Qué sustancias componen las proteínas. química entretenida

La composición química de las proteínas.

3.1. Enlace peptídico

Las proteínas son polímeros irregulares construidos a partir de residuos de α-aminoácidos, cuya fórmula general en una solución acuosa a valores de pH cercanos a la neutralidad se puede escribir como NH 3 + CHRCOO - . Los residuos de aminoácidos en las proteínas están interconectados por un enlace amida entre los grupos -amino y -carboxilo. Enlace peptídico entre dos Los residuos de -aminoácidos se conocen comúnmente como enlace peptídico , y los polímeros construidos a partir de residuos de α-aminoácido conectados por enlaces peptídicos se denominan polipéptidos. Una proteína como estructura biológicamente significativa puede ser un solo polipéptido o varios polipéptidos que forman un solo complejo como resultado de interacciones no covalentes.

3.2. Composición elemental de las proteínas

Al estudiar la composición química de las proteínas, es necesario averiguar, en primer lugar, en qué elementos químicos consisten y, en segundo lugar, la estructura de sus monómeros. Para responder a la primera pregunta, se determina la composición cuantitativa y cualitativa de los elementos químicos de la proteína. El análisis químico mostró presentes en todas las proteínas carbono (50-55 %), oxígeno (21-23 %), nitrógeno (15-17 %), hidrógeno (6-7 %), azufre (0,3-2,5 %). Fósforo, yodo, hierro, cobre y algunos otros macro y microelementos también se encontraron en la composición de proteínas individuales, en varias cantidades, a menudo muy pequeñas.

El contenido de los principales elementos químicos en las proteínas puede variar, con excepción del nitrógeno, cuya concentración se caracteriza por la mayor constancia y promedia el 16%. Además, el contenido de nitrógeno en otras sustancias orgánicas es bajo. De acuerdo con esto, se propuso determinar la cantidad de proteína por su nitrógeno constituyente. Sabiendo que 1 g de nitrógeno está contenido en 6,25 g de proteína, la cantidad de nitrógeno encontrada se multiplica por un factor de 6,25 y se obtiene la cantidad de proteína.

Para determinar la naturaleza química de los monómeros de proteínas, es necesario resolver dos problemas: separar la proteína en monómeros y conocer su composición química. La descomposición de una proteína en sus partes constituyentes se logra mediante hidrólisis: ebullición prolongada de la proteína con ácidos minerales fuertes. (hidrólisis ácida) o motivos (hidrólisis alcalina). Lo más frecuente es hervir a 110  C con HCl durante 24 horas En la siguiente etapa, se separan las sustancias que componen el hidrolizado. Para este propósito, se utilizan varios métodos, la mayoría de las veces la cromatografía (para obtener más detalles, consulte el capítulo "Métodos de investigación ..."). Los aminoácidos son la parte principal de los hidrolizados separados.

3.3. Aminoácidos

Actualmente, se han encontrado hasta 200 aminoácidos diferentes en diversos objetos de la vida silvestre. En el cuerpo humano, por ejemplo, hay alrededor de 60. Sin embargo, las proteínas contienen solo 20 aminoácidos, a veces llamados naturales.

Los aminoácidos son ácidos orgánicos en los que el átomo de hidrógeno del átomo de carbono  se reemplaza por un grupo amino: NH 2. Por lo tanto, por naturaleza química, estos son -aminoácidos con la fórmula general:

H - C  - NH 2

De esta fórmula se puede ver que la composición de todos los aminoácidos incluye los siguientes grupos generales: - CH 2, - NH 2, - COOH. Cadenas laterales (radicales - R) los aminoácidos difieren. Como puede verse en el Apéndice I, la naturaleza química de los radicales es diversa: desde un átomo de hidrógeno hasta compuestos cíclicos. Son los radicales los que determinan las características estructurales y funcionales de los aminoácidos.

Todos los aminoácidos, excepto el aminoacético más simple, la glicina (NH 3 + CH 2 COO ) tienen un átomo quiral C  y pueden existir en forma de dos enantiómeros (isómeros ópticos):

COO-COO-

NH3+ RR NH3+

L-isómeroD-isómero

Todas las proteínas actualmente estudiadas incluyen solo aminoácidos de la serie L, en los que, si consideramos el átomo quiral del lado del átomo de H, los grupos NH 3 + , COO  y el radical R se ubican en el sentido de las agujas del reloj. La necesidad de construir una molécula de polímero biológicamente significativa a partir de un enantiómero estrictamente definido es obvia: a partir de una mezcla racémica de dos enantiómeros, se obtendría una mezcla inimaginablemente compleja de diastereoisómeros. La pregunta de por qué la vida en la Tierra se basa en proteínas construidas precisamente a partir de L-, y no de D--aminoácidos, sigue siendo un misterio intrigante. Cabe señalar que los D-aminoácidos están bastante extendidos en la naturaleza y, además, forman parte de oligopéptidos biológicamente significativos.

Las proteínas se construyen a partir de los veinte -aminoácidos básicos, sin embargo, el resto, aminoácidos muy diversos, se forman a partir de estos 20 residuos de aminoácidos que ya están en la composición de la molécula de proteína. Entre estas transformaciones, uno debe notar en primer lugar la formación puentes disulfuro durante la oxidación de dos residuos de cisteína en la composición de cadenas peptídicas ya formadas. Como resultado, se forma un residuo de ácido diaminodicarboxílico a partir de dos residuos de cisteína. cistina (Ver Apéndice I). En este caso, el entrecruzamiento ocurre dentro de una cadena polipeptídica o entre dos cadenas diferentes. Como una proteína pequeña que tiene dos cadenas polipeptídicas conectadas por puentes disulfuro, así como enlaces cruzados dentro de una de las cadenas polipeptídicas:

GIVEQCCASVCSLYQLENYCN

FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKA

Un ejemplo importante de modificación de residuos de aminoácidos es la conversión de residuos de prolina en residuos hidroxiprolina :

N-CH-CO-N-CH-CO-

CH 2 CH 2 CH 2 CH 2

CH2CHOH

Esta transformación ocurre, y en una escala significativa, durante la formación de un importante componente proteico del tejido conectivo - colágeno .

Otro tipo muy importante de modificación de proteínas es la fosforilación de grupos hidroxo de residuos de serina, treonina y tirosina, por ejemplo:

– NH – CH – CO – – NH – CH – CO –

CH 2 OH CH 2 OPO 3 2 –

Los aminoácidos en solución acuosa se encuentran en estado ionizado debido a la disociación de los grupos amino y carboxilo que forman los radicales. En otras palabras, son compuestos anfóteros y pueden existir como ácidos (donadores de protones) o como bases (aceptores de donantes).

Todos los aminoácidos, según la estructura, se dividen en varios grupos:

Acíclico. Aminoácidos monoaminomonocarboxílicos tienen en su composición un grupo amina y un grupo carboxilo, en solución acuosa son neutros. Algunos de ellos tienen características estructurales comunes, lo que les permite ser considerados en conjunto:

Glicina y alanina. La glicina (glicol o ácido aminoacético) es ópticamente inactiva, es el único aminoácido que no tiene enantiómeros. La glicina está involucrada en la formación de ácidos nucleicos y bilis para -t, hemo, es necesaria para la neutralización de productos tóxicos en el hígado. La alanina es utilizada por el cuerpo en varios procesos de metabolismo de carbohidratos y energía. Su isómero -alanina es parte integrante de la vitamina pantoténico to-you, coenzima A (CoA), sustancias extractivas de los músculos.

Serina y treonina. Pertenecen al grupo de los hidrohidroxiácidos, porque. tienen un grupo hidroxilo. La serina es parte de varias enzimas, la proteína principal de la leche, la caseína, así como muchas lipoproteínas. La treonina está involucrada en la biosíntesis de proteínas, siendo un aminoácido esencial.

cisteína y metionina. Aminoácidos que contienen un átomo de azufre. El valor de la cisteína está determinado por la presencia de un grupo sulfhidrilo (-SH) en su composición, que le otorga la capacidad de oxidarse fácilmente y proteger el cuerpo de sustancias con una alta capacidad oxidante (en caso de lesión por radiación, fósforo envenenamiento). La metionina se caracteriza por la presencia de un grupo metilo de fácil movilidad, que se utiliza para la síntesis de compuestos importantes en el organismo (colina, creatina, timina, adrenalina, etc.)

Valina, leucina e isoleucina. Son aminoácidos ramificados que participan activamente en el metabolismo y no se sintetizan en el organismo.

Aminoácidos monoaminodicarboxílicos tienen un grupo amino y dos carboxilo y dan una reacción ácida en solución acuosa. Estos incluyen aspártico y glutamina, asparagina y glutamina. Forman parte de los mediadores inhibitorios del sistema nervioso.

Aminoácidos diaminomonocarboxílicos en solución acuosa tienen una reacción alcalina debido a la presencia de dos grupos amina. En relación con ellos, la lisina es necesaria para la síntesis de histonas y también en una serie de enzimas. La arginina interviene en la síntesis de urea, creatina.

Cíclico. Estos aminoácidos tienen un núcleo aromático o heterocíclico en su composición y, por regla general, no se sintetizan en el cuerpo humano y deben ser suministrados con alimentos. Participan activamente en una variedad de procesos metabólicos. Asi que

la fenilalanina es la fuente principal de la síntesis de tirosina, precursora de una serie de sustancias biológicamente importantes: hormonas (tiroxina, adrenalina), algunos pigmentos. El triptófano, además de participar en la síntesis de proteínas, es componente de la vitamina PP, la serotonina, la triptamina y varios pigmentos. La histidina es necesaria para la síntesis de proteínas, es un precursor de la histamina, que afecta la presión arterial y la secreción de jugo gástrico.

Propiedades

Las proteínas son compuestos macromoleculares. Estos son polímeros que consisten en cientos y miles de residuos de aminoácidos: monómeros.

Las proteínas tienen un alto peso molecular, algunas son solubles en agua, capaces de hincharse, se caracterizan por actividad óptica, movilidad en campo eléctrico y algunas otras propiedades.

Las proteínas participan activamente en las reacciones químicas. Esta propiedad se debe a que los aminoácidos que componen las proteínas contienen diferentes grupos funcionales que pueden reaccionar con otras sustancias. Es importante que tales interacciones también ocurran dentro de la molécula de proteína, dando como resultado la formación de péptidos, disulfuro de hidrógeno y otros tipos de enlaces. A los radicales de aminoácidos, y respectivamente y masa molecular proteínas está en el rango de 10 000 - 1 000 000. Entonces, la ribonucleasa (una enzima que descompone el ARN) contiene 124 residuos de aminoácidos y su peso molecular es de aproximadamente 14 000. La mioglobina (proteína muscular), que consta de 153 residuos de aminoácidos, tiene un peso molecular peso 17.000 y hemoglobina - 64.500 (574 residuos de aminoácidos). Los pesos moleculares de otras proteínas son más altos: la -globulina (forma anticuerpos) consta de 1250 aminoácidos y tiene un peso molecular de aproximadamente 150 000, y el peso molecular de la enzima glutamato deshidrogenasa supera los 1 000 000.

Minerales

El grupo de macronutrientes incluye aquellos cuyo contenido en una sustancia seca varía de nּ10 -2 a nּ10%. Estos son C, O, H, N, S y P, que forman parte de la composición molecular de las principales sustancias y Ca, Na, Cl, K, Mg, que forman parte de los tejidos de sostén, sangre, linfa y otros. tejidos

El grupo de los ultramicroelementos incluye elementos cuyo contenido es inferior al 10-5% (Sb, Hg, Bi, Pb, etc.).

Se ha establecido que la mayoría de los elementos son biogénicos, los cuales son de gran importancia para asegurar el normal desarrollo de los procesos bioquímicos de la vida, estando los elementos biogénicos más importantes incluidos en IV (C); Grupos V (W, P) y VI (O, S) de la tabla periódica. Los grupos de los elementos VII (Cl, J, Mn) y VIII (Fe, Co) están involucrados en la formación de sustancias con alto valor biológico.

La composición de oligoelementos de las materias primas depende del hábitat o crecimiento. Dependiendo de la concentración de elementos individuales en el medio ambiente y en los alimentos, su disponibilidad, así como la capacidad selectiva de especies individuales de organismos, también cambia el grado de uso de elementos individuales en los procesos de asimilación.

Ardillas

De las sustancias orgánicas que componen los organismos vivos, las proteínas son las biológicamente más importantes y las más complejas en estructura. Casi todas las manifestaciones de la vida (digestión, irritabilidad, contractilidad, crecimiento y reproducción, movimiento, metabolismo, etc.) están asociadas a sustancias proteicas. Las proteínas juegan un papel importante tanto en la construcción de la materia viva como en la implementación de sus procesos vitales.

Los catalizadores específicos de naturaleza proteica, las enzimas, aceleran las reacciones químicas que ocurren en el cuerpo. Diversos compuestos de naturaleza proteica realizan una función de transporte, abasteciendo al organismo de oxígeno y nutrientes. La descomposición de 1 g de proteína en productos finales proporciona al cuerpo 4,27 kcal de energía.

Las proteínas aisladas de órganos y tejidos precipitan cuando se calientan. el color blanco y tienen las mismas propiedades físicas que las proteínas. Gallina, huevo. Por lo tanto, comenzaron a llamarse proteínas. Un sinónimo de la palabra "proteína" es la palabra "proteína" (del griego "proteus" - el primero, principal).

Las proteínas son polímeros de alto peso molecular de varios aminoácidos. En la fig. 1 muestra las fórmulas de varios aminoácidos.

Figura 1. Fórmulas de algunos aminoácidos.

Los aminoácidos se dividen en 2 grandes grupos: esenciales y no esenciales. La mayoría de los aminoácidos se forman en el cuerpo de animales y humanos como resultado de la hidrólisis de las proteínas de los alimentos y la biosíntesis. Pero al menos ocho aminoácidos no se sintetizan en el cuerpo. Estos son la valina, la leucina, la isoleucina, la treonina, la lisina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina, denominadas esenciales. Las proteínas que carecen de uno o más de estos aminoácidos se denominan biológicamente inferiores. Las proteínas animales, incluidas las proteínas hidrobiontes, contienen todos los aminoácidos esenciales.

Los aminoácidos que componen la proteína están interconectados por enlaces peptídicos formados entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro. El mecanismo de este proceso se muestra en la Fig. 2.

Arroz. 2. Formación de la estructura primaria de la proteína.

Los polipéptidos resultantes son la base de todas las proteínas, y una determinada secuencia de aminoácidos incrustados en ellos caracteriza la estructura primaria de la proteína.

Por lo tanto, dado que las macromoléculas de proteínas se construyen a partir de muchos cientos de aminoácidos, hay un número ilimitado de sus isómeros en la naturaleza, y cada tipo de ser vivo puede tener su propia proteína inherente.

Las cadenas polipeptídicas, a su vez, pueden conectarse para formar estructuras secundarias de la proteína, principalmente debido a los enlaces que surgen entre diferentes grupos de polipéptidos. Esto se muestra esquemáticamente en la Fig. 3.

a) la formación de puentes de hidrógeno

b) formación de una hélice a a partir de una cadena polipeptídica

Arroz. 3. Esquema de formación de la estructura secundaria de la proteína.

La disposición espacial de las cadenas polipeptídicas de una molécula de proteína determina la estructura terciaria de la molécula de proteína.

En realidad, las proteínas, compuestos de alto peso molecular de estructura compleja, difieren tanto en funciones fisiológicas como en propiedades químicas. Las proteínas de las materias primas alimentarias se encuentran predominantemente en estado coloidal, en forma de geles y soles, lo que predetermina la inestabilidad y variabilidad de las propiedades (desnaturalización) de las sustancias proteicas cuando cambian las condiciones ambientales.

Cuando las soluciones de proteínas se acidifican a un pH de 4,5 a 5,0 (por ejemplo, durante el decapado), las proteínas pierden su solubilidad y precipitan (coagulan). Muchas proteínas pierden su solubilidad cuando las soluciones se saturan con cloruro de sodio (durante la salazón). En particular, las principales proteínas musculares, que son altamente solubles en soluciones de cloruro de sodio con una concentración de 7.5-10%, se precipitan (saladas) con un aumento en su concentración al 15%. Cuando se calienta (durante la cocción, fritura, horneado), las proteínas se coagulan (coagula). La desnaturalización térmica de las proteínas comienza a los 28-35 o C. La desnaturalización de las proteínas también ocurre durante la deshidratación (deshidratación) de sus sistemas (durante el secado y la congelación).

Durante la precipitación (salificación, coagulación) de proteínas, se interrumpe su conexión con el agua.

Como resultado de la estructura tridimensional espacial, "en la superficie" de la molécula de proteína hay grupos químicamente activos: NH 2; -COOH; - ÉL. En solución acuosa, estos grupos se encuentran en estado ionizado con cargas de distinto signo. Una molécula de proteína adquiere el signo y la magnitud de carga apropiados dependiendo de la proporción de grupos cargados positiva y negativamente. La carga de una molécula de proteína depende de su estado. Cualquier cambio en la estructura de una molécula de proteína conduce a un cambio en su carga, en particular, la pérdida de carga conduce a la desnaturalización de la proteína. La presencia de estas cargas también determina las propiedades de hidratación de las proteínas. Por ejemplo, las moléculas de agua se unen a una molécula de proteína cargada positivamente con sus extremos cargados negativamente, y se forma una estructura, cuyo centro es la molécula de proteína, y alrededor de ella hay una capa monomolecular de agua. Dado que todos los extremos cargados negativamente de las moléculas de agua miran hacia la molécula de proteína, la misma carga se retiene en la superficie de la estructura proteína-agua. Nuevos grupos de moléculas de agua, a su vez, se adhieren a esta superficie, y así sucesivamente. En este caso, se forma una capa de hidrato unida electrostáticamente alrededor de cada molécula de proteína. La fuerza del enlace con la proteína disminuye en proporción al cuadrado de la distancia desde el centro, es decir de la molécula de proteína, ya una distancia suficientemente grande en la escala de la molécula, este enlace es tan pequeño que el movimiento térmico adecuado de las moléculas impide la acción de las fuerzas electrostáticas. Esto limita la cantidad de agua retenida por la superficie de la proteína.

De acuerdo con los puntos de vista existentes, un tejido proteico puede ser considerado como un cuerpo coloidal coloidal y poroso capilar de una estructura muy compleja, que se basa en una red estructural de proteínas hinchadas que contiene soluciones viscosas que contienen proteínas solubles y otras sustancias nitrogenadas y minerales que tienen propiedades hidrófilas. Al mismo tiempo, parte del agua que forma parte del tejido muscular está firmemente retenida por las proteínas de la red estructural, así como por moléculas de proteínas disueltas y otras sustancias hidrofílicas.

Junto con el agua retenida por el campo de fuerza en las superficies interna y externa de las partículas de proteína, hay agua en el tejido muscular retenida osmóticamente y por fuerzas de unión mecánica (agua retenida capilarmente). Esta agua se encuentra en líquidos (soluciones) que contienen diversas sustancias nitrogenadas, orgánicas y sales minerales, encerradas en células cerradas (microporos) dentro de estructuras proteicas y penetrando en estos últimos micro y macrocapilares. Según los datos disponibles en la literatura, 1 g de proteína durante la hidratación se une en promedio a 0,3 g de agua.

Todos los métodos de procesamiento, los regímenes tecnológicos tienen como objetivo cambiar el agua en los tejidos de las materias primas (saturación con sal, conversión en hielo, calentamiento a una temperatura cercana al punto de ebullición, evaporación). Un cambio en la energía interna del agua conduce a una violación del estado de equilibrio entre la proteína y el agua, que forma una capa de hidratación. La molécula de proteína reacciona a esto reorganizando su propia estructura y, en consecuencia, cambiando la magnitud de la carga. Cuando estos cambios se completan con una fuerte disminución o desaparición completa de la carga, se produce la desnaturalización de la proteína.

Dependiendo de la intensidad y duración de la influencia externa, la desnaturalización de proteínas puede ser reversible, parcialmente reversible o irreversible.

La profundidad de la desnaturalización puede determinarse por la capacidad del tejido muscular para restaurar total o parcialmente su conexión con el agua.

Los métodos actuales de procesamiento de materias primas alimentarias con alto contenido proteico conducen principalmente a cambios que pueden caracterizarse como desnaturalización parcial. El esquema de desnaturalización de la molécula de proteína se muestra en la fig. cuatro

Arroz. 4. Esquema de desnaturalización de una molécula de proteína:

A - estado inicial, B - despliegue reversible incipiente, C - despliegue irreversible avanzado.

Los cambios más característicos de las proteínas durante la desnaturalización térmica (temperatura 70-100°C) son la pérdida de sus propiedades nativas (la capacidad de disolverse en agua, soluciones de sales y alcoholes), así como una disminución en la capacidad de hincharse.

Los cambios en la proteína asociados con la desnaturalización térmica son más significativos cuanto mayor es la temperatura y la duración del calentamiento, la acción de la presión y en una solución acuosa la proteína se desnaturaliza más rápido que en estado seco.

La desnaturalización de proteínas juega un papel importante en una serie de procesos tecnológicos: al hornear pan, confitería, al secar carne, pescado, verduras, leche y huevo en polvo, al hacer conservas, etc.

En condiciones de preparación completa del producto, generalmente con exposición prolongada a temperaturas cercanas a 100 ° C, las proteínas sufren cambios adicionales asociados con la destrucción de sus macromoléculas: hidrólisis.

Al comienzo del proceso, los productos volátiles se pueden separar de las moléculas de proteína: dióxido de carbono, sulfuro de hidrógeno, amoníaco, fosfuro de hidrógeno y otras sustancias involucradas en la formación del sabor y el aroma de los productos terminados. Con una exposición prolongada al agua y al calor, se produce la formación de sustancias nitrogenadas solubles en agua debido a la despolimerización de la molécula de proteína, que se produce, por ejemplo, durante la transición de colágeno a glutina.

La hidrólisis de proteínas se puede inducir con la ayuda de enzimas proteolíticas utilizadas para intensificar ciertos procesos tecnológicos (ablandamiento de carne dura, preparación de masa de levadura, etc.).



Ardillas- compuestos orgánicos de alto peso molecular constituidos por residuos de α-aminoácidos.

A composición de proteínas incluye carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, azufre. Algunas proteínas forman complejos con otras moléculas que contienen fósforo, hierro, zinc y cobre.

Las proteínas tienen un gran peso molecular: albúmina de huevo - 36 000, hemoglobina - 152 000, miosina - 500 000. A modo de comparación: el peso molecular del alcohol es 46, ácido acético - 60, benceno - 78.

Composición de aminoácidos de las proteínas.

Ardillas- polímeros no periódicos, cuyos monómeros son α-aminoácidos. Por lo general, 20 tipos de α-aminoácidos se denominan monómeros proteicos, aunque se han encontrado más de 170 de ellos en células y tejidos.

Dependiendo de si los aminoácidos se pueden sintetizar en el cuerpo de humanos y otros animales, hay: aminoácidos no esenciales- se puede sintetizar aminoácidos esenciales- No se puede sintetizar. Los aminoácidos esenciales deben ingerirse con los alimentos. Las plantas sintetizan todo tipo de aminoácidos.

Dependiendo de la composición de aminoácidos, las proteínas son: completas- contener el conjunto completo de aminoácidos; defectuoso- algunos aminoácidos están ausentes en su composición. Si las proteínas están formadas únicamente por aminoácidos, se denominan simple. Si las proteínas contienen, además de aminoácidos, también un componente no aminoácido (un grupo prostético), se denominan complejo. El grupo protésico puede estar representado por metales (metaloproteínas), carbohidratos (glucoproteínas), lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleicos (nucleoproteínas).

Todos aminoácidos contienen: 1) un grupo carboxilo (-COOH), 2) un grupo amino (-NH 2), 3) un radical o grupo R (el resto de la molécula). La estructura del radical en diferentes tipos de aminoácidos es diferente. Dependiendo del número de grupos amino y grupos carboxilo que componen los aminoácidos, existen: aminoácidos neutros que tiene un grupo carboxilo y un grupo amino; aminoácidos básicos tener más de un grupo amino; aminoácidos ácidos que tiene más de un grupo carboxilo.

Los aminoácidos son compuestos anfóteros, ya que en disolución pueden actuar tanto como ácidos como como bases. En soluciones acuosas, los aminoácidos existen en diferentes formas iónicas.

Enlace peptídico

péptidos- sustancias orgánicas que consisten en residuos de aminoácidos conectados por un enlace peptídico.

La formación de péptidos ocurre como resultado de la reacción de condensación de aminoácidos. Cuando el grupo amino de un aminoácido interactúa con el grupo carboxilo de otro, surge entre ellos un enlace covalente nitrógeno-carbono, que se denomina péptido. Dependiendo del número de residuos de aminoácidos que componen el péptido, hay dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos etc. La formación de un enlace peptídico se puede repetir muchas veces. Esto lleva a la formación polipéptidos. En un extremo del péptido hay un grupo amino libre (se llama N-terminal), y en el otro extremo hay un grupo carboxilo libre (se llama C-terminal).

Organización espacial de las moléculas de proteína.

El desempeño de ciertas funciones específicas por parte de las proteínas depende de la configuración espacial de sus moléculas, además, es energéticamente desfavorable para la célula mantener las proteínas en forma expandida, en forma de cadena, por lo tanto, las cadenas polipeptídicas se pliegan, adquiriendo cierta estructura tridimensional, o conformación. Asignar 4 niveles organización espacial de las proteínas.

Estructura primaria de una proteína.- la secuencia de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica que forma la molécula de proteína. El enlace entre los aminoácidos es peptídico.

Si una molécula de proteína consta de solo 10 residuos de aminoácidos, entonces el número de variantes teóricamente posibles de moléculas de proteína que difieren en el orden de alternancia de los aminoácidos es 10 20 . Con 20 aminoácidos, puedes sacar más provecho de ellos. gran cantidad varias combinaciones. Se han encontrado unas diez mil proteínas diferentes en el cuerpo humano, que difieren tanto entre sí como de las proteínas de otros organismos.

Es la estructura primaria de la molécula de proteína la que determina las propiedades de las moléculas de proteína y su configuración espacial. La sustitución de un solo aminoácido por otro en la cadena polipeptídica provoca un cambio en las propiedades y funciones de la proteína. Por ejemplo, el reemplazo del sexto aminoácido glutamina en la subunidad β de la hemoglobina con valina conduce al hecho de que la molécula de hemoglobina en su conjunto no puede realizar su función principal: el transporte de oxígeno; en tales casos, una persona desarrolla una enfermedad: anemia de células falciformes.

estructura secundaria- plegamiento ordenado de la cadena polipeptídica en espiral (parece un resorte estirado). Las bobinas de la hélice se fortalecen mediante enlaces de hidrógeno entre los grupos carboxilo y los grupos amino. Casi todos los grupos CO y NH participan en la formación de enlaces de hidrógeno. Son más débiles que los peptídicos, pero, repitiéndose muchas veces, imparten estabilidad y rigidez a esta configuración. A nivel de la estructura secundaria, hay proteínas: fibroína (seda, telaraña), queratina (cabello, uñas), colágeno (tendones).

Estructura terciaria- empaquetamiento de cadenas polipeptídicas en glóbulos, como resultado de la aparición de enlaces químicos (hidrógeno, iónico, disulfuro) y el establecimiento de interacciones hidrofóbicas entre radicales de residuos de aminoácidos. El papel principal en la formación de la estructura terciaria lo desempeñan las interacciones hidrofílicas-hidrofóbicas. En soluciones acuosas, los radicales hidrofóbicos tienden a esconderse del agua, agrupándose dentro del glóbulo, mientras que los radicales hidrofílicos tienden a aparecer en la superficie de la molécula como resultado de la hidratación (interacción con dipolos de agua). En algunas proteínas, la estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces covalentes disulfuro que se forman entre los átomos de azufre de los dos residuos de cisteína. A nivel de la estructura terciaria, hay enzimas, anticuerpos, algunas hormonas.

Estructura cuaternaria característica de las proteínas complejas, cuyas moléculas están formadas por dos o más glóbulos. Las subunidades se mantienen en la molécula mediante interacciones iónicas, hidrofóbicas y electrostáticas. A veces, durante la formación de una estructura cuaternaria, se producen enlaces disulfuro entre las subunidades. La proteína de estructura cuaternaria más estudiada es hemoglobina. Está formado por dos subunidades α (141 residuos de aminoácidos) y dos subunidades β (146 residuos de aminoácidos). Cada subunidad está asociada con una molécula de hemo que contiene hierro.

Si por alguna razón la conformación espacial de las proteínas se desvía de lo normal, la proteína no puede realizar sus funciones. Por ejemplo, la causa de la "enfermedad de las vacas locas" (encefalopatía espongiforme) es una conformación anormal de los priones, las proteínas de superficie de las células nerviosas.

Propiedades de las proteínas

La composición de aminoácidos, la estructura de la molécula de proteína determinan su propiedades. Las proteínas combinan propiedades básicas y ácidas determinadas por radicales de aminoácidos: cuanto más aminoácidos ácidos hay en una proteína, más pronunciadas son sus propiedades ácidas. La capacidad de dar y unir H + determinar propiedades tampón de las proteínas; uno de los amortiguadores más poderosos es la hemoglobina en los eritrocitos, que mantiene el pH de la sangre a un nivel constante. Hay proteínas solubles (fibrinógeno), hay proteínas insolubles que realizan funciones mecánicas (fibroína, queratina, colágeno). Hay proteínas químicamente activas (enzimas), las hay químicamente inactivas, resistentes a diversas condiciones ambientales y extremadamente inestables.

Factores externos (calor, radiación ultravioleta, metales pesados ​​y sus sales, cambios de pH, radiación, deshidratación)

puede causar una violación de la organización estructural de la molécula de proteína. El proceso de pérdida de la conformación tridimensional inherente a una determinada molécula de proteína se denomina desnaturalización. La causa de la desnaturalización es la ruptura de los enlaces que estabilizan una estructura proteica particular. Inicialmente, los lazos más débiles se rompen, y cuando las condiciones se vuelven más duras, los más fuertes. Por lo tanto, primero se pierden las estructuras cuaternarias, luego las terciarias y secundarias. Un cambio en la configuración espacial conduce a un cambio en las propiedades de la proteína y, como resultado, hace que sea imposible que la proteína realice sus funciones biológicas. Si la desnaturalización no va acompañada de la destrucción de la estructura primaria, entonces puede ser reversible, en este caso, se produce la autocuración de la conformación característica de la proteína. Tal desnaturalización se somete, por ejemplo, a proteínas receptoras de membrana. El proceso de restauración de la estructura de una proteína después de la desnaturalización se llama renaturalización. Si la restauración de la configuración espacial de la proteína es imposible, entonces se llama desnaturalización. irreversible.

funciones de las proteinas

Función	Ejemplos y explicaciones
Construcción	Las proteínas intervienen en la formación de estructuras celulares y extracelulares: forman parte de las membranas celulares (lipoproteínas, glicoproteínas), del cabello (queratina), de los tendones (colágeno), etc.
Transporte	La proteína de la sangre, la hemoglobina, une el oxígeno y lo transporta desde los pulmones a todos los tejidos y órganos, y desde ellos se transfiere el dióxido de carbono a los pulmones; La composición de las membranas celulares incluye proteínas especiales que proporcionan una transferencia activa y estrictamente selectiva de ciertas sustancias e iones de la célula al ambiente externo y viceversa.
Regulador	Las hormonas proteicas están implicadas en la regulación de los procesos metabólicos. Por ejemplo, la hormona insulina regula los niveles de glucosa en sangre, promueve la síntesis de glucógeno y aumenta la formación de grasas a partir de los carbohidratos.
Protector	En respuesta a la penetración de proteínas o microorganismos extraños (antígenos) en el cuerpo, se forman proteínas especiales, anticuerpos que pueden unirse y neutralizarlos. La fibrina, formada a partir del fibrinógeno, ayuda a detener el sangrado.
Motor	Las proteínas contráctiles actina y miosina proporcionan la contracción muscular en animales multicelulares.
Señal	Las moléculas de proteínas están incrustadas en la membrana superficial de la célula, capaces de cambiar su estructura terciaria en respuesta a la acción de factores ambientales, recibiendo así señales del entorno externo y transmitiendo comandos a la célula.
Reservar	En el cuerpo de los animales, las proteínas, por regla general, no se almacenan, con la excepción de la albúmina de huevo, la caseína de la leche. Pero gracias a las proteínas en el cuerpo, algunas sustancias pueden almacenarse en reserva, por ejemplo, durante la descomposición de la hemoglobina, el hierro no se excreta del cuerpo, sino que se almacena, formando un complejo con la proteína ferritina.
Energía	Con la descomposición de 1 g de proteína en los productos finales, se liberan 17,6 kJ. Primero, las proteínas se descomponen en aminoácidos y luego en los productos finales: agua, dióxido de carbono y amoníaco. Sin embargo, las proteínas se utilizan como fuente de energía solo cuando se agotan otras fuentes (carbohidratos y grasas).
catalítico	Una de las funciones más importantes de las proteínas. Provisto de proteínas, enzimas que aceleran las reacciones bioquímicas que ocurren en las células. Por ejemplo, la ribulosa bifosfato carboxilasa cataliza la fijación de CO2 durante la fotosíntesis.

Enzimas

Enzimas, o enzimas, es una clase especial de proteínas que son catalizadores biológicos. Gracias a las enzimas, las reacciones bioquímicas se desarrollan a una velocidad tremenda. La velocidad de las reacciones enzimáticas es decenas de miles de veces (ya veces millones) más alta que la velocidad de las reacciones que involucran catalizadores inorgánicos. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato.

Las enzimas son proteínas globulares. características estructurales Las enzimas se pueden dividir en dos grupos: simples y complejas. enzimas simples son proteínas simples, es decir consisten únicamente en aminoácidos. enzimas complejas son proteínas complejas, es decir además de la parte proteica, incluyen un grupo de naturaleza no proteica - cofactor. Para algunas enzimas, las vitaminas actúan como cofactores. En la molécula de enzima, se aísla una parte especial, llamada centro activo. centro activo- una pequeña sección de la enzima (de tres a doce residuos de aminoácidos), donde se produce la unión del sustrato o sustratos con la formación de un complejo enzima-sustrato. Una vez completada la reacción, el complejo enzima-sustrato se descompone en una enzima y un producto o productos de reacción. Algunas enzimas tienen (aparte de las activas) centros alostéricos- sitios a los que se unen los reguladores de la tasa de trabajo enzimático ( enzimas alostéricas).

Las reacciones de catálisis enzimática se caracterizan por: 1) alta eficiencia, 2) estricta selectividad y dirección de acción, 3) especificidad de sustrato, 4) regulación fina y precisa. La especificidad de sustrato y reacción de las reacciones de catálisis enzimática se explica por las hipótesis de E. Fischer (1890) y D. Koshland (1959).

E. Fisher (hipótesis de bloqueo de teclas) sugirió que las configuraciones espaciales del sitio activo de la enzima y el sustrato deberían corresponder exactamente entre sí. El sustrato se compara con la "llave", la enzima, con la "cerradura".

D. Koshland (hipótesis "mano-guante") sugirió que la correspondencia espacial entre la estructura del sustrato y el centro activo de la enzima se crea solo en el momento de su interacción entre sí. Esta hipótesis también se llama hipótesis de ajuste inducido.

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de: 1) temperatura, 2) concentración de enzima, 3) concentración de sustrato, 4) pH. Debe enfatizarse que dado que las enzimas son proteínas, su actividad es máxima en condiciones fisiológicamente normales.

La mayoría de las enzimas solo pueden funcionar a temperaturas entre 0 y 40 °C. Dentro de estos límites, la velocidad de reacción aumenta aproximadamente 2 veces por cada aumento de temperatura de 10 °C. A temperaturas superiores a 40 °C, la proteína se desnaturaliza y la actividad de la enzima disminuye. A temperaturas cercanas a la congelación, las enzimas se inactivan.

Con un aumento en la cantidad de sustrato, la velocidad de la reacción enzimática aumenta hasta que el número de moléculas de sustrato se vuelve igual al número de moléculas de enzima. Con un aumento adicional en la cantidad de sustrato, la tasa no aumentará, ya que los sitios activos de la enzima están saturados. Un aumento en la concentración de enzima conduce a un aumento en la actividad catalítica, ya que un mayor número de moléculas de sustrato sufren transformaciones por unidad de tiempo.

Para cada enzima, hay un valor de pH óptimo en el que exhibe la máxima actividad (pepsina - 2,0, amilasa salival - 6,8, lipasa pancreática - 9,0). A valores de pH más altos o más bajos, la actividad de la enzima disminuye. Con cambios bruscos en el pH, la enzima se desnaturaliza.

La velocidad de las enzimas alostéricas está regulada por sustancias que se adhieren a los centros alostéricos. Si estas sustancias aceleran la reacción, se les llama activadores si bajan la velocidad - inhibidores.

Clasificación de enzimas

Según el tipo de transformaciones químicas catalizadas, las enzimas se dividen en 6 clases:

1. oxidorreductasa(transferencia de átomos de hidrógeno, oxígeno o electrones de una sustancia a otra - deshidrogenasa),
2. transferasa(transferencia de un grupo metilo, acilo, fosfato o amino de una sustancia a otra - transaminasa),
3. hidrolasas(reacciones de hidrólisis en las que se forman dos productos a partir del sustrato: amilasa, lipasa),
4. liases(adición no hidrolítica al sustrato o eliminación de un grupo de átomos del mismo, mientras que los enlaces C-C, C-N, C-O, C-S se pueden romper - descarboxilasa),
5. isomerasa(reordenamiento intramolecular - isomerasa),
6. ligasas(la conexión de dos moléculas como resultado de la formación de enlaces C-C, C-N, C-O, C-S - sintetasa).

Las clases se subdividen a su vez en subclases y subsubclases. En la clasificación internacional actual, cada enzima tiene un código específico, formado por cuatro números separados por puntos. El primer número es la clase, el segundo es la subclase, el tercero es la subclase, el cuarto es el número de serie de la enzima en esta subclase, por ejemplo, el código de arginasa es 3.5.3.1.

Ir conferencias número 2"La estructura y funciones de los carbohidratos y lípidos"

Ir conferencias №4"La estructura y funciones de los ácidos nucleicos ATP"

Las propiedades básicas de las proteínas dependen de su estructura química. Las proteínas son compuestos de alto peso molecular cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de alfa-aminoácidos, es decir, aminoácidos en los que el grupo amino primario y el grupo carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono (el primer átomo de carbono se cuenta a partir del grupo carbonilo).

19-32 tipos de alfa-aminoácidos se aíslan de las proteínas por hidrólisis, pero por lo general se obtienen 20 alfa-aminoácidos (estos son los llamados proteinogénico aminoácidos). Su fórmula general es:

parte común para todos los aminoácidos

R es un radical, es decir una agrupación de átomos en una molécula de aminoácido que está asociada con un átomo de carbono alfa y no participa en la formación de la columna vertebral de la cadena polipeptídica.

Entre los productos de hidrólisis de muchas proteínas, se encontraron prolina e hidroxiprolina, que contienen el grupo imino =NH, y no el grupo amino H2N-, y en realidad son iminoácidos, no aminoácidos.

Los aminoácidos son sustancias cristalinas incoloras que se derriten con descomposición a altas temperaturas (superiores a 250°C). Fácilmente soluble, en su mayor parte, en agua e insoluble en éter y otros solventes orgánicos.

Los aminoácidos contienen simultáneamente dos grupos capaces de ionización: un grupo carboxilo, que tiene propiedades ácidas, y un grupo amino, que tiene propiedades básicas, es decir, Los aminoácidos son electrolitos anfóteros.

En soluciones fuertemente ácidas, los aminoácidos están presentes como iones cargados positivamente y en soluciones alcalinas, como iones negativos.

Dependiendo del valor de pH del medio, cualquier aminoácido puede tener una carga positiva o negativa.

El valor de pH del medio en el que las partículas de aminoácidos son eléctricamente neutras se designa como su punto isoeléctrico.

Todos los aminoácidos derivados de las proteínas, a excepción de la glicina, son ópticamente activos, ya que contienen un átomo de carbono asimétrico en posición alfa.

De los 17 aminoácidos proteicos ópticamente activos, 7 se caracterizan por la rotación derecha /+/ y 10 - izquierda /-/ del plano del haz polarizado, pero todos ellos pertenecen a la serie L.

Se han encontrado aminoácidos de la serie D en algunos compuestos naturales y objetos biológicos (por ejemplo, en bacterias y en los antibióticos gramicidina y actinomicina). El significado fisiológico de los aminoácidos D y L es diferente. Los aminoácidos de la serie D, por regla general, no son absorbidos por completo por los animales y las plantas, o se absorben mal, ya que los sistemas enzimáticos de los animales y las plantas están específicamente adaptados a los L-aminoácidos. Cabe señalar que los isómeros ópticos se pueden distinguir por el sabor: los aminoácidos de la serie L son amargos o insípidos, y los aminoácidos de la serie D son dulces.

Todos los grupos de aminoácidos se caracterizan por reacciones en las que participan grupos amino o grupos carboxilo, o ambos a la vez. Además, los radicales de aminoácidos son capaces de varias interacciones. Los radicales de aminoácidos reaccionan:

Formación de sal;

reacciones redox;

reacciones de acilación;

esterificación;

amidación;

Fosforilación.

Estas reacciones, que conducen a la formación de productos coloreados, se utilizan ampliamente para la identificación y determinación semicuantitativa de aminoácidos y proteínas individuales, por ejemplo, la reacción de xantoproteína (amidación), Millon (formación de sal), biuret (formación de sal) , reacción de ninhidrina (oxidación), etc.

Las propiedades físicas de los radicales de aminoácidos también son muy diversas. Esto se refiere, en primer lugar, a su volumen, carga. La diversidad de los radicales de aminoácidos en términos de naturaleza química y propiedades físicas determina las características polifuncionales y específicas de las proteínas que forman.

La clasificación de los aminoácidos que se encuentran en las proteínas se puede realizar según varios criterios: por la estructura del esqueleto carbonado, por el contenido de grupos -COOH y H 2 N, etc. La clasificación más racional se basa en diferencias en la polaridad de radicales de aminoácidos a pH 7, es decir a un valor de pH correspondiente a las condiciones intracelulares. De acuerdo con esto, los aminoácidos que componen las proteínas se pueden dividir en cuatro clases:

Aminoácidos con radicales no polares;

Aminoácidos con radicales polares sin carga;

Aminoácidos con radicales polares cargados negativamente;

Aminoácidos con radicales polares cargados positivamente

Considere la estructura de estos aminoácidos.

Aminoácidos con grupos R no polares (radicales)

Esta clase incluye cuatro aminoácidos alifáticos (alanina, valina, isoleucina, leucina), dos aminoácidos aromáticos (fenilalanina, triptófano), un aminoácido que contiene azufre (metionina) y un iminoácido (prolina). Una propiedad común de estos aminoácidos es su menor solubilidad en agua en comparación con los aminoácidos polares. Su estructura es la siguiente:

Alanina (ácido α-aminopropiónico)

Valina (ácido α-aminoisovalérico)

Leucina (ácido α-aminoisocaproico)

Isoleucina (ácido α-amino-β-metilvalérico)

Fenilalanina (ácido α-amino-β-fenilpropiónico)

Triptófano (ácido α-amino-β-indolpropiónico)

Metionina (ácido α-amino-γ-metil-tiobutírico)

Prolina (ácido pirrolidina-α-carboxílico)

2. Aminoácidos con grupos R polares sin carga (radicales)

Esta clase incluye un aminoácido alifático, glicina (glicol), dos hidroxiaminoácidos, serina y treonina, un aminoácido que contiene azufre, cisteína, un aminoácido aromático, tirosina y dos amidas, asparagina y glutamina.

Estos aminoácidos son más solubles en agua que los aminoácidos con grupos R no polares porque sus grupos polares pueden formar enlaces de hidrógeno con moléculas de agua. Su estructura es la siguiente:

Glicina o glicol (ácido α-aminoacético)

Serina (ácido α-amino-β-hidroxipropiónico)

Treonina (ácido α-amino-β-hidroxibutírico)

Cisteína (ácido α-amino-β-tiopropiónico)

Tirosina (ácido α-amino-β-parahidroxifenilpropiónico)

asparagina

El contenido del artículo

PROTEÍNAS (Artículo 1)- una clase de polímeros biológicos presentes en todos los organismos vivos. Con la participación de las proteínas tienen lugar los principales procesos que aseguran la actividad vital del organismo: respiración, digestión, contracción muscular, transmisión de los impulsos nerviosos. El tejido óseo, la piel, la línea del cabello, las formaciones córneas de los seres vivos están compuestos de proteínas. Para la mayoría de los mamíferos, el crecimiento y desarrollo del organismo se produce gracias a productos que contienen proteínas como componente alimentario. El papel de las proteínas en el cuerpo y, en consecuencia, su estructura es muy diversa.

La composición de las proteínas.

Todas las proteínas son polímeros, cuyas cadenas se ensamblan a partir de fragmentos de aminoácidos. Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen en su composición (de acuerdo con el nombre) un grupo amino NH 2 y un ácido orgánico, es decir, carboxilo, grupo COOH. De toda la variedad de aminoácidos existentes (teóricamente, la cantidad de aminoácidos posibles es ilimitada), solo aquellos que tienen un solo átomo de carbono entre el grupo amino y el grupo carboxilo participan en la formación de proteínas. En general, los aminoácidos involucrados en la formación de proteínas se pueden representar por la fórmula: H 2 N–CH(R)–COOH. El grupo R unido al átomo de carbono (el que está entre los grupos amino y carboxilo) determina la diferencia entre los aminoácidos que componen las proteínas. Este grupo puede consistir solo en átomos de carbono e hidrógeno, pero más a menudo contiene, además de C y H, varios grupos funcionales (capaces de transformaciones adicionales), por ejemplo, HO-, H 2 N-, etc. También hay un opción cuando R \u003d H.

Los organismos de los seres vivos contienen más de 100 aminoácidos diferentes, sin embargo, no todos se utilizan en la construcción de proteínas, sino solo 20, los llamados "fundamentales". En mesa. 1 muestra sus nombres (la mayoría de los nombres se han desarrollado históricamente), fórmula estructural, así como una abreviatura de uso común. Todas las fórmulas estructurales están dispuestas en la tabla de modo que el fragmento principal del aminoácido esté a la derecha.

Tabla 1. AMINOÁCIDOS IMPLICADOS EN LA CREACIÓN DE PROTEÍNAS

Nombre	Estructura	Designacion
GLICINA		GLI
ALANÍN		ALA
VALÍN		EJE
LEUCINA		LEI
ISOLEUCINA		ILE
CANARIO		SER
treonina		TRE
CISTÍNA		CEI
METIONINA		REUNIÓ
LISINA		LIZ
ARGININA		ARG
ÁCIDO ASPARÁGICO		CCA
ASPARAGINA		CCA
ÁCIDO GLUTAMICO		GLU
GLUTAMINA		GNL
fenilalanina		secador de pelo
TIROSINA		TIR
triptófano		TRES
HISTIDINA		SIG
PROLINA		PRO
En la práctica internacional, se acepta la designación abreviada de los aminoácidos enumerados utilizando abreviaturas latinas de tres o una letra, por ejemplo, glicina - Gly o G, alanina - Ala o A.

Entre estos veinte aminoácidos (Cuadro 1), sólo la prolina contiene un grupo NH (en lugar de NH 2 ) junto al grupo carboxilo COOH, ya que forma parte del fragmento cíclico.

Ocho aminoácidos (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina y triptófano), colocados en la tabla sobre un fondo gris, se denominan esenciales, ya que el organismo debe recibirlos constantemente con alimentos proteicos para un crecimiento y desarrollo normales.

Una molécula de proteína se forma como resultado de la conexión secuencial de aminoácidos, mientras que el grupo carboxilo de un ácido interactúa con el grupo amino de la molécula vecina, como resultado, se forma un enlace peptídico –CO–NH– y un agua se libera la molécula. En la fig. 1 muestra la conexión en serie de alanina, valina y glicina.

Arroz. una CONEXIÓN EN SERIE DE AMINOÁCIDOS durante la formación de una molécula de proteína. El camino desde el grupo amino terminal H 2 N hasta el grupo carboxilo terminal COOH se eligió como la dirección principal de la cadena polimérica.

Para describir de forma compacta la estructura de una molécula de proteína, se utilizan las abreviaturas de los aminoácidos (Tabla 1, tercera columna) que intervienen en la formación de la cadena polimérica. El fragmento de la molécula que se muestra en la Fig. 1 se escribe como sigue: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Las moléculas de proteína contienen de 50 a 1500 residuos de aminoácidos (las cadenas más cortas se denominan polipéptidos). La individualidad de una proteína está determinada por el conjunto de aminoácidos que componen la cadena polimérica y, no menos importante, por el orden de su alternancia a lo largo de la cadena. Por ejemplo, la molécula de insulina consta de 51 residuos de aminoácidos (es una de las proteínas de cadena más corta) y consta de dos cadenas paralelas interconectadas de longitud desigual. La secuencia de fragmentos de aminoácidos se muestra en la fig. 2.

Arroz. 2 MOLÉCULA DE INSULINA, construido a partir de 51 residuos de aminoácidos, los fragmentos de los mismos aminoácidos están marcados con el color de fondo correspondiente. Los residuos de aminoácidos de cisteína (designación abreviada CIS) contenidos en la cadena forman puentes disulfuro -S-S-, que unen dos moléculas de polímero, o forman puentes dentro de una cadena.

Las moléculas del aminoácido cisteína (Tabla 1) contienen grupos sulfhidruro reactivos -SH, que interactúan entre sí formando puentes disulfuro -S-S-. El papel de la cisteína en el mundo de las proteínas es especial, con su participación se forman enlaces cruzados entre moléculas de proteínas poliméricas.

La combinación de aminoácidos en una cadena de polímero ocurre en un organismo vivo bajo el control de los ácidos nucleicos, son ellos los que proporcionan un orden estricto de ensamblaje y regulan la longitud fija de la molécula de polímero ( cm. ÁCIDOS NUCLEICOS).

La estructura de las proteínas.

La composición de la molécula de proteína, presentada en forma de residuos de aminoácidos alternos (Fig. 2), se denomina estructura primaria de la proteína. Los enlaces de hidrógeno surgen entre los grupos imino HN presentes en la cadena polimérica y los grupos carbonilo CO ( cm. ENLACE DE HIDRÓGENO), como resultado, la molécula de proteína adquiere una cierta forma espacial, llamada estructura secundaria. Los más comunes son dos tipos de estructura secundaria en las proteínas.

La primera opción, llamada hélice α, se implementa utilizando enlaces de hidrógeno dentro de una molécula de polímero. Los parámetros geométricos de la molécula, determinados por las longitudes de enlace y los ángulos de enlace, son tales que la formación de enlaces de hidrógeno es posible para grupos H-N y C=O, entre los cuales hay dos fragmentos peptídicos H-N-C=O (Fig. 3).

La composición de la cadena polipeptídica mostrada en la fig. 3 se escribe en forma abreviada como sigue:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Como resultado de la acción de contracción de los enlaces de hidrógeno, la molécula toma la forma de una hélice, la llamada hélice α, se representa como una cinta helicoidal curva que pasa a través de los átomos que forman la cadena polimérica (Fig. 4)

Arroz. cuatro MODELO 3D DE UNA MOLÉCULA DE PROTEÍNA en forma de hélice α. Los enlaces de hidrógeno se muestran como líneas de puntos verdes. La forma cilíndrica de la espiral es visible en un cierto ángulo de rotación (los átomos de hidrógeno no se muestran en la figura). El color de los átomos individuales se da de acuerdo con las normas internacionales, que recomiendan el negro para los átomos de carbono, el azul para el nitrógeno, el rojo para el oxígeno y el amarillo para el azufre (se recomienda el color blanco para los átomos de hidrógeno que no se muestran en la figura, en este caso el toda la estructura representada sobre un fondo oscuro).

Otra variante de la estructura secundaria, llamada estructura β, también se forma con la participación de enlaces de hidrógeno, la diferencia es que los grupos H-N y C=O de dos o más cadenas poliméricas ubicadas en paralelo interactúan. Dado que la cadena polipeptídica tiene una dirección (Fig. 1), las variantes son posibles cuando la dirección de las cadenas es la misma (estructura β paralela, Fig. 5), o son opuestas (estructura β antiparalela, Fig. 6) .

Las cadenas de polímeros pueden participar en la formación de la estructura β composición diferente, mientras que los grupos orgánicos que enmarcan la cadena polimérica (Ph, CH 2 OH, etc.) en la mayoría de los casos juegan un papel secundario, la disposición mutua de los grupos H-N y C=O es decisiva. Porque con respecto al polímero Cadenas H-N y los grupos C=O están dirigidos en diferentes direcciones (hacia arriba y hacia abajo en la figura), se hace posible la interacción simultánea de tres o más cadenas.

La composición de la primera cadena polipeptídica de la Fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

La composición de la segunda y tercera cadena:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

La composición de las cadenas polipeptídicas que se muestra en la fig. 6, igual que en la Fig. 5, la diferencia es que la segunda cadena tiene la dirección opuesta (en comparación con la Fig. 5).

Es posible formar una estructura β dentro de una molécula, cuando el fragmento de cadena en una determinada sección gira 180 °, en este caso, dos ramas de una molécula tienen la dirección opuesta, como resultado, un antiparalelo Se forma la estructura β (Fig. 7).

La estructura mostrada en la fig. 7 en una imagen plana, mostrada en la fig. 8 en forma de modelo tridimensional. Las secciones de la estructura β generalmente se indican de manera simplificada mediante una cinta ondulada plana que pasa a través de los átomos que forman la cadena polimérica.

En la estructura de muchas proteínas, se alternan secciones de la hélice α y estructuras β similares a cintas, así como cadenas polipeptídicas individuales. Su disposición mutua y alternancia en la cadena polimérica se denomina estructura terciaria de la proteína.

Los métodos para representar la estructura de las proteínas se muestran a continuación utilizando la proteína vegetal crambin como ejemplo. Las fórmulas estructurales de proteínas, que a menudo contienen hasta cientos de fragmentos de aminoácidos, son complejas, engorrosas y difíciles de entender, por lo tanto, a veces se utilizan fórmulas estructurales simplificadas, sin símbolos de elementos químicos (Fig. 9, opción A), pero al mismo tiempo. al mismo tiempo conservan el color de los trazos de valencia de acuerdo con las normas internacionales (Fig. 4). En este caso, la fórmula no se presenta en un plano, sino en una imagen espacial, que corresponde a la estructura real de la molécula. Este método permite, por ejemplo, distinguir entre puentes disulfuro (similares a los de la insulina, Fig. 2), grupos fenilo en el marco lateral de la cadena, etc. La imagen de las moléculas en forma de modelos tridimensionales (bolas conectadas por varillas) es algo más clara (Fig. 9, opción B). Sin embargo, ambos métodos no permiten mostrar la estructura terciaria, por lo que la biofísica estadounidense Jane Richardson propuso representar las estructuras α como cintas retorcidas en espiral (ver Fig. 4), las estructuras β como cintas onduladas planas (Fig. 8) y conectar ellos cadenas simples: en forma de paquetes delgados, cada tipo de estructura tiene su propio color. Este método de representar la estructura terciaria de una proteína ahora se usa ampliamente (Fig. 9, variante B). En ocasiones, para mayor contenido de información, se muestran juntas una estructura terciaria y una fórmula estructural simplificada (Fig. 9, variante D). También hay modificaciones del método propuesto por Richardson: las hélices α se representan como cilindros y las estructuras β tienen forma de flechas planas que indican la dirección de la cadena (Fig. 9, opción E). Menos común es el método en el que toda la molécula se representa como un paquete, donde las estructuras desiguales se distinguen por diferentes colores y los puentes disulfuro se muestran como puentes amarillos (Fig. 9, variante E).

La opción B es la más conveniente para la percepción cuando, al representar la estructura terciaria, no se indican las características estructurales de la proteína (fragmentos de aminoácidos, su orden de alternancia, enlaces de hidrógeno), mientras que se supone que todas las proteínas contienen "detalles". tomado de un conjunto estándar de veinte aminoácidos (Tabla 1). La tarea principal al representar una estructura terciaria es mostrar la disposición espacial y la alternancia de las estructuras secundarias.

Arroz. 9 VARIAS VERSIONES DE IMAGEN DE LA ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA CRUMBIN.
A es una fórmula estructural en una imagen espacial.
B - estructura en forma de modelo tridimensional.
B es la estructura terciaria de la molécula.
G - una combinación de las opciones A y B.
E - imagen simplificada de la estructura terciaria.
E - estructura terciaria con puentes disulfuro.

Lo más conveniente para la percepción es una estructura terciaria tridimensional (opción B), liberada de los detalles de la fórmula estructural.

Una molécula de proteína que tiene una estructura terciaria, por regla general, adquiere una determinada configuración, que está formada por interacciones polares (electrostáticas) y enlaces de hidrógeno. Como resultado, la molécula toma la forma de una bobina compacta: proteínas globulares (glóbulos, lat. bola), o filamentoso - proteínas fibrilares (fibra, lat. fibra).

Un ejemplo de estructura globular es la proteína albúmina, la proteína del huevo de gallina pertenece a la clase de las albúminas. La cadena polimérica de la albúmina se ensambla principalmente a partir de alanina, ácido aspártico, glicina y cisteína, alternando en cierto orden. La estructura terciaria contiene hélices α conectadas por cadenas simples (Fig. 10).

Arroz. diez ESTRUCTURA GLOBULAR DE LA ALBÚMINA

Un ejemplo de una estructura fibrilar es la proteína fibroína. contiene un gran número de residuos de glicina, alanina y serina (cada segundo residuo de aminoácido es glicina); Los residuos de cisteína que contienen grupos sulfhidruro están ausentes. La fibroína, el componente principal de la seda natural y las telarañas, contiene estructuras β conectadas por cadenas simples (Fig. 11).

Arroz. once FIBROINA PROTEINA FIBRILAR

La posibilidad de formar una estructura terciaria de cierto tipo es inherente a la estructura primaria de la proteína, es decir determinado de antemano por el orden de alternancia de los residuos de aminoácidos. A partir de ciertos conjuntos de dichos residuos, surgen predominantemente hélices α (hay bastantes conjuntos de este tipo), otro conjunto conduce a la aparición de estructuras β, las cadenas simples se caracterizan por su composición.

Algunas moléculas de proteína, aunque retienen una estructura terciaria, pueden combinarse en grandes agregados supramoleculares, mientras se mantienen unidos por interacciones polares, así como por enlaces de hidrógeno. Tales formaciones se denominan estructura cuaternaria de la proteína. Por ejemplo, la proteína ferritina, que consiste principalmente en leucina, ácido glutámico, ácido aspártico e histidina (la ferricina contiene los 20 residuos de aminoácidos en cantidades variables) forma una estructura terciaria de cuatro hélices α dispuestas en paralelo. Cuando las moléculas se combinan en un solo conjunto (Fig. 12), se forma una estructura cuaternaria, que puede incluir hasta 24 moléculas de ferritina.

Figura 12 FORMACIÓN DE LA ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LA PROTEÍNA GLOBULAR FERRITINA

Otro ejemplo de formaciones supramoleculares es la estructura del colágeno. Es una proteína fibrilar cuyas cadenas están construidas principalmente de glicina alternando con prolina y lisina. La estructura contiene cadenas sencillas, hélices α triples, que se alternan con estructuras β similares a cintas apiladas en haces paralelos (Fig. 13).

Figura 13 ESTRUCTURA SUPRAMOLECULAR DE LA PROTEÍNA FIBRILAR DEL COLÁGENO

Propiedades químicas de las proteínas.

Bajo la acción de los solventes orgánicos, los productos de desecho de algunas bacterias (fermentación del ácido láctico) o con el aumento de la temperatura, se destruyen estructuras secundarias y terciarias sin dañar su estructura primaria, como resultado, la proteína pierde solubilidad y pierde actividad biológica, esto proceso se llama desnaturalización, es decir, la pérdida de propiedades naturales, por ejemplo, el cuajado de la leche agria, la proteína coagulada de un huevo de gallina hervido. A temperaturas elevadas, las proteínas de los organismos vivos (en particular, los microorganismos) se desnaturalizan rápidamente. Tales proteínas no pueden participar en los procesos biológicos, como resultado, los microorganismos mueren, por lo que la leche hervida (o pasteurizada) se puede almacenar por más tiempo.

Los enlaces peptídicos H-N-C=O, que forman la cadena polimérica de la molécula de proteína, se hidrolizan en presencia de ácidos o álcalis y la cadena polimérica se rompe, lo que, en última instancia, puede conducir a los aminoácidos originales. Los enlaces peptídicos incluidos en hélices α o estructuras β son más resistentes a la hidrólisis y varios ataques químicos (en comparación con los mismos enlaces en cadenas simples). Un desmontaje más delicado de la molécula de proteína en sus aminoácidos constituyentes se lleva a cabo en un medio anhidro usando hidrazina H 2 N–NH 2, mientras que todos los fragmentos de aminoácidos, excepto el último, forman las llamadas hidrazidas de ácido carboxílico que contienen el fragmento C (O)–HN–NH 2 (Fig. 14).

Arroz. catorce. DESGLOSE DEL POLIPÉPTIDO

Dicho análisis puede proporcionar información sobre la composición de aminoácidos de una proteína, pero es más importante conocer su secuencia en una molécula de proteína. Uno de los métodos más utilizados para este fin es la acción del fenilisotiocianato (FITC) sobre la cadena polipeptídica, que en medio alcalino se une al polipéptido (desde el extremo que contiene el grupo amino), y cuando la reacción del medio cambia a ácido, se separa de la cadena, llevándose consigo un fragmento de un aminoácido (Fig. 15).

Arroz. quince Escisión secuencial del polipéptido

Se han desarrollado muchos métodos especiales para dicho análisis, incluidos aquellos que comienzan a "desensamblar" una molécula de proteína en sus componentes constituyentes, comenzando desde el extremo carboxilo.

Los puentes disulfuro cruzados S-S (formados por la interacción de los residuos de cisteína, Fig. 2 y 9) se escinden, convirtiéndolos en grupos HS por la acción de varios agentes reductores. La acción de los agentes oxidantes (oxígeno o peróxido de hidrógeno) conduce nuevamente a la formación de puentes disulfuro (Fig. 16).

Arroz. dieciséis. Escisión de puentes disulfuro

Para crear enlaces cruzados adicionales en las proteínas, se utiliza la reactividad de los grupos amino y carboxilo. Más accesibles para diversas interacciones son los grupos amino que se encuentran en el marco lateral de la cadena: fragmentos de lisina, asparagina, lisina, prolina (Tabla 1). Cuando tales grupos amino interactúan con el formaldehído, se produce el proceso de condensación y aparecen puentes cruzados –NH–CH2–NH– (Fig. 17).

Arroz. 17 CREACIÓN DE PUENTES TRANSVERSALES ADICIONALES ENTRE MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS.

Los grupos carboxilo terminales de la proteína pueden reaccionar con compuestos complejos de algunos metales polivalentes (los compuestos de cromo se usan con mayor frecuencia) y también se producen enlaces cruzados. Ambos procesos se utilizan en el curtido de pieles.

El papel de las proteínas en el cuerpo.

El papel de las proteínas en el cuerpo es diverso.

Enzimas(fermentación lat. - fermentación), su otro nombre es enzimas (en griego. - en levadura) - estas son proteínas con actividad catalítica, pueden aumentar la velocidad de los procesos bioquímicos miles de veces. Bajo la acción de las enzimas, los componentes constitutivos de los alimentos: proteínas, grasas y carbohidratos se descomponen en compuestos más simples, a partir de los cuales se sintetizan nuevas macromoléculas, que son necesarias para un determinado tipo de cuerpo. Las enzimas también participan en muchos procesos bioquímicos de síntesis, por ejemplo, en la síntesis de proteínas (unas proteínas ayudan a sintetizar otras). Cm. ENZIMAS

Las enzimas no solo son catalizadores altamente eficientes, sino también selectivos (dirigen la reacción estrictamente en la dirección dada). En su presencia, la reacción transcurre con un rendimiento de casi el 100% sin la formación de subproductos y, al mismo tiempo, las condiciones de flujo son suaves: presión atmosférica y temperatura normales de un organismo vivo. A modo de comparación, la síntesis de amoníaco a partir de hidrógeno y nitrógeno en presencia de un catalizador de hierro activado se lleva a cabo a 400–500 °C y una presión de 30 MPa, el rendimiento de amoníaco es del 15–25 % por ciclo. Las enzimas se consideran catalizadores insuperables.

El estudio intensivo de las enzimas comenzó a mediados del siglo XIX; ahora se han estudiado más de 2000 enzimas diferentes; esta es la clase más diversa de proteínas.

Los nombres de las enzimas son los siguientes: el nombre del reactivo con el que interactúa la enzima, o el nombre de la reacción catalizada, se agrega con la terminación -aza, por ejemplo, la arginasa descompone la arginina (Tabla 1), la descarboxilasa cataliza la descarboxilación, es decir. eliminación de CO 2 del grupo carboxilo:

– COOH → – CH + CO2

A menudo, para indicar con mayor precisión el papel de una enzima, tanto el objeto como el tipo de reacción se indican en su nombre, por ejemplo, la alcohol deshidrogenasa es una enzima que deshidrogena los alcoholes.

Para algunas enzimas descubiertas hace bastante tiempo, se ha conservado el nombre histórico (sin la terminación -aza), por ejemplo, pepsina (pepsis, Griego. digestión) y tripsina (tripsis Griego. licuefacción), estas enzimas descomponen las proteínas.

Para la sistematización, las enzimas se combinan en grandes clases, la clasificación se basa en el tipo de reacción, las clases se nombran de acuerdo con el principio general: el nombre de la reacción y el final, aza. Algunas de estas clases se enumeran a continuación.

Oxidorreductasa Son enzimas que catalizan reacciones redox. Las deshidrogenasas incluidas en esta clase realizan la transferencia de protones, por ejemplo, la alcohol deshidrogenasa (ADH) oxida los alcoholes a aldehídos, la posterior oxidación de los aldehídos a ácidos carboxílicos es catalizada por las aldehído deshidrogenasas (ALDH). Ambos procesos ocurren en el cuerpo durante el procesamiento del etanol en ácido acético (Fig. 18).

Arroz. Dieciocho OXIDACIÓN EN DOS FASES DE ETANOL al ácido acético

No es el etanol el que tiene un efecto narcótico, sino el producto intermedio acetaldehído, cuanto menor es la actividad de la enzima ALDH, más lenta pasa la segunda etapa: la oxidación del acetaldehído a ácido acético, y más prolongado y más fuerte es el efecto intoxicante de la ingestión. de etanol El análisis mostró que más del 80% de los representantes de la raza amarilla tienen una actividad de ALDH relativamente baja y, por lo tanto, una tolerancia al alcohol marcadamente más severa. La razón de esta actividad reducida innata de ALDH es que parte de los residuos de ácido glutámico en la molécula de ALDH "atenuada" se reemplaza por fragmentos de lisina (Tabla 1).

Transferasas- enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales, por ejemplo, la transiminasa cataliza la transferencia de un grupo amino.

hidrolasas Son enzimas que catalizan la hidrólisis. La tripsina y la pepsina mencionadas anteriormente hidrolizan los enlaces peptídicos y las lipasas rompen el enlace éster en las grasas:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

enlace- enzimas que catalizan reacciones que tienen lugar de forma no hidrolítica, como resultado de tales reacciones, los enlaces C-C, C-O, C-N se rompen y se forman nuevos enlaces. La enzima descarboxilasa pertenece a esta clase.

Isomerasas- enzimas que catalizan la isomerización, por ejemplo, la conversión de ácido maleico en ácido fumárico (Fig. 19), este es un ejemplo de isomerización cis-trans (ver ISOMERIA).

Arroz. 19 ISOMERIZACIÓN DEL ÁCIDO MALEICO en ácido fumárico en presencia de la enzima.

El trabajo de las enzimas se observa. principio general, según la cual siempre existe una correspondencia estructural entre la enzima y el reactivo de la reacción acelerada. Según la expresión figurativa de uno de los fundadores de la doctrina de las enzimas, E. Fisher, el reactivo se acerca a la enzima como la llave de una cerradura. En este sentido, cada enzima cataliza una determinada reacción química o un grupo de reacciones del mismo tipo. A veces, una enzima puede actuar sobre un solo compuesto, como la ureasa (urón Griego. - orina) cataliza únicamente la hidrólisis de la urea:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

La mejor selectividad la muestran las enzimas que distinguen entre antípodas ópticamente activas: isómeros zurdos y diestros. La L-arginasa actúa solo sobre la arginina levorrotatoria y no afecta al isómero dextrorrotatorio. La L-lactato deshidrogenasa actúa únicamente sobre los ésteres levorrotatorios del ácido láctico, los llamados lactatos (lactis lat. leche), mientras que la D-lactato deshidrogenasa solo descompone los D-lactatos.

La mayoría de las enzimas no actúan sobre uno, sino sobre un grupo de compuestos relacionados, por ejemplo, la tripsina "prefiere" romper los enlaces peptídicos formados por la lisina y la arginina (Tabla 1).

Las propiedades catalíticas de algunas enzimas, como las hidrolasas, están determinadas únicamente por la estructura de la molécula de proteína en sí, otra clase de enzimas: las oxidorreductasas (por ejemplo, la alcohol deshidrogenasa) solo pueden ser activas en presencia de moléculas no proteicas asociadas con ellos - vitaminas que activan Mg, Ca, Zn, Mn y fragmentos de ácidos nucleicos (Fig. 20).

Arroz. veinte Molécula de alcohol deshidrogenasa

Las proteínas de transporte se unen y transportan diversas moléculas o iones a través de las membranas celulares (tanto dentro como fuera de la célula), así como de un órgano a otro.

Por ejemplo, la hemoglobina se une al oxígeno a medida que la sangre pasa a través de los pulmones y lo lleva a varios tejidos del cuerpo, donde se libera oxígeno y luego se usa para oxidar los componentes de los alimentos, este proceso sirve como fuente de energía (a veces el término "quema" de alimentos en el se usa el cuerpo).

Además de la parte proteica, la hemoglobina contiene un compuesto complejo de hierro con una molécula de porfirina cíclica (porphyros Griego. - violeta), que determina el color rojo de la sangre. Es este complejo (Fig. 21, izquierda) el que desempeña el papel de transportador de oxígeno. En la hemoglobina, el complejo de porfirina de hierro está ubicado dentro de la molécula de proteína y es retenido por interacciones polares, así como por un enlace de coordinación con el nitrógeno en la histidina (Tabla 1), que es parte de la proteína. La molécula de O2, que es transportada por la hemoglobina, se une mediante un enlace de coordinación al átomo de hierro del lado opuesto al que se une la histidina (Fig. 21, derecha).

Arroz. 21 ESTRUCTURA DEL COMPLEJO DE HIERRO

La estructura del complejo se muestra a la derecha en forma de modelo tridimensional. El complejo se mantiene en la molécula de proteína mediante un enlace de coordinación (línea azul discontinua) entre el átomo de Fe y el átomo de N en la histidina, que forma parte de la proteína. La molécula de O 2 , que es transportada por la hemoglobina, está coordinada (línea de puntos roja) con el átomo de Fe del país opuesto del complejo planar.

La hemoglobina es una de las proteínas más estudiadas, consta de hélices a conectadas por cadenas simples y contiene cuatro complejos de hierro. Así, la hemoglobina es como un voluminoso paquete para el traslado de cuatro moléculas de oxígeno a la vez. La forma de la hemoglobina corresponde a las proteínas globulares (Fig. 22).

Arroz. 22 FORMA GLOBULAR DE LA HEMOGLOBINA

La principal "ventaja" de la hemoglobina es que la adición de oxígeno y su posterior separación durante la transmisión a varios tejidos y órganos se realiza rápidamente. El monóxido de carbono, CO (monóxido de carbono), se une al Fe en la hemoglobina aún más rápido, pero, a diferencia del O 2 , forma un complejo que es difícil de descomponer. Como resultado, dicha hemoglobina no puede unirse al O 2, lo que conduce (cuando se inhalan grandes cantidades monóxido de carbono) a la muerte del cuerpo por asfixia.

La segunda función de la hemoglobina es la transferencia de CO 2 exhalado, pero no el átomo de hierro, pero el H 2 del grupo N de la proteína está involucrado en el proceso de unión temporal de dióxido de carbono.

El "rendimiento" de las proteínas depende de su estructura, por ejemplo, reemplazar el único residuo de aminoácido del ácido glutámico en la cadena polipeptídica de la hemoglobina con un residuo de valina (una anomalía congénita raramente observada) conduce a una enfermedad llamada anemia de células falciformes.

También hay proteínas de transporte que pueden unir grasas, glucosa, aminoácidos y transportarlos tanto dentro como fuera de las células.

Las proteínas de transporte de un tipo especial no transportan las sustancias en sí mismas, sino que actúan como un "regulador de transporte", pasando ciertas sustancias a través de la membrana (la pared exterior de la célula). Estas proteínas a menudo se denominan proteínas de membrana. Tienen la forma de un cilindro hueco y, al estar incrustados en la pared de la membrana, aseguran el movimiento de algunas moléculas polares o iones hacia el interior de la célula. Un ejemplo de una proteína de membrana es la porina (Fig. 23).

Arroz. 23 PROTEÍNA PORINA

Los alimentos y las proteínas de almacenamiento, como su nombre lo indica, sirven como fuentes de nutrición interna, más a menudo para los embriones de plantas y animales, así como en las primeras etapas de desarrollo de los organismos jóvenes. Las proteínas dietéticas incluyen la albúmina (Fig. 10), el componente principal de la clara de huevo, así como la caseína, la proteína principal de la leche. Bajo la acción de la enzima pepsina, la caseína cuaja en el estómago, lo que asegura su retención en el tracto digestivo y una absorción eficiente. La caseína contiene fragmentos de todos los aminoácidos que necesita el organismo.

En la ferritina (Fig. 12), que está contenida en los tejidos de los animales, se almacenan iones de hierro.

La mioglobina también es una proteína de almacenamiento, que se asemeja a la hemoglobina en composición y estructura. La mioglobina se concentra principalmente en los músculos, su función principal es el almacenamiento de oxígeno, que le da la hemoglobina. Se satura rápidamente con oxígeno (mucho más rápido que la hemoglobina) y luego lo transfiere gradualmente a varios tejidos.

Las proteínas estructurales cumplen una función protectora (piel) o de apoyo: mantienen el cuerpo unido y le dan fuerza (cartílago y tendones). Su componente principal es la proteína fibrilar colágeno (Fig. 11), la proteína más común del mundo animal, en el cuerpo de los mamíferos representa casi el 30% de la masa total de proteínas. El colágeno tiene una alta resistencia a la tracción (se conoce la resistencia de la piel), pero debido al bajo contenido de enlaces cruzados en el colágeno de la piel, las pieles animales no son muy adecuadas en su forma cruda para la fabricación de diversos productos. Para reducir la hinchazón de la piel en el agua, la contracción durante el secado, así como para aumentar la fuerza en el estado acuoso y aumentar la elasticidad en el colágeno, se crean enlaces cruzados adicionales (Fig. 15a), este es el llamado proceso de bronceado de la piel.

En los organismos vivos, las moléculas de colágeno que han surgido en el proceso de crecimiento y desarrollo del organismo no se actualizan y no se reemplazan por otras recién sintetizadas. A medida que el cuerpo envejece, aumenta la cantidad de enlaces cruzados en el colágeno, lo que conduce a una disminución de su elasticidad, y dado que no se produce la renovación, aparecen cambios relacionados con la edad: un aumento de la fragilidad del cartílago y los tendones, la aparición de arrugas en la piel.

Los ligamentos articulares contienen elastina, una proteína estructural que se estira fácilmente en dos dimensiones. La proteína resilina, que se encuentra en los puntos de unión de las bisagras de las alas en algunos insectos, tiene la mayor elasticidad.

Formaciones de cuernos: cabello, uñas, plumas, que consisten principalmente en proteína de queratina (Fig. 24). Su principal diferencia es el contenido notable de residuos de cisteína, que forman puentes disulfuro, lo que le da una alta elasticidad (la capacidad de restaurar su forma original después de la deformación) al cabello, así como a los tejidos de lana.

Arroz. 24 FRAGMENTO DE QUERATINA PROTEICA FIBRILAR

Para un cambio irreversible en la forma de un objeto de queratina, primero debe destruir los puentes disulfuro con la ayuda de un agente reductor, darle una nueva forma y luego volver a crear los puentes disulfuro con la ayuda de un agente oxidante (Fig. . 16), así se hace, por ejemplo, la permanente.

Con un aumento en el contenido de residuos de cisteína en la queratina y, en consecuencia, un aumento en la cantidad de puentes disulfuro, la capacidad de deformación desaparece, pero al mismo tiempo aparece una alta resistencia (hasta un 18% de fragmentos de cisteína). están contenidos en los cuernos de los ungulados y en los caparazones de las tortugas). El cuerpo de los mamíferos contiene hasta 30 varios tipos bordillo.

La fibroína, proteína fibrilar relacionada con la queratina, que es secretada por las orugas del gusano de seda cuando enrollan un capullo, así como por las arañas cuando tejen una red, contiene solo estructuras β conectadas por cadenas simples (Fig. 11). A diferencia de la queratina, la fibroína no tiene puentes disulfuro transversales, tiene una resistencia a la tracción muy fuerte (la resistencia por unidad de sección transversal de algunas muestras de red es mayor que la de los cables de acero). Debido a la ausencia de enlaces cruzados, la fibroína es inelástica (se sabe que los tejidos de lana son casi indelebles y los tejidos de seda se arrugan fácilmente).

proteínas reguladoras.

Las proteínas reguladoras, más comúnmente conocidas como hormonas, están involucradas en varios procesos fisiológicos. Por ejemplo, la hormona insulina (Fig. 25) consta de dos cadenas α conectadas por puentes disulfuro. La insulina regula los procesos metabólicos en los que interviene la glucosa, su ausencia conduce a la diabetes.

Arroz. 25 PROTEÍNA INSULINA

La glándula pituitaria del cerebro sintetiza una hormona que regula el crecimiento del cuerpo. Hay proteínas reguladoras que controlan la biosíntesis de varias enzimas en el cuerpo.

Las proteínas contráctiles y motoras le dan al cuerpo la capacidad de contraerse, cambiar de forma y moverse, principalmente, estamos hablando de músculos. El 40% de la masa de todas las proteínas contenidas en los músculos es miosina (mys, myos, Griego. - músculo). Su molécula contiene tanto una parte fibrilar como una globular (Fig. 26)

Arroz. 26 MOLÉCULA DE MIOSINA

Tales moléculas se combinan en grandes agregados que contienen de 300 a 400 moléculas.

Cuando la concentración de iones de calcio cambia en el espacio que rodea las fibras musculares, ocurre un cambio reversible en la conformación de las moléculas, un cambio en la forma de la cadena debido a la rotación de fragmentos individuales alrededor de los enlaces de valencia. Esto conduce a la contracción y relajación muscular, la señal para cambiar la concentración de iones de calcio proviene de las terminaciones nerviosas de las fibras musculares. La contracción muscular artificial puede ser causada por la acción de impulsos eléctricos, lo que lleva a un cambio brusco en la concentración de iones de calcio, esta es la base para estimular el músculo cardíaco para restaurar el trabajo del corazón.

Las proteínas protectoras le permiten proteger el cuerpo de la invasión de bacterias y virus atacantes y de la penetración de proteínas extrañas (el nombre generalizado de cuerpos extraños es antígenos). El papel de las proteínas protectoras lo realizan las inmunoglobulinas (su otro nombre es anticuerpos), reconocen los antígenos que han penetrado en el cuerpo y se unen firmemente a ellos. En el cuerpo de los mamíferos, incluidos los humanos, existen cinco clases de inmunoglobulinas: M, G, A, D y E, su estructura, como su nombre lo indica, es globular, además, todas están construidas de manera similar. La organización molecular de los anticuerpos se muestra a continuación utilizando la inmunoglobulina de clase G como ejemplo (Fig. 27). La molécula contiene cuatro cadenas polipeptídicas unidas por tres cadenas disulfuro. puentes S-S(en la Fig. 27 se muestran con enlaces de valencia engrosados ​​y símbolos S grandes), además, cada cadena de polímero contiene puentes disulfuro intracatenarios. Dos grandes cadenas poliméricas (resaltadas en azul) contienen entre 400 y 600 residuos de aminoácidos. Otras dos cadenas (destacadas en verde) tienen casi la mitad de largo y contienen aproximadamente 220 residuos de aminoácidos. Las cuatro cadenas están ubicadas de tal manera que los grupos H 2 N terminales están dirigidos en una dirección.

Arroz. 27 DIBUJO ESQUEMÁTICO DE LA ESTRUCTURA DE LA INMUNOGLOBULINA

Después de que el cuerpo entra en contacto con una proteína extraña (antígeno), las células del sistema inmunitario comienzan a producir inmunoglobulinas (anticuerpos), que se acumulan en el suero sanguíneo. En la primera etapa, el trabajo principal lo realizan las secciones de la cadena que contienen el terminal H 2 N (en la Fig. 27, las secciones correspondientes están marcadas en azul claro y verde claro). Estos son sitios de captura de antígenos. En el proceso de síntesis de inmunoglobulinas, estos sitios se forman de tal manera que su estructura y configuración se corresponden tanto como sea posible con la estructura del antígeno que se aproxima (como una llave para una cerradura, como enzimas, pero las tareas en este caso son diferente). Así, para cada antígeno, se crea un anticuerpo estrictamente individual como respuesta inmunitaria. Ni una sola proteína conocida puede cambiar su estructura tan "plásticamente" dependiendo de factores externos, además de las inmunoglobulinas. Las enzimas resuelven el problema de la conformidad estructural con el reactivo de una manera diferente: con la ayuda de un conjunto gigantesco de varias enzimas, contando con todo. casos posibles, y las inmunoglobulinas cada vez reconstruyen la "herramienta de trabajo". Además, la región bisagra de la inmunoglobulina (Fig. 27) proporciona a las dos regiones de captura cierta movilidad independiente, como resultado, la molécula de inmunoglobulina puede "encontrar" inmediatamente las dos regiones más convenientes para la captura en el antígeno con el fin de fijar de forma segura esto se parece a las acciones de una criatura crustácea.

A continuación, se activa una cadena de reacciones sucesivas del sistema inmunológico del cuerpo, se conectan inmunoglobulinas de otras clases, como resultado, la proteína extraña se desactiva y luego el antígeno (microorganismo extraño o toxina) se destruye y elimina.

Después del contacto con el antígeno, la concentración máxima de inmunoglobulina se alcanza (según la naturaleza del antígeno y las características individuales del propio organismo) en unas pocas horas (a veces varios días). El cuerpo retiene la memoria de tal contacto, y cuando es atacado nuevamente con el mismo antígeno, las inmunoglobulinas se acumulan en el suero sanguíneo mucho más rápido y en mayores cantidades: se produce la inmunidad adquirida.

La clasificación de proteínas anterior es algo arbitraria, por ejemplo, la proteína trombina, mencionada entre las proteínas protectoras, es esencialmente una enzima que cataliza la hidrólisis de los enlaces peptídicos, es decir, pertenece a la clase de las proteasas.

Las proteínas protectoras a menudo se denominan proteínas de veneno de serpiente y proteínas tóxicas de algunas plantas, ya que su tarea es proteger el cuerpo del daño.

Hay proteínas cuyas funciones son tan singulares que dificulta clasificarlas. Por ejemplo, la proteína monelina, que se encuentra en una planta africana, tiene un sabor muy dulce y ha sido objeto de investigación como una sustancia no tóxica que puede usarse en lugar del azúcar para prevenir la obesidad. El plasma sanguíneo de algunos peces antárticos contiene proteínas con propiedades anticongelantes que evitan que la sangre de estos peces se congele.

Síntesis artificial de proteínas.

La condensación de aminoácidos que conducen a una cadena polipeptídica es un proceso bien estudiado. Es posible realizar, por ejemplo, la condensación de cualquier aminoácido o de una mezcla de ácidos y obtener, respectivamente, un polímero que contenga las mismas unidades, o diferentes unidades, alternando en orden aleatorio. Dichos polímeros se parecen poco a los polipéptidos naturales y no poseen actividad biológica. La tarea principal es conectar los aminoácidos en un orden estrictamente definido y previamente planificado para reproducir la secuencia de residuos de aminoácidos en las proteínas naturales. El científico estadounidense Robert Merrifield propuso un método original que hizo posible resolver tal problema. La esencia del método es que el primer aminoácido se une a un gel de polímero insoluble que contiene grupos reactivos que pueden combinarse con los grupos -COOH- del aminoácido. El poliestireno reticulado con grupos clorometilo introducidos en él se tomó como tal sustrato polimérico. Para que el aminoácido tomado para la reacción no reaccione consigo mismo y no una el grupo H 2 N al sustrato, el grupo amino de este ácido está prebloqueado con un sustituyente voluminoso [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -grupo. Una vez que el aminoácido se ha unido al soporte polimérico, se elimina el grupo bloqueante y se introduce otro aminoácido en la mezcla de reacción, en la que también se bloquea previamente el grupo H 2 N. En tal sistema, solo es posible la interacción del grupo H 2 N del primer aminoácido y el grupo –COOH del segundo ácido, que se lleva a cabo en presencia de catalizadores (sales de fosfonio). Luego se repite todo el esquema, introduciendo el tercer aminoácido (Fig. 28).

Arroz. 28 ESQUEMA DE SÍNTESIS DE CADENAS POLIPÉPTIDAS

En el último paso, las cadenas polipeptídicas resultantes se separan del soporte de poliestireno. Ahora todo el proceso está automatizado, existen sintetizadores automáticos de péptidos que funcionan según el esquema descrito. Muchos péptidos utilizados en medicina y agricultura han sido sintetizados por este método. También fue posible obtener análogos mejorados de péptidos naturales con acción selectiva y potenciada. Se han sintetizado algunas proteínas pequeñas, como la hormona insulina y algunas enzimas.

También existen métodos de síntesis de proteínas que replican procesos naturales: se sintetizan fragmentos de ácidos nucleicos que se configuran para producir ciertas proteínas, luego estos fragmentos se insertan en un organismo vivo (por ejemplo, en una bacteria), después de lo cual el cuerpo comienza a producir la proteína deseada. De esta forma, ahora se obtienen cantidades significativas de proteínas y péptidos de difícil acceso, así como sus análogos.

Las proteínas como fuente de alimento.

Las proteínas en un organismo vivo se descomponen constantemente en sus aminoácidos originales (con la participación indispensable de las enzimas), algunos aminoácidos pasan a otros, luego las proteínas se sintetizan nuevamente (también con la participación de las enzimas), es decir. el cuerpo se renueva constantemente. Algunas proteínas (colágeno de la piel, cabello) no se renuevan, el cuerpo las pierde continuamente y en su lugar sintetiza otras nuevas. Las proteínas como fuentes de alimento cumplen dos funciones principales: suministran al cuerpo Material de construcción para la síntesis de nuevas moléculas proteicas y, además, abastecer de energía al organismo (fuentes de calorías).

Los mamíferos carnívoros (incluidos los humanos) obtienen las proteínas necesarias de los alimentos vegetales y animales. Ninguna de las proteínas obtenidas de los alimentos se integra en el organismo de forma inalterada. En el tracto digestivo, todas las proteínas absorbidas se descomponen en aminoácidos, y las proteínas necesarias para un organismo en particular ya están construidas a partir de ellas, mientras que las 12 restantes se pueden sintetizar a partir de 8 ácidos esenciales (Tabla 1) en el cuerpo si no están suministrados en cantidades suficientes con los alimentos, pero los ácidos esenciales deben suministrarse con los alimentos sin falta. Los átomos de azufre de la cisteína son obtenidos por el organismo con el aminoácido esencial metionina. Parte de las proteínas se descompone, liberando la energía necesaria para mantener la vida, y el nitrógeno que contienen se excreta del cuerpo con la orina. Por lo general, el cuerpo humano pierde entre 25 y 30 g de proteína por día, por lo que los alimentos proteicos siempre deben estar presentes en la cantidad adecuada. Mínimo requerimiento diario en proteína es de 37 g para hombres y 29 g para mujeres, pero la ingesta recomendada es casi el doble. Al evaluar los alimentos, es importante tener en cuenta la calidad de las proteínas. En ausencia o bajo contenido de aminoácidos esenciales, la proteína se considera de bajo valor, por lo que dichas proteínas deben consumirse en mayor cantidad. Así, las proteínas de las legumbres contienen poca metionina, y las proteínas del trigo y el maíz son bajas en lisina (ambos aminoácidos son esenciales). Las proteínas animales (excepto los colágenos) se clasifican como alimentos completos. Un conjunto completo de todos los ácidos esenciales contiene caseína de leche, así como requesón y queso preparado a partir de ella, por lo que una dieta vegetariana, si es muy estricta, es decir. “sin lácteos”, requiere un mayor consumo de legumbres, frutos secos y setas para aportar al organismo los aminoácidos esenciales en la cantidad adecuada.

Los aminoácidos y proteínas sintéticas también se utilizan como productos alimenticios, añadiéndolos a los piensos, que contienen aminoácidos esenciales en pequeñas cantidades. Existen bacterias que pueden procesar y asimilar los hidrocarburos del petróleo, en este caso, para la síntesis completa de las proteínas, necesitan ser alimentadas con compuestos nitrogenados (amoníaco o nitratos). La proteína obtenida de esta manera se utiliza como alimento para ganado y aves de corral. A menudo se añade a la alimentación animal un conjunto de enzimas, las carbohidrasas, que catalizan la hidrólisis de los componentes alimentarios hidratos de carbono de difícil descomposición (paredes celulares de los cultivos de cereales), por lo que los alimentos vegetales se absorben más plenamente.

Mijaíl Levitsky

PROTEÍNAS (Artículo 2)

(proteínas), una clase de compuestos nitrogenados complejos, los componentes más característicos e importantes (junto con los ácidos nucleicos) de la materia viva. Las proteínas realizan muchas y variadas funciones. La mayoría de las proteínas son enzimas que catalizan reacciones químicas. Muchas hormonas que regulan los procesos fisiológicos también son proteínas. Las proteínas estructurales como el colágeno y la queratina son los componentes principales del tejido óseo, el cabello y las uñas. Las proteínas contráctiles de los músculos tienen la capacidad de cambiar su longitud, utilizando energía química para realizar trabajo mecánico. Las proteínas son anticuerpos que se unen y neutralizan sustancias tóxicas. Algunas proteínas que pueden responder a influencias externas (luz, olor) sirven como receptores en los órganos de los sentidos que perciben la irritación. Muchas proteínas ubicadas dentro de la célula y sobre la membrana celular realizan funciones reguladoras.

En la primera mitad del siglo XIX muchos químicos, y entre ellos principalmente J. von Liebig, llegaron gradualmente a la conclusión de que las proteínas son una clase especial de compuestos nitrogenados. El nombre "proteínas" (del griego protos - el primero) fue propuesto en 1840 por el químico holandés G. Mulder.

PROPIEDADES FÍSICAS

Las proteínas son blancas en estado sólido, pero incoloras en solución, a menos que lleven algún grupo cromóforo (coloreado), como la hemoglobina. La solubilidad en agua de diferentes proteínas varía mucho. También varía con el pH y con la concentración de sales en la solución, de modo que uno puede elegir las condiciones bajo las cuales una proteína precipitará selectivamente en presencia de otras proteínas. Este método de "salado" se usa ampliamente para aislar y purificar proteínas. La proteína purificada a menudo precipita fuera de la solución en forma de cristales.

En comparación con otros compuestos, el peso molecular de las proteínas es muy grande, desde varios miles hasta muchos millones de daltons. Por lo tanto, durante la ultracentrifugación, las proteínas se precipitan y, además, con velocidad diferente. Debido a la presencia de grupos con carga positiva y negativa en las moléculas de proteína, se mueven a diferentes velocidades en un campo eléctrico. Esta es la base de la electroforesis, un método utilizado para aislar proteínas individuales de mezclas complejas. La purificación de proteínas también se lleva a cabo por cromatografía.

PROPIEDADES QUÍMICAS

Estructura.

Las proteínas son polímeros, es decir, moléculas construidas como cadenas a partir de unidades monoméricas repetitivas, o subunidades, cuyo papel lo desempeñan los alfa-aminoácidos. Fórmula general de aminoácidos

donde R es un átomo de hidrógeno o algún grupo orgánico.

Una molécula de proteína (cadena polipeptídica) puede constar de un número relativamente pequeño de aminoácidos o de varios miles de unidades monoméricas. La conexión de los aminoácidos en la cadena es posible porque cada uno de ellos tiene dos grupos químicos diferentes: un grupo amino básico, NH2, y un grupo carboxilo ácido, COOH. Ambos grupos están unidos al átomo de carbono. El grupo carboxilo de un aminoácido puede formar un enlace amida (péptido) con el grupo amino de otro aminoácido:

Después de conectar dos aminoácidos de esta manera, la cadena se puede extender agregando un tercero al segundo aminoácido, y así sucesivamente. Como puede verse en la ecuación anterior, cuando se forma un enlace peptídico, se libera una molécula de agua. En presencia de ácidos, álcalis o enzimas proteolíticas, la reacción se desarrolla en dirección opuesta: la cadena polipeptídica se escinde en aminoácidos con la adición de agua. Esta reacción se llama hidrólisis. La hidrólisis procede espontáneamente y se requiere energía para combinar los aminoácidos en una cadena polipeptídica.

Un grupo carboxilo y un grupo amida (o un grupo imida similar a este, en el caso del aminoácido prolina) están presentes en todos los aminoácidos, mientras que las diferencias entre los aminoácidos están determinadas por la naturaleza de ese grupo, o "lado". cadena ", que se indica arriba con la letra R. El papel de la cadena lateral puede ser desempeñado por un átomo de hidrógeno, como el aminoácido glicina, y algunos grupos voluminosos, como la histidina y el triptófano. Algunas cadenas laterales son químicamente inertes, mientras que otras son muy reactivas.

Se pueden sintetizar muchos miles de aminoácidos diferentes, y en la naturaleza se encuentran muchos aminoácidos diferentes, pero solo se utilizan 20 tipos de aminoácidos para la síntesis de proteínas: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, valina, histidina, glicina, glutamina, glutámico. ácido, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano, fenilalanina y cisteína (en las proteínas, la cisteína puede estar presente como dímero - cistina). Es cierto que hay otros aminoácidos en algunas proteínas, además de los veinte que aparecen regularmente, pero se forman como resultado de la modificación de cualquiera de los veinte enumerados después de haber sido incluido en la proteína.

actividad óptica.

Todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina, tienen cuatro grupos diferentes unidos al átomo de carbono α. En términos de geometría, cuatro grupos diferentes se pueden unir de dos maneras y, en consecuencia, hay dos configuraciones posibles, o dos isómeros, relacionados entre sí como un objeto a su imagen especular, es decir, cómo mano izquierda A la derecha. Una configuración se llama izquierda o levógira (L) y la otra levógira o levógira (D) porque los dos isómeros difieren en la dirección de rotación del plano de la luz polarizada. Solo los L-aminoácidos se encuentran en las proteínas (la excepción es la glicina; solo se puede representar de una forma, ya que dos de sus cuatro grupos son iguales), y todos tienen actividad óptica (ya que solo hay un isómero). Los D-aminoácidos son raros en la naturaleza; se encuentran en algunos antibióticos y en la pared celular de las bacterias.

La secuencia de aminoácidos.

Los aminoácidos en la cadena polipeptídica no están dispuestos al azar, sino en un cierto orden fijo, y es este orden el que determina las funciones y propiedades de la proteína. Al variar el orden de los 20 tipos de aminoácidos, puede obtener una gran cantidad de proteínas diferentes, al igual que puede formar muchos textos diferentes a partir de las letras del alfabeto.

En el pasado, la determinación de la secuencia de aminoácidos de una proteína a menudo tomaba varios años. La determinación directa sigue siendo una tarea bastante laboriosa, aunque se han creado dispositivos que permiten llevarla a cabo de forma automática. Por lo general, es más fácil determinar la secuencia de nucleótidos del gen correspondiente y derivar de ella la secuencia de aminoácidos de la proteína. Hasta la fecha, ya se han determinado las secuencias de aminoácidos de muchos cientos de proteínas. Las funciones de las proteínas decodificadas suelen conocerse, y esto ayuda a imaginar las posibles funciones de proteínas similares formadas, por ejemplo, en neoplasias malignas.

Proteínas complejas.

Las proteínas que consisten solo en aminoácidos se llaman simples. Sin embargo, a menudo, un átomo de metal o algún compuesto químico que no es un aminoácido se une a la cadena polipeptídica. Tales proteínas se llaman complejas. Un ejemplo es la hemoglobina: contiene porfirina de hierro, lo que le da su color rojo y le permite actuar como transportador de oxígeno.

Los nombres de las proteínas más complejas contienen una indicación de la naturaleza de los grupos adjuntos: los azúcares están presentes en las glicoproteínas, las grasas en las lipoproteínas. Si la actividad catalítica de la enzima depende del grupo adjunto, entonces se llama grupo prostético. A menudo, alguna vitamina juega el papel de un grupo protésico o forma parte de él. La vitamina A, por ejemplo, unida a una de las proteínas de la retina, determina su sensibilidad a la luz.

Estructura terciaria.

Lo importante no es tanto la secuencia de aminoácidos de la proteína (estructura primaria), sino la forma en que se coloca en el espacio. A lo largo de toda la cadena polipeptídica, los iones de hidrógeno forman enlaces de hidrógeno regulares, lo que le da la forma de una espiral o capa (estructura secundaria). De la combinación de tales hélices y capas, surge una forma compacta del siguiente orden: la estructura terciaria de la proteína. Alrededor de los enlaces que sostienen los eslabones monoméricos de la cadena, son posibles las rotaciones en ángulos pequeños. Por tanto, desde un punto de vista puramente geométrico, el número de configuraciones posibles para cualquier cadena polipeptídica es infinitamente grande. En realidad, cada proteína normalmente existe en una sola configuración, determinada por su secuencia de aminoácidos. Esta estructura no es rígida, parece "respirar", oscila alrededor de una cierta configuración promedio. La cadena se pliega en una configuración en la que la energía libre (la capacidad de realizar trabajo) es mínima, al igual que un resorte liberado se comprime solo hasta un estado correspondiente a un mínimo de energía libre. A menudo, una parte de la cadena está rígidamente unida a la otra por enlaces disulfuro (–S–S–) entre dos residuos de cisteína. Esta es en parte la razón por la cual la cisteína entre los aminoácidos juega un papel particularmente importante.

La complejidad de la estructura de las proteínas es tan grande que aún no es posible calcular la estructura terciaria de una proteína, incluso si se conoce su secuencia de aminoácidos. Pero si es posible obtener cristales de proteína, entonces su estructura terciaria puede determinarse por difracción de rayos X.

En las proteínas estructurales, contráctiles y algunas otras, las cadenas se alargan y varias cadenas ligeramente plegadas que se encuentran una al lado de la otra forman fibrillas; las fibrillas, a su vez, se pliegan en formaciones más grandes: fibras. Sin embargo, la mayoría de las proteínas en solución son globulares: las cadenas están enrolladas en un glóbulo, como hilo en una bola. La energía libre en esta configuración es mínima, ya que los aminoácidos hidrófobos (“repelentes al agua”) están ocultos dentro del glóbulo, mientras que los aminoácidos hidrófilos (“atrayentes de agua”) están en su superficie.

Muchas proteínas son complejos de varias cadenas polipeptídicas. Esta estructura se denomina estructura cuaternaria de la proteína. La molécula de hemoglobina, por ejemplo, se compone de cuatro subunidades, cada una de las cuales es una proteína globular.

Las proteínas estructurales, debido a su configuración lineal, forman fibras en las que la resistencia a la tracción es muy alta, mientras que la configuración globular permite que las proteínas entren en interacciones específicas con otros compuestos. En la superficie del glóbulo estilo correcto cadenas, surge una cierta forma de cavidad, en la que se ubican grupos químicos reactivos. Si esta proteína es una enzima, entonces otra molécula de alguna sustancia, generalmente más pequeña, ingresa a dicha cavidad, al igual que una llave ingresa a una cerradura; en este caso, la configuración de la nube de electrones de la molécula cambia bajo la influencia de grupos químicos ubicados en la cavidad, y esto la obliga a reaccionar de cierta manera. De esta manera, la enzima cataliza la reacción. Las moléculas de anticuerpos también tienen cavidades en las que se unen varias sustancias extrañas y, por lo tanto, se vuelven inofensivas. El modelo de "llave y candado", que explica la interacción de las proteínas con otros compuestos, permite comprender la especificidad de las enzimas y los anticuerpos, es decir, su capacidad de reaccionar sólo con ciertos compuestos.

Proteínas en diferentes tipos de organismos.

Las proteínas que realizan la misma función en diferentes especies de plantas y animales y por lo tanto llevan el mismo nombre también tienen una configuración similar. Sin embargo, difieren algo en su secuencia de aminoácidos. A medida que las especies se separan de un ancestro común, algunos aminoácidos en ciertas posiciones son reemplazados por mutaciones con otros. Las mutaciones dañinas que causan enfermedades hereditarias son descartadas por selección natural, pero las beneficiosas o al menos neutras pueden conservarse. Cuanto más cerca uno del otro dos especies biológicas, menos diferencias se encuentran en sus proteínas.

Algunas proteínas cambian relativamente rápido, otras son bastante conservadoras. Estos últimos incluyen, por ejemplo, el citocromo c, una enzima respiratoria que se encuentra en la mayoría de los organismos vivos. En humanos y chimpancés, sus secuencias de aminoácidos son idénticas, mientras que en el citocromo c del trigo, solo el 38% de los aminoácidos resultaron ser diferentes. Incluso cuando se comparan los humanos y las bacterias, las similitudes de los citocromos (las diferencias aquí afectan al 65% de los aminoácidos) aún se pueden ver, aunque el ancestro común de las bacterias y los humanos vivió en la Tierra hace unos dos mil millones de años. Hoy en día, la comparación de secuencias de aminoácidos se utiliza a menudo para construir un árbol filogenético (genealógico) que refleje las relaciones evolutivas entre diferentes organismos.

Desnaturalización.

La molécula de proteína sintetizada, al plegarse, adquiere su propia configuración. Esta configuración, sin embargo, puede ser destruida por calentamiento, por cambio de pH, por la acción de solventes orgánicos, e incluso simplemente agitando la solución hasta que aparezcan burbujas en su superficie. Una proteína alterada de esta forma se denomina desnaturalizada; pierde su actividad biológica y por lo general se vuelve insoluble. Ejemplos bien conocidos de proteína desnaturalizada son los huevos cocidos o la nata montada. Las proteínas pequeñas, que contienen solo alrededor de cien aminoácidos, pueden renaturalizarse, es decir, recuperar la configuración original. Pero la mayoría de las proteínas simplemente se transforman en una masa de cadenas polipeptídicas enredadas y no restauran su configuración anterior.

Una de las principales dificultades para aislar proteínas activas es su extrema sensibilidad a la desnaturalización. Esta propiedad de las proteínas encuentra una aplicación útil en la conservación de alimentos: calor desnaturaliza irreversiblemente las enzimas de los microorganismos, y los microorganismos mueren.

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

Para la síntesis de proteínas, un organismo vivo debe tener un sistema de enzimas capaces de unir un aminoácido a otro. También se necesita una fuente de información que determine qué aminoácidos deben conectarse. Dado que hay miles de tipos de proteínas en el cuerpo, y cada una de ellas consta de un promedio de varios cientos de aminoácidos, la información requerida debe ser realmente enorme. Se almacena (similar a cómo se almacena un registro en una cinta magnética) en las moléculas de ácido nucleico que componen los genes.

Activación de enzimas.

Una cadena polipeptídica sintetizada a partir de aminoácidos no siempre es una proteína en su forma final. Muchas enzimas se sintetizan primero como precursores inactivos y se activan solo después de que otra enzima elimine algunos aminoácidos de un extremo de la cadena. Algunas de las enzimas digestivas, como la tripsina, se sintetizan en esta forma inactiva; estas enzimas se activan en el tracto digestivo como resultado de la eliminación del fragmento terminal de la cadena. La hormona insulina, cuya molécula en su forma activa consta de dos cadenas cortas, se sintetiza en forma de una sola cadena, la llamada. proinsulina Luego, la parte media de esta cadena se elimina y los fragmentos restantes se unen entre sí, formando la molécula de hormona activa. Las proteínas complejas se forman solo después de que un determinado grupo químico se une a la proteína, y esta unión a menudo también requiere una enzima.

Circulación metabólica.

Después de alimentar a un animal con aminoácidos marcados con isótopos radiactivos de carbono, nitrógeno o hidrógeno, la etiqueta se incorpora rápidamente a sus proteínas. Si los aminoácidos etiquetados dejan de ingresar al cuerpo, entonces la cantidad de etiquetas en las proteínas comienza a disminuir. Estos experimentos muestran que las proteínas resultantes no se almacenan en el cuerpo hasta el final de la vida. Todos ellos, con algunas excepciones, se encuentran en un estado dinámico, descomponiéndose constantemente en aminoácidos y luego resintetizándose.

Algunas proteínas se descomponen cuando las células mueren y se destruyen. Esto sucede todo el tiempo, por ejemplo, con los glóbulos rojos y las células epiteliales que recubren la superficie interna del intestino. Además, la descomposición y resíntesis de proteínas también ocurren en las células vivas. Curiosamente, se sabe menos sobre la descomposición de las proteínas que sobre su síntesis. Sin embargo, lo que está claro es que las enzimas proteolíticas están involucradas en la descomposición, de manera similar a las que descomponen las proteínas en aminoácidos en el tracto digestivo.

La vida media de diferentes proteínas es diferente, desde varias horas hasta muchos meses. La única excepción son las moléculas de colágeno. Una vez formados, permanecen estables y no se renuevan ni reemplazan. Con el tiempo, sin embargo, algunas de sus propiedades, en particular la elasticidad, cambian, y como no se renuevan, ciertos cambios relacionados con la edad, como la aparición de arrugas en la piel, son el resultado de esto.

proteínas sintéticas.

Hace tiempo que los químicos han aprendido a polimerizar aminoácidos, pero los aminoácidos se combinan al azar, de modo que los productos de tal polimerización se parecen poco a los naturales. Es cierto que es posible combinar aminoácidos en un orden dado, lo que hace posible obtener algunas proteínas biológicamente activas, en particular, la insulina. El proceso es bastante complicado, y de esta manera es posible obtener solo aquellas proteínas cuyas moléculas contienen alrededor de cien aminoácidos. En cambio, es preferible sintetizar o aislar la secuencia de nucleótidos de un gen correspondiente a la secuencia de aminoácidos deseada, y luego introducir este gen en una bacteria, que producirá por replicación una gran cantidad del producto deseado. Este método, sin embargo, también tiene sus inconvenientes.

PROTEÍNAS Y NUTRICIÓN

Cuando las proteínas del cuerpo se descomponen en aminoácidos, estos aminoácidos se pueden reutilizar para la síntesis de proteínas. Al mismo tiempo, los propios aminoácidos están sujetos a descomposición, por lo que no se utilizan por completo. También está claro que durante el crecimiento, el embarazo y la cicatrización de heridas, la síntesis de proteínas debe superar la degradación. El cuerpo pierde continuamente algunas proteínas; estas son las proteínas del cabello, las uñas y la capa superficial de la piel. Por lo tanto, para la síntesis de proteínas, cada organismo debe recibir aminoácidos de los alimentos.

Fuentes de aminoácidos.

Las plantas verdes sintetizan los 20 aminoácidos que se encuentran en las proteínas a partir de CO2, agua y amoníaco o nitratos. Muchas bacterias también son capaces de sintetizar aminoácidos en presencia de azúcar (o algún equivalente) y nitrógeno fijo, pero el azúcar es finalmente suministrado por las plantas verdes. En los animales, la capacidad de sintetizar aminoácidos es limitada; obtienen aminoácidos comiendo plantas verdes u otros animales. En el tracto digestivo, las proteínas absorbidas se descomponen en aminoácidos, estos últimos se absorben y se construyen a partir de ellos las proteínas características del organismo dado. Ninguna de las proteínas absorbidas se incorpora a las estructuras corporales como tal. La única excepción es que, en muchos mamíferos, parte de los anticuerpos maternos pueden pasar intactos a través de la placenta a la circulación fetal y, a través de la leche materna (especialmente en los rumiantes), transferirse al recién nacido inmediatamente después del nacimiento.

Necesidad de proteínas.

Está claro que para mantener la vida, el cuerpo debe recibir una cierta cantidad de proteínas de los alimentos. Sin embargo, el tamaño de esta necesidad depende de una serie de factores. El cuerpo necesita alimentos como fuente de energía (calorías) y como material para construir sus estructuras. En primer lugar está la necesidad de energía. Esto significa que cuando hay pocos carbohidratos y grasas en la dieta, las proteínas de la dieta no se utilizan para la síntesis de sus propias proteínas, sino como fuente de calorías. Con un ayuno prolongado, incluso sus propias proteínas se gastan para satisfacer las necesidades energéticas. Si hay suficientes carbohidratos en la dieta, se puede reducir la ingesta de proteínas.

balance de nitrógeno.

En promedio aprox. El 16% de la masa proteica total es nitrógeno. Cuando los aminoácidos que componen las proteínas se descomponen, el nitrógeno que contienen se excreta del cuerpo en la orina y (en menor medida) en las heces en forma de diversos compuestos nitrogenados. Por lo tanto, es conveniente utilizar un indicador como el balance de nitrógeno para evaluar la calidad de la nutrición proteica, es decir. la diferencia (en gramos) entre la cantidad de nitrógeno ingerido en el cuerpo y la cantidad de nitrógeno excretado por día. Con una nutrición normal en un adulto, estas cantidades son iguales. En un organismo en crecimiento, la cantidad de nitrógeno excretado es menor que la cantidad de nitrógeno entrante, es decir, el saldo es positivo. Con una falta de proteínas en la dieta, el balance es negativo. Si hay suficientes calorías en la dieta, pero las proteínas están completamente ausentes, el cuerpo ahorra proteínas. Al mismo tiempo, el metabolismo de las proteínas se ralentiza y la reutilización de los aminoácidos en la síntesis de proteínas se lleva a cabo de la forma más eficaz posible. Sin embargo, las pérdidas son inevitables y los compuestos nitrogenados todavía se excretan en la orina y en parte en las heces. La cantidad de nitrógeno excretado del cuerpo por día durante la inanición de proteínas puede servir como una medida de la falta diaria de proteínas. Es natural suponer que introduciendo en la dieta una cantidad de proteína equivalente a esta deficiencia, es posible restablecer el equilibrio de nitrógeno. Sin embargo, no lo es. Habiendo recibido esta cantidad de proteína, el cuerpo comienza a usar los aminoácidos de manera menos eficiente, por lo que se requiere algo de proteína adicional para restablecer el equilibrio de nitrógeno.

Si la cantidad de proteína en la dieta excede lo que es necesario para mantener el balance de nitrógeno, entonces parece que esto no causa ningún daño. El exceso de aminoácidos se utiliza simplemente como fuente de energía. Un ejemplo particularmente llamativo es el de los esquimales, que consumen pocos carbohidratos y unas diez veces más proteínas de las necesarias para mantener el equilibrio de nitrógeno. Sin embargo, en la mayoría de los casos, el uso de proteínas como fuente de energía no es beneficioso, ya que se pueden obtener muchas más calorías de una determinada cantidad de carbohidratos que de la misma cantidad de proteínas. En los países pobres, la población recibe las calorías necesarias de los carbohidratos y consume una cantidad mínima de proteínas.

Si el cuerpo recibe la cantidad necesaria de calorías en forma de productos no proteicos, entonces la cantidad mínima de proteína que mantiene el balance de nitrógeno es de aprox. 30 g por día. Cuatro rebanadas de pan o 0,5 litros de leche contienen aproximadamente la misma cantidad de proteína. Una cantidad ligeramente mayor generalmente se considera óptima; recomendado de 50 a 70 g.

Aminoácidos esenciales.

Hasta ahora, la proteína se ha considerado como un todo. Mientras tanto, para que se produzca la síntesis de proteínas, todos los aminoácidos necesarios deben estar presentes en el cuerpo. Algunos de los aminoácidos que el propio cuerpo del animal es capaz de sintetizar. Se denominan intercambiables, ya que no tienen por qué estar presentes en la dieta, sólo es importante que, en general, la ingesta de proteínas como fuente de nitrógeno sea suficiente; luego, ante la escasez de aminoácidos no esenciales, el organismo puede sintetizarlos a expensas de los que están presentes en exceso. Los aminoácidos "esenciales" restantes no se pueden sintetizar y deben ingerirse con los alimentos. Esenciales para los humanos son la valina, la leucina, la isoleucina, la treonina, la metionina, la fenilalanina, el triptófano, la histidina, la lisina y la arginina. (Aunque la arginina se puede sintetizar en el cuerpo, se considera un aminoácido esencial porque los recién nacidos y los niños en crecimiento producen cantidades insuficientes. Por otro lado, para una persona de edad madura, la ingesta de algunos de estos aminoácidos de los alimentos puede volverse opcional).

Esta lista de aminoácidos esenciales es aproximadamente la misma en otros vertebrados e incluso en insectos. El valor nutricional de las proteínas generalmente se determina alimentándolas a ratas en crecimiento y monitoreando el aumento de peso de los animales.

El valor nutricional de las proteínas.

El valor nutricional de una proteína está determinado por el aminoácido esencial que es más deficiente. Ilustremos esto con un ejemplo. Las proteínas de nuestro cuerpo contienen una media de aprox. 2% triptófano (en peso). Digamos que la dieta incluye 10 g de proteína que contiene 1% de triptófano y que contiene suficientes otros aminoácidos esenciales. En nuestro caso, 10 g de esta proteína defectuosa equivalen esencialmente a 5 g de una completa; los 5 g restantes solo pueden servir como fuente de energía. Tenga en cuenta que, dado que los aminoácidos prácticamente no se almacenan en el cuerpo y para que se produzca la síntesis de proteínas, todos los aminoácidos deben estar presentes simultáneamente, el efecto de la ingesta de aminoácidos esenciales solo se puede detectar si todos ellos entran el cuerpo al mismo tiempo.

La composición promedio de la mayoría de las proteínas animales está cerca de la composición promedio de las proteínas. cuerpo humano, por lo que es poco probable que la deficiencia de aminoácidos nos amenace si nuestra dieta es rica en alimentos como carne, huevos, leche y queso. Sin embargo, hay proteínas, como la gelatina (producto de la desnaturalización del colágeno), que contienen muy pocos aminoácidos esenciales. Las proteínas vegetales, si bien son mejores que la gelatina en este sentido, también son pobres en aminoácidos esenciales; especialmente poco en ellos lisina y triptófano. Sin embargo, una dieta puramente vegetariana no es en absoluto dañina, a menos que consuma una cantidad ligeramente mayor de proteínas vegetales, suficiente para proporcionar al organismo los aminoácidos esenciales. La mayor parte de la proteína se encuentra en las semillas de las plantas, especialmente en las semillas de trigo y varias legumbres. Los brotes jóvenes, como los espárragos, también son ricos en proteínas.

Proteínas sintéticas en la dieta.

Al agregar pequeñas cantidades de aminoácidos esenciales sintéticos o proteínas ricas en ellos a proteínas incompletas, como las proteínas de maíz, es posible aumentar significativamente el valor nutricional de estas últimas, es decir, aumentando así la cantidad de proteína consumida. Otra posibilidad es cultivar bacterias o levaduras en hidrocarburos de petróleo con la adición de nitratos o amoníaco como fuente de nitrógeno. La proteína microbiana obtenida de esta manera puede servir como alimento para aves o ganado, o puede ser consumida directamente por humanos. El tercer método, ampliamente utilizado, utiliza la fisiología de los rumiantes. En rumiantes, en la sección inicial del estómago, los llamados. En el rumen, hay formas especiales de bacterias y protozoos que convierten las proteínas vegetales defectuosas en proteínas microbianas más completas, y estas, a su vez, después de la digestión y absorción, se convierten en proteínas animales. La urea, un compuesto sintético barato que contiene nitrógeno, se puede agregar a la alimentación del ganado. Los microorganismos que viven en el rumen usan nitrógeno ureico para convertir los carbohidratos (de los cuales hay mucho más en el alimento) en proteína. Alrededor de un tercio de todo el nitrógeno en la alimentación del ganado puede venir en forma de urea, lo que en esencia significa, hasta cierto punto, la síntesis química de proteínas.