Qué elementos son parte de la proteína. Que son las proteínas

Proteínas - Compuestos orgánicos de alto peso molecular que consisten en residuos de α-aminoácidos.

EN la composición de las proteínas Incluye carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, azufre. Parte de las proteínas forman complejos con otras moléculas que contienen fósforo, hierro, zinc y cobre.

Las proteínas tienen un gran peso molecular: albúmina de huevo - 36,000, hemoglobina - 152,000, miozin - 500,000. Para comparación: el peso molecular del alcohol - 46, ácido acético - 60, benceno - 78.

Composición de aminoácidos de proteínas.

Proteínas - polímeros no periódicos cuyos monómeros son α-aminoácidos. Por lo general, se llaman 20 especies de α-aminoácidos como monómeros de proteínas, aunque hay más de 170 en células y tejidos.

Dependiendo de si los aminoácidos se pueden sintetizar en el cuerpo humano y otros animales, distinguen: aminoácidos reemplazables - se puede sintetizar; aminoácidos indispensables - No se puede sintetizar. Un aminoácidos indispensables debe entrar en el cuerpo junto con los alimentos. Las plantas sintetizan todo tipo de aminoácidos.

Dependiendo de la composición de aminoácidos, las proteínas son: Full-FLEDGED - contener todo el conjunto de aminoácidos; defectuoso - No hay aminoácidos en su composición. Si las proteínas consisten solo en aminoácidos, se llaman sencillo. Si las proteínas contienen además de los aminoácidos, también se llama el componente no iniciado (un grupo protésico) complicado. El grupo protésico puede ser representado por metales (metales), carbohidratos (glicoproteínas), lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleicos (nucleoproteínas).

Todo los aminoácidos contienen: 1) Grupo carboxilo (-SON), 2) Grupo Amino (-NH 2), 3) Radical o R-Group (el resto de la molécula). La estructura del radical. especies diferentes Los aminoácidos son diferentes. Dependiendo de la cantidad de grupos amino y grupos carboxilo, que forman parte de los aminoácidos, distinguen: aminoácidos neutrostener un grupo carboxilo y un grupo amino; aminoácidos básicosTener más de un grupo amino; aminoácidos amargosTener más de un grupo carboxilo.

Los aminoácidos son compuestos anfóterosDado que en solución pueden actuar como en el papel de los ácidos y las bases. EN soluciones acuosas Los aminoácidos existen en diferentes formas de iones.

Comunicación peptídica

Péptidos. - Sustancias orgánicas que consisten en aminoácidos residuales conectados por un bono peptídico.

La formación de péptidos se produce como resultado de la reacción de la condensación de aminoácidos. En la interacción del grupo amino de un aminoácido con un grupo carboxilo de otro entre ellos, se produce una vínculo covalente de nitrógeno-carbono, que se llama péptido. Dependiendo de la cantidad de residuos de aminoácidos, que son parte del péptido, distinguen dipeptidos, tripéptidos, tetrapéptidos. etc. La formación de la comunicación peptídica puede repetirse repetidamente. Lleva a la educación polipéptidos.. En un extremo del péptido hay un grupo amino libre (se llama N-terminus), y en el otro es un grupo carboxilo libre (se llama con el final).

Organización espacial de las moléculas de proteínas.

Las proteínas que realizan ciertas funciones específicas dependen de la configuración espacial de sus moléculas, además, la celda es confiable energéticamente para mantener las proteínas en la forma desplegada, en forma de una cadena, por lo que las cadenas de polipéptidos están sujetas a la colocación, adquiriendo un cierto tres -Restructos, o conformación. Asignar 4 niveles organización espacial de las proteínas..

Estructura primaria de proteínas - La secuencia de residuos de arinoácidos en la cadena polipeptídica que constituye la molécula de proteínas. Comunicación entre aminoácidos - péptido.

Si la molécula de proteínas consiste en solo 10 residuos de aminoácidos, el número de variantes teóricamente posibles de las moléculas de proteínas, caracterizadas por la alternancia de los aminoácidos - 10 20. Tener 20 aminoácidos, puedes dibujar de ellos todavía. gran cantidad Una variedad de combinaciones. Había alrededor de diez mil proteínas diferentes en el cuerpo humano, que difieren de entre sí y de proteínas de otros organismos.

Es la estructura primaria de una molécula de proteínas que determina las propiedades de las moléculas de proteínas y su configuración espacial. Reemplazar solo un aminoácido a otro en la cadena de polipéptidos conduce a un cambio en las propiedades y funciones de la proteína. Por ejemplo, el reemplazo en la subunidad β de la hemoglobina del sexto aminoácido glutámico en la valina conduce al hecho de que la molécula de hemoglobina en su conjunto no puede realizar su función principal, el transporte de oxígeno; En tales casos, una persona desarrolla una anemia de células de enfermedad en la enfermedad.

Estructura secundaria - Ordenó la coagulación de la cadena de polipéptidos en una espiral (tiene un resorte estirado). Las bobinas en espiral se fortalecen con enlaces de hidrógeno que surgen entre grupos carboxilo y grupos amino. Casi todos los grupos de CO y NN participan en la formación de enlaces de hidrógeno. Son más débiles que el péptido, pero, repitiendo muchas veces, dan esta configuración de configuración y rigidez. En el nivel de la estructura secundaria, hay proteínas: fibroin (seda, web), queratina (cabello, uñas), colágeno (tendón).

Estructura terciaria - Colocación de cadenas de polipéptidos en glóbulos derivados de la aparición de enlaces químicos (hidrógeno, iónico, disulfuro) y estableciendo interacciones hidrófobas entre los radicales de los residuos de aminoácidos. El papel principal en la formación de la estructura terciaria se juega mediante interacciones hidrófilas hidrofóbicas. En soluciones acuosas, los radicales hidrófobos se esfuerzan por esconderse del agua, agrupados dentro del glóbulo, mientras que los radicales hidrófilos como resultado de la hidratación (interacciones con dipolos de agua) tienden a estar en la superficie de la molécula. En algunas proteínas, la estructura terciaria se está estabilizada por los enlaces covalentes disulfuro que surgen entre los átomos de azufre de dos residuos de cisteína. En el nivel de la estructura terciaria, hay enzimas, anticuerpos, algunas hormonas.

Estructura cuaternaria Característica para proteínas complejas, cuyas moléculas están formadas por dos y más glóbulos. Las subunidades se mantienen en una molécula debido a interacciones iónicas, hidrófobas y electrostáticas. A veces, durante la formación de una estructura cuaternaria entre las subunidades, surgen los enlaces disulfuro. La proteína más estudiada que tiene una estructura cuaternaria es hemoglobina. Está formado por dos subunidades α (141 residuos de aminoácidos) y dos subunidades β (146 residuos de aminoácidos). Con cada subunidad, se conecta una molécula de dobladillo que contiene hierro.

Si por alguna razón, la conformación espacial de las proteínas se desvía de la normalidad, la proteína no puede realizar sus funciones. Por ejemplo, la causa de la "rabia de vaca" (encefalopatía en forma de gip) es una conformación anormal de las priones: proteínas de la superficie de las células nerviosas.

Propiedades de las proteínas.

Composición de aminoácidos, la estructura de la molécula de proteínas lo determina. propiedades. Las proteínas combinan las propiedades básicas y ácidas determinadas por los radicales de aminoácidos: los aminoácidos más ácidos en la proteína, más brillantes se expresan sus propiedades ácidas. La capacidad de dar y adjuntar H + determinar propiedades de tampón proteínas; Uno de los buffers más poderosos es la hemoglobina en los eritrocitos que apoyan el pH de sangre a un nivel constante. Hay proteínas solubles (fibrinógeno), existen funciones mecánicas de realización insolubles (fibroin, queratina, colágeno). Hay proteínas activas en relación química (enzimas), existen químicamente inactivas, resistentes a los efectos de diversas condiciones del entorno externo y extremadamente inestable.

Factores externos (calefacción, radiación ultravioleta, metales pesados \u200b\u200by sus sales, cambios de pH, radiación, deshidratación)

puede causar una violación de la organización estructural de una molécula de proteínas. El proceso de pérdida de conformación tridimensional inherente a esta molécula de proteína se llama desnaturalización. La causa de la desnaturalización es la ruptura de las conexiones que estabilizan una determinada estructura de la proteína. Inicialmente, los enlaces débiles están desgarrados, y al ajustar las condiciones y más fuertes. Por lo tanto, primero se pierde cuaternario, luego la estructura terciaria y secundaria. El cambio en la configuración espacial conduce a un cambio en las propiedades de la proteína y, como resultado, hace que sea imposible realizar la protesta inherente a las funciones biológicas. Si la desnaturalización no está acompañada por la destrucción de la estructura primaria, entonces puede ser reversibleEn este caso, se está produciendo la autoevaluación de la conformación intrínseca. Dicha desnaturalización está sujeta a, por ejemplo, proteínas receptoras de membrana. El proceso de restauración de la estructura de la proteína después de la desnaturalización se llama renatura. Si la restauración de la configuración espacial de la proteína es imposible, entonces se llama desnaturalización irreversible.

Funciones de Protekov

Función	Ejemplos y explicaciones
Construcción	Las proteínas están involucradas en la formación de estructuras celulares y extracelulares: incluidas en las membranas celulares (lipoproteínas, glicoproteínas), cabello (queratina), tendones (colágeno), etc.
Transporte	La proteína de la sangre de la hemoglobina adjunta oxígeno y lo transporta de los pulmones a todos los tejidos y órganos, y dióxido de carbono de dióxido de carbono de ellos a los pulmones; Las membranas celulares incluyen proteínas especiales que proporcionan una transferencia activa y estrictamente selectiva de algunas sustancias y iones de la célula al entorno externo y la espalda.
Regulador	Las hormonas de la naturaleza de la proteína participan en la regulación de los procesos de metabolismo. Por ejemplo, la insulina hormonal regula los niveles de glucosa en la sangre, contribuye a la síntesis del glucógeno, aumenta la formación de grasas de los carbohidratos.
Protector	En respuesta a la penetración en el organismo de proteínas alienígenas o microorganismos (antígenos), se forman proteínas especiales: anticuerpos que pueden unirse y neutralizarlos. La fibrina formada por el fibrinógeno contribuye a detener el sangrado.
Motor	Las proteínas de corte Aktin y la miosina proporcionan una contracción muscular en animales multicelulares.
Señal	En la membrana de la superficie, las células están integradas en las moléculas de proteínas capaces de cambiar su estructura terciaria en respuesta a la acción de los factores del entorno externo, lo que toma las señales del entorno externo y transmite comandos a la celda.
Brillante	En el cuerpo de proteínas animales, por regla general, no están cubiertas, la excepción: huevos de albúmina, caseína de leche. Pero gracias a las proteínas en el cuerpo, algunas sustancias se pueden posponer sobre el suministro, por ejemplo, durante la decadencia de la hemoglobina, el hierro no se excreta del cuerpo y se conserva, formando un complejo con ferritina de proteínas.
Energía	Cuando se descompone 1 g de proteínas a productos finitos, se asigna 17.6 kJ. Primero, las proteínas se descomponen a los aminoácidos, y luego a los productos finales: agua, dióxido de carbono y amoníaco. Sin embargo, como fuente de energía, las proteínas se utilizan solo cuando se gastan otras fuentes (carbohidratos y grasas).
Catalítico	Una de las características más importantes de las proteínas. Proporcionado por proteínas: enzimas que aceleran las reacciones bioquímicas que se producen en las células. Por ejemplo, la ribulosisbymphosfatocarboxyasa cataliza la fijación de CO 2 durante la fotosíntesis.

Enzimas

Enzimas, o enzimas- Una clase especial de proteínas que son catalizadores biológicos. Gracias a las enzimas, las reacciones bioquímicas proceden con una velocidad enorme. La tasa de reacciones enzimáticas a decenas de miles de veces (ya veces en millones) por encima de la velocidad de las reacciones que van con la participación de los catalizadores inorgánicos. La sustancia por la cual la enzima tiene su propia acción se llama. sustrato.

Enzimas - Proteínas globulares, peculiaridades de la estructura Las enzimas se pueden dividir en dos grupos: sencillo y complejo. Enzimas simples Estas son proteínas simples, es decir,. Consisten solo a partir de aminoácidos. Enzimas complejas Son proteínas complejas, es decir,. En su composición, además de la parte de la proteína, se incluye un grupo de naturaleza no verde. cofactor. Algunas enzimas son vitaminas como cofactores. En la molécula enzimática, se distingue una parte especial, llamada el centro activo. Centro activo - una pequeña porción de la enzima (de tres a doce residuos de aminoácidos), en donde la unión del sustrato o sustratos con la formación del complejo de sustratos enzimáticos. Al finalizar la reacción, el complejo de sustratos enzimáticos decae la enzima y el producto (productos) de la reacción. Algunas enzimas tienen (excepto activas) centros alesostinos - Parcelas a las que se unen los reguladores de velocidad de enzimas ( enzimas alesosturbadas).

Para las reacciones enzimáticas de catálisis, es característico: 1) alta eficiencia, 2) selectividad estricta y dirección de acción, 3) especificidad de sustrato, 4) regulación fina y precisa. La especificidad del sustrato y la reacción de las reacciones de catálisis enzimática explica la hipótesis de E. Fisher (1890) y D. Koshland (1959).

E. Fisher (hipótesis de llaves) sugirió que las configuraciones espaciales del centro activo de la enzima y el sustrato deben coincidir con precisión entre sí. El sustrato se compara con la "clave", la enzima con el "bloqueo".

D. Koshland (hipótesis de guantes de mano) sugirió que la correspondencia espacial de la estructura del sustrato y el centro activo de la enzima se crea solo en el momento de su interacción entre sí. Esta hipótesis también se llama. hipótesis del cumplimiento inducido..

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de: 1) Temperatura, 2) concentración de enzimas, 3) concentración de sustrato, 4) pH. Se debe enfatizar que, dado que las enzimas son proteínas, su actividad es más alta en condiciones fisiológicamente normales.

La mayoría de las enzimas solo pueden trabajar a una temperatura de 0 a 40 ° C. Bajo estos límites, la velocidad de reacción aumenta aproximadamente 2 veces con un aumento de la temperatura para cada 10 ° C. A temperaturas superiores a 40 ° C, desnaturalización y la actividad de las caídas enzimas. A temperaturas cercanas al punto de congelación, las enzimas están inactivadas.

Con un aumento en el número de sustrato, la velocidad de la reacción enzimática aumenta hasta que la cantidad de moléculas de sustrato se vuelve igual a la cantidad de moléculas de enzimas. Con un aumento adicional en el número de sustrato, la velocidad no aumentará, ya que los centros de enzimas activos están saturados. Un aumento en la concentración de la enzima conduce a un fortalecimiento de la actividad catalítica, ya que una mayor cantidad de moléculas de sustrato se someten a transformaciones de tiempo.

Para cada enzima, existe un valor de pH óptimo en el que exhibe la actividad máxima (Pepsin - 2.0, saliva amilasa - 6.8, lipasa pancreática - 9.0). A los valores de pH más altos o bajos, la actividad enzimática disminuye. Con turnos afilados, la enzima desnaturaliza.

La velocidad de funcionamiento de las enzimas alto-sólidas está regulada por sustancias que se unen por centros alóticos. Si estas sustancias aceleran la reacción, se les llama. activadoresSi frena - inhibidores.

Clasificación de enzimas.

Por tipo de transformaciones químicas catalizadas, las enzimas se dividen en 6 clases:

oxy subcutasa (Transferencia de átomos de hidrógeno, oxígeno o electrones de una sustancia a otra - deshidrogenasa),
transferase (transferencia de metilo, acilo, fosfato o grupo amino de una sustancia a otra - transaminasa),
hidrolasa (reacciones de hidrólisis, en las que se forman dos productos del sustrato - amilasa, lipasa),
liaza (unión no tratada al sustrato o escisión de un grupo de átomos de él, y el C-S, C-N, C-O, C-S - Decarboxilasa) se puede desglosar.
isomerasa (reestructuración intramolecular - isomerasa),
ligasas (Conexión de dos moléculas como resultado de la educación. conexiones SCH, C-N, C-O, C-S - Synthetia).

Las clases a su vez se dividen en subclases y centros. En la Clasificación Internacional actual, cada enzima tiene un cifrado específico que consiste en cuatro números, separados por puntos. El primer número es la clase, la segunda subclase, la tercera subclase, el cuarto es el número de secuencia de la enzima en esta subclase, por ejemplo, el cifrado de arginasa - 3.5.3.1.

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Proteínas

Conferencia 2.

Funciones de Protekov

Composición química Belkov

Características de los aminoácidos proteinogénicos.

Estructura de proteínas

Clasificación de proteínas

Propiedades de proteínas y métodos de investigación.

Las proteínas son estructuralcomponentes de órganos y tejidos, mostrar enzimático Actividad (enzimas), participa en la regulación del metabolismo. Transporte Las proteínas que llevan protones y electrones a través de las membranas proporcionan bioenergía: la absorción de luz, respiración, la producción de ATP. Repuestolas proteínas (características, principalmente para las plantas) se posponen en semillas y se utilizan para alimentar plántulas durante la germinación. Articing ATF, las proteínas proporcionan mecánico Las actividades están involucradas en el movimiento del citoplasma y otros orgánulos celulares. Importante protectorfunción de proteínas: las enzimas hidrolíticas de lisosomas y vacuolas dividen las sustancias nocivas en la célula; Las glicoproteínas están involucradas en la protección de las plantas de patógenos; Las proteínas realizan características de crio-protegidas y anticongelantes. Una proteína puede realizar dos o más funciones (algunas membranas pueden realizar funciones estructurales y enzimáticas).

Variedad asombrosa Funciones de proteínas y gran prevalencia se reflejaron en su nombre. proteínas (de griego " protos.» - primario, lo más importante). Como regla general, el contenido de proteínas en las plantas es más bajo que en los animales: en órganos vegetales, la cantidad de proteína suele ser del 5-15% de la masa seca. Por lo tanto, en las hojas de Timofeevka contiene un 7% de proteínas, y en las hojas de trébol y wiki - 15%. Más proteínas en semillas: cereales en promedio 10-20%, en legumbres y semillas oleaginosas - 25-35%. Los más ricos en semillas de proteínas de la soja, hasta el 40%, y, a veces, más altas.

En las células vegetales, las proteínas generalmente se conectan con carbohidratos, lípidos y otros compuestos, así como con membranas, por lo que son difíciles de extraer y recibir medicamentos limpios, especialmente de Órganos vegetativos. En este sentido, en las plantas, las proteínas de semillas son mejor estudiadas, donde son más y desde donde son más fáciles.

Proteínas -compuestos orgánicos que tienen la siguiente composición elemental: carbón 51-55 %; oxígeno 21-23 %; hidrógeno6,6-7,3 %; nitrógeno 15-18 %; azufre 0.3-2.4%. La composición de algunas proteínas también incluye. fósforo (0,2-2 %), planchar Y otros elementos. El indicador característico de la composición elemental de las proteínas en todos los organismos es la presencia. nitrógeno, en promedio se tarda igual 16 % . La constancia relativa de este indicador hace posible usarlo para una definición cuantitativa de la proteína: el valor relativo del contenido de la proteína nitrógeno, en el porcentaje, se multiplica por el factor de recalculación. 6,25 (100: 16 \u003d 6.25). En la naturaleza química de las proteínas. heteropolímerosconstruido a partir de residuos aminoácidos. Aminoácidos (AK)se llaman compuestos orgánicos, en cuyas moléculas uno o más átomos de hidrógeno están sustituidos grupos amino( - Nn 2.).

Ardillaes rico en tales vitaminas y minerales como: vitamina B2 - 11,7%, vitamina PP - 20%, potasio - 12.2%, fósforo - 21.5%, hierro - 26,1%, selenio - 16.9%

Que proteína útil

Vitamina B2. Participa en reacciones de oxidación, contribuye a un aumento en la susceptibilidad del color con un analizador visual y una adaptación oscura. El consumo insuficiente de vitamina B2 está acompañado por una violación de la condición de la piel, las membranas mucosas, una violación de la visión de la luz y el crepúsculo.
Vitamina rr Participa en reacciones reaccionarias oxidativas del metabolismo energético. El consumo insuficiente de vitamina está acompañado por una violación del estado normal de la piel, el tracto gastrointestinal y el sistema nervioso.
Potasio Es el principal ion intracelular que participa en la regulación del equilibrio acuático, ácido y electrolítico, está involucrado en los procesos de los pulsos nerviosos, la regulación de la presión.
Fósforo Participa en muchos procesos fisiológicos, incluido el intercambio de energía, regula el equilibrio ácido-alcalino, se incluye en fosfolípidos, nucleótidos y ácidos nucleicos, necesarios para la mineralización de los huesos y los dientes. El déficit lleva a la anorexia, anemia, raquitis.
Hierro Es parte de varias proteínas, incluidas las enzimas. Participa en el transporte de electrones, oxígeno, garantiza el flujo de reacciones redox y la activación de la peroxidación. El consumo insuficiente conduce a la anemia hipocrómica, la unión de Mioglobina, deficiente en los músculos esqueléticos, un aumento de la fatiga, la miocardiopatía, la gastritis atrófica.
Selenio - El elemento esencial del sistema antioxidante de proteger al cuerpo humano, tiene una acción inmunomoduladora, participa en la regulación de la acción de las hormonas tiroideas. La deficiencia conduce a una enfermedad de Kashin-Bek (osteoartritis con múltiples deformaciones de las articulaciones, columna vertebral y extremidades), enfermedades de Keshan (miocardiopatía endémica), trombaster hereditario.

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Proteínas - Compuestos orgánicos de alto peso molecular que consisten en residuos de α-aminoácidos.

Composición de aminoácidos de proteínas.

Todo los aminoácidos contienen: 1) Grupo carboxilo (-SON), 2) Grupo Amino (-NH 2), 3) Radical o R-Group (el resto de la molécula). La estructura del radical de diferentes tipos de aminoácidos es diferente. Dependiendo de la cantidad de grupos amino y grupos carboxilo, que forman parte de los aminoácidos, distinguen: aminoácidos neutrostener un grupo carboxilo y un grupo amino; aminoácidos básicosTener más de un grupo amino; aminoácidos amargosTener más de un grupo carboxilo.

Los aminoácidos son compuestos anfóterosDado que en solución pueden actuar como en el papel de los ácidos y las bases. En soluciones acuosas, los aminoácidos existen en diferentes formas iónicas.

Comunicación peptídica

Péptidos. - Sustancias orgánicas que consisten en aminoácidos residuales conectados por un bono peptídico.

Organización espacial de las moléculas de proteínas.

Estructura primaria de proteínas - La secuencia de residuos de arinoácidos en la cadena polipeptídica que constituye la molécula de proteínas. Comunicación entre aminoácidos - péptido.

Si la molécula de proteínas consiste en solo 10 residuos de aminoácidos, el número de variantes teóricamente posibles de las moléculas de proteínas, caracterizadas por la alternancia de los aminoácidos - 10 20. Tener 20 aminoácidos, puede compensarlos aún más combinaciones diversas. Había alrededor de diez mil proteínas diferentes en el cuerpo humano, que difieren de entre sí y de proteínas de otros organismos.

Propiedades de las proteínas.

Factores externos (calefacción, radiación ultravioleta, metales pesados \u200b\u200by sus sales, cambios de pH, radiación, deshidratación)

Funciones de Protekov

Función	Ejemplos y explicaciones
Construcción	Las proteínas están involucradas en la formación de estructuras celulares y extracelulares: incluidas en las membranas celulares (lipoproteínas, glicoproteínas), cabello (queratina), tendones (colágeno), etc.
Transporte	La proteína de la sangre de la hemoglobina adjunta oxígeno y lo transporta de los pulmones a todos los tejidos y órganos, y dióxido de carbono de dióxido de carbono de ellos a los pulmones; Las membranas celulares incluyen proteínas especiales que proporcionan una transferencia activa y estrictamente selectiva de algunas sustancias y iones de la célula al entorno externo y la espalda.
Regulador	Las hormonas de la naturaleza de la proteína participan en la regulación de los procesos de metabolismo. Por ejemplo, la insulina hormonal regula los niveles de glucosa en la sangre, contribuye a la síntesis del glucógeno, aumenta la formación de grasas de los carbohidratos.
Protector	En respuesta a la penetración en el organismo de proteínas alienígenas o microorganismos (antígenos), se forman proteínas especiales: anticuerpos que pueden unirse y neutralizarlos. La fibrina formada por el fibrinógeno contribuye a detener el sangrado.
Motor	Las proteínas de corte Aktin y la miosina proporcionan una contracción muscular en animales multicelulares.
Señal	En la membrana de la superficie, las células están integradas en las moléculas de proteínas capaces de cambiar su estructura terciaria en respuesta a la acción de los factores del entorno externo, lo que toma las señales del entorno externo y transmite comandos a la celda.
Brillante	En el cuerpo de proteínas animales, por regla general, no están cubiertas, la excepción: huevos de albúmina, caseína de leche. Pero gracias a las proteínas en el cuerpo, algunas sustancias se pueden posponer sobre el suministro, por ejemplo, durante la decadencia de la hemoglobina, el hierro no se excreta del cuerpo y se conserva, formando un complejo con ferritina de proteínas.
Energía	Cuando se descompone 1 g de proteínas a productos finitos, se asigna 17.6 kJ. Primero, las proteínas se descomponen a los aminoácidos, y luego a los productos finales: agua, dióxido de carbono y amoníaco. Sin embargo, como fuente de energía, las proteínas se utilizan solo cuando se gastan otras fuentes (carbohidratos y grasas).
Catalítico	Una de las características más importantes de las proteínas. Proporcionado por proteínas: enzimas que aceleran las reacciones bioquímicas que se producen en las células. Por ejemplo, la ribulosisbymphosfatocarboxyasa cataliza la fijación de CO 2 durante la fotosíntesis.

Enzimas

Clasificación de enzimas.

Por tipo de transformaciones químicas catalizadas, las enzimas se dividen en 6 clases:

oxy subcutasa (Transferencia de átomos de hidrógeno, oxígeno o electrones de una sustancia a otra - deshidrogenasa),
transferase (transferencia de metilo, acilo, fosfato o grupo amino de una sustancia a otra - transaminasa),
hidrolasa (reacciones de hidrólisis, en las que se forman dos productos del sustrato - amilasa, lipasa),
liaza (unión no tratada al sustrato o escisión de un grupo de átomos de él, y el C-S, C-N, C-O, C-S - Decarboxilasa) se puede desglosar.
isomerasa (reestructuración intramolecular - isomerasa),
ligasas (Conexión de dos moléculas como resultado de la formación de C-C, C-N, S-O, C-S - Synthetia).

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Ir conferencias número 4. "La estructura y funciones de los ácidos nucleicos ATP"

Las propiedades principales de la proteína dependen de su estructura química. Las proteínas son compuestos de alto molecular cuyas moléculas están construidas por sus residuos de alfa-aminoácidos, es decir, Los aminoácidos en los que el grupo amino primario y el grupo carboxilo están asociados con el mismo átomo de carbono (el primer átomo de carbono, contando desde el grupo carbonilo).

De las proteínas por hidrólisis, se distinguen entre 19-32 tipos de alfa-aminoácidos, pero generalmente se obtienen 20 alfa-aminoácidos (estos son los llamados proteinogénico aminoácidos). Fórmulas comunes:

Parte común para todos los aminoácidos.

R - Radical, es decir,. Agrupación de átomos en una molécula de aminoácidos, asociada con un átomo de carbono alfa y no participando en la formación de una cresta de la cadena polipeptídica.

Entre los productos de hidrólisis de muchas proteínas, se encuentran prolina y oxetprolina, que contienen el grupo Imino \u003d NN, y no un grupo amino H2N, y en realidad son los iminoácidos, y no los aminoácidos.

Los aminoácidos - sustancias cristalinas incoloras se derritieron con la descomposición cuando altas temperaturas (por encima de 250 ° C). Es fácilmente soluble, en su mayor parte, en agua y no es soluble en el aire y otros. Disolventes orgánicos.

Los aminoácidos contienen al mismo tiempo dos grupos capaces de ionización: carboxilo, teniendo propiedades ácidas y un grupo amino con propiedades básicas, es decir. Los aminoácidos son electrolitos anfóteros.

En las soluciones de ácido sylnial, los aminoácidos están presentes en forma de iones cargados positivamente, y en soluciones alcalinas, en forma de iones negativos.

Dependiendo del valor de pH del medio, cualquier aminoácido puede tener un positivo, luego una carga negativa.

El valor de pH del medio en el que las partículas de aminoácidos están electrónicamente, se indica como su punto isoeléctrico.

Todas las proteínas de aminoácidos, con la excepción de la glicina, están ópticamente activas, ya que contienen un átomo de carbono asimétrico en posición alfa.

De los 17 aminoínas de proteínas ópticos y ópticos 7, se caracteriza por la derecha / + / y 10 - izquierda / - / rotación del plano del haz polarizado, pero todos están pertenecientes a l-fila.

En algunos compuestos naturales y objetos biológicos (por ejemplo, en bacterias y en la composición de antibióticos de gramicidina y actinomicina), se detectaron aminoácidos de la serie D. El valor fisiológico de D- y L-aminoácidos es diferente. Los aminoácidos de la serie D, como regla general, no son totalmente absorbidos por animales y plantas, o digeribles mal, ya que los sistemas de enzimas de animales y plantas están específicamente adaptados a l-aminoácidos. Cabe destacar que los isómeros ópticos se pueden distinguir al gusto: los aminoácidos de la l l-fila de amargo o sin sabor, y los aminoácidos de la fila D son dulces.

Para todos los grupos, los aminoácidos se caracterizan por reacciones en las que los grupos amino o los grupos carboxilo están involucrados, o los que y otros al mismo tiempo. Además, los radicales de aminoácidos son capaces de una variedad de interacciones. Los radicales de aminoácidos reaccionan:

Formación de sal;

Reacciones redox;

Reacciones de acilación;

Esterificación;

Amidaciones;

Fosforilación.

Estas reacciones que conducen a la formación de productos pintados se utilizan ampliamente para identificar y determinación semi-cuantitativa de aminoácidos y proteínas individuales, por ejemplo, reacción de xantoproteína (amidaciones), milon (formación de sal), bureta (formación de sal), reacción de ninhidrina ( oxidación), etc.

Las propiedades físicas de los radicales de aminoácidos también son muy diversos. Esto se aplica principalmente por su volumen, cargo. Una variedad de radicales de aminoácidos en la naturaleza química y propiedades físicas Determina las características polifuncionales y específicas de las proteínas formadas por ellos.

La clasificación de los aminoácidos encontrados en proteínas se puede llevar a cabo en varias características: sobre la estructura de un esqueleto de carbono, de acuerdo con el contenido de -osone y H 2 n-grupos, etc. La clasificación más racional basada en las diferencias en el polaridad de radicales de aminoácidos a pH 7, es decir, Con el valor del pH correspondiente a las condiciones intracelulares. De acuerdo con esto, los aminoácidos que son parte de las proteínas se pueden dividir en cuatro clases:

Aminoácidos con radicales no polares;

Aminoácidos con radicales polares no cargados;

Aminoácidos con radicales polares cargados negativamente;

Aminoácidos con radicales polares cargados positivamente.

Considere la estructura de estos aminoácidos.

Aminoácidos con grupos R no polares (radicales)

Esta clase incluye cuatro aminoácidos alifáticos (alanina, valina, isoleucina, leucina), dos aminoácidos aromáticos (fenilalanina, triptófano), un aminoácido que contiene azufre (metionina) y un iminoácido (prolina). Propiedad comun Estos aminoácidos son su menor solubilidad en agua en comparación con los aminoácidos polares. Su estructura es la siguiente:

Alanina (ácido α-aminopropiónico)

Valin (ácido α-aminoisovalerio)

Leucina (α-aminoisocapronic ácido)

Isolecina (α-amino-β-metilvaleryano ácido)

Fenilalanina (ácido α-amino-β-fenilpropiónico)

Triptophan (ácido α-amino-β-indolpropionico)

Metionina (α-amino-γ-metil-thiomaslane ácido)

Prolina (ácido pirrolidina-α-carboxílico)

2. Aminoácidos con grupos polares no cargados (radicales)

Esta clase incluye un aminoácido alifático - glicina (glicol), dos ácidos hidroxiaminales: serina y treonina, un aminoácido que contiene azufre - cisteína, una aminoácida aromática, tirosina, y dos amida, espárragina y glutamina.

Estos aminoácidos son más solubles en agua que los aminoácidos con grupos R no polares, ya que sus grupos polares pueden formar enlaces de hidrógeno con moléculas de agua. Su estructura es la siguiente:

Glycine o Glycocol (ácido α-aminoacético)

Serina (ácido α-amino-β-hidroxipropiónico)

Treonina (ácido α-amino-β-hidroximalado)

Cisteína (ácido α-amino-β-tiopropiónico)

Tirosina (α-amino-β-paraáxidroxifenilpropiónico)

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