Jakie substancje są częścią białek. Rozrywkowa chemia

Skład chemiczny białek.

3.1. Komunikacja peptydowa

Białka są nieregularnymi polimerami skonstruowanymi z pozostałości  aminokwasów, o ogólnym wzorze w roztworze wodnym o pH zbliżonej do neutralnej można zapisać jako NH3 + Chroo. Pozostałości aminokwasów w białkach są połączone wiązaniem amidowym między grupami -aminowymi i -karboksylowymi. Komunikacja peptydowa między dwa  Reszty aminokwasowe są powszechnie nazywane połączenia peptydowe oraz polimery zbudowane z pozostałości  aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi polipeptydy. Białko jako biologicznie istotna struktura może być zarówno jeden polipeptyd, jak i kilka polipeptydów tworzących pojedynczy kompleks w wyniku interakcji niekowalowalnych.

3.2. Skład żywiołowych białek

Studiowanie składu chemicznego białek, konieczne jest, aby dowiedzieć się, z którego elementy chemiczne składają się, a po drugie, struktura ich monomerów. Aby odpowiedzieć na pierwsze pytanie, ilościowa i jakościowa skład elementów chemicznych z białka określają. Analiza chemiczna pokazana dostępność we wszystkich białkach węgiel (50-55%), tlen (21-23%), azot (15-17%), wodór (6-7%), siarki (0,3-2,5%). Skład poszczególnych białek znalazł również fosforu, jod, żelazo, miedź i inne elementy makro i śladowe, w różnych, często bardzo małych ilościach.

Zawartość głównych elementów chemicznych w białkach mogą się różnić, z wyjątkiem azotu, którego stężenie charakteryzuje się największą stałą i średnim o 16%. Ponadto zawartość azotu w innych substancjach organicznych jest mała. Zgodnie z tym zaproponowano, aby określić ilość białka na azocie zawarte w jego kompozycji. Wiedząc, że azot 1G jest zawarty w 6,25 g białka, całkowity numer azotu jest pomnożony we współczynnik 6,25, a ilość białka jest uzyskiwany.

Aby określić charakter chemiczny monomerów białkowych, konieczne jest rozwiązanie dwóch zadań: podzielić białko w monomery i dowiedzieć się ich składu chemicznego. Rozdzielenie białka na części składowych jest osiągnięty przez hydrolizę - długotrwałe białko wrzącące z silnymi kwasami mineralnymi (Hydroliza kwasowa) lub fundamenty (hydroliza alkaliczna). Często stosowany wrzący przy 110 ° C z HCl przez 24 godziny. Przy następnym kroku substancje są oddzielone na hydrolizat. W tym celu stosuje się różne metody, najczęściej - chromatografia (bardziej - rozdział "Metody badawcze ..."). Główną częścią rozdzielonych hydrolizów to aminokwasy.

3.3. Aminokwasy

Obecnie znajduje się do 200 różnych aminokwasów w różnych obiektach przyrody. W organizmie ludzkiej, na przykład około 60. Jednak skład białek składa się jednak tylko 20 aminokwasów, czasami nazywanych naturalnymi.

Aminokwasy są kwasami organicznymi, w których atom atomu wodoru jest podstawiony dla grupy aminowej - NH2. W związku z tym w charakterze chemicznym jest  aminokwasy z ogólnym wzorem:

H - C  - NH 2

Z tej formuły widać, że wszystkie aminokwasy obejmują następujące grupy ogólne: - CH2, - NH2, - Cooh. Łańcuchy boczne (radykalne - R.) Różnią się aminokwasy. Jak widać z aplikacji I, chemiczny charakter rodników jest zróżnicowany: od atomu wodoru do związków cyklicznych. Jest to rodniki określające cechy strukturalne i funkcjonalne aminokwasów.

Wszystkie aminokwasy, z wyjątkiem najprostszego aminoketycznego k-ty glicyny (NH3 + CH2 Coo ), mają atom chiralny C  i może istnieć w dwóch enancjomerów (izomery optyczne):

COO - COO -

NH3 +. R.R.NH3 +.

L.-Zoter.RE.-Zoter.

Obecnie badane białka obejmują tylko aminokwasy serii L, w których, jeśli uważamy za chiralny atom z Atom H, Grupa NH3 +, COO  i Rodnik R są zgodne z ruchem wskazówek zegara. Potrzeba konstruowania biologicznie znaczącej cząsteczki polimerowej do konstruowania go z ściśle określonego enancjomeru jest oczywisty - z racemicznej mieszaniny dwóch enancjomerów byłaby niewyobrażalna złożona mieszanina diastereoizomerów. Pytanie brzmi, dlaczego życie na ziemi opiera się na białkach skonstruowanych dokładnie z L -, a nie D--aminokwasów, nadal pozostaje intrygującą tajemnicą. Należy zauważyć, że D-aminokwasy są dość powszechne w dzikiej przyrodzie, a ponadto są zawarte w biologicznie znaczących oligopeptydach.

Dwadzieścia głównych -aminokwasów, białka są budowane, jednak pozostałe, dość różne aminokwasy powstają z tych 20 reszt aminokwasowych już w ramach cząsteczki białka. Wśród takich transformacji powinny być edukacja mosty disiarczkowe Podczas utleniania dwóch resztek cysteiny w kompozycji już utworzonych łańcuchów peptydowych. W rezultacie pozostałość kwasu diaminodicarboksylowego powstaje z dwóch reszt cysteiny. cystina. (Patrz załącznik I). W tym przypadku, usieciowanie występuje wewnątrz jednego łańcucha polipeptydowego lub między dwoma różnymi łańcuchami. Jako małe białko ma dwa łańcuchy polipeptydowe związane z mostami disiarczkowymi, a także szwy w jednym z łańcuchów polipeptydowych:

Detqcca.Svcsly.Qlenycn.

Fvnqhlc.Gshlvealelvc.Gergfytpka.

Ważnym przykładem modyfikujących reszt aminokwasowych jest przekształcenie pozostałości proliny do salda hydroksypolina. :

N - CH - CO - N - CH - CO -

CH 2 CH 2 CH 2 CH2

CH2 CHOH.

Transformacja ta występuje ze znaczącą skalą, w tworzeniu ważnego składnika białka tkanki łącznej - kolagen. .

Innym bardzo ważnym rodzajem modyfikacji białka jest fosforylacja grup hydroxo pozostałości serynowych, treoniny i tyrozyny, na przykład:

- NH - CH - CO - - NH - CH - CO -

CH2HS 2 OPO 3 2 -

Aminokwasy w wodnym roztworze znajdują się w stanie jonizowanym z powodu dysocjacji grup aminowych i karboksylowych, które są częścią rodników. Innymi słowy, są one związkami amfoterycznymi i mogą istnieć jako kwasy (dawcy proton), albo jako podstawy (akceptory darczyńców).

Wszystkie aminokwasy w zależności od struktury są podzielone na kilka grup:

Acykliczny. Monoaminocarbonic aminokwasy W ich kompozycji, jedna amina i jedna grupa karboksylowa, w roztworze wodnym, są neutralne. Niektóre z nich mają wspólne cechy strukturalne, co pozwala rozważyć ich razem:

Glicyna i alanina.Glicyna (glikokol lub aminoketyczna K-TA) jest optycznie nieaktywna - jest to jedyny aminokwas, który nie ma enatiomerów. Glycyna jest zaangażowana w tworzenie się nukleinu i bile K-T, brzegu jest konieczne do neutralizacji w wątrobie produktów toksycznych. Alanina jest używana przez organizm w różnych procesach węglowodanów i wymiany energii. Jego izomer -Alanina jest integralną częścią witaminy Pantotenic do-Ciebie, Coenzyme A (CoA), substancje wydobywcze mięśni.

Seryna i treonina.Odnoszą się do grupy kwasu hydroksyoksycznego, ponieważ Mieć grupę hydroksylową. Serine jest częścią różne enzymy., główne białko mleka - kazeina, jak również skład wielu lipoprotein. Speciine angażuje się w biosyntezę białka, będąc niezbędnym aminokwasem.

Cysteina i metionina.Aminokwasy mają atom siarki. Wartość cysteiny jest określona przez obecność w jej kompozycji Sulfhydryl (- SH) Grupy, co zapewnia mu zdolność do łatwego utleniania i ochrony korpusu substancji o wysokiej zdolności utleniającej (z uszkodzeniem promieniowania, zatrucia fosforowe) . Mecionina charakteryzuje się obecnością łatwo mobilnej grupy metylowej stosowanej do syntezy ważnych związków w organizmie (choliny, kreatyny, tyminy, adrenaliny itp.)

Walina, leucyna i izolucja.Rozgałęzione aminokwasy aktywnie zaangażowane w metabolizm i nie są syntetyzowane w organizmie.

Monoaminodicarbonic aminokwasymają jedną aminę i dwie grupy karboksylowe i w roztworze wodnym nadają kwaśną reakcję. Obejmują one asparagiczne i glutamy K-ty, asparagin i glutamina. Są częścią mediatorów hamulcowych układu nerwowego.

Diamineomo Courbone aminokwas W roztworze wodnym mają reakcję alkaliczną dla zestawu dwóch grup aminowych. Lysin związany z nimi jest niezbędny do syntezy histonów, a także w wielu enzymach. Arginina jest zaangażowana w syntezę mocznika, kreatyny.

Cykliczny. Te aminokwasy mają jądro aromatyczne lub heterocykliczne w ich składzie i, z reguły, nie jest syntetyzowany w organizmie człowieka i musi przyjść z jedzeniem. Są one aktywnie zaangażowane w różne procesy metaboliczne. Więc

fenylo-Alanina służy jako główne źródło syntezy tyrozyny - poprzednik wielu biologicznie ważnych substancji: hormony (tyroksyna, adrenalina), niektóre pigmenty. Tiptofan, oprócz uczestnictwa w syntezie białka, służy jako składnik witaminy PP, serotoniny, trójwymiarowej, wiersza pigmentów. GISTIDYINA jest niezbędna do syntezy białek, jest poprzednik histaminy wpływającym na ciśnienie krwi i wydzielanie soku żołądkowego.

Nieruchomości

Białka są połączeniami o wysokiej masie cząsteczkowej. Są to polimery składające się z setek i tysięcy reszt aminokwasowych - monomerów.

Białka mają wysoką masę cząsteczkową, niektóre rozpuszczalne w wodzie są zdolne do obrzęku, charakteryzującego się aktywnością optyczną, mobilność pole elektryczne I inne właściwości.

Białka aktywnie wprowadzają reakcje chemiczne. Ta właściwość wynika z faktu, że aminokwasy, które są częścią białek, zawierają różne grupy funkcyjne, które mogą reagować z innymi substancjami. Ważne jest, aby takie interakcje wystąpią wewnątrz cząsteczki białkowej, powodując peptyd, disiarczek wodoru i inne rodzaje więzi. Do rodników aminokwasowych i odpowiednio masa cząsteczkowabiałka są w promieniu 10 000 - 1 000 000. Tak więc w rybonuklease (RNA dzielenia enzymów) zawiera 124 resztek aminokwasowych, a jego masa cząsteczkowa wynosi około 14 000. Mioglobina (białko mięśniowe), składające się z 153 resztek aminokwasowych, ma masę cząsteczkową 17 000 oraz hemoglobina - 64.500 (574 resztek aminokwasowych). Masy molekularne innych białek są wyższe: -Globulin (Fors Fors Acidibodies) składa się z 1250 aminokwasów i ma masę cząsteczkową około 150 000, a masa cząsteczkowa enzymu dehydrogenazy glutaminianu przekracza 1 000 000.

Minerały

Grupa makroelementów obejmuje takie, że zawartość w suchej substancji zmienia się od N ּ 10 -2 do N ּ 10%. Jest to C, O, N, N, S i P, które są zawarte w składzie molekularnej substancji głównych i CA, NA, CL, K, MG, które są częścią tkanek podtrzymujących, krwi, limfy itp. tkanki.

Grupa elementów ultramicznych zawiera elementy, których zawartość jest niższa niż N ּ 10 -5% (SB, NG, BI, PB itp.).

Ustalono, że większość elementów jest biogenna, mając ogromne znaczenie, aby zapewnić normalny rozwój biochemicznych procesów życiowych, a najważniejsze elementy biogenne są zawarte w IV (C); V (W, P) i VI (O, S) Grupa tabeli MendeleEEV. Elementy VII (Cl, J, MN) i VIII (FE, CO) Grupy uczestniczą w tworzeniu substancji o wysokiej wartości biologicznej.

Skład mikroelement surowców zależy od środowiska siedliska lub wzrostu. W zależności od koncentracji poszczególnych elementów w środowisku i żywności, dostępność ich, a także w sprawie wyboru określonych rodzajów organizmów, zmian i stopnia wykorzystania poszczególnych elementów w procesach asymilacji.

Białka

Od substancji organicznych, które są częścią żywych organizmów, najważniejsze w stosunkach biologicznych i najbardziej złożonej strukturze są białkami. Prawie wszystkie przejawy życia (trawienie, drażliwość, redukcja, wzrost i reprodukcja, ruch, metabolizm itp.) Są związane z substancjami białkowymi. Białka odgrywają ważną rolę w budowie live materii i realizacji swoich procesów jego życia.

Specyficzne katalizatory przyrody białkowej - enzymy - przyspieszenie reakcji chemicznych występujących w organizmie. Różne związki przyrodnicze białkowe przeprowadzają funkcję transportową, zapewniając organizm z tlenem i składnikami odżywczymi. Rozkład 1 g białka do produktów końcowych zapewnia ciało energią 4,27 kcal.

Wybrane białka wyizolowanych z narządów i tkanek biały kolor I mają takie same właściwości fizyczne jak białko jaja z kurczaka. Dlatego zaczęli dzwonić do białek. Synonimian słowa "białko" to słowo "białko" (z greckiego "proteusa" - pierwszy, główny).

Białka są polimerami o wysokiej masie cząsteczkowej różnych aminokwasów. Na rys. 1 przedstawia wzory różnych aminokwasów.

Rys. 1. Formuły niektórych aminokwasów.

Aminokwasy są podzielone na 2 duże grupy: wymienialne i niezbędne. Większość aminokwasów powstaje w ciele zwierząt i ludzi w wyniku hydrolizy białek żywności i biosyntezy. Ale przy minimalnym osiem aminokwasów nie jest syntetyzowanych w organizmie. Jest to walina, leucyna, izoleucyna, treonina, lizyna, fenyloalanina, tryptofan i metionina, zwana niezbędna. Białka, w których nie ma jednego lub więcej tych aminokwasów nazywanych biologicznie uszkodzonych. Białka zwierzęce, w tym białka hydrobicyjne, zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy.

Aminokwasy zawarte w białku łączy się z wiązaniami peptydowymi wynikającymi z grupy aminowej jednego aminokwasu i grupy karboksylowej drugiej. Mechanizm tego procesu jest pokazany na FIG. 2.

Figa. 2. Powstawanie pierwotnej struktury białka.

Uzyskane polipeptydy są podstawą wszystkich białek, a pewna sekwencja aminokwasów układanych w nich charakteryzuje pierwotną strukturę białek.

Tak więc, ponieważ makrocząsteczki białka są zbudowane z wielu setek aminokwasów, w przyrodzie istnieje nieograniczona liczba ich izomerów, a każdy rodzaj żywych istot może mieć własne białko w niej.

Łańcuchy polipeptydowe z kolei można łączyć, tworząc struktury białkowe wtórne, głównie z powodu połączeń wynikających między różnymi grupami polipeptydowymi. Jest to schematycznie pokazane na FIG. 3.

a) tworzenie więzi wodoru

b) tworzenie spirali z łańcucha polipeptydowego

Figa. 3. Schemat edukacji struktury białka wtórnego.

Lokalizacja przestrzenna łańcuchy polipeptydowego cząsteczki białkowej określa trzeciorzędową strukturę cząsteczki białka.

Właściwie białka - wysokie związki molekularne ze złożonej struktury, różnią się zarówno w funkcjach fizjologicznych, jak i właściwościach chemicznych. Białka surowców żywnościowych są głównie w stanie koloidalnym - w postaci żeli i osłów, które ustalają niestabilność i zmienność właściwości (denaturacji) substancji białkowych, gdy zmieniają się warunki środowiskowe.

Zakwaszającym roztwory białkowe do pH 4,5-5,0 (na przykład podczas marynacji), białka są utracone rozpuszczalność i osadza (koagulacja). Wiele białek traci rozpuszczalność, gdy nasycono roztwory chlorku sodu (podczas ambasadso). W szczególności główne białka mięśni, które są dobrze rozpuszczalne w roztworach chlorku sodu o stężeniu 7,5-10%, ze wzrostem stężenia, do 15% wytrąca się (haftowany). Po podgrzaniu (podczas gotowania, smażenia, baying), białka są koagulowane (koagulacja). Denaturacja termiczna białek rozpoczyna się od 28-35 o S. denaturacja białek odbywa się i odwodnienie (odwodnienie) ich systemów (podczas suszenia i zamrażania).

Gdy odkładanie (sadzenie, koagulacje) białka, ich połączenie z wodą jest zakłócane.

W wyniku przestrzennej trójwymiarowej struktury "na powierzchni" cząsteczki białka, chemicznie aktywne grupy okazują się - NN 2; -Cooh; - CZY ON JEST. W roztworze wodnym, grupy te są w stanie jonizowanym z opłatami różnych znaków. Cząsteczka białka nabywa odpowiedni znak i ilość ładunku w zależności od stosunku grup dodatnich i naładowanych naładowanych. Poszukiwanie cząsteczki białka zależy od jego stanu. Wszelkie zmiany struktury cząsteczki białka prowadzi do zmiany jej ładunku, w szczególności strata ładowania prowadzi do denaturacji białka. Obecność tych ładunków powoduje również właściwości hydratów białek. Na przykład cząsteczki wody są podłączone do pozytywnie naładowanej cząsteczki białka z ich naładowanymi końcami, a struktura jest utworzona, którego środek jest cząsteczką białkową, a wokół niego jest monomolekulowana pochwa wokół niego. Ponieważ wszystkie naładowane końce cząsteczek wody są skierowane do cząsteczki białka, a następnie powierzchnia struktury białka - woda jest zachowana tak samo. Do tej powierzchni, z kolei, nowe grupy cząsteczek wody są łączone itp. Jednocześnie wokół każdej cząsteczki białka powstaje elektrostatycznie powiązana z elektrostatycznie warstwą wodną wokół każdej cząsteczki białka. Moc komunikacji z białkiem zmniejsza proporcjonalnie do placu odległości od centrum, tj. Z cząsteczki białka, a na wystarczająco dużą skalę wymiarów cząsteczki, połączenie to jest tak małe, że własny ruch termiczny cząsteczek zapobiega działaniu sił elektrostatycznych. Ogranicza to ilość wody trzymanej przez powierzchnię białka.

Zgodnie z istniejącymi widokami tkanka białkowa może być uważana za koloidalną i kapilarną korpus koloidalną o bardzo złożonej strukturze, której podstawą jest strukturalna siatka białek w obrzękniętym stanie, który kończy lepkie roztwory zawierające rozpuszczalne białka i inny azot i substancje mineralne, które mają właściwości hydrofilowe. W tym przypadku część wody zawartej w tkance mięśniowej jest mocno utrzymywana przez białka siatki strukturalnej, a także cząsteczki rozpuszczonych białek i innych substancji hydrofilowych.

Wraz z wodą posiadaną przez pole zasilania na powierzchni zewnętrznej i wewnętrznej cząstek białka, woda jest obecna w tkance mięśniowej, posiadanej przez sił komunikacyjny osmotycznie i mechaniczne (siłowe siły kapilarne). Woda ta znajduje się w płynów (roztworach) zawierających różne substancje azotowe i organiczne i sole mineralne zawarte w komórkach zamkniętych (mikropory) wewnątrz struktur białkowych i przenikają ostatnie mikro i maccapillars. Według danych dostępnych w literaturze, 1 g białka podczas hydratacji wiąże średnią 0,3 g wody.

Wszystkie sposoby przetwarzania, tryby technologiczne mają na celu zmianę wody w tkankach surowców (nasycenie jego soli, transformacji do lodu, ogrzewanie do temperatury w pobliżu punktu wrzenia, odparowanie). Zmiana wewnętrznej energii wody prowadzi do naruszenia stanu równowagi między białkiem a wodą tworzącą osłonę hydrat. Cząsteczka białka reaguje na to restrukturyzację własnej struktury, a odpowiednio zmianę wartości naładowania. Gdy zmiany te są zakończone przez gwałtowny spadek lub pełny ładunek ładunku przychodzi denaturacja białka.

W zależności od intensywności i czasu trwania efektu zewnętrznego, denaturacja białka może być odwracalna i są częściowo odwracalne lub nieodwracalne.

Głębokość denaturacji można określić przez zdolność tkanki mięśniowej, aby przywrócić całkowicie lub częściowo z wodą.

Obecnie stosowane metody przetwarzania surowców spożywczych o wysokiej zawartości białka wynikają głównie z zmian, które można określić jako częściowe denaturacji. Schemat denaturacji cząsteczki białka jest prezentowany na FIG. cztery.

Figa. 4. Diagram denaturacji cząsteczki białka:

A - stan początkowy, B - Rozpoczęcie wdrażania odwracalnego, b jest daleko zainteresowany nieodwracalnym wdrażaniem.

Najbardziej charakterystyczne zmiany białka podczas denaturacji termicznej (temperatura 70-100 ° C) są utratą właściwości natywnych (zdolność do rozpuszczenia w wodzie, soli i roztworach alkoholowych), a także zmniejszenie zdolności obrzęku.

Zmiany białka związane z denaturacji termicznej są wyższe im większe temperatura i czas trwania ogrzewania, działanie ciśnieniowe, aw roztworze wodnym, białko jest denaturowane szybciej niż w stanie suszonym.

Denaturacja białek odgrywa ważną rolę w wielu procesach technologicznych: podczas pieczenia chleba, wyrobów cukierniczych, podczas suszenia mięsa, ryb, warzyw, mleka i proszku jajowego, w produkcji konserwowanych żywności itp.

W warunkach doprowadzenia produktu do pełnej gotowości, zwykle z długotrwałymi efektami temperatur zbliżonych do 100 ° C, białka są poddawane dalszym zmianom związanym ze zniszczeniem ich makrocząsteczek - hydrolizy.

Na początku sposobu z cząsteczek białka można czyścić lotny produkt: dwutlenek węgla, siarkowodór, amoniak, wodór fosforowy i inne substancje związane z tworzeniem smaku i zapachu gotowych produktów. Z długoterminową ekspozycją na wodę i ciepło, rozpuszczalne w wodzie substancje azotowe występują ze względu na depolimeryzację cząsteczki białka, która ma miejsce na przykład, gdy przejście kolagenu w glutinie.

Hydroliza białek może być spowodowana enzymami proteolitycznymi stosowanymi do intensyfikacji niektórych procesów technologicznych (zmiękczający sztywne mięso, przygotowanie ciasta drożdży itp.).



Białka - Związki organiczne o wysokiej masie cząsteczkowej składającej się z pozostałości α-aminokwasowych.

W skład białek Zawiera węgiel, wodór, azot, tlen, siarkę. Część białek tworzy kompleksy z innymi cząsteczkami zawierającymi fosfor, żelazo, cynk i miedź.

Białka mają dużą masę cząsteczkową: albumina jaj - 36 000, hemoglobina - 152 000, Myozin - 500 000. Dla porównania: masa cząsteczkowa alkoholu - 46, kwas octowy - 60, benzen - 78.

Skład aminokwasów białek

Białka - nieateryczne polimery, których monomery są α-aminokwasy. Zwykle 20 gatunków α-aminokwasów nazywanych jest monomery białek, chociaż istnieje więcej niż 170 komórek i tkanek.

W zależności od tego, czy aminokwasy można syntetyzować w organizmie człowieka i innych zwierząt, rozróżniają: wymienialne aminokwasy - może być syntetyzowany; niezbędne aminokwasy - Nie można syntetyzować. Niezbędne aminokwasy powinny wejść do ciała wraz z jedzeniem. Rośliny syntetyzują wszystkie rodzaje aminokwasów.

W zależności od składu aminokwasowego, białka są: pełne fldedged - zawierają cały zestaw aminokwasów; wadliwy - W ich kompozycji nie ma aminokwasów. Jeśli białka składają się tylko z aminokwasów, są one nazywane prosty. Jeśli białka zawierają oprócz aminokwasów, nazywany jest również niezauczony składnik (grupa protezyczna) skomplikowane. Grupa protetyczna może być reprezentowana przez metale (metale), węglowodany (glikoproteiny), lipidów (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).

Wszystko aminokwasy zawierają: 1) Grupa karboksylowa (-son), 2) Grupa aminowa (-NH 2), 3) Radical lub R-Group (reszta cząsteczki). Struktura rodnika z różnych typów aminokwasów jest inna. W zależności od liczby grup aminowych i grup karboksylowych, które są częścią aminokwasów, rozróżniają: neutralne aminokwasyposiadanie jednej grupy karboksylowej i jednej grupy aminowej; podstawowe aminokwasyposiadanie więcej niż jednej grupy aminowej; kwaśne aminokwasymieć więcej niż jedną grupę karboksylową.

Aminokwasy są związki amfoteryczne.Ponieważ w rozwiązaniu mogą działać jak w roli kwasów i zasad. W roztworach wodnych istnieją aminokwasy w różnych formach jonowych.

Komunikacja peptydowa

Peptydy. - substancje organiczne składające się z resztkowych aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.

Tworzenie peptydów występuje w wyniku reakcji kondensacji aminokwasów. W interakcji grupy aminowej jednego aminokwasu z grupą karboksylową między nimi, występuje kowalencyjny wiązanie węgla azotu, które nazywa się peptyd.. W zależności od liczby reszt aminokwasowych, które są częścią peptydu, rozróżniają dipepeddy, tripeptydy, tetrapeptydy itp. Powstawanie komunikacji peptydowej może powtórzyć wielokrotnie. Prowadzi do edukacji polipeptydy. Na jednym końcu peptydu znajduje się darmowa grupa aminowa (nazywa się N-Terminus), a drugi jest darmową grupą karboksylową (nazywa się to końcem).

Przestrzenna organizacja cząsteczek białkowych

Proteiny wykonujące niektóre funkcje określone zależy od konfiguracji przestrzennej ich cząsteczek, dodatkowo, komórka jest energetycznie nieopłacalna, aby utrzymać białka w postaci rozkładanej, w postaci łańcucha, więc łańcuchy polipeptydowe są poddawane układanie, nabywanie pewnych trzech - Struktura lub konformacja. Przydzielić 4 poziomy organizacja przestrzenna białek.

Podstawowa struktura białka - Sekwencja pozostałości aroinowej w łańcuchu polipeptydowym stanowiących cząsteczkę białka. Komunikacja między aminokwasami - peptydem.

Jeśli cząsteczka białkowa składa się z zaledwie 10 reszt aminokwasowych, liczba teoretycznie możliwych wariantów cząsteczek białka, charakteryzująca się alternatywną alternatywną aminokwasów - 10 20. Mając 20 aminokwasów, możesz przed nimi sporządzić duża ilość Różnorodność kombinacji. W organizmie ludzkiego było około dziesięciu tysięcy różnych białek, które różnią się zarówno od siebie, jak iz białek innych organizmów.

Jest to podstawowa struktura cząsteczki białka, która określa właściwości cząsteczek białka i jego konfiguracji przestrzennej. Wymiana tylko jednego aminokwasu do innego w łańcuchu polipeptydowym prowadzi do zmiany właściwości i funkcji białka. Na przykład, zastępstwo w podjednostce β-podjednostki hemoglobiny szóstego glutamicznego aminokwasu na walce prowadzi do faktu, że cząsteczka hemoglobiny jako całość nie może wykonywać swojej głównej funkcji - transportu tlenowego; W takich przypadkach osoba rozwija chorobę - niedokrwistość sierpokierscy.

Struktura wtórna - Zamówił koagulację łańcucha polipeptydowego do spirali (ma rozciągnięta sprężyna). Spiralne cewki wzmacniają wiązania wodorowe wynikające między grupami karboksylowymi i grupami aminowymi. Prawie wszystkie grupy współ- i NN biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych. Są słabsze niż peptyd, ale wielokrotnie powtarzają stabilność i sztywność konfiguracji. Na poziomie struktury wtórnej znajdują się białka: fibroin (jedwab, sieć), keratyna (włosy, paznokcie), kolagen (ścięgno).

Struktura trzeciorzędowa - Układanie łańcuchów polipeptydowych w globulach wynikających z występowania wiązań chemicznych (wodór, joniki, disiarczku) i ustanawiając interakcje hydrofobowe między rodnikami reszt aminokwasowych. Główną rolę w tworzeniu struktury trzeciorzędowej odgrywa interakcje hydrofilowo-hydrofobowe. W roztworach wodnych rodniki hydrofobowe dążą do ukrywania się z wody, pogrupowanej w globę, podczas gdy rodniki hydrofilowe w wyniku uwodnienia (interakcje z dipolami wody) mają tendencję do powierzchni cząsteczki. W niektórych białek struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez disiarczkowe wiązania kowalencyjne wynikające między atomami siarki dwóch pozostałości cysteiny. Na poziomie struktury trzeciorzędowej znajdują się enzymy, przeciwciała, niektóre hormony.

Struktura czwartorzędowa Charakterystyczne dla złożonych białek, których cząsteczki są utworzone przez dwie i więcej globule. Podjednostki odbywają się w cząsteczce z powodu interakcji jonowych, hydrofobowych i elektrostatycznych. Czasami podczas tworzenia czwartodnej struktury między podjednostkami pojawiają się obligacje disiarczkowe. Najbardziej badane białko o konstrukcji czwartorzędowej jest hemoglobina. Jest utworzony przez dwa podjednostki α (141 reszt aminokwasowych) i dwa podjednostki β (146 reszt aminokwasowych). Z każdą podjednostką podłączony jest cząsteczkę hem zawierającą żelazo.

Jeśli z jakiegokolwiek powodu przestrzenna konformacja białek odbiega od normy, białko nie może wykonywać jego funkcji. Na przykład przyczyna "wściekliznę krowie" (encefalopatia w kształcie GIP) jest nieprawidłową konformacją prionów - białka powierzchniowe komórek nerwowych.

Właściwości białek

Kompozycja aminokwasowa, struktura cząsteczki białka określa ją nieruchomości. Białka łączą podstawowe i kwasowe właściwości określone przez rodniki aminokwasowe: bardziej aminokwasy kwasowe w białku wyrażone są jaśniejsze jego właściwości kwasowe. Możliwość podania i dołączenia H + określa białka właściwości bufora; Jednym z najpotężniejszych buforów jest hemoglobina w erytrocytach, które wspierają pH krwi na stałym poziomie. Istnieją rozpuszczalne białka (fibrynogen), istnieją nierozpuszczalne funkcje mechaniczne (fibroin, keratyna, kolagen). Istnieją białka aktywne w stosunku chemicznym (enzymy), istnieją chemicznie nieaktywne, odporne na skutki różnych warunków środowiska zewnętrznego i niezwykle niestabilne.

Czynniki zewnętrzne (ogrzewanie, promieniowanie ultrafioletowe, metale ciężkie i ich sole, zmiany pH, promieniowanie, odwodnienie)

może spowodować naruszenie organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Proces utraty trójwymiarowej konformacji nieodłączy się w tej cząsteczce białkowej denaturacja. Przyczyną denaturacji jest przerwanie połączeń, które ustabilizują określoną strukturę białka. Początkowo słabe obligacje są rozdarte, a gdy warunki napinające i silniejsze. Dlatego najpierw utracono czwartorzędową, następnie trzeciorzędową i drugorzędową strukturę. Zmiana konfiguracji przestrzennej prowadzi do zmiany właściwości białka i, w wyniku czego uniemożliwia przeprowadzenie proteza związane z funkcjami biologicznymi. Jeśli denaturacja nie towarzyszy zniszczenie podstawowej struktury, to może być odwracalnyW tym przypadku wystąpi sama ocenę konformacji wewnętrznej. Takie denaturacja jest poddawana, na przykład białka receptora membranowego. Proces przywracania struktury białka po denaturacji jest nazywany renaturze.. Jeśli przywrócenie konfiguracji przestrzennej białka jest niemożliwe, nazywa się denaturacja nieodwracalny.

Funkcje Protekov.

Funkcjonować	Przykłady i wyjaśnienia
Budowa	Białka biorą udział w tworzeniu struktur komórkowych i pozakomórkowych: zawarte w błonach komórkowych (lipoproteiny, glikoproteiny), włosy (keratyna), ścięgna (kolagen) itp.
Transport	Białko krwi hemoglobiny dołącza tlen i transportuje go z płuc do wszystkich tkanek i narządów oraz dwutlenku węgla dwutlenku węgla z nich do płuc; Membrany komórkowe obejmują specjalne białka, które zapewniają aktywny i ściśle selektywny transfer pewnych substancji i jonów z komórki do środowiska zewnętrznego iz powrotem.
Regulator	Hormony przyrody białkowej biorą udział w regulacji procesów metabolizmu. Na przykład, insulina hormonalna reguluje poziom glukozy we krwi, przyczynia się do syntezy glikogenu, zwiększa tworzenie tłuszczów z węglowodanów.
Ochronny	W odpowiedzi na penetrację do organizmu obcych białek lub mikroorganizmów (antygeny) powstają specjalne białka - przeciwciała, które mogą je wiązać i neutralizować. Fibryna utworzona z fibrynogenu przyczynia się do zatrzymania krwawienia.
Silnik	Białka cięcia Aktin i Miosin zapewniają skurcz mięśni na zwierzętach wielokomórkowych.
Sygnał	W membranie powierzchni komórki są wbudowane w cząsteczki białka zdolne do zmiany ich struktury trzeciorzędowej w odpowiedzi na działanie zewnętrznych czynników środowiskowych, biorąc w ten sposób sygnały ze środowiska zewnętrznego i polecenia przesyłania do komórki.
Błyskowy	W organizmie białek zwierzęcych, z reguły nie są objęte wyjątkiem: jaja albuminowe, kazeina mleka. Ale dzięki białkom w ciele, niektóre substancje mogą być przełożone o dostawę, na przykład, podczas rozpadu hemoglobiny, żelazo nie jest wydalane z organizmu, i zachowuje, tworząc kompleks z ferrytą białkową.
Energia	Podczas rozkładania 1 g białka do wyrobów skończonych, przydzielono 17,6 kj. Po pierwsze, białka rozkładają się do aminokwasów, a następnie do produktów końcowych - woda, dwutlenek węgla i amoniaku. Jednakże, jako źródło energii, białka są używane tylko wtedy, gdy wydano inne źródła (węglowodany tłuszczowe).
Katalityczny	Jedna z najważniejszych cech białek. Zapewnione przez białka - enzymy przyspieszające biochemiczne reakcje występujące w komórkach. Na przykład, rybulosobymfosfatokarboksylazy katalizuje mocowanie CO2 podczas fotosyntezy.

Enzymy.

Enzymy.lub. enzymy.- specjalna klasa białek, które są katalizatorami biologicznymi. Dzięki enzymom reakcje biochemiczne postępują z ogromną prędkością. Szybkość reakcji enzymatycznych na dziesiątki tysięcy razy (a czasami w milionach) powyżej prędkości reakcji prowadzących z udziałem katalizatorów nieorganicznych. Substancja, dla której wywołany jest enzym podłoże.

Enzymy - białka na świecie, specyfiki struktury Enzymy można podzielić na dwie grupy: proste i złożone. Proste enzymy. Są to proste białka, tj. Składa się tylko z aminokwasów. Złożone enzymy. są złożonymi białkami, tj. W ich kompozycji, oprócz części białkowej, wliczona jest grupa nie-zielonej natury - kofaktor.. Niektóre enzymy są witaminami jako kofaktorów. W cząsteczce enzymu rozróżnia się specjalną część, zwaną aktywnym centrum. Aktywne centrum - mała część enzymu (od trzech do dwunastu reszt aminokwasowych), przy czym wiązanie podłoża lub podłoża z tworzeniem kompleksu podłoża enzymu. Po zakończeniu reakcji kompleks enzymu-substrata rozpada enzym i produkt (produkty) reakcji. Niektóre enzymy mają (z wyjątkiem aktywnych) cutostostarki - Działki, do których łączy się regulatory prędkości enzymów ( alostericzne enzymy).

W przypadku reakcji katalizy enzymatycznej jest to charakterystyczne: 1) wysoka wydajność, 2) ścisła selektywność i kierunek działania, 3) specyfikę substratu, 4) drobne i dokładne regulacje. Substrat i specyficzność reakcji reakcji katalizy enzymatycznej wyjaśnia hipotezę E. Fishera (1890) i D. Koshland (1959).

E. Fisher (hipoteza klucza) Zasugerował, że konfiguracje przestrzenne aktywnego centrum enzymu i podłoża powinny dokładnie dopasować się nawzajem. Podłoże jest porównywane z "Kluczem", enzymem z "Lock".

D. Koshland (hipoteza rękawica) Zasugerował, że przestrzenna korespondencja struktury substratu i aktywnego centrum enzymu jest tworzona tylko w momencie ich interakcji ze sobą. Ta hipoteza jest również nazywana hipoteza indukowanej zgodności.

Prędkość reakcji enzymatycznych zależy od: 1) temperatury, 2) stężenia enzymu, 3) stężenia substratu, 4) pH. Należy podkreślić, że ponieważ enzymy są białkami, ich aktywność jest najwyższa w fizjologicznie normalnych warunkach.

Większość enzymów może pracować tylko w temperaturze od 0 do 40 ° C. W tych granicach szybkość reakcji wznosi się o około 2 razy wraz ze wzrostem temperatury co 10 ° C. W temperaturach powyżej 40 ° C, denaturacja i aktywność enzymów spadają. W temperaturach blisko punktu zamrażania enzymy są inaktywowane.

Wraz ze wzrostem liczby podłoża szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta, aż ilość cząsteczek podłoża staje się równa ilości cząsteczek enzymów. Z dalszym wzrostem liczby podłoża, prędkość nie wzrośnie, ponieważ aktywne centra enzymów są nasycone. Wzrost stężenia enzymu prowadzi do wzmocnienia aktywności katalitycznej, ponieważ większa ilość cząsteczek podłoża podlega transformacji czasowych.

Dla każdego enzymu jest optymalna wartość pH, przy której wykazuje maksymalną aktywność (pepsyna - 2.0, saliva amylase - 6.8, lipaza trzustki - 9,0). Przy wyższych lub niskich wartościach pH aktywność enzymów maleje. Z ostrymi zmianami, enzymen denatury.

Prędkość działania enzymów alto-stałych jest regulowana przez substancje, które są połączone przez centra alkoholowe. Jeśli substancje te przyspieszają reakcję, są one wywoływane aktywatorzyJeśli hamowanie - inhibitory.

Klasyfikacja enzymów

Typem katalizowanych transformacji chemicznych enzymy są podzielone na 6 klas:

1. podcięcie Oxy. (transfer atomów wodoru, tlenu lub elektronów z jednej substancji do innej - dehydrogenazy),
2. transferase. (transfer metyl, acyl, fosforan lub grupę aminową z jednej substancji do innej - transaminazy),
3. hydrolaza. (reakcje hydrolizy, w której dwa produkty są utworzone z podłoża - amylazy, lipazę),
4. liaza. (Nie traktowany przywiązanie do podłoża lub rozszczepienia grupy atomów z niego i C-S, C-N, C-O, C-S - dekarboksylaza) można podzielić na dół.
5. izomeraza. (Intramolekularna restrukturyzacja - izomeraza),
6. ligazes. (Połączenie dwóch cząsteczek w wyniku powstawania C-C, C-N, S-O, C-S - Synthetia).

Klasy z kolei są podzielone na podklasy i centra. W obecnej klasyfikacji międzynarodowej każdy enzym ma określony szyfr składający się z czterech liczb, oddzielonych punktami. Pierwszą liczbą jest klasa, druga - podklasa, trzeci - podklasa, czwarta jest numerem sekwencji enzymu w tej subklasu, na przykład, szyfranie arginase - 3.5.3.1.

Iść do wykłady numer 2. "Struktura i funkcje węglowodanów i lipidów"

Iść do wykłady numer 4. "Struktura i funkcje kwasów nukleinowych ATP"

Główne właściwości białka zależą od ich struktury chemicznej. Białka są wysokimi związkami molekularnymi, których cząsteczki są budowane przez resztki alfa-aminokwasów, tj. Aminokwasy, w których pierwotna grupa aminowa i grupa karboksylowa są związane z tym samym atomem węgla (pierwszy atom węgla, licząc z grupy karbonylowej).

Od białek przez hydrolizę wyróżnia się 19-32 typów alfa-aminokwasów, ale zwykle otrzymuje się 20 alfa-aminokwasów (są to tak zwane proteinogenny aminokwasy). Wspólne wzory:

Wspólna część dla wszystkich aminokwasów

R - Radykalny, tj. Grupowanie atomów w cząsteczce aminokwasowej, związane z atomem alfa-węgla i nie uczestnicząc w tworzeniu grzbietu łańcucha polipeptydowego.

Wśród produktów hydrolizy znajduje się wiele białek, proliny i oksyprolin, które zawierają grupę IMINO \u003d NN, a nie grupę aminową H2 N- i faktycznie są aminokwasami, a nie aminokwasami.

Aminokwasy - bezbarwne substancje krystaliczne stopione rozkładu w wysokich temperaturach (powyżej 250 ° C). Jest łatwo rozpuszczalny, w większości, w wodzie i nie są rozpuszczalne na powietrzu i innych. Rozpuszczalniki organiczne.

Aminokwasy zawierają jednocześnie dwie grupy zdolne do jonizacji: karboksyl, mające właściwości kwasowe i grupę aminową z właściwościami podstawowymi, tj. Aminokwasy są amfoteryczne elektrolity.

W roztworach kwasów sylnialnych, aminokwasy są obecne w postaci dodatnimi jonów naładowanych, aw roztworach alkalicznych - w postaci jonów negatywnych.

W zależności od wartości pH medium, każdy aminokwas może mieć dodatnie, a następnie ładunek ujemny.

Wartość pH medium, w której cząstki aminokwasów są elektronicznie, jest wskazywany jako punkt izoelektryczny.

Wszystkie białka aminokwasowe, z wyjątkiem glicyny, są optycznie aktywne, ponieważ zawierają one asymetryczny atom węgla w pozycji alfa.

Z 17 aktywnych aktywnych aminokwasów białkowych 7, charakteryzuje się prawą / + / i 10 - lewy / obrotową płaszczyzny spolaryzowanej wiązki, ale wszystkie należące do L-rzędu.

W niektórych naturalnych związkach i obiektach biologicznych (na przykład w bakteriach i kompozycji antybiotyków grymidyny i Actinomycyny), wykryto aminokwasy serii D. Wartość fizjologiczna D- i L-aminokwasów jest inna. Aminokwasy serii D, z reguły, nie są całkowicie wchłaniane przez zwierzęta i rośliny, lub oswierdzenie źle, ponieważ systemy enzymów zwierząt i roślin są specjalnie dostosowane do L-aminokwasów. Warto zauważyć, że izomery optyczne można odróżnić do smaku: aminokwasy L-rzędu gorzkiego lub bez smaku, a aminokwasy D-rzędu są słodkie.

Dla wszystkich grup, aminokwasy charakteryzują się reakcjami, w których grupy aminowe lub grupy karboksylowe są w tym samym czasie. Ponadto rodniki aminokwasowe są zdolne do różnych interakcji. Rodniki aminokwasów reagują:

Formacja soli;

Reakcje redoks;

Reakcje acylowania;

Estryfikacja;

Amidacje;

Fosforylacja.

Reakcje te prowadzące do tworzenia pomalowanych produktów są szeroko stosowane do identyfikacji i półmotytualnej określenia poszczególnych aminokwasów i białek, na przykład reakcji ksantoproteiny (amidacje), Millon (tworzenie soli), biura (tworzenie soli), reakcję ninhydryną ( utlenianie) itp.

Właściwości fizyczne rodników aminokwasowych są również bardzo zróżnicowane. Dotyczy to głównie ich objętości, ładunek. Różnorodność rodników aminokwasowych w charakterze chemicznym i właściwości fizyczne określają polifunkcyjne i specyficzne cechy białek utworzony przez nich.

Klasyfikacja aminokwasów napotkanych w białkach można przeprowadzić na różnych cechach: na strukturze szkieletu węgla, zgodnie z zawartością grup -osonowych i H2 N-grup itp. Najbardziej racjonalna klasyfikacja oparta na różnicach w Polaryzacja rodników aminokwasowych przy pH 7, tj Z wartością pH odpowiadające warunkach wewnątrzkomórkowych. Zgodnie z tym, aminokwasy, które są częścią białek, można podzielić na cztery klasy:

Aminokwasy z rodnikami nie-polarnymi;

Aminokwasy z niewątpliwymi rodnikami polarnymi;

Aminokwasy z ujemnie naładowanymi rodnikami polarnymi;

Aminokwasy z pozytywnie naładowane rodniki polarne

Rozważ strukturę tych aminokwasów.

Aminokwasy z nie-polarnymi grupami R (rodniki)

Klasa ta obejmuje cztery alifatyczne aminokwasy (alanina, walina, izoleucyna, leucyna), dwa aromatyczne aminokwasy (fenyloalaniny, tryptofan), jeden aminokwas zawierający siarkę (metionina) i jeden amino (proline). Właściwość ogólna tych aminokwasów jest ich niższa rozpuszczalność w wodzie w porównaniu z aminokwasami polarnymi. Ich struktura jest następująca:

Alanina (kwas α-aminopropionowy)

Walina (kwas α-aminoizovalerian)

Leucyna (kwas α-aminoisoCapronic)

Olucena (kwas α-amino-β-metylawalny)

Fenyloalanina (kwas α-amino-β-fenylopropionowy)

Tryptofan (kwas α-amino-β-indolepropionowy)

Mecionina (kwas α-amino-γ-metylo-tiomaslane)

Proline (kwas pirolidynowy-α-karboksylowy)

2. Aminokwasy z niewątpliwymi grupami Polar R (rodniki)

Klasa ta obejmuje jeden alifatyczny aminokwas - glicyna (glikokol), dwa kwasy hydroksyamalne - seryna i treonina, jeden aminokwas zawierający siarkę - cysteina, jeden aromatyczny aminokwas - tyrozyna i dwa amid - asparagina i glutamina.

Te aminokwasy są bardziej rozpuszczalne w wodzie niż aminokwasy z nie-polarnymi grupami R, ponieważ ich grupy biegunowe mogą tworzyć wiązania wodorowe z cząsteczkami wody. Ich struktura jest następująca:

Glicyna lub glikokol (kwas α-aminooctowy)

Seryna (kwas α-amino-β-hydroksypropionowy)

TEONINE (kwas α-amino-β-hydroksymalny)

Cysteina (kwas α-amino-β-tiopropionowy)

Tyrozyna (kwas α-amino-β-parahydroksyfenylopropionowy)

Asparagin

Treść artykułu

Białka (art. 1)- Klasa polimerów biologicznych obecnych w każdym organizmie żywych. Udział białek przechodzi główne procesy zapewniające życie ciała: oddychanie, trawienie, skurcz mięśni, transfer impulsów nerwowych. Tkanka kostna, skóra, pokrywa włosów, napalone formacje żywych istot składają się z białek. Dla większości ssaków wzrost i rozwój ciała występuje z powodu produktów zawierających białka jako składnik spożywczy. Rola białek w organizmie i odpowiednio ich struktura jest bardzo zróżnicowana.

Skład białek.

Wszystkie białka są polimerami, których obwody są pobierane z fragmentów aminokwasowych. Aminokwasy są związkami organicznymi zawierającymi w jego kompozycji (zgodnie z tytułem) Grupa Aminino NH2 i kwas organiczny, tj. Carboxyl, grupowy coxy. Różnorodności istniejących aminokwasów (teoretycznie liczba możliwych aminokwasów są nieograniczone) tylko te, które mają tylko jeden atom węglowy między grupą aminową a grupą karboksylową biorą udział w tworzeniu białek. W ogólnej formie aminokwasów zaangażowanych w tworzenie białek można reprezentować wzorem: H 2 N-CH (R) -Cooh. Grupa R, dołączony do atomu węgla (ten, który pomiędzy grupą aminową i karboksylową) określa różnicę między białkami formującymi aminokwasami. Grupa ta może składać się tylko z atomów węgla i wodoru, ale częściej zawierają różne funkcjonalne (zdolne do dalszych transformacji) grupy, na przykład, ho-, H2 N- i innych. Istnieje również opcja, gdy R \u003d N.

W organizmach żywych istot powstaje ponad 100 różnych aminokwasów, jednak nie wszystkie są stosowane w budowie białek, ale tylko 20, tzw. "Podstawowe". W zakładce. 1 pokazuje ich nazwy (większość tytułów rozwinęło się historycznie), formuła strukturalna, jak również szeroko stosowane oznaczenie skrótu. Wszystkie warunki strukturalne znajdują się w tabeli, tak aby główny fragment aminokwasu znajduje się po prawej stronie.

Tabela 1. Aminokwasy zaangażowane w tworzenie białek

Nazwa	Struktura	Przeznaczenie
Glicyna		Gly.
Alanina		Ala.
Walina		WAŁ
Leucine.		Leja
Izoleucyna		Ile.
Serine.		Ser.
Tronina		TRE.
CYSTEINA		Cis.
Mecionina		Spotkał.
Lizyna		Liz.
Arginina		Arg
Kwas szparagowy		Asn.
Asparagin		Asn.
Kwas glutaminowy		Czerwony
Glutamina		Gln.
Fenylalanina.		Bagnisko
Tyrozyna		TIR.
Tryptofan.		TRZY
Gistidin.		Gis.
Prolina		Zawodowiec
W praktyce międzynarodowej skrócona oznaczenie wymienionych aminokwasów za pomocą łacińskiej trójliczykowej lub jednorazowej skurczów, na przykład glicyny - gly lub g, alaniny - Ala lub A.

Wśród tych dwadzieścia aminokwasów (tabela 1), tylko prolina zawiera w pobliżu grupy karboksylowej grupy NH (zamiast NH2), ponieważ jest częścią cyklicznego fragmentu.

Osiem aminokwasów (walinę, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, lizyna, fenyloalaniny i tryptofan), umieszczona w tabeli na szarym tle, nazywana jest niezbędna, ponieważ ciało do normalnego wzrostu i rozwoju powinno stale przybrać je z żywnością białkowymi.

Cząsteczkę białka jest utworzona w wyniku sekwencyjnego związku aminokwasów, z grupą karboksylową jednego kwasu współdziała z grupą aminową z sąsiedniej cząsteczki, w wyniku czego otrzymuje się wiązanie peptydowe - -co-NH- i Wyróżnia się cząsteczka wody. Na rys. 1 przedstawia sekwencyjny związek z alaniny, waliny i glicyny.

Figa. jeden Sekwencyjny związek aminokwasów Gdy utworzona jest cząsteczka białka. Jako główny kierunek łańcucha polimeru wybrano ścieżkę z grupy aminowej H2 N do terminala Carboxyl Group Cooh.

Aby zwłókle opisać strukturę cząsteczki białka, stosuje się skrócone oznaczenia aminokwasów (tabela 1, trzecia kolumna) zaangażowany w tworzenie łańcucha polimerowego. Fragment cząsteczki pokazanej na FIG. 1, nagrany w następujący sposób: H 2 N-Ala-Shaft-Gly-Cooh.

Cząsteczki białkowe zawierają od 50 do 1500 reszt aminokwasowych (krótsze łańcuchy nazywane są polipeptydami). Indywidualność białka jest określona przez zestaw aminokwasów, z których składa się łańcuch polimerowy i, który jest równie ważny, kolejność ich na przemian wzdłuż łańcucha. Na przykład cząsteczka insuliny składa się z 51 reszt aminokwasowych (jest jedną z najkrótszych białek) i jest dwa połączone równoległe łańcuchy o nierównej długości. Kolejność alteracji fragmentów aminokwasów pokazano na FIG. 2.

Figa. 2. Cząsteczka insuliny., zbudowany z 51 reszt aminokwasowych, fragmenty tych samych aminokwasów są oznaczone odpowiednim tłem koloru. Pozostałości aminokwasów CISTEIN zawartych w łańcuchu (skróty CIS) tworzą mosty disiarczkowe -S-S-S-, które wiążą dwie cząsteczki polimerowe lub tworzyć zworki wewnątrz jednego łańcucha.

Cząsteczki cysteiny aminokwasowe (tabela 1) zawierają grupę sulfhydryczne w reaktywnych, które współdziałają ze sobą, tworząc mosty disiarczkowe -S-S-. Rola cysteiny w świecie białek jest wyjątkowa, z udziałem, poprzeczne sieciowe powstają między cząsteczkami białka polimerowego.

Połączenie aminokwasów w łańcuchu polimerowym występuje w żywym organizmie pod kontrolą kwasów nukleinowych, zapewniają ścisłe zamówienie montażowe i regulować stałą długość cząsteczki polimerowej ( cm. KWASY NUKLEINOWE).

Struktura białek.

Kompozycja cząsteczki białka prezentowana jako reszty alternatywne aminokwasowe (rys. 2) nazywana jest podstawową strukturą białka. Istnieją wiązania wodorowe wśród osób obecnych w łańcuchu polimerowym i grupy Carbonylowe (powstają wiązania wodorowe ( cm. W wyniku wiązania wodoru), cząsteczka białka nabywa pewną formę przestrzenną, zwaną strukturą wtórną. Najczęstsze dwa rodzaje białek struktury wtórnej są najczęstsze.

Pierwszy wariant, zwany α-helisy, jest realizowany przez wiązania wodorowe wewnątrz jednej cząsteczki polimerowej. Parametry geometryczne cząsteczki określone przez długości obligacji i kątów wartościowości są takie, że tworzenie wiązań wodorowych jest możliwe h-N Grupy i C \u003d O, między którymi znajdują się dwa fragmenty peptydów H-N - C \u003d O (rys. 3).

Skład łańcucha polipeptydowego pokazanego na FIG. 3, napisane w postaci skróconej w następujący sposób:

H 2 N-Ala Val-ala-Lea-ala-ala-ala-ala-wał-ala-ala-ala-coh.

W wyniku działania zacieśnienia wiązań wodorowych cząsteczka nabywa formę spirali - tak zwanej alf-helisy, przedstawiono w postaci zakrzywionej spiralnej wstążki przechodzącej przez atomy tworzące łańcuch polimerowy (rys. 4 )

Figa. cztery Model objętości cząsteczki białka W postaci α-helisy. Obligacje wodorowe są wyświetlane przez zielone linie przerywane. Cylindryczna forma helisy jest widoczna w określonym rogu obrotu (atomy wodoru na rysunku nie są wyświetlane). Kolor indywidualnych atomów podaje się zgodnie z przepisami międzynarodowymi, które są zalecane do atomów węgla czarnego, dla azotu - niebieski, dla tlenu - czerwony, do siarki - żółty (nie pokazano na figurze atomów wodoru, zaleca się biały kolor , W tym przypadku cały obraz struktury na ciemnym tle).

Inny wariant struktury wtórnej, zwanej strukturą β, jest również utworzone z udziałem wiązań wodorowych, różnica polega na tym, że grupy H-N i C \u003d O interakcji dwóch lub więcej łańcuchów polimerowych znajdujących się równolegle. Ponieważ łańcuch polipeptydowy jest skierowany (rys. 1), możliwe są opcje, gdy kierunek łańcuchów pokrywa się (równolegle do struktury β, fig. 5) lub są odwrotne (struktura antyrównoważowa β, fig. 6 ).

W powstawaniu struktury β można zaangażować łańcuchy polimerowe o różnej kompozycji, podczas gdy grupy organiczne obróbki łańcuchu polimerowego (pH, CH2 itp.), W większości przypadków odgrywają wtórną rolę, która ma kluczowe znaczenie HN i c \u003d grupy. Ponieważ w stosunku do łańcucha polimeru H-N i C \u003d grupy są skierowane do różnych boków (w rysunku - w górę iw dół), możliwe jest jednoczesne interakcje trzech i więcej łańcuchów.

Skład pierwszego łańcucha polipeptydowego na FIG. pięć:

H 2 n-lei-ala-fryzura-gli-ala-ala-coh

Skład drugiego i trzeciego łańcucha:

H 2 N-Gly-Ala-Ser-Gly-Tre-Ala-Cooh

Skład łańcuchów polipeptydowych pokazanych na FIG. 6, taki sam jak na rys. 5, różnica polega na tym, że drugi łańcuch ma odwrotnie (w porównaniu z rys. 5) kierunek.

Możliwe jest utworzenie struktury β wewnątrz jednej cząsteczki, gdy fragment łańcucha na określonej sekcji jest obracany 180 °, w tym przypadku dwa gałęzie jednej cząsteczki mają przeciwny kierunek, w wyniku czego powstrzymuje się przeciw równoległa struktura β jest uformowany (rys. 7).

Struktura pokazana na FIG. 7 W płaskim obrazie przedstawiony na rys. 8 w formie modelu masowego. Sekcje struktury β są uproszczone z płaską falistą wstążką, która przechodzi przez atomy tworzące łańcuch polimerowy.

W strukturze wielu białek, sekcje α-helisa i krustronki podobne do struktur β są alternatywne, a także pojedyncze łańcuchy polipeptydowe. Ich konfiguracja i alteracja w łańcuchu polimeru nazywana są strukturą białko-białkową.

Metody obrazu struktury białek przedstawiono poniżej przy użyciu przykładu białka roślinnego Kambiny. Strukturalne wzory białek zawierających często do setek fragmentów aminokwasowych są złożone, uciążliwe i trudne do postrzegania, więc czasami używane są uproszczone wzory strukturalne - bez symboli elementów chemicznych (rys. 9, opcja A), ale jednocześnie Zachowaj kolor stoków Valence, zgodnie z przepisami międzynarodowymi (fig. 4). Wzór nie jest prezentowany w mieszkaniu, ale w obrazie przestrzennym, co odpowiada rzeczywistej strukturze cząsteczki. Metodę ta umożliwia, na przykład, rozróżnić mosty disiarczkowe (podobne do tych w insulinie, fig. 2), grupy fenylowe w ramach bocznej ramki itp. Wizerunek cząsteczek w postaci modeli masowych (kule połączone przez pręty) jest nieco bardziej wizualny (rys. 9, opcja b). Jednak obie metody nie pozwalają na strukturę trzeciorzędową, więc amerykański biofizycyk Jane Richardson zaproponował przedstawienie struktur α w postaci spiralnie skręconych taśm (patrz rys. 4), β-struktury - w postaci płaskich falistego taśmy ( Rys. 8) i łączenie ich pojedynczych łańcuchów są w postaci cienkich uprzęży, każdy rodzaj struktury ma swój własny kolor. Teraz obraz struktury białka trzeciorzędowego jest szeroko stosowana (rys. 9, opcja b). Czasami pokazano na większą informację, struktura trzeciorzędowa i uproszczona formuła strukturalna (rys. 9, opcja D). Istnieją również modyfikacje sposobu proponowanego przez Richardsona: α-spirale przedstawiono w postaci cylindrów i β-struktur - w postaci strzałek płaskich wskazujących zarówno kierunek łańcucha (rys. 9, opcja D). Mniejsza jest sposób, w którym cała cząsteczka jest przedstawiona w postaci uprzęży, w której różne struktury są oddzielone przez wyróżniający kolor, a mosty disiarczkowe są pokazane w postaci żółtymi bluzy (rys. 9, opcja D).

Opcja jest najbardziej wygodna do percepcji, gdy wystąpią, jak przedstawiasz strukturę trzeciorzędową, cechę struktury białka (fragmenty aminokwasów, kolejność ich alteracji, wiązania wodoru) nie wskazuje, podczas gdy postępuje z faktu, że wszystkie białka zawierają "części", pobrane ze standardowego zestawu dwudziestu aminokwasów (Tab. 1). Głównym zadaniem obrazu struktury trzeciorzędowej jest pokazanie lokalizacji przestrzennej i alteracji struktur wtórnych.

Figa. dziewięć Różne opcje struktury białka obrazu Krabin.
Formuła konstrukcyjna w obrazie przestrzennym.
B - Struktura w formie modelu masowego.
B oznacza trzeciorzędową strukturę cząsteczki.
G - połączenie opcji A i V.
D jest uproszczonym obrazem struktury trzeciorzędowej.
E jest trzeciorzędową strukturą z mostami disiarczkowymi.

Najwygodniejsza do percepcji, luzowej struktury trzeciorzędowej (opcja b), uwolniona od części formuły strukturalnej.

Cząsteczka białkowa, która ma strukturę trzeciorzędową, z reguły, przyjmuje pewną konfigurację, która jest utworzona przez interakcje biegunowe (elektrostatyczne) i wiązania wodorowe. W rezultacie cząsteczka nabywa formę kompaktowej kulę - białka kulistne (Globules, lat. Piłka) lub filmy - białka fibrylarna (fibra, lat. błonnik).

Przykład struktury kulistej - białka albuminy, klasa albuminy obejmuje białko jaja z kurczaka. Łańcuch polimerowy albuminy jest montowany głównie z alaniny, kwasu szpakodowego, glicyny i cysteiny na przemian w określonej kolejności. Struktura trzeciorzędowa zawiera α-helisy połączone pojedynczymi łańcuchami (rys. 10).

Figa. 10. Struktura globu albuminy

Przykład struktury fibrylarnej - białko fibroina. Zawiera duża liczba pozostałości glicyny, alaniny i seryn (każdej drugiej pozostałości aminokwasowej - glicyna); Pozostałości cysteiny zawierającej grupy sulfhydrum są nieobecne. Fibroin jest głównym składnikiem naturalnego jedwabiem i pajęczyków, zawiera β-struktury podłączone przez pojedyncze łańcuchy (rys. 11).

Figa. jedenaście Białko fibroin fibroilar

Możliwość utworzenia struktury trzeciorzędowej określonego typu jest układana w pierwotnej strukturze białka, tj. Zdefiniowane wcześniej przez kolejność alternatywnej reszt aminokwasowych. Niektórych zestawów takich pozostałości, występują głównie α-helisy (takie zestawy są sporo), inny zestaw prowadzi do wyglądu struktur β, pojedyncze łańcuchy charakteryzują się ich kompozycją.

Niektóre cząsteczki białka, przy zachowaniu struktury trzeciorzędowej, są w stanie zjednoczyć się na duże agregaty supramolekularne, podczas gdy trzymają się interakcje polarne, jak również wiązania wodorowe. Takie formacje nazywane są czwartorzędową strukturą białka. Na przykład, białko ferrytynowe polegające na masie leucyny, kwasu glutaminowego, kwasu asparaginowego i histitiny (w ferricinie, w różnych liczbach, wszystkie 20 reszt aminokwasowych) tworzy strukturę trzeciorzędową czterech równoległych z helisa. Podczas łączenia cząsteczek do pojedynczego zespołu (rys. 12), utworzona jest konstrukcja czwartorzędowa, która może obejmować do 24 cząsteczek ferrytyny.

Rys.12. Tworzenie czwartorzędowej kieliszowej struktury wiewiórki kulistą

Innym przykładem formacji supramolekularnych jest struktura kolagenu. Jest to białko fibrylatora, których łańcuchy są budowane głównie z glicyny na przemian z proliną i lizyną. Struktura zawiera pojedyncze łańcuchy, potrójne α-helis, na przemian z linkami podobnymi do β-struktur ułożonych w postaci równoległych belek (rys. 13).

Rys ..13. Struktura pozaczelowa białka fibrylarnego kolagenu

Właściwości chemiczne białek.

Zgodnie z działaniem rozpuszczalników organicznych, produkty życia niektórych bakterii (fermentacja kwasu mlekowego) lub gdy temperatura jest podniesiona, zniszczenie struktur wtórnych i trzeciorzędowych jest zniszczony bez uszkodzenia jego podstawowej struktury, w wyniku czego białko traci rozpuszczalność I traci swoją aktywność biologiczną, proces ten jest nazywany denaturacji, czyli utratę właściwości naturalnych, na przykład osuszanie kwaśnego mleka, walcowanej warstwy jaja z kurczaka. W podwyższonej temperaturze białko żywych organizmów (w szczególności, mikroorganizmów) jest szybko denaturowane. Takie białka nie są w stanie uczestniczyć w procesach biologicznych, w wyniku czego umierają mikroorganizmy, tak gotowane (lub pasteryzowane) mleko mogą być zapisane dłużej.

Obligacje peptydowe H-N-C \u003d O, tworząc łańcuch polimerowy cząsteczki białka, w obecności kwasów lub alkalicznych są hydrolizowane, podczas gdy łańcuch polimerowy jest pęknięty, który ostatecznie może prowadzić do aminokwasów źródłowych. Obligacje peptydowe zawarte w α-Helix lub β-struktury są bardziej odporne na hydrolizę i różne wpływy chemiczne (w porównaniu z tymi samymi połączeniami w pojedynczych łańcuchach). Bardziej delikatny demontaż cząsteczki białka do składników aminokwasów prowadzi się w średniej bezwodnej przy użyciu hydrazyny H2 N-NH2, podczas gdy wszystkie fragmenty aminokwasów, oprócz tego ostatniego, tworząc tak zwany kwas karboksylowy hydrazydów zawierający Fragment C (O) -Hn-NH2 (rys. 14).

Figa. czternaście. Rozszczepienie polipeptydowe.

Taka analiza może dostarczyć informacji na kompozycji aminokwasowej białka, ale ważniejsze jest poznanie ich sekwencji w cząsteczce białka. Jedną z metod szeroko stosowanych w tym celu jest działanie na łańcuchu polipeptydowym fenylisotiocyjanianu (FITC), który w pożywce alkalicznej jest podłączony do polipeptydu (od końca, który zawiera grupę aminową), a gdy reakcja Środek zmienia się na kwas, rozłącza się z łańcucha, przeprowadzając fragment jednego aminokwasu (rys. 15).

Figa. piętnaście Sekwencyjny rozszczepienie polipeptydu

Wiele specjalnych technik zostało opracowanych do takiej analizy, w tym tych, które zaczynają "demontować" cząsteczkę białka do składników, począwszy od końca karboksylowego.

Mostki poprzeczne disiarczku S-S (utworzone podczas interakcji pozostałości cysteiny, fig. 2 i 9) podział, obracając je do grupy HS przez działanie różnych środków redukujących. Wpływ środków utleniających (tlen lub nadtlenku wodoru) prowadzi do tworzenia mostów disiarczkowych (rys. 16).

Figa. szesnaście. Rozdzielenie mostów disiarczkowych

Aby utworzyć dodatkowe stawki poprzeczne w białkach, stosuje się pojemność reakcji grup aminowych i karboksylowych. Bardziej dostępne dla różnych interakcji grup aminowych, które znajdują się w bocznym łańcuchu ramkowym - fragmenty lizyny, asparaginy, lizyny, proliny (tabela 1). W interakcji takich grup aminowych z formaldehydem proces kondensacji trwa i pojawiają się mostki poprzeczne -NH-CH2-NH- (rys. 17).

Figa. 17. Tworzenie dodatkowych mostów poprzecznych między cząsteczkami białkowymi.

Końcowe grupy białek karboksylowych są zdolne do reakcji z złożonymi związkami o niektórych metali woli (często stosowane są związki chromowe), podczas gdy występują również krzyżówki. Oba procesy są używane podczas przyjmowania skóry.

Rola białek w organizmie.

Rola białek w organizmie jest zróżnicowana.

Enzymy.Fermentatio. lat. - fermentacja), druga nazwa - enzymy (en zumh Greek.. - W drożdżach) - są to białka z aktywnością katalityczną, są w stanie zwiększyć prędkość procesów biochemicznych tysiące razy. Zgodnie z działaniem enzymów, kompozytowe składniki żywności: białka, tłuszcze i węglowodany są rozszczepiane do prostszych związków, z których potrzebne są nowe makrocząsteczki, niezbędny organizm określonego typu, jest następnie zsyntetyzowany. Enzymy biorą udział w wielu procesach syntezy biochemicznych, na przykład w syntezie białek (niektóre białka pomagają syntetyzować innych). Cm. Enzymy.

Enzymy są nie tylko bardzo wydajnymi katalizatorami, ale także selektywnymi (wysłać reakcję ściśle w określonym kierunku). W swojej obecności reakcja przechodzi prawie ze 100% wydajnością bez tworzenia produktów ubocznych i warunków przepływu - miękki: zwykły ciśnienie atmosferyczne i temperaturę żywego organizmu. Dla porównania synteza amoniaku z wodoru i azotu w obecności żelaza aktywowanego katalizatora prowadzi się w 400-500 ° C i ciśnienie 30 MPa, wydajność amoniaku wynosi 15-25% na cykl. Enzymy są uważane za niezurportowane katalizatory.

Intensywne badania enzymów rozpoczęły się w połowie XIX wieku, badano obecnie ponad 2000 różnych enzymów, jest obecnie najbardziej zróżnicowaną klasą białek.

Nazwy enzymów są następujące: do nazwy odczynnika, z którym enzym współdziała, lub do nazwy katalizowanej reakcji, dodatek, na przykład, arginasy rozkłada arginsylowanie (tabela 1), dekarboksylazy katalizuje dekarboksylowanie, tj. Cięcie z 2 z grupy karboksylowej:

- Soam → - CH + CO 2

Często, aby uzyskać dokładniejsze oznaczenie roli enzymu w swojej nazwie wskazują obiekt, a rodzaj reakcji, na przykład dehydrogenazę alkoholową - dehydrogenowanie enzymów alkoholi.

W przypadku niektórych enzymów, wystarczająco otwartych dawno temu, nazwa historyczna została zachowana (bez końcówki -az), na przykład pepsyna (pepsis, grecha. trawienie) i trypsyna (Thrypsis grecha. Lokalizacja), te enzymy podzielone białka.

W przypadku systematyzacji enzymy łączy się na duże klasy, klasyfikacja opiera się na rodzaju reakcji, klasy są wywoływane zgodnie z ogólną zasadą - nazwą reakcji i końca AZA. Poniżej wymieniono niektóre z tych klas.

Oxydoreduktaza.- enzymy katalizujące reakcje utleniania. Transfery dehydrogenazy w tej klasie prowadzi się przez przeniesienie protonowe, na przykład, alcoholledehydrogenaza (ADG) utlenia alkohole do aldehydów, późniejsze utlenianie aldehydów do kwasów karboksylowych katalizuje aldehydhydrogenazę (ALDG). Oba procesy występują w organizmie w obróbce etanolu do kwasu octowego (rys. 18).

Figa. osiemnaście Dwustronne utlenianie etanolu do kwasu octowego

Nie etanol, ale produkt pośrednialny acetaldehyd, niższa aktywność enzymu ALDG, wolniejszy drugi etap przechodzi - utlenianie acetaldehydu do kwasu octowego i dłuższy wpływ odurzający na spożycie etanolu. Analiza wykazała, że \u200b\u200bponad 80% przedstawicieli wyścigu żółty jest stosunkowo niski aktywność ADG, a zatem bardziej cięższą tolerancję alkoholu jest zauważalnie. Powodem takiej wrodzonej zmniejszonej aktywności ALDG jest ta część ciał stałych kwasu glutaminowego w cząsteczce "osłabiona" aldg zastępuje się fragmentami lizyny (tabela 1).

Transferase.- Enzymy katalizujące transfer grup funkcyjnych, na przykład, transminazy katalizuje ruch grupy aminowej.

Hydrolaza.- enzymy hydrolizy katalizującej. Wcześniej wspomniana trypsyna i pepsyna są przeprowadzane przez hydroliza wiązań peptydowych, a lipazy podzielone na łączność estru w tłuszczach:

-Ps (O) lub 1 + N2O → -rc (O) on + ani 1

Liaza.- enzymy, reakcje katalizujące, które nie są hydrolityczne, w wyniku takich reakcji, wiązania C - C, C-O, C-N i tworzenie nowych połączeń występują. Enzym dekarboksylazy odnosi się do tej klasy

Izomeraza.- Enzymy katalizowanie izomeryzacji, na przykład, konwersja kwasu maleinowego do fumarki (fig. 19), jest to przykład izomeryzacji CIS - trans (patrz izomeria).

Figa. dziewiętnaście. Izomeryzacja kwasu maleinowego W Fumaro, w obecności enzymu.

W pracy obserwuje się enzymy ogólna zasadaZgodnie z którymi istnieje zawsze korespondencja strukturalna enzymu i reagującej reakcji przyspieszonej. Przez w obliczu wyrażania jednego z założycieli enzymów E. Fishera, odczynnik przychodzi do enzymu jako klucza do zamku. W tym względzie każdy enzym katalizuje pewną reakcję chemiczną lub grupę reakcji jednego typu. Czasami enzym może działać na jednym związku, na przykład UREAZ (URON grecha. - mocz) katalizuje tylko hydroliza mocznika:

(H2 N) 2 C \u003d O + H2O \u003d CO2 + 2NH 3

Większość subtelnych selektywności pokazuje enzymy, które rozróżniają lek optycznie aktywne antypody - izomery lewej i ponownie grawerowania. L-arginas działa tylko na lewej stronie argininy i nie wpływa na odwrót izomerów. DEHydrogenaza L-lactate jest ważna tylko do estrów z lewym rękawem z kwasem mlekowym, tzw. Laktaci (Lactis lat. Mleko), podczas gdy d-lactate dehydrogenase rozdziela wyłącznie d-lactany.

Większość enzymów nie jest ważna dla jednego, ale na grupie związanych związków, na przykład, trypsyna "preferuje" w celu podziału komunikacji peptydowej utworzonej przez lizynę i argininę (tabela 1.)

Właściwości katalityczne niektórych enzymów, takich jak hydrolilazyny, są określane wyłącznie przez strukturę samej cząsteczki białkowej, inną klasą enzymów - oksydoreduktazy (na przykład dehydrogenazę alkoholową) może być aktywnością tylko w obecności cząsteczek nie relaksujących - witaminy Aktywacja MG, CA, Zn, MN i MN oraz fragmenty kwasów nukleinowych (rys. 20).

Figa. dwadzieścia Cząsteczka dehydrogenazy alkohologii

Białka transportowe wiążą się i przenoszą różne cząsteczki lub jony przez błony komórkowe (zarówno wewnątrz komórki, jak i wewnętrznie), a także z jednego korpusu do drugiego.

Na przykład, hemoglobina wiąże tlen, gdy krew przechodzi przez światło i dostarcza go do różnych tkanek ciała, gdzie tlen jest uwalniany, a następnie stosowany do utleniania składników żywności, proces ten służy jako źródło energii (czasami spożywają termin "spalanie" żywności w ciele).

Oprócz części białka hemoglobina zawiera złożony związek z żelaza z cykliczną cząsteczką porfiryną (Porfiros grecha. - Purpur), co powoduje krew czerwona krwi. Jest to ten kompleks (rys. 21, lewy) odgrywa rolę przewoźnika tlenu. W hemoglobinie, kompleks Porfyryny żelaza znajduje się wewnątrz cząsteczki białka i jest trzymany za pomocą interakcji polarnych, a także wiązanie koordynacyjne z azotem w histydyny (tabela 1), która jest częścią białka. Cząsteczka O2, która przenosi hemoglobinę, łączy się przez komunikację koordynacyjną do atomu żelaza z imprezy, do której przymocowany jest histydyna (fig. 21, prawa).

Figa. 21. Budowanie kompleksu żelaza

Struktura kompleksu w formie modelu masowego jest pokazana po prawej stronie. Kompleks odbywa się w cząsteczce białkowej przy użyciu wiązania koordynacji (niebieska linia kropkowana) między atomem Fe a atomem N w Histydyny, która jest częścią białka. Cząsteczkę 2, która cierpi na hemoglobina, jest przymocowana koordynacja (czerwona regulowana) do atomu Fe z przeciwnego kraju płaskiego kompleksu.

Hemoglobina jest jedną z najbardziej szczegółowych badanych białek, składa się z spirali połączonymi pojedynczymi łańcuchami i zawiera cztery kompleksy żelaza. W ten sposób hemoglobina jest obszerna opakowanie do przeniesienia czterech cząsteczek tlenu na raz. W postaci hemoglobiny odpowiada białkom kulistym (rys. 22).

Figa. 22. Kształt kulisty hemoglobiny

Główną "godnością" hemoglobiny jest to, że dodanie tlenu i jego późniejszego rozszczepienia podczas transmisji do różnych tkanek i narządów jest szybko. Minlenek węgla, CO (tlenek węgla), wiąże się z FE w hemoglobinie jeszcze szybciej, ale, w przeciwieństwie do 2, tworzy trudny do upadku kompleksu. W rezultacie taka hemoglobina nie jest w stanie wiązać się o około 2, co prowadzi (przy wdychaniu dużych ilości tlenku węgla) do śmierci ciała przed dławiących.

Druga funkcja hemoglobiny jest przeniesienie wydychanego CO2, ale w procesie tymczasowego wiązania dwutlenku węgla, nie jest to atom żelaza, ale H 2 N-grupy białka.

"Wydajność" białek zależy od ich struktury, na przykład, zastępując pojedynczą resztę aminokwasowej kwasu glutaminowego w łańcuchu polipeptydowym hemoglobiny do pozostałości waliny (sporadycznie obserwowanej anomalii) prowadzi do choroby zwaną niedokrwistością sierpokokomórki.

Istnieją również białka transportowe, które mogą wiązać tłuszcze, glukozę, aminokwasy i przenoszą je komórki wewnątrz, jak i zewnętrzne.

Specjalne białka transportowe nie są przenoszone do samych substancji, ale wykonują funkcje "kontroli transportu", przechodząc niektóre substancje przez membranę (zewnętrzna ściana komórki). Takie białka częściej nazywają się membraną. Mają kształt pustego cylindra i osadzony w ścianie membrany, zapewniają ruch niektórych cząsteczek polarnych lub jonów wewnątrz komórki. Przykład białka membrany - Perin (rys. 23).

Figa. 23. Protein Pirin.

Żywność i zapasowe białka, w następujący sposób z nazwy, służą jako wewnętrzne źródła żywieniowe, częściej dla zarodków roślinnych i zwierząt, a także we wczesnych etapach rozwoju młodych organizmów. Białka żywnościowe obejmują albuminę (rys. 10) - główny składnik białka jaj, a także kazeiny - główne białko mleka. Zgodnie z działaniem Enzymu Pepsyna kazeina w żołądku jest zaprojektowana, zapewnia to opóźnienie w przewodzie pokarmowym i skutecznej asymilacji. Kazeina zawiera fragmenty wszystkich aminokwasów potrzebnych przez organizm.

W ferrości (rys. 12), która jest zawarta w tkankach zwierząt, przechowywanych jonów żelaza.

Zapasowe białka obejmują również Mioglobin, w składzie i struktury przypominającej hemoglobinę. Mioglobina koncentruje się głównie w mięśniach, jego główną rolą jest przechowywanie tlenu, który daje mu hemoglobinę. Jest szybko nasycony tlenem (znacznie szybszym niż hemoglobin), a następnie stopniowo przenosi go z różnymi tkankami.

Białka strukturalne wykonują funkcję ochronną (skórę) lub odniesienie - przymocować ciało do jednego całości i daj siłę (chrząstkę i ścięgna). Ich głównym składnikiem jest kolagen białka włókien (rys. 11), najczęstszym białkiem świata zwierząt, w organizmie ssaków, jej udział stanowi prawie 30% całej masy białek. Kolagen ma wysoką wytrzymałość na rozciąganie (siła skóry), ale ze względu na małą zawartość poprzecznych krzyżów w kolagenu skóry, skórki zwierzęce są niewielkie odpowiednie w surowej formie do produkcji różnych produktów. Aby zmniejszyć obrzęk skóry w wodzie, skurcz podczas suszenia, a także zwiększenie siły w warunku wodoodpornym i zwiększa elastyczność w kolagenu, tworzyć dodatkowe sieciowe linki (rys. 15a), jest tak tzw. krew skóry Oh.

W żywych organizmach cząsteczki kolagenu, która powstała w procesie wzrostu i rozwoju organizmu nie jest aktualizowana i nie zastępuje ponownie syntetyzacji. Gdy ciało się zgadza, ilość skoków poprzecznych w kolagenu wzrasta, co prowadzi do zmniejszenia jego elastyczności, a ponieważ aktualizacja nie wystąpi, wówczas zmiany wieku są manifestowane - wzrost kruchości chrząstki i ścięgien, wygląd zmarszczki na skórze.

Ligamenty stawowe zawierają elastynę - białko strukturalne, łatwo rozciąganie w dwóch wymiarach. Większość elastyczności ma białko samicy, która znajduje się w miejscach zamocowania zawiasów w skrzydłach w niektórych owadach.

Formacje róg - włosy, paznokcie, pióra, głównie z keratyny białkowej (rys. 24). Jego główną różnicą jest zauważalna zawartość pozostałości cysteiny, która tworzy mosty disiarczkowe, co daje wysoką elastyczność (zdolność do przywrócenia początkowej formy po odkształceniu), jak również tkanki wełniane.

Figa. 24. Fragment keratyny białkowej fibrylarnej

W przypadku nieodwracalnej zmiany w postaci obiektu keratyny, najpierw konieczne jest zniszczenie mostów disiarczkowych za pomocą środka redukującego, w celu zapewnienia nowej postaci, a następnie ponownie tworzyć mosty disiarczkowe z środkiem utleniającym (rys. 16), to jest Dokładnie co się robi, na przykład, chemiczne włosy zwijające.

Wraz ze wzrostem zawartości pozostałości cysteiny w keratyny, a odpowiednio wzrost liczby mostów disiarczkowych, zdolność do deformacji znika, ale jednocześnie istnieje duża wytrzymałość (w rogach jednostek i muszli, Żółwie zawierają do 18% fragmentów cysteiny). W organizmie ssaków zawartych do 30 różne rodzaje keratyna.

Niezawodne fibroin fibroin fibroin izolowany przez silkworm gąsienice, gdy gałązki kokonowe, a także pająki podczas tkania wstęgi, zawiera tylko β-struktury połączone przez samotne obwody (rys. 11). W przeciwieństwie do Keratyny, Fibroin nie ma poprzecznych mostów disiarczkowych, jest bardzo trwały do \u200b\u200bszczeliny (wytrzymałość na jednostkę przekroju w niektórych próbkach sieci jest wyższa niż stalowe kable). Ze względu na brak poprzecznych liniich mięśniowych, fibroin jest nietrafiany (wiadomo, że tkaniny wełniane są prawie niezmynne, a jedwab łatwo nieprzeniknie).

Białka regulacyjne.

Białka regulacyjne, częściej nazywane hormonami, biorą udział w różnych procesach fizjologicznych. Na przykład, insulina hormonalna (rys. 25) składa się z dwóch α-łańcuchów związanych z mostami disiarczkowymi. Insulina reguluje procesy metaboliczne obejmujące glukozę, jej nieobecność prowadzi do cukrzycy.

Figa. 25. Insulina białkowa

Hormon regularny wzrost ciała jest syntetyzowany w mózgu mózgu. Istnieją białka regulacyjne, które kontrolują biosyntezę różnych enzymów w organizmie.

Kontraktowanie i białka silnika dają organizmowi możliwość kurczenia się, zmienia kształt i ruch, przede wszystkim rozmawiamy o mięśniach. 40% masy wszystkich białek zawartych w mięśniach jest Myosin (My, Myos, grecha. - Mięsień). Jego cząsteczka zawiera zarówno część fibrylarną, jak i kulistą (rys. 26)

Figa. 26. Molekuła Miosina

Takie cząsteczki łączą się w duże agregaty zawierające cząsteczki 300-400.

Z zmianą stężenia jonów wapnia w przestrzeni otaczających włókien mięśniowych, odwracalna zmiana cząsteczek jest odwracalna - zmiana kształtu łańcucha z powodu obrotu poszczególnych fragmentów wokół obligacji Valence. Prowadzi to do zmniejszenia i relaksowania mięśni, sygnał do zmiany koncentracji jonów wapnia pochodzi z zakończeń nerwowych w włóknach mięśniowych. Sztuczny skurcz mięśni może być spowodowany efektem impulsów elektrycznych prowadzących do ostrych zmian w stężeniu jonów wapnia, stymulacji mięśni serca do przywrócenia serca serca.

Białka ochronne pozwalają nam chronić organizm przed inwazją atakujących bakterii, wirusów i na penetracji obcych białek (uogólniona nazwa obcych organów - antygeny). Rola białek ochronnych odbywa się przez immunoglobuliny (ich nazwa - przeciwciała), rozpoznają antygenów, przenikający do ciała i są mocno związane z nimi. W organizmie ssaków, w tym osobę, istnieje pięć klas immunoglobulin: m, g, a, d i e, ich struktura, w następujący sposób z nazwiska, kulisty, a wszystkie z nich są zbudowane w podobny sposób. Molekularna organizacja przeciwciał jest wykazywana dalej przez przykład klasy immunoglobuliny G (rys. 27). Cząsteczka zawiera cztery łańcuchy polipeptydowe, łącznie trzy disiarczek mosty S-S (Na FIG. 27 są one pokazane z zagęszczonymi wiązaniami Valence i dużymi symbolami S), ponadto każdy łańcuch polimerowy zawiera zworki disiarczku wewnątrzcerowskiego. Dwa duże łańcuchy polimerowe (podświetlone na niebiesko) zawierają 400-600 reszt aminokwasów. Dwa inne łańcuchy (podświetlone zielony) Prawie dwukrotnie bardziej krótszy, zawierają około 220 reszt aminokwasowych. Wszystkie cztery łańcuchy znajdują się w taki sposób, w jaki terminal H2 N-grupy są skierowane w jednym kierunku.

Figa. 27. Koncepcyjny obraz struktury immunoglobuliny

Po skontaktowaniu się z organizmem za pomocą białka obcych (antygen) komórki układu odpornościowego zaczynają wytwarzać immunoglobuliny (przeciwciała), które gromadzą się w surowicy. Na pierwszym etapie główne dzieło łańcuchów zawierające terminal H2 N (na FIG. 27 Odpowiednie obszary są oznaczone jasnoniebieskim i jasnozielonym). Są to obszary wychwytywania antygenów. W procesie syntezy immunoglobuliny, sekcje te są utworzone w taki sposób, aby ich struktura i konfiguracja była najbardziej odpowiadana strukturą przybliżonego antygenu (jako klucza do blokady, jak enzymy, ale zadania w tym przypadku są różne). Tak więc dla każdego antygenu powstaje ściśle indywidualne przeciwciało jako odpowiedź immunologiczną. Więc "plastik", aby zmienić strukturę w zależności od czynników zewnętrznych, oprócz immunoglobulin, żadne znane białko nie może. Enzymy rozwiązują problem korespondencji strukturalnej do odczynnika w inny sposób - przy pomocy gigantycznej rekrutacji różnych enzymów na wszystkie możliwe przypadki, a immunoglobuliny są odbudowane za każdym razem "Narzędzie robocze". Co więcej, odcinek zawiasu immunoglobuliny (rys. 27) zapewnia dwa obszary przechwytywania niektóre niezależne mobilność, w wyniku cząsteczki immunoglobuliny, może "znaleźć" dwa najwygodniejsze do przechwytywania witryny w antygenem, aby go zabezpieczyć Aby zabezpieczyć, przypomina efekt skorupiaka.

Następnie włączono łańcuch kolejnych reakcji układu odpornościowego organizmu, immunoglobuliny innych klas jest podłączony, w wyniku czego białko obcych jest odkażane, a następnie zniszczenie i usunięcie antygenu (zagraniczny mikroorganizm lub toksynę).

Po skontaktowaniu się z antygeniem osiąga się maksymalne stężenie immunoglobuliny (w zależności od charakteru antygenu i indywidualnych charakterystyk samego organizmu) w ciągu kilku godzin (czasami kilka dni). Ciało zachowuje pamięć o takim kontakcie, a kiedy ponowne atakowanie tego samego antygenu immunoglobulin gromadzą się w surowicy krwi, jest znacznie szybsza i coraz bardziej pozyskana immunitet.

Podaną klasyfikacją białek jest w pewnym stopniu charakter warunkowy, na przykład, białko trombiny wymienione wśród białek ochronnych jest zasadniczo hydrolizą katalizującą enzymową hydrolizą wiązań peptydowych, dotyczy klasy proteaz.

Białka ochronne często obejmują białka węża trucizny i toksycznych białek niektórych roślin, ponieważ ich zadaniem jest ochrona ciała przed uszkodzeniem.

Istnieją białka, których funkcje są tak wyjątkowe, że utrudnia ich klasyfikację. Na przykład, białko Monellin zawarte w jednej z Afryki jest bardzo słodki smak, stał się przedmiotem badania jako substancji nietoksycznej, która może być stosowana zamiast cukru, aby zapobiec otyłości. Plasma krwi niektórych ryb antarktycznych zawiera białka o właściwościach przeciw zamarzaniu, który chroni krew tych ryb przed zamarznięciem.

Sztuczna synteza białek.

Kondensacja aminokwasowa prowadząca do łańcucha polipeptydowego jest dobrze badanym procesem. Można go przeprowadzić, na przykład, kondensacja jakiegoś rodzaju aminokwasu lub mieszaniny kwasów i uzyskać odpowiednio polimer zawierający te same łącza lub różne linki na przemian w kolejności losowej. Takie polimery są niewiele podobne do naturalnych polipeptydów i nie mają aktywności biologicznej. Głównym zadaniem jest połączenie aminokwasów w ściśle określonym, przed zamierzoną kolejnością, aby odtworzyć sekwencję reszt aminokwasowych w naturalnych białkach. Amerykański naukowiec Robert Merrifield zasugerował oryginalną metodę, która mogła rozwiązać takie zadanie. Istotą sposobu jest to, że pierwszy aminokwas jest przymocowany do nierozpuszczalnego żelu polimerowego, który zawiera grupy reaktywne zdolne do podłączenia z grupami - grupami aminokwasowymi. W postaci takiego podłoża polimerowego, podjęto zszywany polistyren z grup chlorometylowych. W celu reagowania na reakcję aminokwasową, nie reagował z siebie, a tak, że nie dołączy do grupy H2 N do podłoża, grupa aminowa tego kwasu jest wstępnie zablokowana przez podstawnik zamieszkania [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -Grupa. Po podłożu aminokwasu dołączył do podłoża polimerowego, grupa blokująca została usunięta, a inny aminokwas wprowadza się do mieszaniny reakcyjnej, która również przed zablokowana H2 N-Group. W takim systemie możliwe jest tylko interakcja H2 N-grup pierwszego aminokwasu i druga kwasowa grupa, która prowadzi się w obecności katalizatorów (sole fosfoniowe). Następnie powtarza cały schemat, wprowadzając trzeci aminokwas (rys. 28).

Figa. 28. Synteza łańcuchów polipeptydowych

Na ostatnim etapie otrzymane łańcuchy polipeptydowe są oddzielone od podłoża polistyrenowego. Teraz cały proces jest zautomatyzowany, istnieją automatyczne syntezatory peptydowe działające zgodnie z opisanym schematem. Metoda ta syntetyzowała wiele peptydów stosowanych w medycynie i rolnictwie. Możliwe było również uzyskanie ulepszonych analogów naturalnych peptydów z selektywnym i wzmocnionym efektem. Niektóre małe białka, takie jak hormon insuliny i niektóre enzymy, są syntetyzowane.

Istnieją również sposoby proteinsy syntezy, które kopiują naturalne procesy: fragmenty kwasów nukleinowych skonfigurowanych do uzyskania niektórych białek są syntetyzowane, a następnie te fragmenty są osadzone w żywym organizmie (na przykład, w bakterii), po czym organ zaczyna wytwarzać pożądane białko. W ten sposób istnieją znaczne ilości trudno dostępnych białek i peptydów, a także ich analogi.

Białka jako zasilacze.

Białka w żywym organizmie są stale podzielone na oryginalne aminokwasy (z niezbędnym udziałem enzymów), same aminokwasy przenoszą się do innych, wówczas białka są ponownie syntetyzowane (także z udziałem enzymów), tj. Ciało jest stale aktualizowane. Niektóre białka (kolagen skóry, włosy) nie są zaktualizowane, ciało ciągle je traci i w syntezie powrotu nowych. Białka jako zasilacze wykonują dwie główne funkcje: dostarczają do ciała materiał konstrukcyjny W przypadku syntezy nowych cząsteczek białkowych, a ponadto urządzenie jest dostarczane (źródła kalorii).

Ssaki mięsożerne (w tym mężczyznę) uzyskuje się przez niezbędne białka z żywnością roślinną i zwierzęcą. Żaden z białka uzyskanego z żywnością jest wkładany do ciała niezmienionego. W przewodzie pokarmowym wszystkie wchłaniane białka są dzielone do aminokwasów, a białka niezbędne do określonego korpusu są skonstruowane z 8 niezastąpionych kwasów (tabela 1), pozostałe 12 może być syntetyzowany w organizmie, jeśli nie wchodzą Wystarczające ilości, ale niezbędne kwasy muszą być rozpatrywane żywnością. Atomy siarki w organizmie cysteiny dostają się niezbędnym aminokwasem - metioniną. Część białek rozkłada się, podkreślając energię niezbędną do utrzymania aktywności istotnej, a azot zawarty w nich pochodzi z ciała z moczem. Zwykle ciało ludzkie traci 25-30 g. Wiewiórka dziennie, więc żywność białkowa musi być stale obecna w odpowiedniej ilości. Minimalna codzienna potrzeba białka wynosi 37 g mężczyzn, u kobiet 29 g, jednak zalecane normy zużycia są prawie dwa razy wyższe. Podczas oceny produktów spożywczych ważne jest, aby wziąć pod uwagę jakość białka. W przypadku braku lub niskiej zawartości istotnych aminokwasów białko jest uważane za niską wartość, dlatego takie białka powinny być spożywane w większej ilościach. Zatem białka roślin strączkowych zawierają małą metioninę, a w białkach pszenicy i kukurydzy, niskiej zawartości lizyny (oba aminokwasy są niezbędne). Białka zwierzęce (z wyłączeniem kolagenu) odnoszą się do pełnoprawnych produktów spożywczych. Kompletny zestaw wszystkich niezbędnych kwasów zawiera kazeinę mleka, jak również twarogu i ser przygotowany z niego, więc dieta wegetariańska, jeśli jest bardzo surowa, tj. "Cisza" wymaga wzmocnienia zużycia roślin strączkowych, orzechów i grzybów do podaży ciała w niezbędnych aminokwasach we właściwej ilości.

Syntetyczne aminokwasy i białka są stosowane zarówno jako żywność, dodając je do podawania, które zawierają niezbędne aminokwasy w małych ilościach. Istnieją bakterie, które mogą przetwarzać i absorbować węglowodory olejowe, w którym to przypadku, dla pełnej syntezy białek, muszą być dostarczane z związkami zawierającymi azot (amoniak lub azotany). Białko uzyskane przez tę metodę stosuje się jako pasza dla zwierząt gospodarskich i drobiu. W sprzężeniu zwrotnym jest często dodawana jest zestaw enzymów - węglowodanów, który katalizował hydrolizę prawie rozkładowych składników żywności węglowodanowej (ściany komórek upraw zbożowych), w wyniku czego żywność warzywna jest wchłaniana pełniejsza.

Michaił Levitsky.

Białka (art. 2)

(białka), klasa złożonych związków zawierających azot, najbardziej charakterystyczny i ważny (wraz z kwasami nukleinowymi) składników życia. Białka wykonują liczne i zróżnicowane funkcje. Większość białek - enzymy katalizują reakcje chemiczne. Wiele hormonów regulujących procesy fizjologiczne są również białkami. Białka strukturalne, takie jak kolagen i keratyna służą jako główne składniki tkanki kostnej, włosów i paznokci. Umawiające się białka mięśniowe mają zdolność do zmiany długości przy użyciu energii chemicznej do wykonywania prac mechanicznych. Białka obejmują przeciwciała, które wiążą i neutralizują substancje toksyczne. Niektóre białka, które mogą reagować na wpływy zewnętrzne (światło, zapach), podawać w zmysłach przez receptory, które postrzegają podrażnienie. Wiele białek znajdujących się wewnątrz komórki i membrany komórki wykonują funkcje regulacyjne.

W pierwszej połowie XIX wieku. Wielu chemików, a wśród nich, przede wszystkim, Y.Fon Lubih, stopniowo stwierdził, że białka są specjalną klasą związków azotowych. Nazwa "białek" (z greckiego. Protos - pierwsza) oferowana w 1840 holenderskim chemiku G. Mulder.

Właściwości fizyczne

Białe białka stałe, a w roztworze są bezbarwne, chyba że niektóre chromofor (malowane) grupy, takich jak hemoglobina. Rozpuszczalność w wodzie w różnych białkach różni się znacznie. Zmienia się również w zależności od pH i na stężeniu soli w roztworze, dzięki czemu można wybrać warunki, w jakich jeden białko będzie selektywnie wytrącać się w obecności innych białek. Ta metoda "sadzenia" jest szeroko stosowana do podświetlenia i czystych białek. Oczyszczone białko często spada wytrącone z roztworu krystalicznego.

W porównaniu z innymi połączeniami masa cząsteczkowa białek jest bardzo duża - od kilku tysięcy do wielu milionów Dalton. Dlatego w UltracteriFugation, białka są osadzane, a ponadto przy różnych prędkościach. Dzięki obecności białek w cząsteczkach pozytywnie i negatywnie naładowanych grupach poruszają się przy różnych prędkościach i w polu elektrycznym. Jest to oparte na elektroforezie - metodę wykorzystywaną do podświetlenia pojedynczych białek z złożonych mieszanin. Czyszczenie białek przeprowadza się przez chromatografię.

WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE

Struktura.

Białka są polimerami, tj. Cząsteczki, zbudowane jako łańcuchy, z powtarzalnych jednostek monomerów lub podjednostek, których rola jest odgrywana przez ich aminokwasy. Ogólne aminokwasy o wzorze

gdzie R oznacza atom wodoru lub niektóre grupa organiczna.

Cząsteczka białka (łańcuch polipeptydowy) może składać się tylko z stosunkowo niewielkiej liczby aminokwasów lub kilku tysięcy jednostek monomerowych. Związek aminokwasów w łańcuchu jest możliwy, ponieważ każdy z nich ma dwie różne grupy chemiczne: posiadające podstawowe właściwości grupy aminowej, NH2 i kwasowej grupy karboksylowej, coxy. Oba te grupy są przymocowane do atomu A-atomem węglowym. Grupa karboksylowa jednego aminokwasu może tworzyć połączenie amidowe (peptydowe) z grupą aminową innego aminokwasu:

Po dwóch aminokwasach w ten sposób podłączony łańcuch może wzrosnąć, dodając do drugiego aminokwasu trzeciego itp. Jak widać z powyższego równania, cząsteczka wody jest przydzielana podczas tworzenia wiązania peptydowego. W obecności kwasów, enkalitów lub enzymów proteolitycznych reakcję jest w przeciwnym kierunku: łańcuch polipeptydowy jest podzielony na aminokwasy z dodatkiem wody. Ta reakcja nazywana jest hydroliza. Hydroliza płynie spontanicznie, a do mieszania aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym wymagane jest energia.

Grupa karboksylowa i grupa amidowa (lub podobna do niego są imidown - w przypadku aminokwasu proliny) są dostępne we wszystkich aminokwasach, różnice między aminokwasami są określane przez charakter grupy lub "Łańcuch boczny", który jest wskazany powyżej literę R. Rola łańcucha bocznego może odtwarzać i jeden atom wodoru, jak aminokwas glicyny, a niektóre grupy Thunderbodybody, jak GISTIDIN i TRIPTOPHAN. Niektóre łańcuchy boczne w sensie chemicznym są obojętne, podczas gdy inne mają zauważalną reaktywność.

Można syntezy wielu tysięcy różnych aminokwasów, a wiele różnych aminokwasów występuje w naturze, ale dla syntezy białek stosuje się tylko 20 gatunków aminokwasów: alanina, arginina, szparagina, kwas szparagowy, walinę, histydynę, glicynę, glutamina , kwas glutaminowy, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, prolina, seryna, tyrozyna, treonina, tryptofan, fenyloalaninę i cysteinę (w białkach cysteinowych mogą być obecne w postaci di-cystine). Prawda, w niektórych białkach są inne aminokwasy w niektórych białkach, oprócz regularnych dwadzieścia, ale są one utworzone w wyniku modyfikacji niektórych dwadzieścia wymienionych po tym, jak jest zawarty w białku.

Aktywność optyczna.

We wszystkich aminokwasach, z wyjątkiem glicyny, cztery różne grupy są przymocowane do atomu węgla. Z punktu widzenia geometrii, cztery różne grupy można przymocować na dwa sposoby, a odpowiednio istnieją dwie możliwe konfiguracje lub dwa izomery odnoszące się do siebie jako obiektu do odbicia lustrzanego, tj. tak jak lewa ręka W prawo. Jedna konfiguracja nazywana jest lewą lub lewą ręką (L), a drugi - prawy, lub ponownie grawerowanie (D), ponieważ dwa takie izomery różnią się w kierunku obrotu płaszczyzny światła spolaryzowanego. W białkach znajdują się tylko L-aminokwasy (wyjątek jest glicyna; może być reprezentowany tylko przez jedną formę, ponieważ ma dwie z czterech grup tego samego), a wszystkie mają aktywność optyczną (ponieważ jest tylko jeden izomer ). D-aminokwasy w przyrodzie są rzadkie; Znajdują się w niektórych bakteriach antybiotyków i powłoki komórek.

Sekwencja aminokwasowa.

Aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym nie są losowo zlokalizowane, ale w pewnym ustalony sposób, i właśnie to kolejność określa funkcje i właściwości białka. Wariantowanie rzędu 20 rodzajów aminokwasów można uzyskać ogromną liczbę różnych białek, podobnie jak z liter alfabetu, możesz wykonać wiele różnych tekstów.

W przeszłości definicja sekwencji aminokwasów niektórych białek była często nieco lata. Bezpośrednia definicja, a teraz raczej czasochłonna sprawa, chociaż urządzenia zostały utworzone, które pozwalają na automatycznie. Zwykle łatwiej jest określić sekwencję nukleotydową odpowiedniego genu i czerpać sekwencję aminokwasową białka. Do tej pory sekwencje aminokwasowe wielu setek białek zostało już zidentyfikowane. Funkcje odszyfrowanych białek są zwykle znane i pomaga sobie wyobrazić możliwe funkcje podobnych białek, które są utworzone, na przykład, z nowotworami złośliwymi.

Wyrafinowane białka.

Białka składające się z samotnych aminokwasów nazywane są proste. Często jednak atom metalu lub jakiś związek chemiczny, który nie jest podłączony do łańcucha polipeptydowego. Takie białka nazywane są kompleksem. Przykładem jest hemoglobina: zawiera żelazo-neferfin, który określa jego czerwony kolor i pozwala na odgrywanie roli przewoźnika tlenu.

W imionach większości złożonych białek wskazuje na charakter załączonych grup: cukier jest obecny w glikoproteinach, w lipoproteinach - tłuszcze. Jeśli aktywność katalityczna enzymu zależy od załączonej grupy, nazywa się ona grupą protetyczną. Często witamina odgrywa rolę grupy protetycznej lub zawarte w jego kompozycji. Witamina A, na przykład, dołączona do jednej z białek siatkówki, określa jego wrażliwość na światło.

Struktura trzeciorzędowa.

Ważne jest, aby nie była tak duża sekwencja aminokwasowa białka (struktura podstawowa), ile jej układania w przestrzeni. Na całej długości łańcucha polipeptydowego jonów wodorowych tworzą regularne wiązania wodorowe, które nadają mu postać helisy albo warstwę (struktura wtórna). Z połączenia takich spirali i warstw jest zwarta forma następującej kolejności - struktura trzeciorzędowa białka. Wokół połączeń posiadających linki monomerowe łańcucha możliwe jest zamienia się w małe kąty. Dlatego, z czysto geometrycznym punktem widzenia liczba możliwych konfiguracji dla dowolnego łańcucha polipeptydowego jest nieskończenie duża. W rzeczywistości każde białko jest normalne tylko w jednej konfiguracji określonej przez sekwencję aminokwasową. Ta struktura nie jest trudna, wydaje się "oddychanie" - waha się wokół niektórych średniej konfiguracji. Łańcuch składa się do takiej konfiguracji, przy której wolna energia (zdolność do produkcji pracy) jest minimalna, podobnie jak wypuszczana sprężyna jest skompresowana tylko do państwa odpowiadającego minimum wolnej energii. Często jedna część łańcucha jest sztywno związana z innymi połączeniami disiarczek (-S-S-) między dwoma substancjami cysteiny. Częściowo dlatego cysteina wśród aminokwasów odgrywa szczególnie ważną rolę.

Złożoność struktury białek jest tak duża, że \u200b\u200bwciąż niemożliwe jest obliczenie trzeciorzędowej struktury białka, nawet jeśli znana jest sekwencja aminokwasowa. Ale jeśli możliwe jest uzyskanie kryształów białkowych, a następnie jego struktura trzeciorzędowa może być określona przez dyfrakcję rentgenowską.

W strukturze, skurczu, a niektóre inne białka łańcucha włókienki tworzą lekko zwijane łańcuchy, które są lekko walcowane; Fibryls z kolei składają się w większe formacje - włókna. Jednak większość białek w roztworze ma formę kulistą: łańcuchy są walcowane w kuli, jak przędza w piłce. Darmowa energia z taką konfiguracją jest minimalna, ponieważ hydrofobowa ("wodna odpychająca") aminokwasy są ukryte wewnątrz globale i hydrofilowe ("przyciągnięcie wody") są na jego powierzchni.

Wiele białek jest kompleksami kilku łańcuchów polipeptydowych. Ta struktura nazywa się czwartorzędową strukturą białka. Na przykład cząsteczka hemoglobiny składa się z czterech podjednostek, z których każdy jest białkiem kulistym.

Białka strukturalne z powodu włókien konfiguracji liniowej, w których limit wytrzymałości na rozciąganie jest bardzo wysoka, konfiguracja globularna umożliwia białka do wejścia do określonych interakcji z innymi połączeniami. Na powierzchni globule, kiedy właściwe leżące Łańcuchy powstają pewną formę jamy, w której umieszczone są reaktywne grupy chemiczne. Jeśli białko to jest enzymem, to drugi, zwykle mniejszy, cząsteczka niektórych substancji wchodzi taka wnękę tak, jak klawisz wchodzi do zamka; W tym przypadku konfiguracja chmury elektronicznej cząsteczki zmienia się pod wpływem grup chemicznych, które są w jamie, a to zmusza do reagowania w określony sposób. W ten sposób enzym katalizuje reakcję. W cząsteczkach przeciwciał istnieją również jamy, w których różne substancje obcych są związane, a tym samym neutralizują. Model "Key i Lock" wyjaśniający interakcję białek z innymi związkami pozwala zrozumieć swoistość enzymów i przeciwciał, tj. Ich zdolność do reagowania tylko z pewnymi związkami.

Białka w różnych typach organizmów.

Białka wykonujące tę samą funkcję w różnych rodzajach roślin i zwierząt, a zatem nosząc tę \u200b\u200bsamą nazwę, mają podobną konfigurację. Jednak różnią się nieco w sekwencji aminokwasowej. Ponieważ gatunki różniły się od ogólnego przodka, niektóre aminokwasy w niektórych stanowiskach są zastępowane w wyniku mutacji przez innych. Szkodliwe mutacje spowodowane chorobami dziedzicznią są wybierane przez wybór naturalny, ale przydatne lub przynajmniej neutralne można zapisać. Bliżej siebie dwa niektóre gatunki biologiczneMniej różnice znajdują się w ich białkach.

Niektóre białka zmieniają się stosunkowo szybko, inne są dość konserwatywne. Ten ostatni należy, na przykład Cytochrom C jest enzymem oddechowym dostępnym w większości żywych organizmów. U ludzi i szympanach sekwencje aminokwasowe są identyczne, a tylko 38% aminokwasów różniło się w cytochromu z pszenicy. Nawet porównywanie człowieka i bakterii, podobieństwo cytochromów C (różnice są naruszone tutaj 65% aminokwasów) można nadal zauważyć, chociaż ogólny przodek bakterii i osoby mieszkał na Ziemi około dwóch miliardów lat temu. Obecnie porównanie sekwencji aminokwasowych jest często stosowany do budowy drzewa filogenetycznego (genealogicznego) odzwierciedlające wiązania ewolucyjne między różnymi organizmami.

Denaturacja.

Syntetyzowana cząsteczka białka, składanie, nabywa charakterystykę konfiguracji. Ta konfiguracja może być jednak zawalona z ogrzewaniem, ze zmianą pH, w ramach działania rozpuszczalników organicznych, a nawet przy prostym rozpraszaniu roztworu, aż pęcherzyki pojawią się na powierzchni. Zmodyfikowany białko jest nazywany denaturowanym; Traci aktywność biologiczną i zwykle staje się nierozpuszczalna. Dobrze znajomości do wszystkich przykładów denaturowanych jaj naczyniowych lub bitej śmietany. Małe białka zawierające tylko około stu aminokwasów są zdolne do renaturalizacji, tj. Ponownie nabyć oryginalną konfigurację. Ale większość białek zamieni się w wiele łańcuchów polipeptydowych, a poprzednia konfiguracja nie jest przywrócona.

Jedną z głównych trudności w izolowaniu aktywnych białek jest związany z ich skrajną wrażliwością na denaturacji. Przydatne wykorzystanie tej właściwości białek znajduje się podczas konserwowania produktów spożywczych: wysokie temperatury nieodwracalnie denaturowane enzymy mikroorganizmów i mikroorganizmy umierające.

Białka syntezy.

Dla syntezy białek żywy organizm powinien mieć system enzymatyczny, który zdolny do mocowania jednego aminokwasu do drugiego. Źródło informacji, które zdefiniowałyby dokładnie, które powinny być podłączone aminokwasy. Ponieważ w organizmie znajdują się tysiące gatunków białek, a każdy z nich jest średnią o kilkuset aminokwasach, niezbędne informacje powinny być naprawdę ogromne. Jest przechowywany (tak samo jako rekord na taśmie magnetycznej) w cząsteczkach kwasów nukleinowych, z których składają się geny.

Aktywacja enzymów.

Łańcuch polipeptydowy syntetyzowany z aminokwasów nie zawsze jest białkiem w końcowej formie. Wiele enzymów są najpierw zsyntetyzowane w postaci nieaktywnych prekursorów i przejść do aktywnej formy dopiero po usunięciu innego enzymu w jednym z końców kilku aminokwasów. W tak nieaktywnej postaci niektóre enzymy trawienne są syntetyzowane, na przykład, trypsynę; Enzymy te są aktywowane w przewodzie pokarmowym w wyniku usunięcia fragmentu obwodu. Hormon insulina, której cząsteczka w aktywnej formie składa się z dwóch krótkich łańcuchów, jest syntetyzowany w postaci jednego łańcucha, tzw. Proinsulina. Następnie środkowa część tego łańcucha jest usunięta, a pozostałe fragmenty są związane ze sobą, tworząc aktywną cząsteczkę hormonalną. Wyrafinowane białka są utworzone dopiero po przymocowaniu pewnej grupy chemicznej do białka, a enzym jest często wymagany do tego połączenia.

Obwód metaboliczny.

Po podaniu aminokwasów zwierzęcych oznaczonych izotopami radioaktywnymi, azotem lub wodorem, etykieta szybko włącza się w jego białkach. Jeśli oznakowane aminokwasy przestają wejść do ciała, liczba znaczników w białkach zaczyna spadać. Te eksperymenty pokazują, że wynikowe białka nie są zapisywane w organizmie do końca życia. Wszystkie z nich, dla kilku wyjątków, znajdują się w stanie dynamicznym, stale rozpad się na aminokwasy, a następnie ponownie syntetyzowane.

Niektóre białka rozpadają się, gdy komórki umierają i zniszczały. Nieustannie występuje, na przykład, z erytrocytami i komórkami nabłonkowymi, wyściółką wewnętrzną powierzchnią jelitową. Ponadto dezintegracja i rezydencja białek postępują i w żywych komórkach. Co dziwne, podział białek znany jest mniej niż o ich syntezie. Jest jednak jasne, że enzymy proteolityczne są zaangażowane w rozpad, podobny do tych, którzy podzielają białka do aminokwasów w przewodzie pokarmowym.

Okres półtrwania różnych białek jest zróżnicowany - od kilku godzin do wielu miesięcy. Jedynym wyjątkiem jest cząsteczki kolagenu. Po utworzeniu pozostają stabilne, nie zaktualizowane i nie wymieniane. Z czasem jednak niektóre ich właściwości zmieniają się, w szczególności elastyczność, a ponieważ nie są one zaktualizowane, konsekwencją tego jest pewne zmiany wieku, na przykład, zmarszczki na skórze.

Syntetyczne białka.

Chemicy od dawna nauczyli się polimeryzować aminokwasy, ale w tym przypadku są połączone w tym przypadku aminokwasy, więc produkty takiej polimeryzacji są niewielkie podobne do naturalnego. To prawda, że \u200b\u200bmożliwe jest podłączenie aminokwasów w danej kolejności, co umożliwia uzyskanie biologicznie aktywnych białek, w szczególności insuliny. Proces jest dość skomplikowany, aw takim sposobie możliwe jest uzyskanie tylko tych białek, w których około setek aminokwasów znajdują się w cząsteczkach. Korzystne jest syntetyzowanie lub podkreślanie sekwencji nukleotydowej genu odpowiadającego żądanej sekwencji aminokwasowej, a następnie wprowadź ten gen w bakterii, który wytworzy dużą ilość pożądanego produktu przez replikację. Ta metoda ma również swoje wady.

Białka i odżywianie.

Gdy białka w organizmie przerywają do aminokwasów, te aminokwasy można ponownie używać do syntezy białek. Jednocześnie same aminokwasy są podatne na rozkład, więc nie są całkowicie wielokrotnego użytku. Jasne jest również, że w okresie wzrostu, w czasie ciąży i gojenia, synteza białek powinna przekroczyć zanik. Niektóre organizm białek ciągle tętni się ciągle; Są to białka włosów, paznokci i warstwy powierzchniowej skóry. Dlatego dla syntezy białek, każdy organizm powinien otrzymywać aminokwasy z żywnością.

Źródła aminokwasów.

Zielone rośliny są syntetyzowane z CO2, wody i amoniaku lub azotany, wszystkie 20 aminokwasów znajdujących się w białkach. Wiele bakterii jest również w stanie syntetyzować aminokwasy w obecności cukru (lub jakiś równoważny) i stałego azotu, ale także cukru, ostatecznie, jest dostarczany przez zielone rośliny. Zdolność zwierząt do syntezy aminokwasów jest ograniczona; Dostają aminokwasy, biorąc zielone rośliny lub inne zwierzęta. W przewodzie pokarmowym, wchłaniane białka są dzielone do aminokwasów, te ostatnie są absorbowane, a białka charakterystyczne dla tego organizmu są już zbudowane. Żadne wchłonięte białko nie jest włączone w strukturze ciała jako takiego. Jedynym wyjątkiem jest to, że w wielu ssakach niektóre przeciwciała matki mogą być w stanie nienaruszonym, aby przejść przez łożysko w przepływie krwi płodu, oraz mleko matki (zwłaszcza w przeżuwaczy), które mają zostać przeniesione do noworodka natychmiast po jego wygląd.

Potrzeba białek.

Jasne jest, że utrzymanie życia, ciało powinno otrzymywać pewne białka z jedzeniem. Jednak wielkość tej potrzeby zależy od wielu czynników. Ciało potrzebuje żywności i jako źródło energii (kalorii) i jako materiał do budowy struktur. W pierwszej kolejności jest potrzeba energii. Oznacza to, że gdy węglowodany i tłuszcze w diecie nie są wystarczające, białka żywności nie są używane do syntetyzacji własnych białek, ale jako źródło kalorii. Z długim głodem, nawet własne białka są wydawane na zaspokojenie potrzeb energetycznych. Jeśli wystarczy węglowodany w diecie, zużycie białka można zmniejszyć.

Bilans azotu.

Średnio ok. 16% całej masy białka jest azotem. Gdy białka aminokwasowe są podzielone, azot zawarty w nich pochodzi z korpusu z moczem i (przynajmniej) za pomocą opłaty w postaci różnych związków azotowych. Dogodnie, dlatego, aby ocenić jakość żywności białkowej, użyj takiego wskaźnika jako saldo azotanowe, tj. Różnica (w gramach) pomiędzy ilością azotu wprowadzonego do korpusu, a ilość azotu uzyskanego dziennie. Z normalnym odżywianiem w dorosłym, ilości te są równe. W rozwijającym się organizmie, ilość azotu pochodzącego mniej niż liczba otrzymanych, tj. Saldo jest pozytywne. Z niedoborem białek w diecie saldo jest ujemny. Jeśli kalorie w diecie wystarczy, ale białka są całkowicie nieobecne, organizm oszczędza białka. Wymiana protearu jest spowolniona, a ponowne usuwanie aminokwasów w syntezie białek jest wyposażony w najwyższą efektywność. Jednakże straty są nieuniknione, a związki azotowe są nadal wyświetlane z moczem i częściowo z odchodami. Ilość azotu pochodzącego z organizmu w ciągu dnia z głodu białka może służyć jako miara dziennego niedoboru białka. Naturalne jest założenie, że wchodząc do ilości równoważnej białka tego niedoboru w diecie można przywrócić saldo azotanowe. Jednak tak nie jest. Po otrzymaniu takiej ilości białka, ciało zaczyna stosować aminokwasy mniej skutecznie, tak że istnieje dodatkowa ilość białka w celu przywrócenia salda azotu.

Jeśli ilość białka w diecie przekracza niezbędne do utrzymania salda azotowego, a następnie wyraża się od tego wydaje się nie. Nadmiar aminokwasów są po prostu używane jako źródło energii. Jako szczególnie jasny przykład możesz odnosić się do Eskimosów, które spożywają małe węglowodany i około dziesięć razy więcej białek niż potrzeba do utrzymania salda azotu. Jednak w większości przypadków stosowanie białka jest nieopłacalne jako źródło energii, ponieważ od pewnej ilości węglowodanów można uzyskać znacznie więcej kalorii niż z tej samej ilości białka. W biednych, populacja otrzymuje niezbędne kalorie z powodu węglowodanów i zużywa minimalną ilość białka.

Jeśli wymagana kaloria kalorii otrzymuje się w postaci produktów nie białkowych, minimalna ilość białka, która zapewnia, że \u200b\u200bsaldo azotowe jest dla osoby dorosłej OK. 30 g dziennie. Przybliżone tyle białka zawarte w czterech plasterkach chleba lub 0,5 l mleka. Optymalny jest zwykle uważany za nieco więcej; Zalecany od 50 do 70 g.

Niezbędne aminokwasy.

Do tej pory białko był uważany za coś. Tymczasem, aby przestrzegać syntezy białka, wszystkie niezbędne aminokwasy powinny być obecne w organizmie. Niektóre aminokwasy samego organizmu zwierząt mogą syntetyzować. Są one nazywane wymienialnymi, ponieważ nie muszą być obecne w diecie, ważne jest tylko, aby ogólnie przyznanie białka jako źródło azotu było wystarczające; Następnie, z brakiem wymiennych aminokwasów, organizm może ich syntetyzować przez te, które są obecne w nadmiarze. Reszta "niezbędna", aminokwasy nie mogą być syntetyzowane i powinny wejść do ciała z żywnością. Dla osoby, waliny, leucyny, izolowania, treonina, metioniny, fenyloalaniny, troski, gistidyny, liziny i argininy są niezbędne. (Chociaż arginina może być syntetyzowana w organizmie, skierowana jest do niezbędnych aminokwasów, ponieważ noworodka i rosnące dzieci są tworzone w niewystarczających ilościach. Z drugiej strony, dla osoby dojrzałego wieku, otrzymanie niektórych z tych aminokwasów z jedzeniem może stać się opcjonalny.)

Ta lista niezbędnych aminokwasów jest również w przybliżeniu taka sama na innych kręgowcach, a nawet w owadach. Wartość odżywcza białek jest zwykle określana przez zaparkowanie ich szczurami i obserwując przyrost masy ciała zwierząt.

Wartość białka odżywczego.

Wartość odżywcza białka jest określona przez ten niezbędny aminokwas, który nie wystarczy. Zilustrujemy to na przykładzie. W białkach naszego ciała zawierają średnio OK. 2% tryptofan (wagowo). Przypuśćmy, że 10 g białka zawierającego 1% tryptofan jest zawarte w diecie, a pozostałe niezbędne aminokwasy w niej wystarczy. W naszym przypadku 10 g tego wadliwego białka jest zasadniczo równoważne do 5 g ful-flded; Pozostałe 5 g może służyć tylko źródłem energii. Zauważ, że ponieważ aminokwasy w organizmie są praktycznie nie zarezerwowane, a w celu pokazania syntezy białka, wszystkie aminokwasy powinny być obecne w tym samym czasie, efekt poniesionych aminokwasów można wykryć tylko wtedy, gdy wszyscy idą do ciała w tym samym czasie.

Średnia kompozycja większości białek zwierzęcych jest zbliżona do uśrednionej składu białek ludzkie ciałoWięc awaria aminokwasowa nie jesteśmy zagrożona, jeśli nasza dieta jest bogata w produkty, takie jak mięso, jajka, mleko i ser. Istnieją jednak białka, na przykład żelatyna (produkt denaturacji kolagenu), które zawierają bardzo niewiele niezbędnych aminokwasów. Białka roślinne, chociaż są one również lepszą żelatyną w tym sensie, również słabo niezbędne aminokwasy; Szczególnie niewiele lizyny i tryptofanu w nich. Niemniej jednak, czysto wegetariańska dieta nie może być uważana za szkodliwą, chyba że istnieje nieco większa ilość białek roślinnych wystarczających do zapewnienia organizmu w niezbędnych aminokwasach. Większość całego białka jest zawarta w roślinach w nasionach, zwłaszcza w nasiściach pszenicy i różnych roślin strączkowych. Równiliśmy również białko, są również młodymi pędami, na przykład szparagami.

Syntetyczne białka w diecie.

Dodając małe ilości syntetycznych niezbędnych aminokwasów lub białek bogatych białek do uszkodzonych białek, na przykład białka kukurydzy, możliwe jest znacząco zwiększenie wartości odżywczej tego ostatniego, tj. Tak więc, jak zwiększyć ilość zużywanej białka. Kolejna możliwość polega na uprawianiu bakterii lub drożdży na węglowodorach olejowych z dodatkiem azotanów lub amoniaku jako źródła azotu. Białko mikrobiologiczne uzyskane przez tę ścieżkę może służyć jako pasza dla drobiu lub zwierząt gospodarskich, a może bezpośrednio spożywana przez osobę. Trzecia, szeroko stosowana metoda wykorzystuje charakterystykę fizjologii przeżuwaczy. Na przeżuwaczy w początkowym działu żołądka, tzw. Blizna, specjalne formy bakterii i najprostszych, które zamieniają wadliwe białka roślinne do bardziej kompletnych białek mikrobiologicznych, a następnie z kolei, po trawieniu i ssaniu - są przekształcane w białka zwierzęce. Do kanału zwierząt gospodarskich można dodać mocznik - tani syntetyczny związek zawierający azot. Mikroorganizmy mieszkanie w rubaru stosują azot mocznikowy do konwertowania węglowodanów (co jest znacznie większe w pasze) w białku. Około jednej trzeciej całkowitego azotu w pasze zwierząt gospodarskich może przepływać jako mocznik, który jest zasadniczo w pewnym stopniu syntezą białek chemiczny.