве примера можно привести актиномицин D :
8)
Токсины:
Ряд живых организмов в качестве защиты от потенциальных
врагов вырабатывают сильно ядовитые вещества -
токсины. Многие из них являются белками, однако,
встречаются среди них и сложные низкомолекулярные
органические молекулы. В качестве примера такого
вещества можно привести ядовитое начало бледной
поганки - -аманитин:
Это соединение специфично блокирует синтез эукариотических и-РНК. Для человека смертельной дозой является несколько мг этого токсина.
Белки являются высшей формой организации материи на молекулярном уровне. Не существует ни одного процесса или структуры, в которых не было бы задействовано белков. Их функции разнообразны и в то же время универсальны. Недаром в науке говорят, что жизнь – это способ существования белковых тел.
Звеньями белков служат аминокислоты, получившие своё название потому, что они состоят из аминогруппы, обусловливающей щелочные свойства, и кислотной группировки.
Существует несколько типов «упаковки» белков в пространстве.
Первичная структура является цепью с определённой последовательностью аминокислот.
В живой клетке белковые молекулы имеют спирализованные участки. Это не что иное как вторичная структура .
Третичная структура – определённым образом уложенная в пространстве нить белка. При этом спираль обычно принимает вид глобы или клубка.
В четвертичную структуру укладываются белки, имеющие две и более различных по первичной структуре цепей.
Функции белков. Таблица
| Функции | Роль |
| строительная | из поступивших извне аминокислот синтезируются присущие данному организму белки |
| структурная | белки служат составляющей всех клеточных органоидов |
| синтезная (каталитическая) | белки выступают ферментами |
| регулирующая (гормональная) | гормоны следят за деятельностью ферментов, контролируют биофизиологические процессы |
| защитная (иммунологическая) | при внедрении в кровь микробов вырабатываются антитела, иммуноглобулины |
| энергетическая | при малом количестве жиров или углеводов разрушаются молекулы белков, выделяя энергию |
| сигнальная (опознавательная) | белки, встроенные на поверхности мембраны, способны менять свою координацию в пространстве в ответ на внешние факторы |
| рецепторная | каждый гормон и физиологически активное соединение имеют свой рецептор |
| транспортная | белки могут прикрепляться к различным веществам и доставлять их из одного отсека клетки в другой |
| двигательная | белки отвечают за сокращение мышц и т.д. миофибриллы – сократительные белки |
| функция образования биокомплексов | биокомплексы регулируют работу внутренних мембран и органелл клетки |
Роль белков для организма человека
Строительная функция. Питательные вещества, поступающие с пищей, не являются идентичными белкам, жирам и углеводам нашего организма.
Так, белки в желудке под действием фермента пепсина лизируются до аминокислот. Они, в свою очередь, транспортируются в тонкий кишечник, где преобразуются в новые, «свои» аминокислоты, поступающие затем в лимфу и клетку.
Таким образом, в организме из внешних аминокислот вновь строятся белки, присущие конкретному организму .
Структурная функция.
Частным случаем строительной служит структурная роль белковых веществ. Клеточная стенка и мембрана любого её органоида представляет собой белок с жировыми включениями. Микротрубочки и филаменты, участвующие в расхождении ядер к противоположным полюсам клетки при делении, имеют белковую природу.
Синтезная функция. В любой клетке непрерывно случаются миллионы реакций. Почти все они идут с участием белков (ферментов). Биологические катализаторы – ферменты – в разы ускоряют протекание биореакций.
Все ферменты являются белками. Каждый из них отвечает за протекание строго одного превращения или нескольких реакций одного вида. Например, жиры разлагаются до более простых составляющих – глицерина и высших жирных кислот – особым ферментом, действию которого не подвержены углеводы или белки. В свою очередь, биокатализатор, отвечающий за расщепление сахаров, не воздействует на жиры или белки.
Регулирующая функция. Все физиологически активные вещества чаще всего выступают белками . Так, гормон поджелудочной железы инсулин (представляет собой последовательность 51 аминокислоты) обеспечивает запасание молекул глюкозы в печени в виде полисахарида гликогена, который при углеводном голодании вновь будет расщепляться до молекул глюкозы.
Гормоны несут наиважнейшую функцию, подчиняя себе деятельность ферментов.
Защитная функция.
На внедрение вирусов, бактерий и иных чужеродных существ и веществ организм отвечает продукцией защитных белков – антител. Они блокируют чужеродные агенты, подавляя их физиологическую активность.
На каждый токсин организм образует свои антитела.
Среди миллионов чужих белков они узнают нужный и только с ним взаимодействуют. Эта способность лежит в основе иммунитета .
- Защитная функция проявляется и в способности крови к свёртыванию. В этом участвует фибриноген.
- Интерферон вырабатывается в ответ на атаку вирусов.
- Лизоцим слюны защищает от микроорганизмов.
- Иммуноглобулины нейтрализуют вредные воздействия.
Энергетическая функция. Ошибочно мнение, будто углеводы – самые высококалорийные вещества. Они лишь быстрее усваиваются. По энергетической ценности белки им нисколько не уступают.
При горении 1 г белка выделяется такое же количество энергии, как при горении углеводов, т.е. 4,1 ккал (16,1 кДж).
При недостатке углеводов и жиров начинают окисляться молекулы белков, высвобождая заключённую в них энергию химических связей. Вышедшая энергия покрывает расходы на осуществление процессов жизнедеятельности.
Сигнальная функция. Высокая специфичность связывания антител с определённым антигеном (чужеродным веществом) достигается благодаря тому, что на поверхности как антигена, так и антитела располагаются особые белки, которые взаимодействуют только друг с другом.
По этому же принципу молекула гормона «узнаёт» клетку-мишень, осуществляя эндокринный контроль.
Рецепторная функция.
Частным случаем предыдущей функции служит рецепторная роль белков. Для того чтобы клетки организма могли «узнать» друг друга или идентифицировать токсин, на их поверхности должны находиться опознавательные молекулы – рецепторы, которые являются белками. На механизме распознавания основано много жизненно важных процессов.
Транспортная функция. Белки, имеющие мелкие подвижные хорошо растворимые молекулы, подходят для осуществления транспорта веществ. Гемоглобин состоит из небелковой части – гема – и белка глобина.
- Гемоглобин доставляет клеткам и тканям кислород.
- Высшие жирные кислоты, витамины, лекарства также переносятся белками.
- Альбумины плазмы крови переносят жировые элементы.
Двигательная функция. Белки с нитеобразными молекулами являются составным компонентом мышц. Они способны удлиняться, укорачиваться и растягиваться и обеспечивают двигательную активность клеток. Так, тропомиозин, тропонин, актин и миозин осуществляют мышечное сокращение. Белки, обеспечивающие расхождение хромосом, также выполняют двигательную роль.
Функция образования биокомплексов. Организм человека – настолько сложная система,что для реализации какого бы то ни было акта необходимо протекание нескольких этапов реакций. За контролем таких многоступенчатых процессов следит не один белок, а целый каскад , где каждый компонент выполняет свою работу и надстройку в том случае, если что-то пошло не так.
Нет клетки или органа, в котором не присутствовали бы белковые компоненты. Без этих молекул невозможно осуществление физиологических процессов.