Białka - Związki organiczne o wysokiej masie cząsteczkowej składającej się z pozostałości α-aminokwasowych.

W skład białek Zawiera węgiel, wodór, azot, tlen, siarkę. Część białek tworzy kompleksy z innymi cząsteczkami zawierającymi fosfor, żelazo, cynk i miedź.

Białka mają dużą masę cząsteczkową: albumina jaj - 36 000, hemoglobina - 152 000, Myozin - 500 000. Dla porównania: masa cząsteczkowa alkoholu - 46, kwas octowy - 60, benzen - 78.

Skład aminokwasów białek

Białka - nieateryczne polimery, których monomery są α-aminokwasy. Zwykle 20 gatunków α-aminokwasów nazywanych jest monomery białek, chociaż istnieje więcej niż 170 komórek i tkanek.

W zależności od tego, czy aminokwasy można syntetyzować w organizmie człowieka i innych zwierząt, rozróżniają: wymienialne aminokwasy - może być syntetyzowany; niezbędne aminokwasy - Nie można syntetyzować. Niezbędne aminokwasy powinny wejść do ciała wraz z jedzeniem. Rośliny syntetyzują wszystkie rodzaje aminokwasów.

W zależności od składu aminokwasowego, białka są: pełne fldedged - zawierają cały zestaw aminokwasów; wadliwy - W ich kompozycji nie ma aminokwasów. Jeśli białka składają się tylko z aminokwasów, są one nazywane prosty. Jeśli białka zawierają oprócz aminokwasów, nazywany jest również niezauczony składnik (grupa protezyczna) skomplikowane. Grupa protetyczna może być reprezentowana przez metale (metale), węglowodany (glikoproteiny), lipidów (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).

Wszystko aminokwasy zawierają: 1) Grupa karboksylowa (-son), 2) Grupa aminowa (-NH 2), 3) Radical lub R-Group (reszta cząsteczki). Struktura radykalnego różne gatunki Aminokwasy są różne. W zależności od liczby grup aminowych i grup karboksylowych, które są częścią aminokwasów, rozróżniają: neutralne aminokwasyposiadanie jednej grupy karboksylowej i jednej grupy aminowej; podstawowe aminokwasyposiadanie więcej niż jednej grupy aminowej; kwaśne aminokwasymieć więcej niż jedną grupę karboksylową.

Aminokwasy są związki amfoteryczne.Ponieważ w rozwiązaniu mogą działać jak w roli kwasów i zasad. W wodne rozwiązania Aminokwasy istnieją w różnych formach jonowych.

Komunikacja peptydowa

Peptydy. - substancje organiczne składające się z resztkowych aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.

Tworzenie peptydów występuje w wyniku reakcji kondensacji aminokwasów. W interakcji grupy aminowej jednego aminokwasu z grupą karboksylową między nimi, występuje kowalencyjny wiązanie węgla azotu, które nazywa się peptyd.. W zależności od liczby reszt aminokwasowych, które są częścią peptydu, rozróżniają dipepeddy, tripeptydy, tetrapeptydy itp. Powstawanie komunikacji peptydowej może powtórzyć wielokrotnie. Prowadzi do edukacji polipeptydy. Na jednym końcu peptydu znajduje się darmowa grupa aminowa (nazywa się N-Terminus), a drugi jest darmową grupą karboksylową (nazywa się to końcem).

Przestrzenna organizacja cząsteczek białkowych

Proteiny wykonujące niektóre funkcje określone zależy od konfiguracji przestrzennej ich cząsteczek, dodatkowo, komórka jest energetycznie nieopłacalna, aby utrzymać białka w postaci rozkładanej, w postaci łańcucha, więc łańcuchy polipeptydowe są poddawane układanie, nabywanie pewnych trzech - Struktura lub konformacja. Przydzielić 4 poziomy organizacja przestrzenna białek.

Podstawowa struktura białka - Sekwencja pozostałości aroinowej w łańcuchu polipeptydowym stanowiących cząsteczkę białka. Komunikacja między aminokwasami - peptydem.

Jeśli cząsteczka białkowa składa się z zaledwie 10 reszt aminokwasowych, liczba teoretycznie możliwych wariantów cząsteczek białka, charakteryzująca się alternatywną alternatywną aminokwasów - 10 20. Mając 20 aminokwasów, możesz przed nimi sporządzić duża ilość Różnorodność kombinacji. W organizmie ludzkiego było około dziesięciu tysięcy różnych białek, które różnią się zarówno od siebie, jak iz białek innych organizmów.

Jest to podstawowa struktura cząsteczki białka, która określa właściwości cząsteczek białka i jego konfiguracji przestrzennej. Wymiana tylko jednego aminokwasu do innego w łańcuchu polipeptydowym prowadzi do zmiany właściwości i funkcji białka. Na przykład, zastępstwo w podjednostce β-podjednostki hemoglobiny szóstego glutamicznego aminokwasu na walce prowadzi do faktu, że cząsteczka hemoglobiny jako całość nie może wykonywać swojej głównej funkcji - transportu tlenowego; W takich przypadkach osoba rozwija chorobę - niedokrwistość sierpokierscy.

Struktura wtórna - Zamówił koagulację łańcucha polipeptydowego do spirali (ma rozciągnięta sprężyna). Spiralne cewki wzmacniają wiązania wodorowe wynikające między grupami karboksylowymi i grupami aminowymi. Prawie wszystkie grupy współ- i NN biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych. Są słabsze niż peptyd, ale wielokrotnie powtarzają stabilność i sztywność konfiguracji. Na poziomie struktury wtórnej znajdują się białka: fibroin (jedwab, sieć), keratyna (włosy, paznokcie), kolagen (ścięgno).

Struktura trzeciorzędowa - Układanie łańcuchów polipeptydowych w globulach wynikających z występowania wiązań chemicznych (wodór, joniki, disiarczku) i ustanawiając interakcje hydrofobowe między rodnikami reszt aminokwasowych. Główną rolę w tworzeniu struktury trzeciorzędowej odgrywa interakcje hydrofilowo-hydrofobowe. W roztworach wodnych rodniki hydrofobowe dążą do ukrywania się z wody, pogrupowanej w globę, podczas gdy rodniki hydrofilowe w wyniku uwodnienia (interakcje z dipolami wody) mają tendencję do powierzchni cząsteczki. W niektórych białek struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez disiarczkowe wiązania kowalencyjne wynikające między atomami siarki dwóch pozostałości cysteiny. Na poziomie struktury trzeciorzędowej znajdują się enzymy, przeciwciała, niektóre hormony.

Struktura czwartorzędowa Charakterystyczne dla złożonych białek, których cząsteczki są utworzone przez dwie i więcej globule. Podjednostki odbywają się w cząsteczce z powodu interakcji jonowych, hydrofobowych i elektrostatycznych. Czasami podczas tworzenia czwartodnej struktury między podjednostkami pojawiają się obligacje disiarczkowe. Najbardziej badane białko o konstrukcji czwartorzędowej jest hemoglobina. Jest utworzony przez dwa podjednostki α (141 reszt aminokwasowych) i dwa podjednostki β (146 reszt aminokwasowych). Z każdą podjednostką podłączony jest cząsteczkę hem zawierającą żelazo.

Jeśli z jakiegokolwiek powodu przestrzenna konformacja białek odbiega od normy, białko nie może wykonywać jego funkcji. Na przykład przyczyna "wściekliznę krowie" (encefalopatia w kształcie GIP) jest nieprawidłową konformacją prionów - białka powierzchniowe komórek nerwowych.

Właściwości białek

Kompozycja aminokwasowa, struktura cząsteczki białka określa ją nieruchomości. Białka łączą podstawowe i kwasowe właściwości określone przez rodniki aminokwasowe: bardziej aminokwasy kwasowe w białku wyrażone są jaśniejsze jego właściwości kwasowe. Możliwość podania i dołączenia H + określa białka właściwości bufora; Jednym z najpotężniejszych buforów jest hemoglobina w erytrocytach, które wspierają pH krwi na stałym poziomie. Istnieją rozpuszczalne białka (fibrynogen), istnieją nierozpuszczalne funkcje mechaniczne (fibroin, keratyna, kolagen). Istnieją białka aktywne w stosunku chemicznym (enzymy), istnieją chemicznie nieaktywne, odporne na skutki różnych warunków środowiska zewnętrznego i niezwykle niestabilne.

Czynniki zewnętrzne (ogrzewanie, promieniowanie ultrafioletowe, metale ciężkie i ich sole, zmiany pH, promieniowanie, odwodnienie)

może spowodować naruszenie organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Proces utraty trójwymiarowej konformacji nieodłączy się w tej cząsteczce białkowej denaturacja. Przyczyną denaturacji jest przerwanie połączeń, które ustabilizują określoną strukturę białka. Początkowo słabe obligacje są rozdarte, a gdy warunki napinające i silniejsze. Dlatego najpierw utracono czwartorzędową, następnie trzeciorzędową i drugorzędową strukturę. Zmiana konfiguracji przestrzennej prowadzi do zmiany właściwości białka i, w wyniku czego uniemożliwia przeprowadzenie proteza związane z funkcjami biologicznymi. Jeśli denaturacja nie towarzyszy zniszczenie podstawowej struktury, to może być odwracalnyW tym przypadku wystąpi sama ocenę konformacji wewnętrznej. Takie denaturacja jest poddawana, na przykład białka receptora membranowego. Proces przywracania struktury białka po denaturacji jest nazywany renaturze.. Jeśli przywrócenie konfiguracji przestrzennej białka jest niemożliwe, nazywa się denaturacja nieodwracalny.

Funkcje Protekov.

Funkcjonować	Przykłady i wyjaśnienia
Budowa	Białka biorą udział w tworzeniu struktur komórkowych i pozakomórkowych: zawarte w błonach komórkowych (lipoproteiny, glikoproteiny), włosy (keratyna), ścięgna (kolagen) itp.
Transport	Białko krwi hemoglobiny dołącza tlen i transportuje go z płuc do wszystkich tkanek i narządów oraz dwutlenku węgla dwutlenku węgla z nich do płuc; Membrany komórkowe obejmują specjalne białka, które zapewniają aktywny i ściśle selektywny transfer pewnych substancji i jonów z komórki do środowiska zewnętrznego iz powrotem.
Regulator	Hormony przyrody białkowej biorą udział w regulacji procesów metabolizmu. Na przykład, insulina hormonalna reguluje poziom glukozy we krwi, przyczynia się do syntezy glikogenu, zwiększa tworzenie tłuszczów z węglowodanów.
Ochronny	W odpowiedzi na penetrację do organizmu obcych białek lub mikroorganizmów (antygeny) powstają specjalne białka - przeciwciała, które mogą je wiązać i neutralizować. Fibryna utworzona z fibrynogenu przyczynia się do zatrzymania krwawienia.
Silnik	Białka cięcia Aktin i Miosin zapewniają skurcz mięśni na zwierzętach wielokomórkowych.
Sygnał	W membranie powierzchni komórki są wbudowane w cząsteczki białka zdolne do zmiany ich struktury trzeciorzędowej w odpowiedzi na działanie zewnętrznych czynników środowiskowych, biorąc w ten sposób sygnały ze środowiska zewnętrznego i polecenia przesyłania do komórki.
Błyskowy	W organizmie białek zwierzęcych, z reguły nie są objęte wyjątkiem: jaja albuminowe, kazeina mleka. Ale dzięki białkom w ciele, niektóre substancje mogą być przełożone o dostawę, na przykład, podczas rozpadu hemoglobiny, żelazo nie jest wydalane z organizmu, i zachowuje, tworząc kompleks z ferrytą białkową.
Energia	Podczas rozkładania 1 g białka do wyrobów skończonych, przydzielono 17,6 kj. Po pierwsze, białka rozkładają się do aminokwasów, a następnie do produktów końcowych - woda, dwutlenek węgla i amoniaku. Jednakże, jako źródło energii, białka są używane tylko wtedy, gdy wydano inne źródła (węglowodany tłuszczowe).
Katalityczny	Jedna z najważniejszych cech białek. Zapewnione przez białka - enzymy przyspieszające biochemiczne reakcje występujące w komórkach. Na przykład, rybulosobymfosfatokarboksylazy katalizuje mocowanie CO2 podczas fotosyntezy.

Enzymy.

Enzymy.lub. enzymy.- specjalna klasa białek, które są katalizatorami biologicznymi. Dzięki enzymom reakcje biochemiczne postępują z ogromną prędkością. Szybkość reakcji enzymatycznych na dziesiątki tysięcy razy (a czasami w milionach) powyżej prędkości reakcji prowadzących z udziałem katalizatorów nieorganicznych. Substancja, dla której wywołany jest enzym podłoże.

Enzymy - białka na świecie, specyfiki struktury Enzymy można podzielić na dwie grupy: proste i złożone. Proste enzymy. Są to proste białka, tj. Składa się tylko z aminokwasów. Złożone enzymy. są złożonymi białkami, tj. W ich kompozycji, oprócz części białkowej, wliczona jest grupa nie-zielonej natury - kofaktor.. Niektóre enzymy są witaminami jako kofaktorów. W cząsteczce enzymu rozróżnia się specjalną część, zwaną aktywnym centrum. Aktywne centrum - mała część enzymu (od trzech do dwunastu reszt aminokwasowych), przy czym wiązanie podłoża lub podłoża z tworzeniem kompleksu podłoża enzymu. Po zakończeniu reakcji kompleks enzymu-substrata rozpada enzym i produkt (produkty) reakcji. Niektóre enzymy mają (z wyjątkiem aktywnych) cutostostarki - Działki, do których łączy się regulatory prędkości enzymów ( alostericzne enzymy).

W przypadku reakcji katalizy enzymatycznej jest to charakterystyczne: 1) wysoka wydajność, 2) ścisła selektywność i kierunek działania, 3) specyfikę substratu, 4) drobne i dokładne regulacje. Substrat i specyficzność reakcji reakcji katalizy enzymatycznej wyjaśnia hipotezę E. Fishera (1890) i D. Koshland (1959).

E. Fisher (hipoteza klucza) Zasugerował, że konfiguracje przestrzenne aktywnego centrum enzymu i podłoża powinny dokładnie dopasować się nawzajem. Podłoże jest porównywane z "Kluczem", enzymem z "Lock".

D. Koshland (hipoteza rękawica) Zasugerował, że przestrzenna korespondencja struktury substratu i aktywnego centrum enzymu jest tworzona tylko w momencie ich interakcji ze sobą. Ta hipoteza jest również nazywana hipoteza indukowanej zgodności.

Prędkość reakcji enzymatycznych zależy od: 1) temperatury, 2) stężenia enzymu, 3) stężenia substratu, 4) pH. Należy podkreślić, że ponieważ enzymy są białkami, ich aktywność jest najwyższa w fizjologicznie normalnych warunkach.

Większość enzymów może pracować tylko w temperaturze od 0 do 40 ° C. W tych granicach szybkość reakcji wznosi się o około 2 razy wraz ze wzrostem temperatury co 10 ° C. W temperaturach powyżej 40 ° C, denaturacja i aktywność enzymów spadają. W temperaturach blisko punktu zamrażania enzymy są inaktywowane.

Wraz ze wzrostem liczby podłoża szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta, aż ilość cząsteczek podłoża staje się równa ilości cząsteczek enzymów. Z dalszym wzrostem liczby podłoża, prędkość nie wzrośnie, ponieważ aktywne centra enzymów są nasycone. Wzrost stężenia enzymu prowadzi do wzmocnienia aktywności katalitycznej, ponieważ większa ilość cząsteczek podłoża podlega transformacji czasowych.

Dla każdego enzymu jest optymalna wartość pH, przy której wykazuje maksymalną aktywność (pepsyna - 2.0, saliva amylase - 6.8, lipaza trzustki - 9,0). Przy wyższych lub niskich wartościach pH aktywność enzymów maleje. Z ostrymi zmianami, enzymen denatury.

Prędkość działania enzymów alto-stałych jest regulowana przez substancje, które są połączone przez centra alkoholowe. Jeśli substancje te przyspieszają reakcję, są one wywoływane aktywatorzyJeśli hamowanie - inhibitory.

Klasyfikacja enzymów

Typem katalizowanych transformacji chemicznych enzymy są podzielone na 6 klas:

1. podcięcie Oxy. (transfer atomów wodoru, tlenu lub elektronów z jednej substancji do innej - dehydrogenazy),
2. transferase. (transfer metyl, acyl, fosforan lub grupę aminową z jednej substancji do innej - transaminazy),
3. hydrolaza. (reakcje hydrolizy, w której dwa produkty są utworzone z podłoża - amylazy, lipazę),
4. liaza. (Nie traktowany przywiązanie do podłoża lub rozszczepienia grupy atomów z niego i C-S, C-N, C-O, C-S - dekarboksylaza) można podzielić na dół.
5. izomeraza. (Intramolekularna restrukturyzacja - izomeraza),
6. ligazes. (połączenie dwóch cząsteczek w wyniku edukacji connections Sch., C-N, C-O, C-S - Synthetia).

Klasy z kolei są podzielone na podklasy i centra. W obecnej klasyfikacji międzynarodowej każdy enzym ma określony szyfr składający się z czterech liczb, oddzielonych punktami. Pierwszą liczbą jest klasa, druga - podklasa, trzeci - podklasa, czwarta jest numerem sekwencji enzymu w tej subklasu, na przykład, szyfranie arginase - 3.5.3.1.

Iść do wykłady numer 2. "Struktura i funkcje węglowodanów i lipidów"

Iść do wykłady numer 4. "Struktura i funkcje kwasów nukleinowych ATP"

Białka

Wykład 2.

Funkcje Protekov.

Skład chemiczny Belkov.

Charakterystyka proteinogennych aminokwasów

Struktura białek

Klasyfikacja białek

Właściwości białek i metod badawczych

Białka są strukturalnyskładniki narządów i tkanek, pokaż enzymatyczny Aktywność (enzymy), uczestniczyć w regulacji metabolizmu. Transport Białka niosące protony i elektrony przez membrany zapewniają bioenergię: wchłanianie światła, oddychania, wytwarzanie ATP. Zapasowybiałka (charakterystyczne głównie dla roślin) są odłożone w nasiona i są używane do zasilania sadzonek podczas kiełkowania. Płonące ATF, proteiny zapewniają mechaniczny Działania są zaangażowane w ruch cytoplazmy i innych organelli komórkowych. Ważny ochronnyfunkcja białka: enzymy hydrolityczne lizosomów i wakuoli podzielają szkodliwe substancje w komórce; Glikoproteiny biorą udział w ochronie roślin z patogenów; Białka wykonują funkcje chronione i przeciw zamarzaniu. Jednym z białek może wykonać dwie lub więcej funkcji (niektóre membrany mogą wykonywać funkcje strukturalne i enzymatyczne).

Niesamowita odmiana Funkcje białka i wielkie rozpowszechnienie znalazły odzwierciedlenie w swojej nazwie - białka (z greckiego " protos.» - podstawowy, najważniejszy). Z reguły, zawartość białka w roślinach jest niższa niż u zwierząt: w organach wegetatywnych ilość białka wynosi zwykle 5-15% suchej masy. Tak więc, w liściach Timofeevki zawiera 7% białka, aw liściach koniczyny i wiki - 15%. Więcej białek w nasionach: zboża średnio 10-20%, w roślinach strączkowych i oleistych - 25-35%. Najbardziej bogaty w nasiona białka soi - do 40%, a czasem wyższe.

W komórkach roślinnych białka są zwykle połączone z węglowodanami, lipidami i innymi związkami, a także z membranami, więc są trudne do wyodrębnienia i otrzymywania czystego leków, zwłaszcza z organy wegetatywne.. W związku z tym, w roślinach, białka nasion są lepiej badane, gdzie są bardziej i skąd są łatwiejsze.

Białka -związki organiczne o następującym składzie elementarnym: węgiel 51-55 %; tlen 21-23 %; wodór6,6-7,3 %; azot 15-18 %; siarka 0,3-2,4%. Skład niektórych białek obejmuje również fosfor (0,2-2 %), żelazo I inne elementy. Charakterystyczny wskaźnik podstawowej składu białek we wszystkich organizmach jest obecność azot, średnio zajmuje równe 16 % . Względna stałość tego wskaźnika umożliwia użycie go do ilościowej definicji białka: względna wartość zawartości azotu białka, w procentach, jest pomnożona przez czynnik przeliczania - 6,25 (100: 16 \u003d 6,25). W chemicznym charakterze białek - heteropolimeryzbudowany z pozostałości aminokwasy. Aminokwasy (AK)nazywane są związki organiczne, w których cząsteczki jeden lub więcej atomów wodoru są podstawione grupy aminowe.( - Nn 2.).

Wiewiórkajest bogaty w takich witaminach i minerałach jak: witaminę B2 - 11,7%, witaminy PP - 20%, potas - 12,2%, fosfor - 21,5%, żelazo - 26,1%, selen - 16,9%

Co przydatne białko.

• Witamina B2. Uczestniczy w reakcjach utleniających, przyczynia się do wzrostu podatności koloru z analizacją wizualną i ciemną adaptacją. Niewystarczające zużycie witaminy B2 towarzyszy naruszenie stanu skóry, błony śluzowe, naruszenie światła i wzroku zmierzchu.
• Witamina Rr. Uczestniczy w reakcyjnych reakcji oksydacyjnych metabolizmu energetycznego. Niewystarczające zużycie witaminy towarzyszy naruszenie normalnego stanu skóry, przewodu pokarmowego i układu nerwowego.
• Potas Jest to główny jon wewnątrzkomórkowy, który uczestniczy w regulacji bilansu wodnego, kwasowego i elektrolitowego, bierze udział w procesach impulsów nerwowych, regulacji ciśnienia.
• Fosfor Bierze udział w wielu procesach fizjologicznych, w tym wymianę energii, reguluje równowagę kwasowo-alkaliczną, jest zawarta w fosfolipidach, nukleotydach i kwasach nukleinowych, niezbędnych do mineralizacji kości i zębów. Deficyt prowadzi do anoreksji, niedokrwistości, rickich.
• Żelazo Jest częścią różnych białek, w tym enzymów. Uczestniczy w transporcie elektronów, tlenu, zapewnia przepływ reakcji redoks i aktywację peroksydowania. Niewystarczająca konsumpcja prowadzi do niedokrwistości hipochromicznej, z niedoborem mięśni szkieletowych, zwiększona zmęczenie, miokardiopatia, atroficzny zapalenie żołądka.
• Selen - istotny element systemu antyoksydacyjnego ochrony ciała ludzkiego, ma działanie immunomodulujące, uczestniczy w rozporządzeniu działań hormonów tarczycy. Niedobór prowadzi do choroby Kashin-Bek (choroba zwyrodnieniowa z wielokrotną odkształceniem stawów, kręgosłupa i kończyn), chorób Keshana (endemiczna miocardiopatia), dziedziczna trombistka.

nadal się ukryj

Pełny katalog Most. przydatne produkty Możesz zobaczyć w aplikacji

Białka - Związki organiczne o wysokiej masie cząsteczkowej składającej się z pozostałości α-aminokwasowych.

W skład białek Zawiera węgiel, wodór, azot, tlen, siarkę. Część białek tworzy kompleksy z innymi cząsteczkami zawierającymi fosfor, żelazo, cynk i miedź.

Białka mają dużą masę cząsteczkową: albumina jaj - 36 000, hemoglobina - 152 000, Myozin - 500 000. Dla porównania: masa cząsteczkowa alkoholu - 46, kwas octowy - 60, benzen - 78.

Skład aminokwasów białek

Białka - nieateryczne polimery, których monomery są α-aminokwasy. Zwykle 20 gatunków α-aminokwasów nazywanych jest monomery białek, chociaż istnieje więcej niż 170 komórek i tkanek.

W zależności od tego, czy aminokwasy można syntetyzować w organizmie człowieka i innych zwierząt, rozróżniają: wymienialne aminokwasy - może być syntetyzowany; niezbędne aminokwasy - Nie można syntetyzować. Niezbędne aminokwasy powinny wejść do ciała wraz z jedzeniem. Rośliny syntetyzują wszystkie rodzaje aminokwasów.

W zależności od składu aminokwasowego, białka są: pełne fldedged - zawierają cały zestaw aminokwasów; wadliwy - W ich kompozycji nie ma aminokwasów. Jeśli białka składają się tylko z aminokwasów, są one nazywane prosty. Jeśli białka zawierają oprócz aminokwasów, nazywany jest również niezauczony składnik (grupa protezyczna) skomplikowane. Grupa protetyczna może być reprezentowana przez metale (metale), węglowodany (glikoproteiny), lipidów (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).

Wszystko aminokwasy zawierają: 1) Grupa karboksylowa (-son), 2) Grupa aminowa (-NH 2), 3) Radical lub R-Group (reszta cząsteczki). Struktura rodnika z różnych typów aminokwasów jest inna. W zależności od liczby grup aminowych i grup karboksylowych, które są częścią aminokwasów, rozróżniają: neutralne aminokwasyposiadanie jednej grupy karboksylowej i jednej grupy aminowej; podstawowe aminokwasyposiadanie więcej niż jednej grupy aminowej; kwaśne aminokwasymieć więcej niż jedną grupę karboksylową.

Aminokwasy są związki amfoteryczne.Ponieważ w rozwiązaniu mogą działać jak w roli kwasów i zasad. W roztworach wodnych istnieją aminokwasy w różnych formach jonowych.

Komunikacja peptydowa

Peptydy. - substancje organiczne składające się z resztkowych aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.

Tworzenie peptydów występuje w wyniku reakcji kondensacji aminokwasów. W interakcji grupy aminowej jednego aminokwasu z grupą karboksylową między nimi, występuje kowalencyjny wiązanie węgla azotu, które nazywa się peptyd.. W zależności od liczby reszt aminokwasowych, które są częścią peptydu, rozróżniają dipepeddy, tripeptydy, tetrapeptydy itp. Powstawanie komunikacji peptydowej może powtórzyć wielokrotnie. Prowadzi do edukacji polipeptydy. Na jednym końcu peptydu znajduje się darmowa grupa aminowa (nazywa się N-Terminus), a drugi jest darmową grupą karboksylową (nazywa się to końcem).

Przestrzenna organizacja cząsteczek białkowych

Proteiny wykonujące niektóre funkcje określone zależy od konfiguracji przestrzennej ich cząsteczek, dodatkowo, komórka jest energetycznie nieopłacalna, aby utrzymać białka w postaci rozkładanej, w postaci łańcucha, więc łańcuchy polipeptydowe są poddawane układanie, nabywanie pewnych trzech - Struktura lub konformacja. Przydzielić 4 poziomy organizacja przestrzenna białek.

Podstawowa struktura białka - Sekwencja pozostałości aroinowej w łańcuchu polipeptydowym stanowiących cząsteczkę białka. Komunikacja między aminokwasami - peptydem.

Jeśli cząsteczka białkowa składa się z zaledwie 10 reszt aminokwasowych, liczba teoretycznie możliwych wariantów cząsteczek białka, charakteryzująca się alternatywną alternatywną aminokwasów - 10 20. Mając 20 aminokwasów, możesz nadrabiać nawet bardziej zróżnicowane kombinacje. W organizmie ludzkiego było około dziesięciu tysięcy różnych białek, które różnią się zarówno od siebie, jak iz białek innych organizmów.

Jest to podstawowa struktura cząsteczki białka, która określa właściwości cząsteczek białka i jego konfiguracji przestrzennej. Wymiana tylko jednego aminokwasu do innego w łańcuchu polipeptydowym prowadzi do zmiany właściwości i funkcji białka. Na przykład, zastępstwo w podjednostce β-podjednostki hemoglobiny szóstego glutamicznego aminokwasu na walce prowadzi do faktu, że cząsteczka hemoglobiny jako całość nie może wykonywać swojej głównej funkcji - transportu tlenowego; W takich przypadkach osoba rozwija chorobę - niedokrwistość sierpokierscy.

Struktura wtórna - Zamówił koagulację łańcucha polipeptydowego do spirali (ma rozciągnięta sprężyna). Spiralne cewki wzmacniają wiązania wodorowe wynikające między grupami karboksylowymi i grupami aminowymi. Prawie wszystkie grupy współ- i NN biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych. Są słabsze niż peptyd, ale wielokrotnie powtarzają stabilność i sztywność konfiguracji. Na poziomie struktury wtórnej znajdują się białka: fibroin (jedwab, sieć), keratyna (włosy, paznokcie), kolagen (ścięgno).

Struktura trzeciorzędowa - Układanie łańcuchów polipeptydowych w globulach wynikających z występowania wiązań chemicznych (wodór, joniki, disiarczku) i ustanawiając interakcje hydrofobowe między rodnikami reszt aminokwasowych. Główną rolę w tworzeniu struktury trzeciorzędowej odgrywa interakcje hydrofilowo-hydrofobowe. W roztworach wodnych rodniki hydrofobowe dążą do ukrywania się z wody, pogrupowanej w globę, podczas gdy rodniki hydrofilowe w wyniku uwodnienia (interakcje z dipolami wody) mają tendencję do powierzchni cząsteczki. W niektórych białek struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez disiarczkowe wiązania kowalencyjne wynikające między atomami siarki dwóch pozostałości cysteiny. Na poziomie struktury trzeciorzędowej znajdują się enzymy, przeciwciała, niektóre hormony.

Struktura czwartorzędowa Charakterystyczne dla złożonych białek, których cząsteczki są utworzone przez dwie i więcej globule. Podjednostki odbywają się w cząsteczce z powodu interakcji jonowych, hydrofobowych i elektrostatycznych. Czasami podczas tworzenia czwartodnej struktury między podjednostkami pojawiają się obligacje disiarczkowe. Najbardziej badane białko o konstrukcji czwartorzędowej jest hemoglobina. Jest utworzony przez dwa podjednostki α (141 reszt aminokwasowych) i dwa podjednostki β (146 reszt aminokwasowych). Z każdą podjednostką podłączony jest cząsteczkę hem zawierającą żelazo.

Jeśli z jakiegokolwiek powodu przestrzenna konformacja białek odbiega od normy, białko nie może wykonywać jego funkcji. Na przykład przyczyna "wściekliznę krowie" (encefalopatia w kształcie GIP) jest nieprawidłową konformacją prionów - białka powierzchniowe komórek nerwowych.

Właściwości białek

Kompozycja aminokwasowa, struktura cząsteczki białka określa ją nieruchomości. Białka łączą podstawowe i kwasowe właściwości określone przez rodniki aminokwasowe: bardziej aminokwasy kwasowe w białku wyrażone są jaśniejsze jego właściwości kwasowe. Możliwość podania i dołączenia H + określa białka właściwości bufora; Jednym z najpotężniejszych buforów jest hemoglobina w erytrocytach, które wspierają pH krwi na stałym poziomie. Istnieją rozpuszczalne białka (fibrynogen), istnieją nierozpuszczalne funkcje mechaniczne (fibroin, keratyna, kolagen). Istnieją białka aktywne w stosunku chemicznym (enzymy), istnieją chemicznie nieaktywne, odporne na skutki różnych warunków środowiska zewnętrznego i niezwykle niestabilne.

Czynniki zewnętrzne (ogrzewanie, promieniowanie ultrafioletowe, metale ciężkie i ich sole, zmiany pH, promieniowanie, odwodnienie)

może spowodować naruszenie organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Proces utraty trójwymiarowej konformacji nieodłączy się w tej cząsteczce białkowej denaturacja. Przyczyną denaturacji jest przerwanie połączeń, które ustabilizują określoną strukturę białka. Początkowo słabe obligacje są rozdarte, a gdy warunki napinające i silniejsze. Dlatego najpierw utracono czwartorzędową, następnie trzeciorzędową i drugorzędową strukturę. Zmiana konfiguracji przestrzennej prowadzi do zmiany właściwości białka i, w wyniku czego uniemożliwia przeprowadzenie proteza związane z funkcjami biologicznymi. Jeśli denaturacja nie towarzyszy zniszczenie podstawowej struktury, to może być odwracalnyW tym przypadku wystąpi sama ocenę konformacji wewnętrznej. Takie denaturacja jest poddawana, na przykład białka receptora membranowego. Proces przywracania struktury białka po denaturacji jest nazywany renaturze.. Jeśli przywrócenie konfiguracji przestrzennej białka jest niemożliwe, nazywa się denaturacja nieodwracalny.

Funkcje Protekov.

Funkcjonować	Przykłady i wyjaśnienia
Budowa	Białka biorą udział w tworzeniu struktur komórkowych i pozakomórkowych: zawarte w błonach komórkowych (lipoproteiny, glikoproteiny), włosy (keratyna), ścięgna (kolagen) itp.
Transport	Białko krwi hemoglobiny dołącza tlen i transportuje go z płuc do wszystkich tkanek i narządów oraz dwutlenku węgla dwutlenku węgla z nich do płuc; Membrany komórkowe obejmują specjalne białka, które zapewniają aktywny i ściśle selektywny transfer pewnych substancji i jonów z komórki do środowiska zewnętrznego iz powrotem.
Regulator	Hormony przyrody białkowej biorą udział w regulacji procesów metabolizmu. Na przykład, insulina hormonalna reguluje poziom glukozy we krwi, przyczynia się do syntezy glikogenu, zwiększa tworzenie tłuszczów z węglowodanów.
Ochronny	W odpowiedzi na penetrację do organizmu obcych białek lub mikroorganizmów (antygeny) powstają specjalne białka - przeciwciała, które mogą je wiązać i neutralizować. Fibryna utworzona z fibrynogenu przyczynia się do zatrzymania krwawienia.
Silnik	Białka cięcia Aktin i Miosin zapewniają skurcz mięśni na zwierzętach wielokomórkowych.
Sygnał	W membranie powierzchni komórki są wbudowane w cząsteczki białka zdolne do zmiany ich struktury trzeciorzędowej w odpowiedzi na działanie zewnętrznych czynników środowiskowych, biorąc w ten sposób sygnały ze środowiska zewnętrznego i polecenia przesyłania do komórki.
Błyskowy	W organizmie białek zwierzęcych, z reguły nie są objęte wyjątkiem: jaja albuminowe, kazeina mleka. Ale dzięki białkom w ciele, niektóre substancje mogą być przełożone o dostawę, na przykład, podczas rozpadu hemoglobiny, żelazo nie jest wydalane z organizmu, i zachowuje, tworząc kompleks z ferrytą białkową.
Energia	Podczas rozkładania 1 g białka do wyrobów skończonych, przydzielono 17,6 kj. Po pierwsze, białka rozkładają się do aminokwasów, a następnie do produktów końcowych - woda, dwutlenek węgla i amoniaku. Jednakże, jako źródło energii, białka są używane tylko wtedy, gdy wydano inne źródła (węglowodany tłuszczowe).
Katalityczny	Jedna z najważniejszych cech białek. Zapewnione przez białka - enzymy przyspieszające biochemiczne reakcje występujące w komórkach. Na przykład, rybulosobymfosfatokarboksylazy katalizuje mocowanie CO2 podczas fotosyntezy.

Enzymy.

Enzymy.lub. enzymy.- specjalna klasa białek, które są katalizatorami biologicznymi. Dzięki enzymom reakcje biochemiczne postępują z ogromną prędkością. Szybkość reakcji enzymatycznych na dziesiątki tysięcy razy (a czasami w milionach) powyżej prędkości reakcji prowadzących z udziałem katalizatorów nieorganicznych. Substancja, dla której wywołany jest enzym podłoże.

Enzymy - białka na świecie, specyfiki struktury Enzymy można podzielić na dwie grupy: proste i złożone. Proste enzymy. Są to proste białka, tj. Składa się tylko z aminokwasów. Złożone enzymy. są złożonymi białkami, tj. W ich kompozycji, oprócz części białkowej, wliczona jest grupa nie-zielonej natury - kofaktor.. Niektóre enzymy są witaminami jako kofaktorów. W cząsteczce enzymu rozróżnia się specjalną część, zwaną aktywnym centrum. Aktywne centrum - mała część enzymu (od trzech do dwunastu reszt aminokwasowych), przy czym wiązanie podłoża lub podłoża z tworzeniem kompleksu podłoża enzymu. Po zakończeniu reakcji kompleks enzymu-substrata rozpada enzym i produkt (produkty) reakcji. Niektóre enzymy mają (z wyjątkiem aktywnych) cutostostarki - Działki, do których łączy się regulatory prędkości enzymów ( alostericzne enzymy).

W przypadku reakcji katalizy enzymatycznej jest to charakterystyczne: 1) wysoka wydajność, 2) ścisła selektywność i kierunek działania, 3) specyfikę substratu, 4) drobne i dokładne regulacje. Substrat i specyficzność reakcji reakcji katalizy enzymatycznej wyjaśnia hipotezę E. Fishera (1890) i D. Koshland (1959).

E. Fisher (hipoteza klucza) Zasugerował, że konfiguracje przestrzenne aktywnego centrum enzymu i podłoża powinny dokładnie dopasować się nawzajem. Podłoże jest porównywane z "Kluczem", enzymem z "Lock".

D. Koshland (hipoteza rękawica) Zasugerował, że przestrzenna korespondencja struktury substratu i aktywnego centrum enzymu jest tworzona tylko w momencie ich interakcji ze sobą. Ta hipoteza jest również nazywana hipoteza indukowanej zgodności.

Prędkość reakcji enzymatycznych zależy od: 1) temperatury, 2) stężenia enzymu, 3) stężenia substratu, 4) pH. Należy podkreślić, że ponieważ enzymy są białkami, ich aktywność jest najwyższa w fizjologicznie normalnych warunkach.

Większość enzymów może pracować tylko w temperaturze od 0 do 40 ° C. W tych granicach szybkość reakcji wznosi się o około 2 razy wraz ze wzrostem temperatury co 10 ° C. W temperaturach powyżej 40 ° C, denaturacja i aktywność enzymów spadają. W temperaturach blisko punktu zamrażania enzymy są inaktywowane.

Wraz ze wzrostem liczby podłoża szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta, aż ilość cząsteczek podłoża staje się równa ilości cząsteczek enzymów. Z dalszym wzrostem liczby podłoża, prędkość nie wzrośnie, ponieważ aktywne centra enzymów są nasycone. Wzrost stężenia enzymu prowadzi do wzmocnienia aktywności katalitycznej, ponieważ większa ilość cząsteczek podłoża podlega transformacji czasowych.

Dla każdego enzymu jest optymalna wartość pH, przy której wykazuje maksymalną aktywność (pepsyna - 2.0, saliva amylase - 6.8, lipaza trzustki - 9,0). Przy wyższych lub niskich wartościach pH aktywność enzymów maleje. Z ostrymi zmianami, enzymen denatury.

Prędkość działania enzymów alto-stałych jest regulowana przez substancje, które są połączone przez centra alkoholowe. Jeśli substancje te przyspieszają reakcję, są one wywoływane aktywatorzyJeśli hamowanie - inhibitory.

Klasyfikacja enzymów

Typem katalizowanych transformacji chemicznych enzymy są podzielone na 6 klas:

1. podcięcie Oxy. (transfer atomów wodoru, tlenu lub elektronów z jednej substancji do innej - dehydrogenazy),
2. transferase. (transfer metyl, acyl, fosforan lub grupę aminową z jednej substancji do innej - transaminazy),
3. hydrolaza. (reakcje hydrolizy, w której dwa produkty są utworzone z podłoża - amylazy, lipazę),
4. liaza. (Nie traktowany przywiązanie do podłoża lub rozszczepienia grupy atomów z niego i C-S, C-N, C-O, C-S - dekarboksylaza) można podzielić na dół.
5. izomeraza. (Intramolekularna restrukturyzacja - izomeraza),
6. ligazes. (Połączenie dwóch cząsteczek w wyniku powstawania C-C, C-N, S-O, C-S - Synthetia).

Klasy z kolei są podzielone na podklasy i centra. W obecnej klasyfikacji międzynarodowej każdy enzym ma określony szyfr składający się z czterech liczb, oddzielonych punktami. Pierwszą liczbą jest klasa, druga - podklasa, trzeci - podklasa, czwarta jest numerem sekwencji enzymu w tej subklasu, na przykład, szyfranie arginase - 3.5.3.1.

Iść do wykłady numer 2. "Struktura i funkcje węglowodanów i lipidów"

Iść do wykłady numer 4. "Struktura i funkcje kwasów nukleinowych ATP"

Główne właściwości białka zależą od ich struktury chemicznej. Białka są wysokimi związkami molekularnymi, których cząsteczki są budowane przez resztki alfa-aminokwasów, tj. Aminokwasy, w których pierwotna grupa aminowa i grupa karboksylowa są związane z tym samym atomem węgla (pierwszy atom węgla, licząc z grupy karbonylowej).

Od białek przez hydrolizę wyróżnia się 19-32 typów alfa-aminokwasów, ale zwykle otrzymuje się 20 alfa-aminokwasów (są to tak zwane proteinogenny aminokwasy). Wspólne wzory:

Wspólna część dla wszystkich aminokwasów

R - Radykalny, tj. Grupowanie atomów w cząsteczce aminokwasowej, związane z atomem alfa-węgla i nie uczestnicząc w tworzeniu grzbietu łańcucha polipeptydowego.

Wśród produktów hydrolizy znajduje się wiele białek, proliny i oksyprolin, które zawierają grupę IMINO \u003d NN, a nie grupę aminową H2 N- i faktycznie są aminokwasami, a nie aminokwasami.

Aminokwasy - bezbarwne krystaliczne substancje stopione z rozkładem wysokie temperatury (powyżej 250 ° C). Jest łatwo rozpuszczalny, w większości, w wodzie i nie są rozpuszczalne na powietrzu i innych. Rozpuszczalniki organiczne.

Aminokwasy zawierają jednocześnie dwie grupy zdolne do jonizacji: karboksyl, mające właściwości kwasowe i grupę aminową z właściwościami podstawowymi, tj. Aminokwasy są amfoteryczne elektrolity.

W roztworach kwasów sylnialnych, aminokwasy są obecne w postaci dodatnimi jonów naładowanych, aw roztworach alkalicznych - w postaci jonów negatywnych.

W zależności od wartości pH medium, każdy aminokwas może mieć dodatnie, a następnie ładunek ujemny.

Wartość pH medium, w której cząstki aminokwasów są elektronicznie, jest wskazywany jako punkt izoelektryczny.

Wszystkie białka aminokwasowe, z wyjątkiem glicyny, są optycznie aktywne, ponieważ zawierają one asymetryczny atom węgla w pozycji alfa.

Z 17 aktywnych aktywnych aminokwasów białkowych 7, charakteryzuje się prawą / + / i 10 - lewy / obrotową płaszczyzny spolaryzowanej wiązki, ale wszystkie należące do L-rzędu.

W niektórych naturalnych związkach i obiektach biologicznych (na przykład w bakteriach i kompozycji antybiotyków grymidyny i Actinomycyny), wykryto aminokwasy serii D. Wartość fizjologiczna D- i L-aminokwasów jest inna. Aminokwasy serii D, z reguły, nie są całkowicie wchłaniane przez zwierzęta i rośliny, lub oswierdzenie źle, ponieważ systemy enzymów zwierząt i roślin są specjalnie dostosowane do L-aminokwasów. Warto zauważyć, że izomery optyczne można odróżnić do smaku: aminokwasy L-rzędu gorzkiego lub bez smaku, a aminokwasy D-rzędu są słodkie.

Dla wszystkich grup, aminokwasy charakteryzują się reakcjami, w których grupy aminowe lub grupy karboksylowe są w tym samym czasie. Ponadto rodniki aminokwasowe są zdolne do różnych interakcji. Rodniki aminokwasów reagują:

Formacja soli;

Reakcje redoks;

Reakcje acylowania;

Estryfikacja;

Amidacje;

Fosforylacja.

Reakcje te prowadzące do tworzenia pomalowanych produktów są szeroko stosowane do identyfikacji i półmotytualnej określenia poszczególnych aminokwasów i białek, na przykład reakcji ksantoproteiny (amidacje), Millon (tworzenie soli), biura (tworzenie soli), reakcję ninhydryną ( utlenianie) itp.

Właściwości fizyczne rodników aminokwasowych są również bardzo zróżnicowane. Dotyczy to głównie ich objętości, ładunek. Różnorodność rodników aminokwasowych w charakterze chemicznym i właściwości fizyczne Określa wielofunkcyjne i specyficzne cechy utworzone przez nich białek.

Klasyfikacja aminokwasów napotkanych w białkach można przeprowadzić na różnych cechach: na strukturze szkieletu węgla, zgodnie z zawartością grup -osonowych i H2 N-grup itp. Najbardziej racjonalna klasyfikacja oparta na różnicach w Polaryzacja rodników aminokwasowych przy pH 7, tj Z wartością pH odpowiadające warunkach wewnątrzkomórkowych. Zgodnie z tym, aminokwasy, które są częścią białek, można podzielić na cztery klasy:

Aminokwasy z rodnikami nie-polarnymi;

Aminokwasy z niewątpliwymi rodnikami polarnymi;

Aminokwasy z ujemnie naładowanymi rodnikami polarnymi;

Aminokwasy z pozytywnie naładowane rodniki polarne

Rozważ strukturę tych aminokwasów.

Aminokwasy z nie-polarnymi grupami R (rodniki)

Klasa ta obejmuje cztery alifatyczne aminokwasy (alanina, walina, izoleucyna, leucyna), dwa aromatyczne aminokwasy (fenyloalaniny, tryptofan), jeden aminokwas zawierający siarkę (metionina) i jeden amino (proline). Wspólna nieruchomość Te aminokwasy są ich niższą rozpuszczalnością w wodzie w porównaniu z polarnymi aminokwasami. Ich struktura jest następująca:

Alanina (kwas α-aminopropionowy)

Walina (kwas α-aminoizovalerian)

Leucyna (kwas α-aminoisoCapronic)

Olucena (kwas α-amino-β-metylawalny)

Fenyloalanina (kwas α-amino-β-fenylopropionowy)

Tryptofan (kwas α-amino-β-indolepropionowy)

Mecionina (kwas α-amino-γ-metylo-tiomaslane)

Proline (kwas pirolidynowy-α-karboksylowy)

2. Aminokwasy z niewątpliwymi grupami Polar R (rodniki)

Klasa ta obejmuje jeden alifatyczny aminokwas - glicyna (glikokol), dwa kwasy hydroksyamalne - seryna i treonina, jeden aminokwas zawierający siarkę - cysteina, jeden aromatyczny aminokwas - tyrozyna i dwa amid - asparagina i glutamina.

Te aminokwasy są bardziej rozpuszczalne w wodzie niż aminokwasy z nie-polarnymi grupami R, ponieważ ich grupy biegunowe mogą tworzyć wiązania wodorowe z cząsteczkami wody. Ich struktura jest następująca:

Glicyna lub glikokol (kwas α-aminooctowy)

Seryna (kwas α-amino-β-hydroksypropionowy)

TEONINE (kwas α-amino-β-hydroksymalny)

Cysteina (kwas α-amino-β-tiopropionowy)

Tyrozyna (kwas α-amino-β-parahydroksyfenylopropionowy)

Asparagin