Anong mga sangkap ang bahagi ng mga protina. Nakakaaliw na kimika

Kemikal na komposisyon ng mga protina.

3.1. Peptide communication.

Ang mga protina ay hindi regular na polymers na itinayo mula sa mga natitirang  amino acids, ang pangkalahatang pormula na sa isang may tubig na solusyon na may pH na malapit sa neutral ay maaaring nakasulat bilang NH 3 + chrcoo. Ang mga residues ng amino acids sa mga protina ay magkakaugnay sa pamamagitan ng amide bond sa pagitan ng -amino at -carboxyl group. Peptide komunikasyon sa pagitan dalawa  karaniwang tinatawag na residues ng amino acid. peptide connections. , at mga polymers na binuo mula sa mga natitirang  amino acids na konektado sa pamamagitan ng peptide bonds ay tinatawag na polypeptides. Ang protina bilang isang biologically makabuluhang istraktura ay maaaring maging parehong isang polypeptide at ilang polypeptides na bumubuo ng isang kumplikadong bilang isang resulta ng mga hindi pakikipag-ugnayan sa mga di-covalent.

3.2. Elemental na komposisyon ng mga protina

Pag-aaral ng kemikal na komposisyon ng mga protina, kinakailangan upang malaman, una, mula sa kung saan ang mga elemento ng kemikal na binubuo nila, at pangalawa, ang istraktura ng kanilang mga monomer. Upang tumugon sa unang tanong, ang quantitative at qualitative komposisyon ng mga elemento ng kemikal ng protina ay matukoy. Ang pagtatasa ng kemikal ay nagpakita availability sa lahat ng protina carbon (50-55%), oxygen (21-23%), nitrogen (15-17%), hydrogen (6-7%), sulfur (0.3-2.5%). Ang komposisyon ng mga indibidwal na protina ay natagpuan din phosphorus, yodo, bakal, tanso at ilang iba pang mga macro at trace elemento, sa iba't ibang, madalas na napakaliit na dami.

Ang nilalaman ng mga pangunahing elemento ng kemikal sa mga protina ay maaaring mag-iba, maliban sa nitrogen, ang konsentrasyon na kung saan ay nailalarawan sa pamamagitan ng pinakadakilang katatagan at katamtaman 16%. Bilang karagdagan, ang nilalaman ng nitrogen sa iba pang mga organikong sangkap ay maliit. Alinsunod dito, iminungkahi na matukoy ang halaga ng protina sa nitrogen na kasama sa komposisyon nito. Alam na ang 1G nitrogen ay nakapaloob sa 6.25 g ng protina, ang kabuuang nitrogen number ay pinarami sa koepisyent ng 6.25 at ang halaga ng protina ay nakuha.

Upang matukoy ang kemikal na likas na katangian ng mga monomer ng protina, kinakailangan upang malutas ang dalawang gawain: hatiin ang protina sa mga monomer at alamin ang kanilang kemikal na komposisyon. Ang paghahati ng protina sa mga bahagi ng bahagi nito ay nakamit ng hydrolysis - pang-matagalang protina na kumukulong na may malakas na mineral acids (Acid hydrolysis) o pundasyon (alkaline hydrolysis). Madalas na ginagamit na kumukulo sa 110  C na may HCL para sa 24 na oras. Sa susunod na hakbang, ang mga sangkap ay pinaghihiwalay sa hydrolyzate. Para sa layuning ito, ang iba't ibang mga pamamaraan ay ginagamit, kadalasan - chromatography (higit pa - kabanata "mga pamamaraan sa pananaliksik ..."). Ang pangunahing bahagi ng pinaghiwalay na hydrolyzes ay mga amino acids.

3.3. Amino acids

Sa kasalukuyan, hanggang sa 200 iba't ibang mga amino acids ay matatagpuan sa iba't ibang mga bagay ng wildlife. Sa kanilang katawan ng tao, halimbawa, mga 60. Gayunpaman, ang komposisyon ng mga protina ay binubuo lamang ng 20 amino acids, kung minsan ay tinatawag na natural.

Ang mga amino acids ay mga organic acids, kung saan ang isang hydrogen atom -carbon atom ay pinalitan para sa isang amino group - NH 2. Dahil dito, sa kalikasan ng kemikal, ito ay  amino acids sa pangkalahatang pormula:

H - C  - NH 2.

Mula sa formula na ito, makikita ang lahat ng mga amino acids kasama ang mga sumusunod na pangkalahatang grupo: - CH 2, - NH 2, - Cooh. Side chains (radicals - R.) Magkakaiba ang mga amino acids. Tulad ng makikita mula sa application i, ang kemikal na likas na katangian ng radicals ay magkakaiba: mula sa hydrogen atom sa cyclic compounds. Ito ay ang radicals na tumutukoy sa estruktural at functional na mga tampok ng amino acids.

Lahat ng mga amino acids, maliban sa pinakasimpleng aminoacetic K-you glycine (NH 3 + CH 2 COO ), magkaroon ng isang chiral atom C  at maaaring umiiral sa dalawang enantiomers (optical isomers):

Coo - Coo -

Nh 3 +. R.R.Nh 3 +.

L.-Zeter.D.-Zeter.

Ang kasalukuyang pinag-aralan na mga protina ay kinabibilangan lamang ng L-series amino acids, kung saan, kung isaalang-alang namin ang chiral atom mula sa H Atom, ang NH 3 + group, coo  at ang R radical ay clockwise. Ang pangangailangan para sa pagtatayo ng isang biologically makabuluhang polimer molecule upang maitayo ito mula sa isang mahigpit na tinukoy na enantiomer ay halata - mula sa isang racemic halo ng dalawang enantiomers ay isang hindi mailarawan ng isip kumplikadong halo ng diastereoisomers. Ang tanong ay kung bakit ang buhay sa lupa ay batay sa mga protina na itinayo nang tumpak mula sa L-, at hindi D--amino acids, ay nananatiling nakakaintriga misteryo. Dapat pansinin na ang D-amino acids ay medyo laganap sa wildlife at, bukod dito, ay kasama sa biologically makabuluhang oligopeptides.

Sa dalawampung pangunahing -amino acids, ang mga protina ay itinayo, gayunpaman ang natitira, medyo iba't ibang mga amino acids ay nabuo mula sa 20 amino acid residues na bilang bahagi ng molekula ng protina. Kabilang sa mga pagbabagong ito ay dapat munang pansinin ang edukasyon disulfide bridges. Kapag oxidizing dalawang cysteine \u200b\u200bresidues sa komposisyon ng nabuo peptide chain. Bilang resulta, ang nalalabi ng Diamodicarboxylic acid ay nabuo mula sa dalawang residues ng cysteine. cystina. (Tingnan ang Annex I). Sa kasong ito, ang crosslinking ay nangyayari sa loob ng isang chain ng polypeptide, o sa pagitan ng dalawang magkakaibang kadena. Bilang isang maliit na protina na may dalawang polypeptide chain na konektado sa pamamagitan ng disulfide tulay, pati na rin ang stitching sa loob ng isa sa mga polypeptide chain:

GENQCCA.Svcsly.Qlenycn.

Fvnqhlc.GshlveAlylvc.Gergffytpka.

Ang isang mahalagang halimbawa ng pagbabago ng mga residu ng amino acid ay upang baguhin ang mga residues ng proline sa balanse hydroxyprolina. :

N - CH - CO - N - CH - CO -

CH 2 CH 2 CH 2 CH 2.

Ch 2 choh.

Ang pagbabagong ito ay nangyayari, na may isang makabuluhang sukat, sa pagbuo ng isang mahalagang bahagi ng protina ng nag-uugnay na tissue - collagen. .

Ang isa pang napakahalagang uri ng pagbabago ng protina ay phosphorylation ng mga hydroxo na grupo ng mga serine residues, threonine at tyrosine, halimbawa:

- NH - CH - CO - - NH - CH - CO -

CH 2 OH CH 2 OPO 3 2 -

Ang mga amino acids sa isang may tubig na solusyon ay nasa isang ionized na estado dahil sa paghihiwalay ng mga grupo ng amino at carboxyl na bahagi ng radikal. Sa ibang salita, ang mga ito ay amphoteric compounds at maaaring umiiral alinman bilang acids (proton donors), o bilang batayan (donor acceptors).

Ang lahat ng mga amino acids depende sa istraktura ay nahahati sa maraming grupo:

Acyclic.. Monoaminocarbonic amino acids. Sa kanilang komposisyon, ang isang amine at isang carboxyl group, sa may tubig na solusyon ay neutral. Ang ilan sa kanila ay may karaniwang mga tampok sa istruktura, na nagbibigay-daan sa iyo upang isaalang-alang ang mga ito nang sama-sama:

Glycine at alanine.Ang glycine (glycocol o aminoacetic k-ta) ay hindi aktibo - ito ang tanging amino acid na walang mga enatiomer. Ang glycine ay kasangkot sa pagbuo ng nucleic at apdo K-t, ang hem, ay kinakailangan para sa neutralizing sa atay ng nakakalason na mga produkto. Ang Alanine ay ginagamit ng katawan sa iba't ibang mga proseso ng carbohydrate at enerhiya exchange. Ang isomer nito -alanine ay isang mahalagang bahagi ng bitamina pantothenic sa-mo, Coenzyme A (COA), kalamnan extractive sangkap.

Serine at threonine.Nauugnay sila sa hydroxyxic acid group, dahil Magkaroon ng hydroxyl group. Ang serine ay bahagi ng. iba't ibang mga enzymes, ang pangunahing protina ng gatas - casein, pati na rin ang komposisyon ng maraming lipoproteins. Ang tronine ay kasangkot sa biosynthesis ng protina, pagiging isang kailangang-kailangan na amino acid.

Cysteine \u200b\u200bat methionine.Amino acids pagkakaroon ng isang sulfur atom. Ang halaga ng cysteine \u200b\u200bay tinutukoy ng presensya sa komposisyon nito Sulfhydryl (- SH) ng grupo, na nagbibigay ito ng kakayahang madaling oxidize at protektahan ang katawan ng mga sangkap na may mataas na oksidative na kapasidad (na may radiation lesion, phosphoric poisoning) . Ang meeting ay nailalarawan sa pamamagitan ng pagkakaroon ng isang madaling mobile methyl group na ginagamit sa pagbubuo ng mga mahahalagang compound sa katawan (choline, creatine, thymine, adrenaline, atbp.)

Valan, leucine at isolecin.Branched amino acids na aktibong kasangkot sa metabolismo at hindi synthesized sa katawan.

Monoaminodicarbonic amino acids.mayroon silang isang amine at dalawang carboxyl group at sa may tubig solusyon magbigay ng isang acidic reaksyon. Kabilang dito ang asparagic at glutamy k-you, asparagin at glutamine. Ang mga ito ay bahagi ng mga mediator ng preno ng nervous system.

Diamineomo courbone amino acid. Sa may tubig na solusyon, mayroon silang alkalina na reaksyon para sa isang hanay ng dalawang grupo ng amine. Ang lysin na may kaugnayan sa kanila ay kinakailangan para sa synthesis ng histones pati na rin sa isang bilang ng mga enzymes. Arginine ay kasangkot sa synthesis ng urea, creatine.

Cyclic.. Ang mga amino acids ay may isang aromatic o heterocyclic kernel sa kanilang komposisyon at, bilang isang patakaran, ay hindi synthesized sa katawan ng tao at dapat dumating sa pagkain. Ang mga ito ay aktibong kasangkot sa iba't ibang mga proseso ng metabolic. So.

naghahain si Phenyl-Alanine bilang pangunahing pinagkukunan ng synosine synthesis - ang hinalinhan ng isang bilang ng mga biologically mahalagang sangkap: hormones (thyroxine, adrenaline), ilang mga pigment. Ang tiptophan, bilang karagdagan sa pakikilahok sa synthesis ng protina, ay nagsisilbing bahagi ng bitamina PP, serotonin, tripartamine, hilera ng mga pigment. Ang Gistidine ay kinakailangan para sa synthesis ng protina, ay ang hinalinhan ng histamine na nakakaapekto sa presyon ng dugo at pagtatago ng gastric juice.

Ari-arian

Ang mga protina ay mataas na koneksyon sa molekular timbang. Ang mga ito ay polymers na binubuo ng daan-daan at libu-libong mga amino acid residues - monomers.

Ang mga protina ay may mataas na molekular na timbang, ang ilang natutunaw sa tubig ay may kakayahang maga, nailalarawan sa pamamagitan ng optical activity, kadaliang kumilos electric Field. At ilang iba pang mga ari-arian.

Ang mga protina ay aktibong nagpapasok ng mga reaksiyong kemikal. Ang ari-arian na ito ay dahil sa ang katunayan na ang mga amino acids na bahagi ng mga protina ay naglalaman ng iba't ibang mga grupong functional na maaaring tumugon sa iba pang mga sangkap. Mahalaga na ang ganitong mga pakikipag-ugnayan ay nangyayari sa loob ng molekula ng protina, na nagreresulta sa peptide, hydrogen disulfide at iba pang mga uri ng kurbatang. Sa mga radical ng amino acid, at naaayon molecular Mass.ang mga protina ay nasa loob ng 10,000 - 1,000,000. Kaya, sa ribonuclease (enzyme splitting rna) ay naglalaman ng 124 amino acid residues at ang molekular na timbang nito ay humigit-kumulang 14,000. Mioglobin (kalamnan protina), na binubuo ng 153 amino acid residues, ay may molekular na timbang 17 000 , at hemoglobin - 64,500 (574 amino acid residues). Ang molekular masa ng iba pang mga protina ay mas mataas: Ang -globulin (mga form na antibodies) ay binubuo ng 1250 amino acids at may molekular na timbang na mga 150,000, at ang molekular na timbang ng glutamate dehydrogenase enzyme ay lumampas sa 1,000,000.

Minerals.

Kasama sa grupo ng mga macroelement ang naturang paraan, ang nilalaman na kung saan sa dry substance ay nag-iiba mula sa n 10 -2 sa n 10%. Ito ay c, o, n, n, s at p, na kasama sa molekular komposisyon ng mga pangunahing sangkap at ca, na, cl, k, mg, na bahagi ng mga sumusuporta sa tisyu, dugo, lymphs, atbp. tisyu.

Kasama sa grupo ng mga ultramic-elemento ang mga elemento, ang nilalaman nito ay mas mababa kaysa sa n 10 -5% (sb, ng, bi, pb, atbp.).

Ito ay itinatag na ang karamihan sa mga elemento ay biogenic, na nagkakahalaga ng kahalagahan upang matiyak ang normal na pag-unlad ng mga proseso ng biochemical buhay, at ang pinakamahalagang biogenic elemento ay kasama sa IV (c); V (w, p) at vi (o, s) grupo ng mendeleev table. Mga Elemento VII (CL, J, MN) at VIII (FE, CO) ng Grupo ay lumahok sa pagbuo ng mga sangkap na may mataas na biological na halaga.

Ang microelement composition ng raw materials ay depende sa habitat o paglago ng kapaligiran. Depende sa konsentrasyon ng mga indibidwal na elemento sa kapaligiran at sa pagkain, ang pagkakaroon ng mga ito, pati na rin sa konstituency ng ilang mga uri ng mga organismo, mga pagbabago at ang antas ng paggamit ng mga indibidwal na elemento sa mga proseso ng asimilasyon.

Mga protina

Mula sa mga organic na sangkap na bahagi ng mga nabubuhay na organismo, ang pinakamahalaga sa biological relations at ang pinaka kumplikadong istraktura ay mga protina. Halos lahat ng manifestations ng buhay (panunaw, pagkamayamutin, pagbabawas, paglago at pagpaparami, paggalaw, metabolismo, atbp.) Ay nauugnay sa mga sangkap ng protina. Ang mga protina ay may mahalagang papel sa pagtatayo ng live matter at sa pagpapatupad ng mga proseso nito ng buhay nito.

Tiyak na protina kalikasan catalysts - enzymes - mapabilis ang mga reaksiyong kemikal na nagaganap sa katawan. Ang iba't ibang mga compound ng kalikasan ng protina ay nagsasagawa ng isang transport function, na nagbibigay ng organismo na may oxygen at nutrients. Ang pagkabulok ng 1 g ng protina sa mga huling produkto ay nagbibigay ng katawan na may enerhiya na 4.27 kcal.

Ang mga napiling protina ay nakahiwalay sa mga organo at tisyu kulay puti At magkaroon ng parehong pisikal na katangian bilang isang itlog ng itlog ng manok. Samakatuwid, nagsimula silang tumawag sa mga protina. Ang synonymmen ng salitang "protina" ay ang salitang "protina" (mula sa Griyego na "Proteus" - ang una, pangunahing).

Ang mga protina ay mataas na molekular weight polymers ng iba't ibang amino acids. Sa Fig. 1 ay nagpapakita ng mga formula ng iba't ibang mga amino acids.

Fig.1. Mga formula ng ilang mga amino acids.

Ang mga amino acids ay nahahati sa 2 malalaking grupo: maaaring palitan at kailangang-kailangan. Karamihan sa mga amino acids ay nabuo sa katawan ng mga hayop at mga tao bilang isang resulta ng hydrolysis ng mga protina ng pagkain at biosynthesis. Ngunit sa isang minimum, walong amino acids ay hindi synthesized sa katawan. Ito ay isang valine, leucine, isoleucine, threonine, lysine, phenylalanine, tryptophan at methionine, na tinatawag na indispensable. Ang mga protina na kung saan walang isa o higit pa sa mga amino acids ay tinatawag na biologically depekto. Ang mga protina ng hayop, kabilang ang mga protina ng hydrobi, ay naglalaman ng lahat ng kailangang-kailangan na amino acids.

Ang mga amino acids na kasama sa protina ay pinagsama sa mga peptide bond na nagreresulta mula sa amino group ng isang amino acid at carboxyl group ng iba. Ang mekanismo ng prosesong ito ay ipinapakita sa Fig. 2.

Larawan. 2. Ang pagbuo ng pangunahing istraktura ng protina.

Ang nagresultang polypeptides ay ang batayan ng lahat ng mga protina, at ang isang tiyak na pagkakasunud-sunod ng mga amino acids inilatag sa kanila characterizes ang pangunahing istraktura ng protina.

Kaya, dahil ang protina macromolecules ay itinayo mula sa maraming daan-daang mga amino acids, sa likas na katangian mayroong isang walang limitasyong bilang ng kanilang mga isomer, at ang bawat uri ng mga nabubuhay na tao ay maaaring magkaroon ng sarili nitong protina na likas sa loob nito.

Ang mga chain ng polypeptide ay maaaring pinagsama, na bumubuo ng pangalawang istruktura ng protina, pangunahin dahil sa mga koneksyon na nagmumula sa iba't ibang grupo ng polypeptide. Ito ay schematically ipinapakita sa Fig. 3.

a) ang pagbuo ng hydrogen relasyon

b) ang pagbuo ng isang spiral mula sa polypeptide chain

Larawan. 3. Scheme ng edukasyon ng pangalawang istraktura ng protina.

Ang spatial na lokasyon ng mga chain ng polypeptide ng molekula ng protina ay tumutukoy sa tertiary structure ng molecule ng protina.

Ang mga aktwal na protina - mataas na molekular compounds ng kumplikadong istraktura, naiiba sa parehong physiological function at kemikal na mga katangian. Ang mga raw na materyales sa pagkain ay nakararami sa isang koloidal na estado - sa anyo ng mga gels at asses, na nagtataguyod ng kawalang-tatag at pagkakaiba-iba ng mga katangian (denaturation) ng mga sangkap ng protina kapag nagbago ang mga kondisyon ng kapaligiran.

Kapag acidifying protina solusyon sa pH 4.5-5.0 (halimbawa, sa panahon ng marination), protina ay nawala solubility at idineposito (coagulate). Maraming mga protina ang nawala ang solubility kapag puspos ng sosa klorido solusyon (sa panahon ng ambasso). Sa partikular, ang mga pangunahing protina ng kalamnan na mahusay na natutunaw sa mga solusyon sa sosa klorido na may konsentrasyon ng 7.5-10%, na may pagtaas sa konsentrasyon nito, hanggang sa 15% ay precipitated (burdado). Kapag pinainit (sa panahon ng pagluluto, Pagprito, baying), protina ay coagulated (coagulate). Ang thermal denaturation ng mga protina ay nagsisimula sa 28-35 o S. Denaturation ng mga protina ay tumatagal ng lugar at may dehydration (dehydration) ng kanilang mga sistema (kapag drying at nagyeyelo).

Kapag ang deposito (planting, coagulation) na protina, ang kanilang koneksyon sa tubig ay nabalisa.

Bilang isang resulta ng spatial na tatlong-dimensional na istraktura "sa ibabaw" ng molekula ng protina, ang mga aktibong grupo ng chemically ay naging - nn 2; -Cooh; - SIYA BA. Sa isang may tubig na solusyon, ang mga grupong ito ay nasa ionized na estado na may mga singil ng iba't ibang mga palatandaan. Ang molekula ng protina ay nakakuha ng kaukulang palatandaan at ang halaga ng singil depende sa ratio ng positibo at negatibong sisingilin grupo. Ang singil ng molekula ng protina ay nakasalalay sa estado nito. Ang anumang pagbabago sa istraktura ng molekula ng protina ay humahantong sa isang pagbabago sa singil nito, sa partikular, ang pagkawala ng singil ay humahantong sa denaturation ng protina. Ang pagkakaroon ng mga singil na ito ay nagdudulot din ng mga hydrate properties ng mga protina. Halimbawa, ang mga molecule ng tubig ay nakakonekta sa isang positibong sisingilin ng molekula ng protina sa kanilang mga negatibong sisingilin, at ang istraktura ay nabuo, ang sentro nito ay ang molekula ng protina, at mayroong isang monomolecular na kaluban ng tubig sa paligid nito. Dahil ang lahat ng negatibong sisingilin dulo ng tubig molecules ay tinutugunan sa molekula ng protina, pagkatapos ay ang ibabaw ng istraktura ng protina - ang tubig ay napanatili ang parehong singil. Sa ibabaw na ito, naman, ang mga bagong grupo ng mga molecule ng tubig ay sumali, atbp. Kasabay nito, ang isang electrostatically nauugnay na layer ng Hydratt ay nabuo sa paligid ng bawat molekula ng protina. Ang kapangyarihan ng komunikasyon sa protina ay bumababa sa proporsyon sa parisukat ng distansya mula sa sentro, i.e. Mula sa molekula ng protina, at sa isang sapat na malaking sukat ng mga sukat ng molekula, ang koneksyon na ito ay napakaliit na ang sariling thermal kilusan ng mga molecule ay pumipigil sa pagkilos ng mga electrostatic pwersa. Nililimitahan nito ang dami ng tubig na hawak ng ibabaw ng protina.

Ayon sa umiiral na mga tanawin, ang protina tissue ay maaaring isaalang-alang bilang isang koloidal at maliliit na kulay-porous colloidal katawan ng isang napaka-kumplikadong istraktura, ang batayan ng kung saan ay isang estruktural grid ng protina sa namamaga ng estado, na concludes malagkit na solusyon na naglalaman ng natutunaw na protina at iba pang nitrogen at mga sangkap ng mineral na may hydrophilic properties. Sa kasong ito, ang bahagi ng tubig na kasama sa kalamnan tissue ay matatag na hawak ng mga protina ng estruktural mesh, pati na rin ang mga molecule ng dissolved protina at iba pang mga hydrophilic substance.

Kasama ang tubig na hawak ng patlang ng kapangyarihan sa panlabas at panloob na ibabaw ng mga particle ng protina, ang tubig ay nasa kalamnan tissue, na gaganapin ng osmotically at mekanikal na pwersa ng komunikasyon (mga pwersang maliliit na ugat). Ang tubig na ito ay nasa mga likido (solusyon) na naglalaman ng iba't ibang nitrogen at organic na sangkap at mineral na asing-gamot na natapos sa saradong mga selula (micropores) sa loob ng mga istruktura ng protina at kumakalat sa huling micro at maccapillar. Ayon sa data na magagamit sa literatura, 1 g ng protina sa panahon ng hydration binds isang average ng 0.3 g ng tubig.

Ang lahat ng mga paraan ng pagproseso, teknolohikal na mga mode ay naglalayong baguhin ang tubig sa mga tisyu ng mga hilaw na materyales (saturation ng asin, pagbabagong-anyo sa yelo, pag-init sa isang temperatura na malapit sa simula ng simula, pagsingaw). Ang pagbabago sa panloob na enerhiya ng tubig ay humahantong sa isang paglabag sa estado ng ekwilibrium sa pagitan ng protina at tubig na bumubuo ng hydrate upak. Ang molekula ng protina ay tumugon sa ito ang restructuring ng sarili nitong istraktura at, naaayon, ang pagbabago sa halaga ng pagsingil. Kapag ang mga pagbabagong ito ay nakumpleto ng isang matalim na pagtanggi o kumpletong singil ng singil ay may denaturasyon ng protina.

Depende sa intensity at tagal ng panlabas na epekto, ang denaturation ng protina ay maaaring maging baligtarin, at bahagyang baligtarin, o hindi maibabalik.

Ang lalim ng denaturation ay maaaring matukoy sa pamamagitan ng kakayahan ng kalamnan tissue upang ibalik ganap o bahagyang sa tubig.

Ang kasalukuyang mga pamamaraan para sa pagpoproseso ng mga materyales sa pagkain na may mataas na nilalaman ng protina ay higit sa lahat dahil sa mga pagbabago na maaaring inilarawan bilang bahagyang denaturation. Ang diagram ng denaturation ng molecule ng protina ay iniharap sa Fig. apat.

Larawan. 4. Denaturation diagram ng isang molekula ng protina:

A - Paunang Estado, B - Simula Reversible Deployment, B ay malayo nababahaging pag-deploy.

Ang pinaka-katangian na pagbabago sa protina sa panahon ng thermal denaturation (temperatura 70-100 ° C) ay ang pagkawala ng katutubong mga katangian (ang kakayahang matunaw sa tubig, asing-gamot at mga solusyon sa alkohol), pati na rin ang pagbaba sa kakayahan ng pamamaga.

Ang mga pagbabago sa protina na nauugnay sa thermal denaturation ay, mas mataas ang mas mataas na temperatura at tagal ng heating, ang pagkilos ng presyon, at sa isang may tubig na solusyon, ang protina ay mas mabilis kaysa sa tuyo na estado.

Ang denaturation ng mga protina ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa isang bilang ng mga teknolohikal na proseso: kapag pagluluto ng tinapay, kendi, kapag pinatuyo ang karne, isda, gulay, gatas at itlog pulbos, sa paggawa ng de-latang pagkain, atbp.

Sa mga kondisyon ng pagdadala ng produkto upang makumpleto ang pagiging handa, kadalasan ay may pangmatagalang epekto ng mga temperatura na malapit sa 100 ° C, ang mga protina ay napapailalim sa mga karagdagang pagbabago na nauugnay sa pagkawasak ng kanilang macromolecules - hydrolysis.

Sa simula ng proseso mula sa mga molecule ng protina, ang pabagu-bago ng produkto ay maaaring malinis: carbon dioxide, hydrogen sulfide, ammonia, phosphorous hydrogen at iba pang mga sangkap na kasangkot sa pagbuo ng lasa at halimuyak ng mga natapos na produkto. Sa pang-matagalang pagkakalantad ng tubig at init, ang nalulusaw sa tubig na nitrogenous sangkap ay nangyayari dahil sa depolymerization ng molekula ng protina, na nagaganap, halimbawa, kapag lumipat ng collagen sa glutin.

Ang hydrolysis ng mga protina ay maaaring sanhi ng mga proteolytic enzymes na ginagamit upang patindihin ang ilang mga teknolohikal na proseso (paglambot ng matibay na karne, paghahanda ng lebadura kuwarta, atbp.).

Mga protina - Mataas na molekular timbang organic compounds na binubuo ng α-amino acid residues.

SA ang komposisyon ng mga protina Kabilang dito ang carbon, hydrogen, nitrogen, oxygen, sulfur. Ang bahagi ng mga protina ay bumubuo ng mga complexes sa iba pang mga molecule na naglalaman ng posporus, bakal, sink at tanso.

Ang mga protina ay may malaking molekular na timbang: itlog albumin - 36,000, hemoglobin - 152,000, myozin - 500,000. Para sa paghahambing: ang molekular na timbang ng alak - 46, acetic acid - 60, benzene - 78.

Amino acid komposisyon ng mga protina

Mga protina - mga di-pana-panahong polymers na ang mga monomer α-amino acids.. Karaniwan, 20 species ng α-amino acids ay tinatawag na monomers ng mga protina, bagaman mayroong higit sa 170 sa mga cell at tisyu.

Depende sa kung ang mga amino acids ay maaaring synthesized sa katawan ng tao at iba pang mga hayop, makilala: maaaring palitan amino acids. - maaaring synthesized; kailangang-kailangan amino acids. - Hindi maaaring synthesized. Ang isang kailangang-kailangan na amino acids ay dapat pumasok sa katawan kasama ang pagkain. Ang mga halaman ay nag-synthesize ng lahat ng uri ng amino acids.

Depende sa komposisyon ng amino acid, ang mga protina ay: Full-fledged. - naglalaman ng buong hanay ng mga amino acids; may sira - Walang mga amino acids sa kanilang komposisyon. Kung ang mga protina ay binubuo lamang ng mga amino acids, sila ay tinatawag simple. Kung ang mga protina ay naglalaman ng karagdagan sa mga amino acids, tinatawag din ang Uninutowed Component (isang prostetik na grupo) magulo. Ang Prosthetic Group ay maaaring kinakatawan ng mga metal (riles), carbohydrates (glycoproteins), lipids (lipoproteins), nucleic acids (nucleoproteins).

Lahat ng bagay naglalaman ang amino acids.: 1) carboxyl group (-son), 2) amino group (-nh 2), 3) radikal o r-group (ang natitirang molekula). Ang istraktura ng radikal mula sa iba't ibang uri ng amino acids ay naiiba. Depende sa bilang ng mga grupo ng amino at mga grupo ng carboxyl, na bahagi ng amino acids, makilala: neutral amino acids.pagkakaroon ng isang carboxyl group at isang amino group; mga pangunahing amino acidspagkakaroon ng higit sa isang amino grupo; sour Amino Acids.pagkakaroon ng higit sa isang carboxyl group.

Amino acids amphoteric compounds.Dahil sa solusyon maaari silang kumilos bilang sa papel na ginagampanan ng mga acids at base. Sa may tubig na mga solusyon, ang mga amino acids ay umiiral sa iba't ibang mga anyo ng ionic.

Peptide communication.

Peptides. - Mga organikong sangkap na binubuo ng mga natitirang mga amino acid na konektado sa pamamagitan ng peptide bond.

Ang pagbuo ng peptides ay nangyayari bilang isang resulta ng reaksyon ng paghalay ng mga amino acids. Sa pakikipag-ugnayan ng Amino Group ng isang amino acid na may isang carboxyl group ng isa pang sa pagitan ng mga ito, ang isang covalent nitrogen-carbon bond ay nangyayari, na tinatawag na peptide.. Depende sa bilang ng mga residues ng amino acid, na bahagi ng peptide, makilala dippeptides, Tripeptides, Tetrapeptides atbp. Ang pagbuo ng peptide na komunikasyon ay maaaring ulitin nang paulit-ulit. Ito ay humahantong sa edukasyon polypeptides. Sa isang dulo ng peptide mayroong isang libreng amino group (ito ay tinatawag na N-Terminus), at sa iba pang ay isang libreng carboxyl group (ito ay tinatawag na sa dulo).

Spatial na organisasyon ng mga molecule ng protina

Ang mga protina na gumaganap ng ilang partikular na mga function ay depende sa spatial configuration ng kanilang mga molecule, bilang karagdagan, ang cell ay energetically hindi kapaki-pakinabang upang panatilihin ang mga protina sa unfolded form, sa anyo ng isang chain, kaya ang mga polypeptide chain ay napapailalim sa pagtula, pagkuha ng isang tiyak na tatlong -Dimensional na istraktura, o conformation. Maglaan ng 4 na antas spatial na organisasyon ng mga protina.

Pangunahing istraktura ng protina - Ang pagkakasunud-sunod ng mga residues ng Arino acid sa polypeptide chain na bumubuo sa molecule ng protina. Komunikasyon sa pagitan ng mga amino acids - peptide.

Kung ang molekula ng protina ay binubuo lamang ng 10 amino acid residues, ang bilang ng mga posibleng variant ng mga variant ng protina, na nailalarawan sa pamamagitan ng alternation ng amino acids - 10 20. Ang pagkakaroon ng 20 amino acids, maaari kang gumuhit mula sa kanila pa malaking dami Iba't ibang mga kumbinasyon. May mga sampung libong iba't ibang mga protina sa katawan ng tao, na naiiba mula sa bawat isa at mula sa mga protina ng iba pang mga organismo.

Ito ang pangunahing istraktura ng isang molekula ng protina na tumutukoy sa mga katangian ng mga molecule ng protina at ang spatial configuration nito. Ang pagpapalit lamang ng isang amino acid sa isa pa sa chain ng polypeptide ay humahantong sa isang pagbabago sa mga katangian at pag-andar ng protina. Halimbawa, ang kapalit sa β-subunit ng hemoglobin ng Sixth Glutamic amino acid sa valine ay humahantong sa katotohanan na ang molekula ng hemoglobin sa kabuuan ay hindi maaaring magsagawa ng pangunahing pag-andar nito - ang transportasyon ng oxygen; Sa ganitong mga kaso, ang isang tao ay bumuo ng isang sakit - sickle-cell anemia.

Pangalawang istraktura - Ordered coagulation ng polypeptide chain sa isang spiral (may stretch spring). Ang mga spiral coil ay pinalakas ng mga hydrogen bond na nagmumula sa pagitan ng mga grupo ng carboxyl at mga grupo ng amino. Halos lahat ng mga grupo ng Co- at NN ay nakikibahagi sa pagbuo ng mga bono ng hydrogen. Ang mga ito ay weaker kaysa sa peptide, ngunit, paulit-ulit na ulit, bigyan ang katatagan at katigasan ng configuration na ito. Sa antas ng pangalawang istraktura, may mga protina: fibroin (sutla, web), keratin (buhok, mga kuko), collagen (tendon).

Tertiary structure. - Pagtatag ng mga chain ng polypeptide sa globule na nagmumula sa paglitaw ng mga kemikal na bono (hydrogen, ionic, disulfide) at pagtatatag ng mga hydrophobic na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga radikal na residues ng amino acid. Ang pangunahing papel sa pagbuo ng tertiary structure ay nilalaro ng hydrophilic-hydrophobic na pakikipag-ugnayan. Sa may tubig solusyon, ang hydrophobic radicals ay nagsisikap na itago mula sa tubig, na naka-grupo sa loob ng globule, habang ang hydrophilic radicals bilang resulta ng hydration (pakikipag-ugnayan sa tubig dipoles) ay may posibilidad na maging sa ibabaw ng molekula. Sa ilang mga protina, ang tertiary structure ay nagpapatatag ng disulfide covalent bonds na nagmumula sa pagitan ng mga asupre atoms ng dalawang cysteine \u200b\u200bresidues. Sa antas ng tertiary structure, may mga enzymes, antibodies, ilang hormones.

Quaternary structure. Katangian para sa mga kumplikadong protina, na ang mga molecule ay nabuo ng dalawa at mas globule. Ang mga subunit ay gaganapin sa isang molekula dahil sa ionic, hydrophobic at electrostatic na pakikipag-ugnayan. Minsan sa panahon ng pagbuo ng isang istraktura ng quaternary sa pagitan ng mga subunit, ang mga disulfide bond ay lumitaw. Ang pinaka-aral na protina na may isang istraktura ng quaternary ay hemoglobin.. Ito ay nabuo sa pamamagitan ng dalawang α-subunits (141 amino acid residues) at dalawang β-subunits (146 amino acid residues). Sa bawat subunit, ang isang molekula na naglalaman ng bakal ay konektado.

Kung para sa anumang kadahilanan, ang spatial conformation ng mga protina deviates mula sa normal, ang protina ay hindi maaaring magsagawa ng mga function nito. Halimbawa, ang sanhi ng "mga rabies ng baka" (hugis ng gip encephalopathy) ay isang abnormal na pagsang-ayon ng mga prions - mga protina sa ibabaw ng nerve.

Mga katangian ng mga protina

Amino acid komposisyon, ang istraktura ng molekula ng protina ay tumutukoy dito ari-arian. Ang mga protina ay nagsasama ng mga pangunahing katangian ng acid na tinutukoy ng mga radical ng amino acid: ang mas maraming acid amino acids sa protina, ang mas maliwanag na mga acidic properties nito ay ipinahayag. Ang kakayahang magbigay at mag-attach h + matukoy buffer Properties Proteins.; Ang isa sa mga pinaka-makapangyarihang buffers ay hemoglobin sa erythrocytes na sumusuporta sa pH ng dugo sa isang pare-pareho na antas. May mga protina na natutunaw (fibrinogen), may mga hindi malulutas na gumaganap na mga function ng mekanikal (fibroin, keratin, collagen). May mga protina na aktibo sa kemikal na kaugnayan (enzymes), may mga chemically hindi aktibo, lumalaban sa mga epekto ng iba't ibang mga kondisyon ng panlabas na kapaligiran at labis na hindi matatag.

Panlabas na mga kadahilanan (pagpainit, ultraviolet radiation, mabigat na riles at kanilang mga asing-gamot, mga pagbabago sa pH, radiation, dehydration)

ay maaaring maging sanhi ng paglabag sa organisasyon ng istruktura ng isang molekula ng protina. Ang proseso ng pagkawala ng tatlong-dimensional conformation na likas sa molekula ng protina ay tinatawag na denaturation.. Ang sanhi ng denaturation ay ang break ng mga koneksyon na nagpapatatag ng isang tiyak na istraktura ng protina. Sa una, ang mahihina na mga bono ay napunit, at kapag masikip ang mga kondisyon at mas malakas. Samakatuwid, muna ay nawala quaternary, pagkatapos ay ang tertiary at pangalawang istraktura. Ang pagbabago sa spatial configuration ay humahantong sa isang pagbabago sa mga katangian ng protina at, bilang isang resulta, ginagawang imposible upang maisagawa ang proteksyon na likas sa biological function. Kung ang denaturation ay hindi sinamahan ng pagkawasak ng pangunahing istraktura, maaari itong maging baligtarinSa kasong ito, ang pagtatasa sa sarili ng tunay na pagsasaayos ay nangyayari. Ang ganitong denaturation ay napapailalim sa, halimbawa, mga protina ng receptor ng lamad. Ang proseso ng pagpapanumbalik ng istraktura ng protina pagkatapos ng denaturation ay tinatawag na renatura. Kung ang pagpapanumbalik ng spatial configuration ng protina ay imposible, pagkatapos ay tinawag ang denaturation irreversible.

Mga function ng protekov

Function.	Mga halimbawa at paliwanag
Konstruksiyon	Ang mga protina ay kasangkot sa pagbuo ng cellular at extracellular structures: kasama sa cell membranes (lipoproteins, glycoproteins), buhok (keratin), tendons (collagen), atbp.
Transport	Hemoglobin dugo protina attachs oxygen at transports ito mula sa baga sa lahat ng mga tisyu at organo, at carbon dioxide carbon dioxide mula sa kanila sa baga; Kabilang sa mga cellular membrane ang mga espesyal na protina na nagbibigay ng aktibo at mahigpit na pumipili ng ilang mga sangkap at ions mula sa cell hanggang sa panlabas na kapaligiran at likod.
Regulasyon	Ang mga hormone ng kalikasan ng protina ay nakikibahagi sa regulasyon ng mga proseso ng metabolismo. Halimbawa, ang hormone insulin ay nagreregula ng mga antas ng glucose ng dugo, nag-aambag sa pagbubuo ng glycogen, pinatataas ang pagbuo ng mga taba mula sa carbohydrates.
Proteksiyon	Bilang tugon sa pagtagos sa organismo ng mga alien proteins o microorganisms (antigens), ang mga espesyal na protina ay nabuo - antibodies na maaaring magbigkis at neutralisahin ang mga ito. Ang fibrin na nabuo mula sa fibrinogen ay nag-aambag sa paghinto ng pagdurugo.
Motor	Ang pagputol ng mga protina Aktin at Miosin ay nagbibigay ng pag-urong ng kalamnan sa mga multicellular na hayop.
Signal.	Sa ibabaw lamad, ang mga cell ay itinayo sa mga molecule ng protina na may kakayahang baguhin ang kanilang tertiary na istraktura bilang tugon sa pagkilos ng panlabas na mga kadahilanan sa kapaligiran, kaya ang pagkuha ng mga signal mula sa panlabas na kapaligiran at magpadala ng mga utos sa cell.
Kumikislap	Sa katawan ng mga protina ng hayop, bilang isang panuntunan, ay hindi sakop, ang pagbubukod: mga itlog ng albumin, casein ng gatas. Ngunit salamat sa mga protina sa katawan, ang ilang mga sangkap ay maaaring ipagpaliban tungkol sa supply, halimbawa, sa panahon ng pagkabulok ng hemoglobin, ang bakal ay hindi excreted mula sa katawan, at pinapanatili, na bumubuo ng isang kumplikado sa protina ferritin.
Enerhiya	Kapag nabubulok 1 g ng protina sa may hangganan ng mga produkto, 17.6 KJ ay inilalaan. Una, mabulok ang mga protina sa mga amino acids, at pagkatapos ay sa mga huling produkto - tubig, carbon dioxide at ammonia. Gayunpaman, bilang isang mapagkukunan ng enerhiya, ang mga protina ay ginagamit lamang kapag ang iba pang mga pinagkukunan (carbohydrates at taba) ay ginugol.
Catalytic	Isa sa mga pinakamahalagang katangian ng mga protina. Ibinigay ng mga protina - enzymes na nagpapabilis sa mga reaksyong biochemical na nagaganap sa mga selula. Halimbawa, ang catalyzes co 2 fixation sa panahon ng potosintesis.

Enzymes.

Enzymes., O. enzymes.- Isang espesyal na klase ng mga protina na biological catalysts. Salamat sa mga enzymes, ang mga reaksyon ng biochemical ay nagpapatuloy sa isang malaking bilis. Ang rate ng enzymatic reaksyon sa sampu-sampung libong beses (at kung minsan sa milyun-milyon) sa itaas ng bilis ng mga reaksyon ng pagpunta sa pakikilahok ng mga inorganic catalysts. Ang sangkap na kung saan ang enzyme ay may sariling aksyon ay tinatawag na substrate.

Enzymes - globular protina, peculiarities of structure. Ang mga enzyme ay maaaring nahahati sa dalawang grupo: simple at kumplikado. Simpleng enzymes. Ang mga ito ay simpleng mga protina, i.e. Binubuo lamang mula sa amino acids. Complex enzymes. ay kumplikadong protina, i.e. Sa kanilang komposisyon, bilang karagdagan sa bahagi ng protina, kasama ang isang grupo ng non-green na kalikasan - cofactor. Ang ilang mga enzymes ay bitamina bilang mga cofactor. Sa molekula ng enzyme, isang espesyal na bahagi ang nakikilala, na tinatawag na aktibong sentro. Aktibong sentro - Ang isang maliit na bahagi ng enzyme (mula sa tatlo hanggang labindalawang amino acid residues), kung saan ang umiiral na substrate o substrates sa pagbuo ng enzyme-substrate complex. Sa pagtatapos ng reaksyon, ang enzyme-substrate complex ay nagwawasak ng enzyme at ang produkto (mga produkto) ng reaksyon. Ang ilang mga enzymes ay may (maliban sa aktibo) alosteric centers. - Mga plots na kung saan ang enzyme bilis regulators ay sumali ( alosteric Enzymes.).

Para sa enzymatic catalysis reaksyon, ito ay katangian: 1) mataas na kahusayan, 2) mahigpit na selectivity at direksyon ng pagkilos, 3) substrate pagtitiyak, 4) fine at tumpak na regulasyon. Ang substrate at reaksyon pagtitiyak ng mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay nagpapaliwanag ng teorya ng E. Fisher (1890) at D. Koshland (1959).

E. Fisher (key-lock hypothesis) iminungkahi na ang spatial configurations ng aktibong sentro ng enzyme at ang substrate ay dapat tumpak na tumugma sa bawat isa. Ang substrate ay inihambing sa "key", ang enzyme na may "lock".

D. Koshland (hand-glove hypothesis) iminungkahi na ang spatial na sulat ng istraktura ng substrate at ang aktibong sentro ng enzyme ay nilikha lamang sa oras ng kanilang pakikipag-ugnayan sa bawat isa. Tinatawag din ang teorya na ito hypothesis ng sapilitan pagsunod.

Ang bilis ng mga reaksyon ng enzymatic ay depende sa: 1) temperatura, 2) Enzyme konsentrasyon, 3) konsentrasyon ng substrate, 4) pH. Dapat itong bigyang diin na dahil ang mga enzymes ay mga protina, ang kanilang aktibidad ay pinakamataas sa ilalim ng mga normal na kondisyon ng physiologically.

Karamihan sa mga enzymes ay maaari lamang gumana sa isang temperatura ng 0 hanggang 40 ° C. Sa ilalim ng mga limitasyon na ito, ang reaksyon rate ay tumataas sa pamamagitan ng tungkol sa 2 beses na may isang pagtaas sa temperatura para sa bawat 10 ° C. Sa temperatura sa itaas 40 ° C, denaturation at ang aktibidad ng enzyme falls. Sa mga temperatura na malapit sa freezing point, ang mga enzymes ay inactivated.

Sa isang pagtaas sa bilang ng mga substrate, ang rate ng enzymatic reaksyon ay nagdaragdag hanggang ang halaga ng substrate molecules ay magiging katumbas ng halaga ng enzyme molecules. Sa isang karagdagang pagtaas sa bilang ng mga substrate, ang bilis ay hindi tataas, dahil ang mga aktibong enzyme center ay puspos. Ang pagtaas sa konsentrasyon ng enzyme ay humahantong sa pagpapalakas ng gawaing catalytic, dahil ang isang mas malaking halaga ng mga molecule ng substrate ay napapailalim sa isang pagbabago sa oras.

Para sa bawat enzyme mayroong isang pinakamainam na halaga ng PH kung saan ito nagpapakita ng pinakamataas na aktibidad (Pepsin - 2.0, laway amylase - 6.8, pancreatic lipase - 9.0). Sa mas mataas o mababang halaga ng pH, bumababa ang aktibidad ng enzyme. Na may matalim na shift, ang enzyme denatures.

Ang bilis ng pagpapatakbo ng Alto-solid enzymes ay kinokontrol ng mga sangkap na sumali sa mga allotic center. Kung ang mga sangkap na ito ay mapabilis ang reaksyon, sila ay tinatawag mga Activator.Kung pagpepreno - inhibitors.

Pag-uuri ng mga enzyme

Sa pamamagitan ng uri ng catalyzed na mga pagbabago sa kemikal, ang mga enzyme ay nahahati sa 6 na klase:

oxy Subcutase. (paglipat ng mga atomo ng hydrogen, oxygen o mga elektron mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - dehydrogenase),
maglipat (paglipat ng methyl, acyl, phosphate o amino group mula sa isang sangkap sa isa pang - transaminase),
hydrolase. (mga reaksiyon ng hydrolysis, kung saan ang dalawang produkto ay nabuo mula sa substrate - amylase, lipase),
liaza (hindi ginagamot na attachment sa substrate o cleavage ng isang pangkat ng mga atoms mula dito, at ang C-S, C-N, C-O, C-S - decarboxylase) ay maaaring masira.
isomerase (Intramolecular Restructuring - Isomerase),
ligases. (Koneksyon ng dalawang molecule bilang isang resulta ng pagbuo ng C-C, C-N, S-O, C-S - Synthetia).

Ang mga klase naman ay nahahati sa mga subclass at mga sentro. Sa kasalukuyang internasyonal na pag-uuri, ang bawat enzyme ay may isang tiyak na cipher na binubuo ng apat na numero, na pinaghihiwalay ng mga puntos. Ang unang numero ay ang klase, ang pangalawang - subclass, ang ikatlo - sub-class, ang ikaapat ay ang bilang ng pagkakasunud-sunod ng enzyme sa sub-class na ito, halimbawa, ang arginase cipher - 3.5.3.1.

Pumunta sa lectures number 2. "Ang istraktura at pag-andar ng carbohydrates at lipids"

Pumunta sa lectures number 4. "Ang istraktura at pag-andar ng ATP nucleic acids"

Ang mga pangunahing katangian ng protina ay nakasalalay sa kanilang kemikal na istraktura. Ang mga protina ay mataas na mga molekular compound na ang mga molecule ay itinayo ng kanilang mga residues ng alpha-amino acid, i.e. Ang mga amino acids kung saan ang pangunahing grupo ng amino at ang carboxyl group ay nauugnay sa parehong carbon atom (ang unang carbon atom, pagbibilang mula sa carbonyl group).

Mula sa mga protina sa pamamagitan ng hydrolysis, 19-32 uri ng alpha-amino acids ay nakikilala, ngunit ang 20 alpha-amino acids ay karaniwang nakuha (ang mga ito ay tinatawag na proteinogenic. amino acids). Mga karaniwang formula:

Karaniwang bahagi para sa lahat ng amino acids.

R - radikal, i.e. Pag-grupo ng mga atomo sa isang molecule ng amino acid, na nauugnay sa isang alpha-carbon atom at hindi nakikilahok sa pagbuo ng isang polypeptide chain ridge.

Kabilang sa mga produkto ng hydrolysis ng maraming mga protina, proline at oxyprolin ay natagpuan, na naglalaman ng imino group \u003d nn, at hindi isang amino group H 2 n- at talagang mga imino acids, at hindi amino acids.

Amino acids - walang kulay na kristal na sangkap na natunaw na may agnas sa mataas na temperatura (higit sa 250 ° C). Madali itong natutunaw, sa karamihan, sa tubig at hindi nalulusaw sa hangin at iba pa. Organic solvents.

Ang mga amino acids ay naglalaman ng parehong oras ng dalawang grupo na may kakayahang ionization: carboxyl, pagkakaroon ng acid properties, at isang amino group na may mga pangunahing katangian, i.e. Ang mga amino acids ay amphoteric electrolytes.

Sa Sylnial Acid Solutions, ang mga amino acids ay nasa anyo ng positibong sisingilin ions, at sa mga solusyon sa alkalina - sa anyo ng mga negatibong ions.

Depende sa halaga ng PH ng daluyan, ang anumang amino acid ay maaaring magkaroon ng positibo, pagkatapos ay isang negatibong singil.

Ang halaga ng PH ng daluyan kung saan ang mga particle ng amino acids ay elektronikong paraan, ay ipinahiwatig bilang kanilang isoelectric point.

Ang lahat ng mga protina ng amino acid, maliban sa glycine, ay aktibo sa optically, dahil naglalaman ang mga ito ng walang simetriko na carbon atom sa alpha posisyon.

Ng 17 optical-active na protina amino acids 7, ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng kanan / + / at 10 - kaliwa / - / pag-ikot ng eroplano ng polarized beam, ngunit ang lahat ng mga ito ay kabilang sa L-hilera.

Sa ilang mga likas na compound at biological na bagay (halimbawa, sa bakterya at sa komposisyon ng gramicidine at actinomycin antibiotics), nakita ang mga amino acids ng D-series. Iba't ibang physiological na halaga ng D- at L-amino acids. Ang mga amino acids ng D-series, bilang isang panuntunan, ay hindi ganap na hinihigop ng mga hayop at halaman, o digestible masama, dahil ang mga sistema ng enzyme ng mga hayop at halaman ay partikular na iniakma sa L-amino acids. Kapansin-pansin na ang mga optical isomer ay maaaring makilala sa panlasa: ang mga amino acids ng L-row ng mapait o walang lasa, at ang mga amino acids ng D-row ay matamis.

Para sa lahat ng mga grupo, ang mga amino acids ay nailalarawan sa pamamagitan ng mga reaksyon kung saan ang mga grupo ng amino o mga grupo ng carboxyl ay kasangkot, o mga at iba pa sa parehong oras. Bilang karagdagan, ang mga radical ng amino acid ay may kakayahang iba't ibang mga pakikipag-ugnayan. Ang reaksyon ng amino acid radicals:

Salt formation;

Redox reaksyon;

Mga reaksyon ng acylation;

Esterification;

Mga amidasyon;

Phosphorylation.

Ang mga reaksyong ito na humahantong sa pagbuo ng mga pininturahang produkto ay malawakang ginagamit upang makilala at semi-quantitative pagpapasiya ng mga indibidwal na amino acids at protina, halimbawa, xanthoprotein reaksyon (amidation), Millon (salt formation), buret (salt formation), Ninhydrin reaksyon ( oksihenasyon), atbp.

Ang mga pisikal na katangian ng mga radical ng amino acid ay magkakaiba din. Nalalapat ito lalo na sa pamamagitan ng kanilang lakas ng tunog, singil. Ang iba't ibang mga radical ng amino acid sa kemikal na kalikasan at pisikal na katangian ay tumutukoy sa polyfunctional at tiyak na mga tampok ng mga protina na nabuo sa pamamagitan ng mga ito.

Ang pag-uuri ng mga amino acids na nakatagpo sa mga protina ay maaaring isagawa sa iba't ibang mga tampok: sa istraktura ng isang carbon skeleton, ayon sa nilalaman ng -osone at H 2 n-grupo, atbp. Ang pinaka-makatwirang pag-uuri batay sa mga pagkakaiba sa polarity ng amino acid radicals sa pH 7, ibig sabihin Na may halaga ng pH na naaayon sa mga kondisyon ng intracellular. Alinsunod dito, ang mga amino acids na bahagi ng mga protina ay maaaring nahahati sa apat na klase:

Amino acids na may non-polar radicals;

Amino acids na may uncharged polar radicals;

Amino acids na may negatibong sisingilin polar radicals;

Amino acids na may positibong sisingilin polar radicals.

Isaalang-alang ang istraktura ng mga amino acids.

Amino acids na may non-polar r-groups (radicals)

Kasama sa klase na ito ang apat na aliphatic amino acids (alanine, valine, isoleucine, leucine), dalawang aromatic amino acids (phenylalanine, tryptophan), isang sulfur na naglalaman ng amino acid (methionine), at isang imino acid (proline). Ang pangkalahatang ari-arian ng mga amino acids ay ang kanilang mas mababang solubility sa tubig kumpara sa polar amino acids. Ang kanilang istraktura ay ang mga sumusunod:

Alanine (α-aminopropionic acid)

Valan (α-aminoisovalerian acid)

Leucine (α-aminoisocapronic acid)

Isolecine (α-amino-β-methylvaleraniic acid)

Phenylalanine (α-amino-β-phenylpropionic acid)

TriptoPhan (α-amino-β-indolepropionic acid)

Metionine (α-amino-γ-methyl-thiomaslane acid)

Proline (pyrrolidine-α-carboxylic acid)

2. Amino acids na may uncharged polar r groups (radicals)

Kasama sa klase na ito ang isang aliphatic amino acid - glycine (glycocol), dalawang hydroxyaminal acids - serine at threonine, isang sulfur na naglalaman ng amino acid - cysteine, isang aromatic amino acid - tyrosine, at dalawang amide - asparagin at glutamine.

Ang mga amino acids ay mas natutunaw sa tubig kaysa sa mga amino acids na may mga di-polar r-group, dahil ang kanilang mga polar group ay maaaring bumuo ng mga hydrogen bond na may mga molecule ng tubig. Ang kanilang istraktura ay ang mga sumusunod:

Glycine o glycocol (α-aminoacetic acid)

Serine (α-amino-β-hydroxypropionic acid)

Threonine (α-amino-β-hydroxymalited acid)

Cysteine \u200b\u200b(α-amino-β-tiopropionic acid)

Tyrosine (α-amino-β-parahydroxyphenylpropionic acid)

Asparagin

Ang nilalaman ng artikulo

Proteins (Artikulo 1)- Klase ng biological polymers na naroroon sa bawat nabubuhay na organismo. Ang pakikilahok ng mga protina ay pumasa sa mga pangunahing proseso na tinitiyak ang kabuhayan ng katawan: paghinga, panunaw, pag-urong ng kalamnan, paglipat ng mga impresyon ng ugat. Ang tisyu ng buto, balat, takip ng buhok, malibog na pormasyon ng mga nabubuhay na nilalang ay binubuo ng mga protina. Para sa karamihan ng mga mammal, ang paglago at pag-unlad ng katawan ay nangyayari dahil sa mga produkto na naglalaman ng mga protina bilang bahagi ng pagkain. Ang papel na ginagampanan ng mga protina sa katawan at, nang naaayon, ang kanilang istraktura ay magkakaiba.

Ang komposisyon ng mga protina.

Ang lahat ng mga protina ay polymers na ang mga circuits ay nakolekta mula sa mga fragment ng amino acid. Ang mga amino acids ay mga organic compound na naglalaman sa komposisyon nito (alinsunod sa pamagat) amino group NH 2 at organic acid, i.e. Carboxyl, grupo coxy. Sa iba't ibang mga umiiral na amino acids (theoretically, ang bilang ng mga posibleng amino acids ay walang limitasyong) lamang ang mga na mayroon lamang isang carbon atom sa pagitan ng amino grupo at ang carboxyl group ay kasangkot sa pagbuo ng mga protina. Sa pangkalahatang anyo ng mga amino acids na kasangkot sa pagbuo ng mga protina, maaaring kinakatawan ng formula: H 2 n-ch (r) -Cooh. Ang grupo r, na naka-attach sa carbon atom (ang isa na nasa pagitan ng amino at carboxyl group) ay tumutukoy sa pagkakaiba sa pagitan ng mga amino acids na bumubuo ng mga protina. Ang grupong ito ay maaaring binubuo lamang ng carbon at hydrogen atoms, ngunit mas madalas ay naglalaman ng iba't ibang mga functional (kaya ng karagdagang mga transformations) ng isang grupo, halimbawa, Ho-, H 2 n- at iba pa. Mayroon ding pagpipilian kapag R \u003d N.

Sa mga organismo ng buhay na mga nilalang, higit sa 100 iba't ibang mga amino acids ay naglalaman, gayunpaman, hindi lahat ay ginagamit sa pagtatayo ng mga protina, ngunit 20 lamang, ang tinatawag na "pangunahing". Sa tab. 1 ay nagpapakita ng kanilang mga pangalan (karamihan sa mga pamagat ay nakabuo ng kasaysayan), estruktural formula, pati na rin ang malawak na pagtatalaga ng pagdadaglat. Ang lahat ng mga istruktura formula ay matatagpuan sa talahanayan upang ang pangunahing fragment ng amino acid ay nasa kanan.

Table 1. Amino acids na kasangkot sa paglikha ng mga protina

Pangalan	Istraktura	Pagtatalaga
Glycine.		Gly.
Alanine.		Ala.
Valin.		Baras
Leucine		Leu.
Isoleucine		Ile
Serine		Ser.
Thronin.		Tre.
Cysteine.		CIS.
Metionine		Nakilala.
Lysine		Liz
Arginine.		ARG.
Asparagic acid.		Asn.
Asparagin		Asn.
Glutamic acid.		Red.
Glutamine		Gln.
Phenylalanine.		Fen.
Tyrosine.		Tir.
Tryptophan.		Tatlong
Gistidin.		Gis.
Proline.		Pro.
Sa internasyonal na pagsasanay, ang pinaikling pagtatalaga ng nakalistang amino acids sa tulong ng Latin na tatlong titik o single-borne contraction, halimbawa, Glycine - Gly o G, Alanine - ALA o A.

Kabilang sa mga dalawampung amino acids (Table 1), ang proline lamang ay naglalaman ng malapit sa grupo ng carboxyl ng NH Group (sa halip na NH 2), dahil ito ay bahagi ng isang cyclic fragment.

Ang walong amino acids (valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, lysine, phenylalanine at tryptophan), na inilagay sa mesa sa isang kulay-abo na background, ay tinatawag na kailangang-kailangan, dahil ang katawan para sa normal na paglago at pag-unlad ay dapat na patuloy na makatanggap ng mga ito sa protina na pagkain.

Ang protina Molekyul ay nabuo bilang isang resulta ng isang sequential compound ng amino acids, na may isang carboxyl pangkat ng isa acid ugnayan sa mga amino grupo ng mga katabing Molekyul, bilang isang resulta, ang peptide bono ay binuo - -CO-NH- at ang Ang molekula ng tubig ay nakikilala. Sa Fig. 1 ay nagpapakita ng isang sunud-sunod na tambalan ng alanine, valine at glycine.

Larawan. One. Sequential compound ng amino acids. Kapag ang molekula ng protina ay nabuo. Bilang pangunahing direksyon ng kadena ng polimer, ang landas mula sa dulo ng Amino Group H 2 N hanggang sa terminal carboxyl group cooh ay pinili.

Upang compactly ilarawan ang istraktura ng protina Molekyul, ang dinaglat pagtatalaga ng mga amino acids ay ginagamit (Table 1, ikatlong haligi) na kasangkot sa pagbuo ng polimer chain. Ang fragment ng molekula na ipinapakita sa Fig. 1, naitala ang mga sumusunod: H 2 n-ala-shaft-gly-cooh.

Protina molecules naglalaman 50-1500 amino acid residues (mas maikli kadena ay tinatawag na polypeptides). Ang sariling katangian ng protina ay tinutukoy ng mga hanay ng mga amino acids, na kung saan ang polimer chain ay binubuo at, na kung saan ay pare-parehong mahalagang, ang pagkakasunud-sunod ng kanilang alternation sa kahabaan ng chain. Halimbawa, ang isang molekula ng insulin ay binubuo ng 51 amino acid residues (ito ay isa sa pinakamaikling protina) at dalawang magkakaugnay na parallel chain ng hindi pantay na haba. Ang pagkakasunud-sunod ng alternation ng mga fragment ng amino acid ay ipinapakita sa Fig. 2.

Larawan. 2. Insulin molecule., Itinayo mula sa 51 amino acid residues, ang mga fragment ng parehong amino acids ay minarkahan ng kaukulang background ng kulay. Cistein amino acid residues na nakapaloob sa chain (pagdadaglat ng CIS) Form disulfide Bridges -s-S-, na magbigkis ng dalawang polimer molecules, o form jumpers sa loob ng isang kadena.

Cysteine \u200b\u200bamino acid molecules (Table 1) ay naglalaman ng reactive-capable sulfhydrium group -sh, na nakikipag-ugnayan sa bawat isa, na bumubuo ng disulfide bridges -s-s-. Ang papel na ginagampanan ng cysteine \u200b\u200bsa mundo ng mga protina ay espesyal, kasama ang paglahok nito, ang mga transverse crosslink ay nabuo sa pagitan ng polimer protein molecules.

Ang kumbinasyon ng mga amino acids sa kadena ng polimer ay nangyayari sa isang buhay na organismo sa ilalim ng kontrol ng nucleic acids, tinitiyak nila ang mahigpit na order ng pagpupulong at kontrolin ang takdang haba ng polimer molecule ( cM.. Nucleic acids).

Istraktura ng mga protina.

Ang komposisyon ng molekula ng protina na ipinakita bilang alternating amino acid residues (Larawan 2) ay tinatawag na pangunahing istraktura ng protina. May mga hydrogen bonds sa mga naroroon sa polimer chain at carbonyl co group (hydrogen bonds arise ( cM.. Hydrogen bond), bilang isang resulta, ang molekula ng protina ay nakakuha ng isang tiyak na spatial form, na tinatawag na pangalawang istraktura. Ang pinaka-karaniwang dalawang uri ng mga protina pangalawang istraktura ay pinaka-karaniwan.

Ang unang variant, na tinatawag na α-helix, ay natanto ng mga hydrogen bond sa loob ng isang polimer molecule. Ang mga geometric parameter ng molekula na tinutukoy ng mga haba ng mga bono at anggulo ng valence ay tulad na ang pagbuo ng mga bono ng hydrogen ay posible para sa h-N Groups. at c \u003d o, sa pagitan ng kung saan mayroong dalawang peptide fragment ng H-n - c \u003d o (Larawan 3).

Ang komposisyon ng chain ng polypeptide na ipinapakita sa Fig. 3, nakasulat sa pinaikling anyo tulad ng sumusunod:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEA-ALA-ALA-ALA-COH.

Bilang resulta ng isang tightening effect ng hydrogen bonds, ang molekula ay nakakuha ng form ng isang helix - ang tinatawag na α-helix, ito ay itinatanghal sa anyo ng isang hubog na spiral ribbon na dumadaan sa mga atomo na bumubuo sa polimer chain (Larawan 4 Tama

Larawan. apat Dami ng modelo ng protina molekula Sa anyo ng α-helix. Ang mga bono ng hydrogen ay ipinapakita ng mga berdeng dashed na linya. Ang cylindrical form ng helix ay makikita sa isang tiyak na sulok ng pagliko (ang mga atomo ng hydrogen sa figure ay hindi ipinapakita). Ang kulay ng mga indibidwal na atoms ay ibinibigay alinsunod sa mga internasyonal na panuntunan, na inirerekomenda para sa carbon atoms itim, para sa nitrogen - asul, para sa oxygen - pula, para sa asupre - dilaw (para sa hindi ipinapakita sa figure ng hydrogen atoms, puting kulay ay inirerekomenda , sa kasong ito ang buong larawan ng istraktura sa isang madilim na background).

Ang isa pang variant ng pangalawang istraktura, na tinatawag na β-istraktura, ay nabuo din sa pakikilahok ng mga bono ng hydrogen, ang pagkakaiba ay ang mga grupo ng H-N at C \u003d o makipag-ugnay sa dalawa o higit pang mga polymer chain na matatagpuan sa kahanay. Dahil ang polypeptide chain ay nakadirekta (Larawan 1), ang mga pagpipilian ay posible kapag ang direksyon ng mga chain ay tumutugma (parallel sa β-istraktura, Larawan 5), o sila ay kabaligtaran (anti-parallel β-istraktura, Larawan 6 ).

Sa pagbuo ng β-istraktura, ang mga polymer chain ng iba't ibang komposisyon ay maaaring kasangkot, habang ang mga organic na grupo ay nag-frame ng polimer chain (PH, CH 2, atbp.), Sa karamihan ng mga kaso ay naglalaro sila ng pangalawang papel, na napakahalaga ng HN at c \u003d o mga grupo. Dahil kamag-anak sa polimer chain H-N at C \u003d O mga grupo ay nakadirekta sa iba't ibang panig (sa figure-up at down), ang sabay-sabay na pakikipag-ugnayan ng tatlo at higit pang mga kadena ay posible.

Ang komposisyon ng unang polypeptide chain sa Fig. Limang:

H 2 N-LEI-ALA-HAIRD-GLI-ALA-ALA-COH

Ang komposisyon ng pangalawa at pangatlong kadena:

H 2 n-gly-ala-ser-gly-tre-ala-cooh

Ang komposisyon ng mga polypeptide chain na ipinapakita sa Fig. 6, katulad ng sa Fig. 5, ang pagkakaiba ay ang pangalawang kadena ay may kabaligtaran (kumpara sa direksyon ng Larawan 5).

Posible upang bumuo ng isang β-istraktura sa loob ng isang molekula kapag ang chain fragment sa isang tiyak na seksyon ay pinaikot 180 °, sa kasong ito dalawang sangay ng isang molekula ay may kabaligtaran direksyon, bilang isang resulta, isang anti-parallel β-istraktura ay nabuo (Larawan 7).

Ang istraktura na ipinapakita sa Fig. 7 sa flat image, iniharap sa Fig. 8 sa anyo ng isang bulk model. Ang mga seksyon ng β-istraktura ay kinuha pinasimple na may flat wavy ribbon, na pumasa sa pamamagitan ng mga atoms na bumubuo ng polimer chain.

Sa istraktura ng maraming mga protina, ang mga seksyon ng α-helix at lints-tulad ng β-istraktura ay kahalili, pati na rin ang solong polypeptide chain. Ang kanilang pagsasaayos at paghihiwalay sa kadena ng polimer ay tinatawag na tertiary protina na istraktura.

Ang mga pamamaraan ng imahe ng istraktura ng mga protina ay ipinapakita sa ibaba gamit ang halimbawa ng protina ng gulay ng Krambin. Ang structural formula ng mga protina na naglalaman ng madalas hanggang sa daan-daang mga amino acid fragment ay kumplikado, masalimuot at mahirap upang malasahan, kaya kung minsan pinasimple structural formula ay ginagamit - (. Fig 9, option A) nang walang mga simbolo ng mga elemento kemikal, ngunit sa parehong oras mapanatili ang kulay ng valence strokes alinsunod sa mga internasyonal na mga panuntunan (Fig. 4). Ang formula ay hindi iniharap sa isang flat, ngunit sa spatial na imahe, na tumutugma sa tunay na istraktura ng molekula. Ang pamamaraan na ito ay nagbibigay-daan, halimbawa, upang makilala sa pagitan ng disulfide tulay (katulad ng sa mga sa insulin, Fig. 2), phenyl pangkat sa gilid frame framing, atbp Ang imahe ng mga molecule sa anyo ng mga bulk na mga modelo (bola konektado sa pamamagitan ng rods) ay medyo mas visual (Fig. 9, option b). Gayunpaman, ang parehong mga pamamaraan ay hindi pinapayagan ang tertiary na istraktura, kaya ang American biophysicist na si Jane Richardson ay iminungkahi na ilarawan ang α-istraktura sa anyo ng spirally twisted tape (tingnan ang Fig. 4), β-istraktura - sa anyo ng flat wavy tape ( Fig. 8), at sa pagkonekta sa kanila Single chain ay sa anyo ng manipis na harnesses, sa bawat uri ng istraktura ay may sariling kulay. Ngayon ang imahe ng istraktura ng tertiary protina ay malawakang ginagamit (Larawan 9, opsyon b). Minsan para sa higit na nakapagtuturo, ang tersiyaryo na istraktura at isang pinasimple na formula ng istruktura (Larawan 9, pagpipilian d) ay ipinapakita. Mayroon ding mga pagbabago sa pamamaraan na iminungkahi ni Richardson: α-spirals ay itinatanghal sa anyo ng mga silindro, at β-istraktura - sa anyo ng mga patag na arrow na nagpapahiwatig ng parehong direksyon ng kadena (Larawan 9, pagpipilian d). Ang isang mas karaniwan ay ang pamamaraan kung saan ang buong molekula ay itinatanghal sa anyo ng isang guwarnisyon kung saan ang iba't ibang mga istraktura ay pinaghihiwalay ng kilalang kulay, at disulfide tulay ay ipinapakita sa anyo ng mga dilaw na jumper (Larawan 9, pagpipilian d).

Ang opsyon ay pinaka-maginhawa para sa pang-unawa kapag, kapag naglalarawan ka ng tertiary structure, ang tampok ng istraktura ng protina (amino acid fragment, ang pagkakasunud-sunod ng kanilang alternation, hydrogen bonds) ay hindi nagpapahiwatig, habang nagpapatuloy mula sa katotohanan na ang lahat ng mga protina maglaman ng "bahagi", na mula sa isang standard na hanay ng mga dalawampung amino acids (Tab. 1). Ang pangunahing gawain sa imahe ng tertiary structure ay upang ipakita ang spatial na lokasyon at paghahalili ng pangalawang istraktura.

Larawan. Siyam. Iba't ibang mga pagpipilian para sa istraktura ng protina ng imahe Krabin..
A- structural formula sa spatial image.
B - istraktura sa anyo ng isang bulk model.
B ay ang tertiary structure ng molecule.
G - isang kumbinasyon ng mga pagpipilian A at V.
D ay isang pinasimple na imahe ng tertiary structure.
E ay isang tertiary structure na may disulfide bridges.

Ang pinaka-maginhawa para sa pang-unawa, ang bulk tertiary structure (opsyon B), napalaya mula sa mga bahagi ng istruktura formula.

Ang isang molekula ng protina na may tertiary structure, bilang isang panuntunan, ay tumatagal ng isang tiyak na pagsasaayos, na nabuo sa pamamagitan ng polar (electrostatic) na pakikipag-ugnayan at hydrogen bond. Bilang resulta, ang molekula ay nakakuha ng anyo ng isang compact ball - globular protina (globules, lat.. Bola), o Kasingkad - Fibrillar Proteins (Fibra, lat.. hibla).

Isang halimbawa ng isang globular na istraktura - albumin protina, ang albumin klase ay may kasamang chicken egg protein. Ang polimer chain ng albumin ay binuo pangunahin mula sa alanine, assparginic acid, glycine, at cysteine \u200b\u200balternating sa isang tiyak na pagkakasunud-sunod. Ang tertiary structure ay naglalaman ng α-helix na konektado sa pamamagitan ng solong chain (Larawan 10).

Larawan. 10. Albumin globulic structure.

Isang halimbawa ng isang istraktura ng fibrillar - Fibroin protina. Naglalaman ito malaking bilang ng Mga labi ng Glycine, Alanine at Serine (bawat ikalawang amino acid residue - glycine); Ang mga labi ng cysteine \u200b\u200bna naglalaman ng mga grupo ng sulfhydrium ay wala. Ang Fibroin ay ang pangunahing bahagi ng natural na sutla at cobweb, ay naglalaman ng β-istraktura na konektado sa pamamagitan ng mga single chain (Larawan 11).

Larawan. labing-isang Fibrillar Fibroin Protein.

Ang posibilidad ng pagbuo ng tertiary na istraktura ng isang tiyak na uri ay inilatag sa pangunahing istraktura ng protina, i.e. Tinukoy nang maaga sa pamamagitan ng pagkakasunud-sunod ng paghihiwalay ng mga residues ng amino acid. Sa ilang mga hanay ng mga naturang residues, ang α-helix ay higit sa lahat ay nangyayari (tulad ng mga hanay ay may maraming mga), isa pang set humahantong sa hitsura ng β-istraktura, solong chain ay characterized sa pamamagitan ng kanilang komposisyon.

Ang ilang mga molecule ng protina, habang pinapanatili ang tertiary structure, ay maaaring magkaisa sa malalaking supramolecular aggregates, habang nagtataglay sila ng mga pakikipag-ugnayan ng polar, pati na rin ang mga hydrogen bond. Ang ganitong mga formations ay tinatawag na isang quaternary protina istraktura. Halimbawa, ang isang ferritin protein na binubuo sa bulk ng leucine, glutamic acid, aspartic acid at hisitine (sa Ferricin, sa iba't ibang mga numero, ang lahat ng 20 amino acid residues) ay bumubuo ng isang tertiary structure ng apat na parallel na may α-helix. Kapag pinagsasama ang mga molecule sa isang solong grupo (Larawan 12), isang istraktura ng quaternary ay nabuo, na maaaring magsama ng hanggang 24 ferritin molecule.

Fig.12. Pagbuo ng quaternary ferrithic globular squirrel istraktura

Ang isa pang halimbawa ng supramolecular formations ay ang istraktura ng collagen. Ito ay isang fibriller protina, ang mga kadena na kung saan ay binuo pangunahin ng glycine alternating sa proline at lysine. Ang istraktura ay naglalaman ng mga solong kadena, triple α-helix, alternating may mga lints-tulad ng β-istraktura inilatag sa anyo ng parallel beam (Larawan 13).

Fig.13. Outmolecular structure ng collagen fibrillar protein.

Mga katangian ng kemikal ng mga protina.

Sa ilalim ng pagkilos ng mga organic na solvents, ang mga produkto ng buhay ng ilang mga bakterya (lactic acid fermentation) o kapag ang temperatura ay nakataas, ang pagkawasak ng pangalawang at tertiary istraktura ay nawasak na walang damaging pangunahing istraktura nito, bilang isang resulta, ang protina loses solubility At nawawala ang biological na aktibidad nito, ang prosesong ito ay tinatawag na denaturation, ibig sabihin, ang pagkawala ng mga likas na katangian, halimbawa, ang desiccation ng maasim na gatas, isang pinagsama na amerikana ng pinakuluang itlog ng manok. Sa mataas na temperatura, ang protina ng mga nabubuhay na organismo (sa partikular, microorganisms) ay mabilis na denatured. Ang ganitong mga protina ay hindi makikilahok sa mga biological na proseso, bilang isang resulta, ang mga mikroorganismo ay namamatay, kaya pinakuluang (o pasteurized) na gatas ay maaaring maligtas.

Peptide Bonds H-N-C \u003d O, na bumubuo ng isang polimer chain ng isang molekula ng protina, sa pagkakaroon ng mga acids o alkalis ay hydrolyzed, habang ang polimer chain ay sira, kung saan, sa huli, ay maaaring humantong sa pinagmulan amino acids. Ang mga peptide bond na kasama sa α-helix o β-istraktura ay mas lumalaban sa hydrolysis at iba't ibang impluwensya ng kemikal (kumpara sa parehong mga koneksyon sa mga solong chain). Ang isang mas pinong disassembly ng molekula ng protina sa mga bahagi ng amino acids ay isinasagawa sa walang tubig daluyan gamit ang hydrazine H 2 N-NH 2, habang ang lahat ng mga fragment ng amino acid, bilang karagdagan sa huli, form na tinatawag na carboxylic acid hydrazides na naglalaman ng isang fragment c (o) -hn-nh 2 (Larawan 14).

Larawan. labing-apat. Polypeptide cleavage.

Ang ganitong pagsusuri ay maaaring magbigay ng impormasyon tungkol sa komposisyon ng amino acid ng isang protina, ngunit mas mahalaga na malaman ang kanilang pagkakasunud-sunod sa molekula ng protina. Ang isa sa mga pamamaraan na malawakang ginagamit para sa layuning ito ay ang pagkilos sa polypeptide chain ng phenylisothiocyanate (FITC), na sa alkaline medium ay konektado sa polypeptide (mula sa dulo na naglalaman ng isang grupo ng amino), at kapag ang reaksyon ng Ang daluyan ay binago sa acid, disconnects mula sa chain sa pamamagitan ng pagsasagawa ng fragment ng isang amino acid (Larawan 15).

Larawan. labinlimang Sequential cleavage ng polypeptide.

Ang isang pulutong ng mga espesyal na diskarte ay binuo para sa naturang pagsusuri, kabilang ang mga nagsisimula sa "i-disassemble" isang protina molekula sa mga bahagi, simula sa carboxyl dulo.

Ang transverse disulfide bridges ng S-S (nabuo sa panahon ng pakikipag-ugnayan ng cysteine \u200b\u200bresidues, Fig. 2 at 9) split, i-on ang mga ito sa HS Group sa pamamagitan ng pagkilos ng iba't ibang mga binabawasan ahente. Ang epekto ng oxidizing agent (oxygen o hydrogen peroxide) ay humahantong sa pagbuo ng disulfide tulay (Larawan 16).

Larawan. labing-anim. Paghahati ng disulfide bridges.

Upang lumikha ng karagdagang mga transverse stake sa mga protina, ang reaksyon kapasidad ng amino at carboxyl group ay ginagamit. Higit pang magagamit para sa iba't ibang mga pakikipag-ugnayan ng mga grupo ng amino, na matatagpuan sa side framing chain - mga fragment ng lysine, asparagin, lysine, proline (Table 1). Sa pakikipag-ugnayan ng gayong mga grupo ng amino na may pormaldehayd, ang proseso ng paghalay ay nagsisimula at nakahalang tulin -nh-ch2-nh- (Larawan 17).

Larawan. 17. Paglikha ng mga karagdagang transverse tulay sa pagitan ng mga molecule ng protina.

Ang pagtatapos ng mga grupong protina ng carboxyl ay may kakayahang tumugon sa mga kumplikadong compound ng ilang mga polyvalent na riles (madalas na ginagamit ang mga compound ng Chromium), habang nagaganap din ang mga cross-link. Ang parehong mga proseso ay ginagamit kapag kumukuha ng balat.

Ang papel na ginagampanan ng mga protina sa katawan.

Ang papel na ginagampanan ng mga protina sa katawan ay magkakaiba.

Enzymes.Fermentatio. lat.. - Fermentation), ang iba pang pangalan - enzymes (en zumh Greek. - Sa lebadura) - Ang mga ito ay mga protina na may catalytic na aktibidad, maaari nilang dagdagan ang bilis ng mga biochemical na proseso ng libu-libong beses. Sa ilalim ng pagkilos ng mga enzymes, ang mga composite components ng pagkain: protina, taba at carbohydrates ay nakasakay sa mas simple compounds, mula sa kung saan ang mga bagong macromolecules kinakailangan, ang kinakailangang organismo ng isang uri, ay pagkatapos ay synthesized. Ang mga enzymes ay nakikibahagi sa maraming mga proseso ng biochemical synthesis, halimbawa, sa synthesis ng protina (ang ilang mga protina ay tumutulong sa pag-synthesize ng iba). CM.. Enzymes.

Ang mga enzymes ay hindi lamang mataas na mahusay na catalysts, kundi pati na rin pumipili (ipadala ang reaksyon mahigpit sa tinukoy na direksyon). Sa kanilang presensya, ang reaksyon ay halos may 100% na ani nang walang pagbuo ng mga produkto at ang mga kondisyon ng daloy - malambot: ang karaniwang presyon ng atmospera at temperatura ng buhay na organismo. Para sa paghahambing, ang synthesis ng ammonia mula sa hydrogen at nitrogen sa pagkakaroon ng isang katalista - ang aktibong bakal ay isinasagawa sa 400-500 ° C at isang presyon ng 30 MPa, isang ammonia ani ng 15-25% bawat cycle. Ang mga enzyme ay itinuturing na hindi maunahan na mga catalyst.

Nagsimula ang intensive research of enzymes sa kalagitnaan ng ika-19 na siglo, higit sa 2000 iba't ibang mga enzymes ang pinag-aralan ngayon, ito ang pinaka-magkakaibang uri ng mga protina.

Ang mga pangalan ng enzymes ay ang mga sumusunod: Sa pangalan ng reagent na kung saan ang enzyme ay nakikipag-ugnayan, o sa pangalan ng catalyzed reaksyon, add-out, halimbawa, arginase decomposes arginine (Table 1), decarboxylase catalyzes decarboxylation, i.e. Pagputol mula sa 2 mula sa Carboxyl Group:

- Soam → - Ch + Co 2.

Kadalasan, para sa isang mas tumpak na pagtatalaga ng papel ng enzyme sa pangalan nito ay nagpapahiwatig ng bagay, at ang uri ng reaksyon, halimbawa, alkohol dehydrogenase - isang enzyme dehydrogenation ng alkohol.

Para sa ilang mga enzymes, bukas sapat na matagal na ang nakalipas, isang makasaysayang pangalan ay napanatili (nang walang katapusan -az), halimbawa, pepsin (Pepsis, grech.. digestion) at trypsin (Thypsis. grech.. Locution), ang mga enzymes na ito ay nahahati sa mga protina.

Para sa systematization, ang mga enzymes ay pinagsama sa mga malalaking klase, ang pag-uuri ay batay sa uri ng reaksyon, ang mga klase ay tinatawag na ayon sa pangkalahatang prinsipyo - ang pangalan ng reaksyon at ang katapusan ng AZA. Ang mga sumusunod ay naglilista ng ilan sa mga klase na ito.

Oxydoreduktase.- Enzymes catalyzing reaksyon oksihenasyon. Ang mga paglilipat ng dehydrogenase sa klase na ito ay isinasagawa ng Proton Transfer, halimbawa, ang alcoholehydrogenase (ADG) ay nagpapahiwatig ng mga alkohol sa Aldehydes, ang kasunod na oksihenasyon ng aldehydes sa carboxylic acids (ALDG). Ang parehong mga proseso ay nangyayari sa katawan sa pagproseso ng ethanol sa acetic acid (Larawan 18).

Larawan. labing-walo Double-stage oksihenasyon ng ethanol. sa acetic acid

Hindi ethanol, ngunit isang intermediate product acetaldehyde, mas mababa ang aktibidad ng enzyme ng aldg, ang mas mabagal ang ikalawang yugto ay pumasa - ang oksihenasyon ng acetaldehyde sa acetic acid at mas mahaba ang nakalalasing epekto sa paggamit ng ethanol ay ipinakita. Ang pagtatasa ay nagpakita na higit sa 80% ng mga kinatawan ng dilaw na lahi ay medyo mababa ang ADG na aktibidad at samakatuwid, mas malubhang tolerance ng alak ay kapansin-pansin. Ang dahilan para sa naturang likas na nabawasan na aktibidad ng Aldg ay ang bahagi ng mga solido ng glutamic acid sa molekula na "weakened" aldg ay pinalitan ng mga fragment ng lysine (Table 1).

Maglipat- Ang mga enzymes catalyzing ang paglipat ng mga functional group, halimbawa, transminase catalyzes ang kilusan ng amino group.

Hydrolase.- Enzymes catalyzing hydrolysis. Ang nabanggit na trypsin at pepsin ay isinasagawa ng hydrolysis ng mga bono ng peptide, at ang mga lipas ay nahati sa komunikasyon ng ester sa mga taba:

-Ps (o) o 1 + n 2 o → -rc (o) siya + o 1

Liaza- Enzymes, mga reaksiyong na hindi hydrolytic, bilang isang resulta ng mga naturang mga reaksyon, ang mga Bonds ng C - C, C-O, C-N at ang pagbuo ng mga bagong koneksyon mangyari. Ang decarboxylase enzyme ay tumutukoy sa klase na ito

Isomerase- Enzymes Catalyzing isomerization, halimbawa, ang mga conversion ng maleic acid sa fumaric (. Fig 19), ito ay isang halimbawa ng CIS - trans isomerization (tingnan isomeria).

Larawan. labinsiyam. Isomerization ng maleic acid. Sa Fumaro, sa presensya ng enzyme.

Sa gawain ng mga enzymes ay sinusunod pangkalahatang prinsipyoAlinsunod sa kung saan palaging isang estruktural pagsusulatan ng enzyme at reactant rection reaction. Sa pamamagitan ng figuratively pagpapahayag ng isa sa mga tagapagtatag ng E. Fisher enzymes, ang reagent ay dumating sa enzyme bilang susi sa kastilyo. Sa bagay na ito, ang bawat enzyme catalyzes isang tiyak na kemikal reaksyon o isang pangkat ng mga reaksyon ng isang uri. Minsan ang enzyme ay maaaring kumilos sa isang solong tambalan, halimbawa, ureaz (uron grech.. - ihi) catalyzes lamang urea hydrolysis:

(H 2 n) 2 c \u003d o + h 2 o \u003d co 2 + 2nh 3

Ang pinaka-banayad na selectivity palabas enzymes na makilala sa pagitan ng optically aktibong antipodas - kaliwa-kamay at muling pag-ukit isomers. Ang L-arginas ay kumikilos lamang sa kaliwang arginine at hindi nakakaapekto sa reprisal isomer. L-lactate dehydrogenase ay may-bisa lamang para sa mga mula sa gatas acid kaliwa-hander esters, tinaguriang lactates (Lactis lat.. Gatas), habang d-lactate dehydrogenase splits eksklusibo d-lactes.

Karamihan sa mga enzymes ay hindi wasto para sa isa, ngunit sa isang pangkat ng mga kaugnay na compounds, halimbawa, trypsin "mas pinipili" upang hatiin ang mga peptide komunikasyon na nabuo sa pamamagitan ng lysine at arginine (Table 1.)

Ang catalytic katangian ng ilang mga enzymes, tulad ng hydrolylazes, ay tinutukoy ng eksklusibo sa pamamagitan ng mga istraktura ng protina Molekyul mismo, isa pang klase ng mga enzymes - oxidoreductase (halimbawa, alak dehydrogenase) ay maaaring maging na aktibidad lamang sa pagkakaroon ng di-nakakarelaks na molecules - bitamina pag-activate MG, CA, Zn, MN, MN at Fragments ng nucleic acids (Fig. 20).

Larawan. Dalawampu Molekula ng alcohology dehydrogenase.

Transport protina magbigkis at dalhin iba't-ibang mga molecules o ions sa pamamagitan ng mga cell membranes (pareho sa loob ng cell, at panloob), pati na rin mula sa isang katawan sa isa pa.

Halimbawa, ang hemoglobin ay nagbubuklod ng oxygen kapag dumadaan ang dugo sa pamamagitan ng liwanag at ibinibigay ito sa iba't ibang tisyu ng katawan, kung saan ang oxygen ay inilabas at pagkatapos ay ginagamit para sa oksihenasyon ng mga sangkap ng pagkain, ang prosesong ito ay nagsisilbing isang pinagmumulan ng enerhiya (minsan ay kumakain ng terminong "nasusunog" ng pagkain sa katawan).

Bilang karagdagan sa bahagi ng protina, ang hemoglobin ay naglalaman ng isang kumplikadong bakal na tambalan na may isang cyclic porphyrin molecule (porphyros grech.. - Purpur), na nagiging sanhi ng pulang dugo ng dugo. Ito ay kumplikado (Larawan 21, Kaliwa) ay gumaganap ng papel ng isang carrier ng oxygen. Sa hemoglobin, ang porphyrin complex ng bakal ay matatagpuan sa loob ng molecule ng protina at gaganapin sa tulong ng mga pakikipag-ugnayan ng polar, pati na rin ang koordinasyon na may nitrogen sa histidine (Table 1), na bahagi ng protina. O2 Molekyul, na kung saan transfer pula ng dugo, ay sumali sa pamamagitan ng koordinasyon ng komunikasyon sa isang bakal na atom mula sa kabaligtaran partido na kung saan histidine ay naka-attach (Fig. 21, kanan).

Larawan. 21. Pagbuo ng isang kumplikadong bakal

Ang istraktura ng complex sa anyo ng isang bulk model ay ipinapakita sa kanan. Ang complex ay gaganapin sa molecule ng protina gamit ang koordinasyon bono (asul na tuldok na linya) sa pagitan ng fe atom at ang n atom sa histidine, na bahagi ng protina. Ang molekula ng 2, na hemoglobin naghihirap, ay naka-attach koordinasyon (Red Dottedry) sa fe atom mula sa kabaligtaran bansa ng flat complex.

Ang Hemoglobin ay isa sa mga pinaka-detalyadong protina na pinag-aralan, binubuo ito ng mga a-spiral na konektado sa pamamagitan ng solong kadena, at naglalaman ng apat na complexes ng bakal. Kaya, ang hemoglobin ay isang napakalaking packaging para sa paglipat ng apat na molecule ng oxygen nang sabay-sabay. Sa anyo ng hemoglobin ay tumutugma sa globular protina (Larawan 22).

Larawan. 22. Globular hugis ng hemoglobin.

Ang pangunahing "dignidad" ng hemoglobin ay ang pagdaragdag ng oxygen at ang kasunod na cleavage nito sa panahon ng paghahatid sa iba't ibang mga tisyu at mga organo ay mabilis. Karbon monoksid, CO (carbon monoxide), ay dumidikit sa Fe sa pula ng dugo mas mabilis, ngunit, hindi katulad 2, ito porma ng isang mahirap-to-mahulog complex. Bilang isang resulta, gaya ng pula ng dugo ay hindi magagawang upang panagutin ang tungkol sa 2, na kung saan leads (kapag inhaling malaking halaga ng karbon monoksid) sa kamatayan ng katawan mula sa choking.

Ang ikalawang pag-andar ng hemoglobin ay ang paglipat ng exhaled CO2, ngunit sa proseso ng pansamantalang nagbubuklod ng carbon dioxide, ito ay hindi sa isang atom ng bakal, ngunit H 2 N-grupo ng mga protina.

Ang "pagganap" ng mga protina ay nakasalalay sa kanilang istraktura, halimbawa, na pinapalitan ang solong amino acid residue ng glutamic acid sa hemoglobin polypeptide chain sa nalalabi ng valine (paminsan-minsan na sinusunod na anemya).

Mayroon ding mga protina sa transportasyon na maaaring magbigkis ng taba, glucose, amino acids at ilipat ang mga ito sa loob at labas ng mga selula.

Ang mga espesyal na uri ng transportasyon ay hindi inilipat sa mga sangkap mismo, ngunit isagawa ang mga function ng "Transport Control", pagpasa ng ilang mga sangkap sa pamamagitan ng lamad (ang panlabas na pader ng cell). Ang ganitong mga protina ay mas madalas na tinatawag na lamad. Mayroon silang hugis ng isang guwang silindro at, naka-embed sa lamad pader, tiyakin ang paggalaw ng ilang polar molecules o ions sa loob ng cell. Isang halimbawa ng isang membrane protein - Perin (Larawan 23).

Larawan. 23. Protein Pirin.

Ang pagkain at ekstrang protina, tulad ng sumusunod mula sa pangalan, ay nagsisilbing mga panloob na mapagkukunan ng nutrisyon, mas madalas para sa mga mikrobyo ng halaman at hayop, gayundin sa mga unang yugto ng pag-unlad ng mga batang organismo. Kabilang sa mga protina ng pagkain ang albumin (Larawan 10) - ang pangunahing bahagi ng protina ng itlog, pati na rin ang casein - ang pangunahing protina ng gatas. Sa ilalim ng pagkilos ng enzyme pepsin, ang casein sa tiyan ay dinisenyo, tinitiyak nito ang pagkaantala nito sa digestive tract at epektibong asimilasyon. Ang Casein ay naglalaman ng mga fragment ng lahat ng mga amino acid na kailangan ng katawan.

Sa ferrity (Larawan 12), na nakapaloob sa mga tisyu ng mga hayop, nakaimbak ng iron ions.

Kasama rin sa mga ekstrang protina ang Mioglobin, sa komposisyon at istraktura na kahawig ng hemoglobin. Ang Mioglobin ay puro pangunahin sa mga kalamnan, ang pangunahing papel nito ay ang imbakan ng oxygen, na nagbibigay sa kanya ng hemoglobin. Ito ay mabilis na puspos ng oxygen (mas mabilis kaysa sa hemoglobin), at pagkatapos ay unti-unting nagpapadala ito ng iba't ibang mga tisyu.

Ang mga protina sa istruktura ay nagsasagawa ng proteksiyon na function (balat) o sanggunian - ikabit ang katawan sa isang solong kabuuan at bigyan ito ng lakas (kartilago at tendons). Ang kanilang pangunahing bahagi ay ang Fibriller Protein Collagen (Larawan 11), ang pinaka-karaniwang protina ng mundo ng hayop, sa organismo ng mga mammal, ang mga account nito ay halos 30% ng buong masa ng mga protina. Ang Collagen ay may mataas na lakas ng makunat (lakas ng balat), ngunit dahil sa maliit na nilalaman ng mga transverse crosslocks sa balat collagen, ang mga skin ng hayop ay maliit na angkop sa raw form para sa paggawa ng iba't ibang mga produkto. Upang mabawasan ang pamamaga ng balat sa tubig, ang pag-urong sa panahon ng pagpapatayo, pati na rin upang madagdagan ang lakas sa kondisyon ng hindi tinatagusan ng tubig at dagdagan ang pagkalastiko sa collagen, lumikha ng karagdagang mga cross-link (Fig. 15a), ito ang tinatawag na Blood ng balat oh.

Sa buhay na organismo ng molekula ng collagen, na lumitaw sa proseso ng paglago at pag-unlad ng katawan ay hindi na-update at hindi pinalitan muli synthesized. Habang sumasang-ayon ang katawan, ang halaga ng mga transverse stroke sa collagen ay nagdaragdag, na humahantong sa pagbawas sa pagkalastiko nito, at dahil ang pag-update ay hindi mangyayari, pagkatapos ay ang mga pagbabago sa edad ay ipinakita - ang hitsura ng hina ng kartilago at tendons, ang hitsura ng wrinkles sa balat.

Ang articular ligaments ay naglalaman ng elastin - structural protein, madaling lumalawak sa dalawang dimensyon. Ang pinaka-elasticity ay may protina ng resiline, na matatagpuan sa mga lugar ng mga pakpak ng bisagra ng mga pakpak sa ilang mga insekto.

Horn formations - buhok, mga kuko, mga balahibo, higit sa lahat mula sa protina keratin (Larawan 24). Ang pangunahing pagkakaiba nito ay isang kapansin-pansin na nilalaman ng mga residu ng cysteine \u200b\u200bna bumubuo ng mga tulay ng disulfide, na nagbibigay ng mataas na pagkalastiko (ang kakayahang ibalik ang paunang form pagkatapos ng pagpapapangit) na buhok, pati na rin ang mga tisyu ng lana.

Larawan. 24. Fragment of Fibrillar Protein Keratin.

Para sa isang hindi maibabalik na pagbabago sa anyo ng isang keratine object, ito ay unang kinakailangan upang sirain ang disulfide tulay gamit ang isang pagbawas ahente, upang magbigay ng isang bagong form, at pagkatapos ay muling lumikha ng disulfide tulay na may isang oxidizing agent (Larawan 16), ito ay Eksakto kung ano ang ginagawa, halimbawa, isang kemikal na pagkukulot ng buhok.

Sa isang pagtaas sa nilalaman ng mga residues ng cysteine \u200b\u200bsa Keratin at, nang naaayon, isang pagtaas sa bilang ng mga tulay ng disulfide, ang kakayahang mawalan ng lakas, ngunit sa parehong oras ay may mataas na lakas (sa mga sungay ng mga yunit at mga shell, Ang mga pagong ay naglalaman ng hanggang 18% ng mga fragment ng cysteine). Sa organismo ng mga mammal na nakapaloob hanggang 30. iba't ibang uri keratin.

Ang maaasahang keratin fibrillated fibroin protein ay nakahiwalay sa silkworm caterpillar kapag ang mga twigs ng cocoon, pati na rin ang mga spider kapag naghabi ng isang web, ay naglalaman lamang ng β-istraktura na konektado ng nag-iisa na circuits (Larawan 11). Sa kaibahan sa Keratin, ang Fibroin ay walang transverse disulfide tulay, ito ay napakatagal sa puwang (ang lakas sa bawat yunit ng cross-seksyon sa ilang mga sample ng web ay mas mataas kaysa sa mga cable ng bakal). Dahil sa kakulangan ng transverse crosslinks, ang Fibroin ay inelapp (alam na ang lana tela ay halos hindi sinasadya, at ang sutla ay madaling ma-impenetrate).

Regulasyon protina.

Ang mga regulasyon ng protina, mas madalas na tinatawag na mga hormone, ay kasangkot sa iba't ibang mga proseso ng physiological. Halimbawa, ang hormone insulin (Larawan 25) ay binubuo ng dalawang α-chain na konektado sa mga tulay ng disulfide. Inayos ng insulin ang mga proseso ng metabolic na kinasasangkutan ng glucose, ang kawalan nito ay humahantong sa diyabetis.

Larawan. 25. Protina insulin

Ang isang hormone na kumokontrol sa paglago ng katawan ay na-synthesized sa pituitary utak. May mga regulatory proteins na kontrolin ang biosynthesis ng iba't ibang mga enzymes sa katawan.

Ang mga contracting at motor proteins ay nagbibigay sa katawan ng kakayahang pag-urong, baguhin ang hugis at ilipat, una sa lahat, pinag-uusapan natin ang mga kalamnan. 40% ng masa ng lahat ng mga protina na nakapaloob sa mga kalamnan ay myosin (mys, myos, grech.. - kalamnan). Ang molekula nito ay naglalaman ng parehong fibrillary at globular na bahagi (Larawan 26)

Larawan. 26. Miosin Molecule.

Ang ganitong mga molecule ay pinagsama sa malalaking aggregates na naglalaman ng 300-400 molecule.

Sa isang pagbabago sa konsentrasyon ng kaltsyum ions sa puwang na nakapalibot sa mga fibers ng kalamnan, ang isang baligtad na pagbabago sa mga molecule ay baligtarin - isang pagbabago sa hugis ng kadena dahil sa pag-ikot ng mga indibidwal na mga fragment sa paligid ng valence bonds. Ito ay humahantong sa isang pagbabawas at nakakarelaks ng mga kalamnan, ang signal upang baguhin ang konsentrasyon ng kaltsyum ions ay mula sa nerve endings sa kalamnan fibers. Ang artipisyal na pag-urong ng kalamnan ay maaaring sanhi ng epekto ng mga electrical impulses na humahantong sa isang matalim na pagbabago sa konsentrasyon ng kaltsyum ions, pagpapasigla ng kalamnan ng puso para sa pagpapanumbalik ng puso ng puso.

Pinapayagan tayo ng mga proteksiyong protina na protektahan ang katawan mula sa pagsalakay ng mga attackers ng mga bakterya, mga virus at sa pagtagos ng mga dayuhan na protina (ang pangkalahatan na pangalan ng mga dayuhan na katawan - antigens). Ang papel na ginagampanan ng proteksiyon protina ay ginanap sa pamamagitan ng immunoglobulins (ang kanilang pangalan - antibodies), kinikilala nila ang mga antigens, matalim sa katawan, at matatag na nauugnay sa kanila. Sa organismo ng mammals, kabilang ang isang tao, may limang klase ng immunoglobulins: M, G, A, D at E, ang kanilang istraktura, tulad ng sumusunod mula sa pangalan, globular, at lahat ng ito ay itinayo sa katulad na paraan. Ang molekular na organisasyon ng mga antibodies ay ipinapakita sa pamamagitan ng halimbawa ng klase ng immunoglobulin g (Larawan 27). Ang molekula ay naglalaman ng apat na polypeptide chain, pinagsama ang tatlong disulfide s-s Bridges. (Sa Larawan 27 Ang mga ito ay ipinapakita na may mga thickened valence bonds at malalaking simbolo S), bukod pa rito, ang bawat kadena ng polimer ay naglalaman ng intracerene disulfide jumper. Dalawang malalaking polymer chain (na naka-highlight sa asul) ay naglalaman ng 400-600 na residues ng amino acid. Dalawang iba pang mga chain (naka-highlight berde) Halos dalawang beses bilang mas maikli, naglalaman ang mga ito ng humigit-kumulang na 220 amino acid residues. Ang lahat ng apat na chain ay matatagpuan sa isang paraan na ang terminal H 2 N-grupo ay nakadirekta sa isang direksyon.

Larawan. 27. Haka-haka na imahe ng isang istraktura ng immunoglobulin

Pagkatapos makipag-ugnay sa katawan na may isang alien protein (antigen), ang mga cell ng immune system ay nagsisimula upang makabuo ng immunoglobulins (antibodies), na maipon sa suwero. Sa unang yugto, ang pangunahing gawain ng mga tanikala na naglalaman ng terminal H 2 N (sa Larawan 27 Ang kaukulang mga lugar ay minarkahan ng mapusyaw na asul at light green). Ang mga ito ay mga lugar ng pagkuha ng mga antigens. Sa proseso ng pagbubuo ng immunoglobulin, ang mga seksyon na ito ay nabuo sa isang paraan na ang kanilang istraktura at pagsasaayos ay ang pinaka-corputed sa istraktura ng tinatayang antigen (bilang susi sa lock, tulad ng enzymes, ngunit ang mga gawain sa kasong ito ay naiiba). Kaya, para sa bawat antigen, isang mahigpit na indibidwal na antibody ang nilikha bilang isang tugon sa immune. Kaya "plastic" upang baguhin ang istraktura depende sa panlabas na mga kadahilanan, bilang karagdagan sa immunoglobulins, walang kilala protina ay hindi maaaring. Ang mga enzyme ay malutas ang problema ng structural correspondence sa reagent sa ibang paraan - sa tulong ng isang higanteng pangangalap ng iba't ibang mga enzyme sa lahat ng posibleng mga kaso, at ang immunoglobulins ay itinayong muli sa tuwing "tool sa pagtatrabaho". Bukod dito, ang hinge seksyon ng immunoglobulin (Larawan 27) ay nagbibigay ng dalawang lugar ng pagkuha ng ilang mga independiyenteng kadaliang mapakilos, bilang isang resulta ng isang immunoglobulin molecule, maaari itong "mahanap" ang dalawang pinaka-maginhawa upang makuha ang site sa isang antigen upang ma-secure ito Upang ma-secure, ito ay kahawig ng epekto ng crustacean.

Susunod, ang kadena ng sunud-sunod na mga reaksyon ng immune system ng katawan ay kasama, ang mga immunoglobulins ng iba pang mga klase ay konektado, bilang isang resulta, ang alien protein ay decontaminated, at pagkatapos ay ang pagkawasak at pag-alis ng antigen (banyagang microorganism o toxin) ay nangyayari.

Pagkatapos makipag-ugnay sa antigen, ang maximum na konsentrasyon ng immunoglobulin ay nakamit (depende sa likas na katangian ng antigen at ang mga indibidwal na katangian ng organismo mismo) sa loob ng ilang oras (minsan ilang araw). Pinapanatili ng katawan ang memorya ng naturang kontak, at kapag muling umaatake ang parehong antigen ng immunoglobulins na maipon sa serum ng dugo ay mas mabilis at mas marami at mas nakuha kaligtasan sa sakit.

Halimbawa, ang ibinigay na pag-uuri ng mga protina ay sa isang tiyak na kondisyon ng kondisyon, halimbawa, ang thrombin protein na binanggit sa mga proteksiyon na protina ay mahalagang isang enzyme catalyzing hydrolysis ng mga peptide bond, iyon ay, tumutukoy sa klase ng mga proteases.

Ang mga proteksiyong protina ay kadalasang kasama ang mga protina ng lason ng ahas at nakakalason na mga protina ng ilang mga halaman, dahil ang kanilang gawain ay upang protektahan ang katawan mula sa pinsala.

May mga protina na ang mga function ay natatangi na ito ay ginagawang mahirap para sa kanilang pag-uuri. Halimbawa, ang protina ng Monellin na nakapaloob sa isa sa mga halaman ng Aprika ay matamis na lasa, ito ay naging isang paksa ng pag-aaral bilang isang hindi nakakalason na sangkap na maaaring magamit sa halip na asukal upang maiwasan ang labis na katabaan. Ang plasma ng dugo ng ilang isda ng Antarctic ay naglalaman ng mga protina na may mga katangian ng antipris, na pinoprotektahan ang dugo ng mga isda mula sa pagyeyelo.

Artipisyal na pagbubuo ng mga protina.

Ang condensation ng amino acid na humahantong sa isang polypeptide chain ay isang mahusay na pinag-aralan na proseso. Maaari itong maisagawa, halimbawa, paghalay ng ilang uri ng amino acid o pinaghalong acids at kumuha, ayon sa pagkakabanggit, isang polimer na naglalaman ng parehong mga link o iba't ibang mga link na alternating sa random order. Ang ganitong mga polymers ay maliit na katulad sa natural na polypeptides at walang biological activity. Ang pangunahing gawain ay upang ikonekta ang mga amino acids sa isang mahigpit na tinukoy, bago ang inilaan na order upang kopyahin ang pagkakasunud-sunod ng mga residues amino acid sa natural na protina. Ang siyentipikong Amerikano na si Robert Merrifield ay iminungkahi ang orihinal na paraan na pinapayagan upang malutas ang gayong gawain. Ang kakanyahan ng pamamaraan ay ang unang amino acid ay naka-attach sa isang hindi matutunaw na polimer gel, na naglalaman ng mga reaktibo na grupo na may kakayahang kumonekta sa mga grupo ng amino acid. Tulad ng isang substrate polimer, isang stitched polystyrene ay kinuha sa chloromethyl group ipinasok sa ito. Upang tumugon sa reaksyon ng amino acid, hindi tumugon sa kanilang sarili at sa gayon ay hindi ito sumali sa H 2 N-grupo sa substrate, ang amino group ng acid na ito ay pre-block ng domicile substituent [(c 4 H 9) 3] 3 OS (o) -Group. Matapos ang amino acid ay sumali sa substrate ng polimer, ang blocking group ay inalis at isa pang amino acid ay ipinakilala sa timpla ng reaksyon, na din pre-block H 2 N-Group. Sa ganitong sistema, tanging ang pakikipag-ugnayan ng H 2 N-grupo ng unang amino acid at ang pangalawang grupo ng acid ay posible, na isinasagawa sa pagkakaroon ng mga catalyst (phosphonium salts). Susunod, ang buong pamamaraan ay paulit-ulit, nagpapakilala ng isang ikatlong amino acid (Larawan 28).

Larawan. 28. Synthesis ng polypeptide chains.

Sa huling yugto, ang nakuha na mga chain ng polypeptide ay nahiwalay mula sa isang substrate ng polystyrene. Ngayon ang buong proseso ay awtomatiko, may mga awtomatikong peptide synthesizer na kumikilos ayon sa scheme na inilarawan. Ang pamamaraang ito ay may synthesized maraming peptides na ginagamit sa gamot at agrikultura. Posible rin na makakuha ng pinabuting analogues ng natural peptides na may pumipili at pinahusay na epekto. Ang ilang maliliit na protina, tulad ng insulin hormone at ilang mga enzymes, ay synthesized.

Mayroon ding mga pamamaraan para sa synthesis protina na kumopya ng mga natural na proseso: ang mga fragment ng nucleic acids ay naka-configure upang makakuha ng ilang mga protina ay synthesized, pagkatapos ay ang mga fragment na ito ay naka-embed sa isang buhay na organismo (halimbawa, sa bacterium), pagkatapos ay ang katawan ay nagsisimula upang makabuo ng ninanais na protina. Sa ganitong paraan, mayroon na ngayong makabuluhang halaga ng mga hard-to-reach na protina at peptides, pati na rin ang kanilang mga analogue.

Protina bilang supply ng kapangyarihan.

Ang mga protina sa isang buhay na organismo ay patuloy na nahati sa mga orihinal na amino acids (na may kailangang-kailangan na pakikilahok ng mga enzymes), nag-iisa ang mga amino acids ay lumilipat sa iba, pagkatapos ay ang mga protina ay muling na-synthesized (din sa paglahok ng enzymes), i.e. Ang katawan ay patuloy na na-update. Ang ilang mga protina (balat collagen, buhok) ay hindi na-update, ang katawan ay patuloy na nawawala ang mga ito at sa pagbalik ng mga bago. Ang mga protina bilang mga supply ng kapangyarihan ay gumaganap ng dalawang pangunahing pag-andar: nagbibigay sila sa katawan materyales sa konstruksiyon Para sa pagbubuo ng mga bagong molecule ng protina at, bilang karagdagan, ang katawan ay ibinibigay (calorie sources).

Ang mga carnivorous mammals (kabilang ang tao) ay nakuha ng mga kinakailangang protina na may planta at pagkain ng hayop. Wala sa protina na nakuha sa pagkain ay ipinasok sa katawan hindi nagbabago. Sa digestive tract, ang lahat ng mga nasisipsip na protina ay nahahati sa mga amino acids, at ang mga protina na kinakailangan para sa isang partikular na katawan ay itinayo mula sa 8 na hindi maaaring irreplaceable acids (Table 1), ang natitirang 12 ay maaaring synthesized sa katawan, kung hindi sila pumasok sapat na dami, ngunit ang isang kailangang-kailangan acids ay dapat na dealt sa pagkain. Ang mga asupre atomo sa cysteine \u200b\u200borganism ay nakakakuha ng isang kailangang-kailangan na amino acid - methionine. Bahagi ng mga protina decomposes, highlight ang enerhiya na kinakailangan upang mapanatili ang mahahalagang aktibidad, at ang nitrogen na nakapaloob sa mga ito ay nagmula sa katawan na may ihi. Kadalasan ang katawan ng tao ay nawawala ang 25-30 g. Ardilya bawat araw, kaya ang protina na pagkain ay dapat na patuloy na naroroon sa tamang halaga. Ang minimum na pang-araw-araw na pangangailangan para sa protina ay 37 g lalaki, sa mga kababaihan 29 g, gayunpaman, ang inirekumendang mga pamantayan ng pagkonsumo ay halos dalawang beses na mataas. Kapag sinusuri ang mga produkto ng pagkain, mahalaga na isaalang-alang ang kalidad ng protina. Sa kawalan o mababang nilalaman ng mahahalagang amino acids, ang protina ay itinuturing na mababa ang halaga, kaya ang mga protina ay dapat na matupok sa mas maraming dami. Kaya, ang mga protina ng mga leguminous crops ay naglalaman ng maliit na methionine, at sa mga protina ng trigo at mais, mababang nilalaman ng lysine (parehong mga amino acids ay kailangang-kailangan). Ang mga protina ng hayop (hindi kasama ang collagen) ay tumutukoy sa mga produktong full-fledged na pagkain. Ang isang kumpletong hanay ng lahat ng mahahalagang acids ay naglalaman ng casein ng gatas, pati na rin ang cottage cheese at keso na inihanda mula dito, kaya isang vegetarian diet, kung ito ay napaka-strict, i.e. Ang "katahimikan", ay nangangailangan ng lakas ng pagkonsumo ng mga leguminous crops, nuts at mushroom para sa supply ng katawan sa mga kailangang-kailangan na amino acids sa tamang halaga.

Ang mga sintetikong amino acids at protina ay ginagamit parehong bilang pagkain, pagdaragdag sa kanila sa feed, na naglalaman ng kailangang-kailangan amino acids sa maliit na dami. May mga bakterya na maaaring magproseso at sumipsip ng mga hydrocarbons ng langis, kung saan, para sa buong pagbubuo ng mga protina, kailangan nilang maibigay sa mga compound na naglalaman ng nitrogen (ammonia o nitrates). Ang protina na nakuha ng pamamaraang ito ay ginagamit bilang feed para sa mga hayop at manok. Sa feedback ng alagang hayop, ang isang hanay ng mga enzymes ay madalas na idinagdag - carbohydrase, na catalyzed ang hydrolysis ng bahagya decomposed mga bahagi ng karbohidrat pagkain (cell pader ng butil crops), bilang isang resulta ng kung saan ang pagkain ng gulay ay mas mabilis na hinihigop.

Mikhail Levitsky.

Protina (Artikulo 2)

(mga protina), klase ng kumplikadong mga compound na naglalaman ng nitrogen, ang pinaka-katangian at mahalaga (kasama ang nucleic acids) ng mga bahagi ng isang buhay na bagay. Ang mga protina ay gumaganap ng maraming at iba't ibang mga function. Karamihan sa mga protina - enzymes catalyzing reaksyon kemikal. Maraming mga hormone na kumokontrol sa mga proseso ng physiological ay mga protina rin. Ang mga istruktura ng mga protina tulad ng collagen at keratin ay nagsisilbing pangunahing bahagi ng tisyu ng buto, buhok at mga kuko. Ang pagkontrata ng mga protina ng kalamnan ay may kakayahang baguhin ang haba ng kanilang enerhiya upang magsagawa ng mekanikal na trabaho. Kasama sa mga protina ang mga antibodies na nagbubuklod at neutralisahin ang mga nakakalason na sangkap. Ang ilang mga protina na maaaring tumugon sa panlabas na impluwensya (liwanag, amoy), maglingkod sa mga pandama sa pamamagitan ng mga receptor na nakikita ang pangangati. Maraming mga protina na matatagpuan sa loob ng cell at ang cell membrane ay nagsasagawa ng mga regulatory function.

Sa unang kalahati ng ika-19 siglo. Maraming mga chemists, at kabilang sa kanila, una sa lahat, Y.Fon Lubih, dahan-dahan concluded na protina ay isang espesyal na klase ng nitrogenous compounds. Ang pangalan ng "protina" (mula sa Griyego. Protos - ang una) na inaalok sa 1840 Dutch chemist na si G. Mulder.

Pisikal na mga katangian

Ang mga puting solidong protina, at sa solusyon ay walang kulay, maliban kung nagdadala sila ng ilang chromophore (ipininta) na grupo, tulad ng hemoglobin. Ang solubility sa tubig sa iba't ibang mga protina ay nag-iiba nang malaki. Nagbabago din ito depende sa pH at sa konsentrasyon ng mga asing-gamot sa solusyon, upang posible na piliin ang mga kondisyon kung saan ang isang protina ay piliing pinipilit sa pagkakaroon ng iba pang mga protina. Ang paraan ng "planting" ay malawakang ginagamit upang i-highlight at malinis na protina. Ang purified protina ay madalas na nahulog precipitated mula sa kristal solusyon.

Sa paghahambing sa iba pang mga koneksyon, ang molekular na timbang ng mga protina ay napakalaki - mula sa ilang libong hanggang maraming milyong Dalton. Samakatuwid, sa ultracentrifugation, ang mga protina ay idineposito, at bukod dito sa iba't ibang bilis. Salamat sa pagkakaroon ng mga protina sa mga molecule positibo at negatibong sisingilin grupo, lumipat sila sa iba't ibang mga bilis at sa electric field. Ito ay batay sa electrophoresis - isang paraan na ginagamit upang i-highlight ang mga indibidwal na protina mula sa mga kumplikadong mixtures. Ang paglilinis ng mga protina ay isinasagawa ng chromatography.

Mga katangian ng kemikal

Istraktura.

Ang mga protina ay polymers, i.e. Ang mga molecule, na itinayo bilang mga tanikala, mula sa mga paulit-ulit na yunit ng monomer, o mga subunit na ang papel ay nilalaro ng kanilang mga amino acids. Pangkalahatang formula amino acids.

kung saan r ay isang hydrogen atom o ilang organic na grupo.

Ang molecule ng protina (polypeptide chain) ay maaaring binubuo lamang ng isang maliit na bilang ng mga amino acids o ilang libong mga yunit ng monomer. Ang tambalan ng mga amino acids sa kadena ay posible dahil ang bawat isa sa kanila ay may dalawang magkaibang grupo ng kemikal: pagkakaroon ng mga pangunahing katangian ng grupo ng amino, NH2, at acid carboxyl group, coxy. Ang parehong mga grupong ito ay naka-attach sa carbon A-atom. Ang isang carboxyl group ng isang amino acid ay maaaring bumuo ng isang amide (peptide) na koneksyon sa amino grupo ng isa pang amino acid:

Pagkatapos ng dalawang amino acids sa ganitong paraan nakakonekta, ang kadena ay maaaring dagdagan sa pamamagitan ng pagdaragdag sa ikalawang amino acid ng ikatlong, atbp. Tulad ng makikita mula sa equation sa itaas, ang molekula ng tubig ay inilalaan sa panahon ng pagbuo ng isang peptide bond. Sa pagkakaroon ng mga acids, alkali o proteolytic enzymes, ang reaksyon ay nasa tapat na direksyon: ang polypeptide chain ay nahati sa amino acids sa pagdaragdag ng tubig. Ang reaksyon na ito ay tinatawag na hydrolysis. Ang hydrolysis ay dumadaloy nang spontaneously, at para sa compounding amino acids sa polypeptide chain, ang enerhiya ay kinakailangan.

Ang carboxyl group at ang amide group (o katulad nito ay iminown - sa kaso ng amino acid ng proline) ay magagamit sa lahat ng mga amino acids, ang mga pagkakaiba sa pagitan ng mga amino acids ay tinutukoy ng likas na katangian ng grupo, o ang "Side chain", na kung saan ay ipinahiwatig sa itaas ng titik R. Ang papel na ginagampanan ng gilid kadena ay maaaring maglaro at isang hydrogen atom, tulad ng isang glycine amino acid, at ilang mga thunderbody group, tulad ng Gistidin at Triptophan. Ang ilang mga side chain sa kemikal na kahulugan ay hindi gumagalaw, habang ang iba ay may kapansin-pansin na reaktibiti.

Maaari mong i-synthesize ang maraming libu-libong iba't ibang mga amino acids, at maraming iba't ibang mga amino acids ay matatagpuan sa kalikasan, ngunit para sa protina synthesis, lamang 20 species ng amino acids ay ginagamit: alanine, arginine, asparagin, asparagic acid, valine, histidine, glycine, glutamine acid, valine, histidine, glycine, glutamine acid , Glutamic acid, isoleucine, leucine, lysine, methionine, proline, serine, tyrosine, threonine, tryptophan, phenylalanine at cysteine \u200b\u200b(sa cysteine \u200b\u200bproteins ay maaaring naroroon sa anyo ng isang di-cystine). Totoo, may iba pang mga amino acids sa ilang mga protina, bilang karagdagan sa regular na dalawampu, ngunit ang mga ito ay nabuo bilang isang resulta ng isang pagbabago ng ilan sa dalawampung nakalista pagkatapos na ito ay kasama sa protina.

Optical activity.

Sa lahat ng amino acids, maliban sa glycine, apat na magkakaibang grupo ay naka-attach sa carbon atom. Mula sa pananaw ng geometry, apat na magkakaibang grupo ang maaaring naka-attach sa dalawang paraan, at, nang naaayon, mayroong dalawang posibleng mga kumpigurasyon, o dalawang isomer na may kaugnayan sa bawat isa bilang paksa sa salamin nito salamin, i.e. as kaliwang kamay Sa kanan. Ang isang configuration ay tinatawag na kaliwa, o kaliwa-hander (L), at ang iba pang - kanan, o muling pag-ukit (d), dahil ang dalawang isomers ay naiiba sa direksyon ng pag-ikot ng polarized light plane. Sa mga protina mayroon lamang L-amino acids (ang pagbubukod ay glycine; maaari itong katawanin lamang ng isang form, dahil mayroon siyang dalawa sa apat na grupo ng parehong), at lahat sila ay may optical activity (dahil mayroon lamang isang isomer ). Ang mga d-amino acids sa likas na katangian ay bihira; Ang mga ito ay matatagpuan sa ilang antibiotics at cell shell bacteria.

Amino acid sequence.

Ang mga amino acids sa polypeptide chain ay hindi random na matatagpuan, ngunit sa isang tiyak na maayos na paraan, at ito ay tiyak na utos na tumutukoy sa mga function at mga katangian ng protina. Pagkakaiba-iba ang pagkakasunud-sunod ng 20 uri ng mga amino acids, maaari kang makakuha ng isang malaking bilang ng mga iba't ibang mga protina, tulad ng mula sa mga titik ng alpabeto maaari kang gumawa ng maraming iba't ibang mga teksto.

Sa nakaraan, ang kahulugan ng sequence ng amino acid ng ilang protina ay kadalasang medyo taon. Direktang kahulugan at ngayon ay isang beses na oras-ubos na kaso, bagaman ang mga aparato ay nilikha na nagbibigay-daan ito awtomatikong. Karaniwang mas madaling matukoy ang pagkakasunud-sunod ng nucleotide ng kaukulang gene at nakukuha ang isang sequence ng amino acid ng protina mula rito. Sa ngayon, ang mga sequence ng amino acid ng maraming daan-daang mga protina ay nakilala na. Ang mga function ng decrypted protina ay karaniwang kilala, at ito ay tumutulong upang isipin ang mga posibleng mga function ng mga katulad na protina na nabuo, halimbawa, sa malignant neoplasms.

Sopistikadong protina.

Ang mga protina na binubuo ng nag-iisa na mga amino acids ay tinatawag na simple. Kadalasan, gayunpaman, ang isang atom ng isang metal o ilang kemikal na tambalan na hindi isang amino acid ay konektado sa polypeptide chain. Ang ganitong mga protina ay tinatawag na kumplikado. Ang isang halimbawa ay ang hemoglobin: naglalaman ito ng iron-nephaphhin, na tumutukoy sa pulang kulay nito at nagbibigay-daan ito upang i-play ang papel ng isang carrier ng oxygen.

Sa mga pangalan ng mga pinaka kumplikadong protina, ipinahiwatig ito sa likas na katangian ng nakalakip na mga grupo: ang asukal ay naroroon sa glycoproteins, sa lipoproteins - taba. Kung ang catalytic activity ng enzyme ay depende sa naka-attach na grupo, pagkatapos ito ay tinatawag na isang prostetik na grupo. Kadalasan, ang ilang bitamina ay gumaganap ng papel na ginagampanan ng isang pangkat na prostetik o kasama sa komposisyon nito. Ang bitamina A, halimbawa, na naka-attach sa isa sa mga retinal proteins, ay tumutukoy sa pagiging sensitibo nito sa liwanag.

Tertiary structure.

Mahalaga hindi kaya ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ng protina (pangunahing istraktura), gaano karami ang pagtula nito sa espasyo. Sa buong haba ng polypeptide chain ng hydrogen ions bumuo ng mga regular na hydrogen bond, na nagbibigay ito ng form ng isang helix alinman sa layer (pangalawang istraktura). Mula sa kumbinasyon ng mga naturang mga spiral at mga layer ay may isang compact na form ng sumusunod na order - ang tertiary na istraktura ng protina. Sa paligid ng mga koneksyon na may hawak na mga link sa monomer ng kadena, posible na maging maliliit na anggulo. Samakatuwid, na may isang pulos geometriko punto ng view, ang bilang ng mga posibleng mga configuration para sa anumang polypeptide chain ay walang hanggan malaki. Sa katunayan, ang bawat protina ay normal lamang sa isang configuration na tinutukoy ng pagkakasunud-sunod ng amino acid nito. Ang istraktura na ito ay hindi matigas, tila "paghinga" - hesitates sa paligid ng ilang daluyan pagsasaayos. Ang chain folds sa tulad ng isang configuration kung saan ang libreng enerhiya (ang kakayahan upang makabuo ng trabaho) ay minimal, tulad ng inilabas spring ay naka-compress lamang sa isang estado na tumutugma sa isang minimum na libreng enerhiya. Kadalasan, isang bahagi ng kadena ay rigidly konektado sa iba pang mga disulfide (-s-s-) koneksyon sa pagitan ng dalawang sangkap ng cysteine. Bahagyang iyon ang dahilan kung bakit ang cysteine \u200b\u200bsa amino acids ay gumaganap ng isang partikular na mahalagang papel.

Ang pagiging kumplikado ng istraktura ng mga protina ay napakalaki na imposible pa rin upang kalkulahin ang tersiyaryo na istraktura ng protina, kahit na kilala ang amino acid sequence. Ngunit kung posible na makakuha ng mga kristal na protina, ang tertiary structure nito ay maaaring matukoy ng x-ray diffraction.

Sa estruktural, kontraktado at ilang iba pang mga protina ng kadena, ang fibrils ay bumubuo ng isang bahagyang pinagsama chain na bahagyang pinagsama; Fibrils, turn, fold sa mas malaking formations - fibers. Gayunpaman, ang karamihan sa mga protina sa solusyon ay may globular form: ang mga chain ay pinagsama sa globule, tulad ng sinulid sa bola. Ang libreng enerhiya na may tulad na pagsasaayos ay minimal, dahil ang hydrophobic ("salungat na tubig") Ang mga amino acids ay nakatago sa loob ng globule, at ang hydrophilic ("akit ng tubig") ay nasa ibabaw nito.

Maraming mga protina ang mga complexes ng ilang mga polypeptide chain. Ang istraktura na ito ay tinatawag na isang istraktura ng quaternary protina. Halimbawa, ang molekula ng Hemoglobin ay binubuo ng apat na subunits, ang bawat isa ay isang globular na protina.

Structural protina dahil sa mga linear configuration fibers nito, kung saan ang makunat na limitasyon ng lakas ay napakataas, ang globular configuration ay nagbibigay-daan sa mga protina upang pumasok sa mga partikular na pakikipag-ugnayan sa iba pang mga koneksyon. Sa ibabaw ng globule nang tamang pagtula Ang mga tanikala ay lumabas ng isang tiyak na anyo ng lukab na kung saan ang mga reaktibo na mga grupo ng kemikal ay inilalagay. Kung ang protina na ito ay isang enzyme, ang iba, kadalasan ay mas maliit, ang isang molekula ng ilang mga sangkap ay pumapasok tulad ng isang lukab tulad ng susi pumapasok sa lock; Sa kasong ito, ang pagsasaayos ng elektronikong ulap ng molekula ay nagbabago sa ilalim ng impluwensiya ng mga kemikal na grupo na nasa lukab, at ito ay pwedeng tumugon sa isang tiyak na paraan. Sa ganitong paraan, ang enzyme catalyzes ang reaksyon. Sa antibody molecules, mayroon ding mga cavities kung saan iba't ibang mga alien sangkap ay nauugnay at sa gayon neutralisahin. Ang "key at lock" na modelo na nagpapaliwanag sa pakikipag-ugnayan ng mga protina sa iba pang mga compound ay nagbibigay-daan upang maunawaan ang pagtitiyak ng mga enzymes at antibodies, i.e. Ang kanilang kakayahang gumanti lamang sa ilang mga compound.

Mga protina sa iba't ibang uri ng mga organismo.

Ang mga protina ay gumaganap ng parehong function sa iba't ibang uri ng mga halaman at hayop at samakatuwid ay may suot na parehong pangalan, may katulad na pagsasaayos. Gayunpaman, naiiba ang mga ito sa kanilang sequence ng amino acid. Bilang species ay diverged mula sa isang pangkalahatang ninuno, ang ilang mga amino acids sa ilang mga posisyon ay pinalitan bilang isang resulta ng mutations ng iba. Ang mga nakakapinsalang mutasyon na dulot ng namamana sakit ay pinili ng likas na pagpili, ngunit kapaki-pakinabang o hindi bababa sa neutral ay maaaring mai-save. Ang mas malapit sa isa't isa dalawa biological species.Ang mas kaunting mga pagkakaiba ay matatagpuan sa kanilang mga protina.

Ang ilang mga protina ay nagbabago nang mabilis, ang iba ay medyo konserbatibo. Ang huli ay kabilang, halimbawa, ang Cytochrome C ay isang respiratory enzyme na magagamit sa karamihan ng mga nabubuhay na organismo. Sa mga tao at chimpanzees, ang mga amino acid sequence ay magkapareho, at 38% lamang ng mga amino acids ay naiiba sa cytochrome mula sa trigo. Kahit na paghahambing ng tao at bakterya, ang pagkakapareho ng cytochromes C (ang mga pagkakaiba ay apektado dito 65% amino acids) ay maaari pa ring mapansin, bagaman ang pangkalahatang ninuno ng bacterium at isang tao ay nanirahan sa lupa mga dalawang bilyong taon na ang nakalilipas. Sa kasalukuyan, ang paghahambing ng mga sequence ng amino acid ay kadalasang ginagamit upang bumuo ng isang phylogenetic (genealogical) na puno na sumasalamin sa mga ebolusyonaryong bono sa pagitan ng iba't ibang mga organismo.

Denaturation.

Ang synthesized na molekula ng protina, natitiklop, nakakuha ng isang configuration katangian. Ang pagsasaayos na ito, gayunpaman, ay maaaring gumuho sa pag-init, na may pagbabago sa PH, sa ilalim ng pagkilos ng mga organic na solvents at kahit na may simpleng scattering ng solusyon hanggang sa lumitaw ang mga bula sa ibabaw nito. Ang isang binagong protina ay tinatawag na denatured; Nawawala ang biological na aktibidad nito at karaniwang nagiging hindi malulutas. Well kakilala sa lahat ng mga halimbawa ng denatured protina - pinakuluang itlog o whipped cream. Ang mga maliliit na protina na naglalaman lamang ng halos isang daang amino acids ay may kakayahang renaturizing, i.e. Muling makuha ang orihinal na pagsasaayos. Ngunit ang karamihan sa mga protina ay nagiging maraming mga polypeptide chain at ang nakaraang configuration ay hindi naibalik.

Ang isa sa mga pangunahing problema sa paghiwalay ng mga aktibong protina ay nauugnay sa kanilang matinding sensitivity sa denaturation. Kapaki-pakinabang Gamitin ang ari-arian ng mga protina na nahahanap kapag pinapanatili ang mga produkto ng pagkain: mataas na temperatura irreversibly denatured microorganisms enzymes, at microorganisms namamatay.

Synthesis Proteins.

Para sa synthesis ng protina, ang isang buhay na organismo ay dapat magkaroon ng isang sistema ng enzyme na may kakayahang maglakip ng isang amino acid sa isa pa. Ang isang mapagkukunan ng impormasyon na tumutukoy nang eksakto kung aling mga amino acids ay dapat na konektado. Dahil mayroong libu-libong mga species ng mga protina sa katawan at bawat isa sa kanila ay isang average ng ilang daang amino acids, ang kinakailangang impormasyon ay dapat na tunay na malaking. Ito ay naka-imbak (tulad ng isang rekord sa isang magnetic tape) sa nucleic acid molecules mula sa kung saan ang mga genes ay binubuo.

Pag-activate ng enzymes.

Ang polypeptide chain na synthesized mula sa amino acids ay hindi palaging ang protina sa huling form nito. Maraming enzymes ang na-synthesized una sa anyo ng hindi aktibo precursors at pumunta sa isang aktibong form lamang pagkatapos ng isa pang enzyme ay aalisin sa isa sa mga dulo ng ilang mga amino acids. Sa ganitong di-aktibong form, ang ilan sa mga enzyme ng digestive ay synthesized, halimbawa, trypsin; Ang mga enzymes ay aktibo sa digestive tract bilang isang resulta ng pagtanggal ng circuit fragment. Hormone insulin, na ang molekula sa aktibong form ay binubuo ng dalawang maikling kadena, ay synthesized sa anyo ng isang chain, ang tinatawag na. Proinsulin. Pagkatapos ay ang gitnang bahagi ng kadena na ito ay aalisin, at ang natitirang mga fragment ay nauugnay sa bawat isa, na bumubuo ng isang aktibong molekula ng hormon. Ang mga sopistikadong protina ay nabuo lamang matapos ang isang grupo ng kemikal ay naka-attach sa protina, at ang enzyme ay madalas na kinakailangan para sa koneksyon na ito.

Metabolic circuit.

Pagkatapos ng pagpapakain sa mga hayop amino acids na may label na may radioactive carbon, nitrogen o hydrogen isotopes, ang label ay mabilis na lumiliko sa mga protina nito. Kung may label na amino acids itigil na pumasok sa katawan, ang bilang ng mga tag sa mga protina ay nagsisimula sa pagtanggi. Ipinakikita ng mga eksperimentong ito na ang mga nagresultang protina ay hindi nai-save sa katawan hanggang sa katapusan ng buhay. Ang lahat ng mga ito, para sa ilang mga eksepsiyon, ay nasa isang dynamic na estado, patuloy na pagkabulok sa amino acids, at pagkatapos ay muli synthesized.

Ang ilang mga protina ay nahuhulog kapag ang mga selula ay namamatay at nawasak. Ito ay patuloy na nangyayari, halimbawa, may erythrocytes at epithelial cells, lining ang panloob na bituka ibabaw. Bilang karagdagan, ang disintegration at paninirahan ng mga protina ay nagpapatuloy at sa mga buhay na selula. Kakatwa sapat, ang breakdown ng mga protina ay kilala mas mababa kaysa sa tungkol sa kanilang synthesis. Gayunpaman, malinaw na ang mga proteolytic enzymes ay kasangkot sa pagkabulok, katulad ng mga split protina sa mga amino acids sa digestive tract.

Ang kalahating buhay ng iba't ibang mga protina ay iba-iba - mula sa maraming oras hanggang maraming buwan. Ang tanging pagbubukod ay mga molecule ng collagen. Sa sandaling nabuo, mananatiling matatag sila, hindi na-update at hindi pinalitan. Gayunpaman, sa paglipas ng panahon, ang ilan sa kanilang mga ari-arian ay nagbabago, sa partikular na pagkalastiko, at dahil hindi sila na-update, ang kinahinatnan nito ay ilang mga pagbabago sa edad, halimbawa, kulubot sa balat.

Sintetikong protina.

Matagal nang natutunan ang mga chemist na polimerisahin ang amino acids, ngunit ang mga amino acids ay konektado sa kasong ito, kaya ang mga produkto ng naturang polimerisasyon ay maliit na katulad ng natural. Totoo, posible na kumonekta sa amino acids sa isang ibinigay na order, na ginagawang posible upang makakuha ng ilang biologically aktibong protina, sa partikular na insulin. Ang proseso ay medyo kumplikado, at sa isang paraan posible upang makakuha lamang ng mga protina na kung saan ang tungkol sa daan-daang mga amino acids ay nakapaloob sa molecules. Mas mainam na i-synthesize o i-highlight ang pagkakasunud-sunod ng nucleotide ng isang gene na naaayon sa nais na pagkakasunud-sunod ng amino acid, at pagkatapos ay ipasok ang gene na ito sa bacterium, na makakapagdulot ng malaking halaga ng nais na produkto sa pamamagitan ng pagtitiklop. Ang pamamaraan na ito, gayunpaman, ay mayroon ding mga kakulangan nito.

Mga protina at nutrisyon

Kapag ang mga protina sa katawan ay nagbubuwag sa mga amino acids, ang mga amino acids ay maaaring magamit muli para sa synthesis ng protina. Kasabay nito, ang mga amino acids mismo ay madaling kapitan ng pagkabulok, kaya hindi sila ganap na magagamit muli. Maliwanag din na sa panahon ng paglago, sa panahon ng pagbubuntis at pagpapagaling, ang synthesis ng mga protina ay dapat lumampas sa pagkabulok. Ang ilang mga organismo ng protina ay patuloy na nawawala; Ang mga ito ay mga protina ng buhok, mga kuko at ibabaw na layer ng balat. Samakatuwid, para sa pagbubuo ng mga protina, ang bawat organismo ay dapat tumanggap ng mga amino acids na may pagkain.

Mga mapagkukunan ng amino acids.

Ang mga berdeng halaman ay na-synthesized mula sa CO2, tubig at ammonia o nitrates lahat ng 20 amino acids na natagpuan sa protina. Maraming bakterya ang nakaka-synthesize din ng mga amino acids sa presensya ng asukal (o ilang katumbas) at nakapirming nitrogen, ngunit ang asukal, sa huli, ay ibinibigay ng mga berdeng halaman. Ang kakayahan ng hayop sa pagbubuo ng mga amino acids ay limitado; Nakakuha sila ng mga amino acids, pagkuha ng berdeng halaman o iba pang mga hayop. Sa digestive tract, ang mga nasisipsip na protina ay nahahati sa mga amino acids, ang huli ay nasisipsip, at ang katangian ng mga protina ng organismo na ito ay itinatayo. Walang hinihigop na protina ang naka-on sa istraktura ng katawan bilang tulad. Ang tanging pagbubukod ay na sa maraming mga mammals, ang ilan sa mga antibodies ng ina ay maaaring nasa isang buo form upang makakuha ng sa pamamagitan ng inunan sa daloy ng dugo ng sanggol, at sa pamamagitan ng gatas ng ina (lalo na sa mga ruminants) upang mailipat sa bagong panganak pagkatapos ang hitsura nito.

Ang pangangailangan para sa mga protina.

Maliwanag na upang mapanatili ang buhay, ang katawan ay dapat tumanggap ng ilang mga protina na may pagkain. Gayunpaman, ang sukat ng pangangailangan na ito ay depende sa maraming mga kadahilanan. Ang katawan ay nangangailangan ng pagkain at bilang isang pinagkukunan ng enerhiya (calories), at bilang isang materyal para sa pagtatayo ng mga istraktura nito. Sa unang lugar ay ang pangangailangan para sa enerhiya. Nangangahulugan ito na kapag ang carbohydrates at taba sa diyeta ay hindi sapat, ang mga protina ng pagkain ay hindi ginagamit upang i-synthesize ang kanilang sariling mga protina, ngunit bilang isang calorie source. Sa mahabang gutom, kahit na ang sarili nitong mga protina ay ginugol sa kasiyahan ng mga pangangailangan ng enerhiya. Kung ang carbohydrates sa diyeta ay sapat, ang pagkonsumo ng protina ay maaaring mabawasan.

Balanse ng nitrogen.

Sa average na approx. 16% ng buong masa ng protina ay nitrogen. Kapag ang mga protina ng amino acid ay splitted, ang nitrogen na nakapaloob sa mga ito ay nagmula sa katawan na may ihi at (hindi bababa) na may bayad sa anyo ng iba't ibang mga nitrogen compound. Maginhawang, samakatuwid, upang masuri ang kalidad ng protina na pagkain, gamitin ang naturang tagapagpahiwatig bilang isang balanse ng nitrate, i.e. Ang pagkakaiba (sa gramo) sa pagitan ng halaga ng nitrogen ay pumasok sa katawan, at ang halaga ng nitrogen na nakuha bawat araw. Sa normal na nutrisyon sa may sapat na gulang, ang mga dami ay pantay. Sa lumalaking organismo, ang halaga ng nitrogen ay mas mababa kaysa sa bilang ng natanggap, i.e. Positibo ang balanse. Sa isang kakulangan ng mga protina sa diyeta, ang balanse ay negatibo. Kung ang mga calories sa diyeta ay sapat, ngunit ang mga protina ay ganap na wala sa loob nito, ang katawan ay nagse-save ng mga protina. Ang protartment exchange ay pinabagal, at muling pagtatapon ng mga amino acids sa synthesis ng protina ay may pinakamataas na posibleng kahusayan. Gayunpaman, ang mga pagkalugi ay hindi maiiwasan, at ang mga nitrogenous compound ay ipinapakita pa rin sa ihi at bahagyang sa mga feces. Ang halaga ng nitrogen na nakuha mula sa katawan sa araw na may gutom na protina ay maaaring magsilbing isang sukatan ng isang pang-araw-araw na kakulangan ng protina. Natural na ipalagay na sa pamamagitan ng pagpasok ng halaga ng protina na katumbas ng kakulangan na ito sa diyeta, maaaring maibalik ang balanse ng nitray. Gayunpaman, hindi. Ang pagkakaroon ng natanggap na tulad ng isang dami ng protina, ang katawan ay nagsisimula upang gamitin ang amino acids mas mahusay, kaya may ilang karagdagang halaga ng protina upang ibalik ang isang balanse ng nitrogen.

Kung ang halaga ng protina sa diyeta ay lumampas sa kinakailangan upang mapanatili ang isang nitrogenous balance, pagkatapos ay pinsala mula sa ito ay tila hindi. Ang sobrang amino acids ay ginagamit lamang bilang isang mapagkukunan ng enerhiya. Bilang isang partikular na maliwanag na halimbawa, maaari kang sumangguni sa Eskimos na kumonsumo ng maliit na carbohydrates at halos sampung beses na mas maraming protina kaysa sa kinakailangan upang mapanatili ang balanse ng nitrogen. Sa karamihan ng mga kaso, gayunpaman, ang paggamit ng protina ay hindi kapaki-pakinabang bilang isang mapagkukunan ng enerhiya, dahil mula sa isang tiyak na halaga ng carbohydrates maaari kang makakuha ng mas maraming calories kaysa mula sa parehong halaga ng protina. Sa mahihirap, ang populasyon ay tumatanggap ng kinakailangang calories dahil sa carbohydrates at consumes ang minimum na halaga ng protina.

Kung ang kinakailangang calorie calorie ay nakuha sa anyo ng mga produktong hindi protina, ang pinakamaliit na halaga ng protina na nagsisiguro na ang nitrogenous balance ay para sa isang adult ok. 30 g bawat araw. Humigit-kumulang kaya maraming protina ang nakapaloob sa apat na hiwa ng tinapay o 0.5 l ng gatas. Ang pinakamainam ay karaniwang itinuturing na medyo higit pa; Inirerekomenda mula sa 50 hanggang 70 g.

Kailangang-kailangan amino acids.

Hanggang ngayon, ang protina ay itinuturing na isang bagay. Samantala, upang sundin ang synthesis ng protina, ang lahat ng kinakailangang amino acids ay dapat na naroroon sa katawan. Ang ilan sa mga amino acids ng organismo ng hayop mismo ay maaaring synthesize. Ang mga ito ay tinatawag na maaaring palitan, dahil hindi nila kailangang naroroon sa pagkain, mahalaga lamang na sa pangkalahatan ang pagpasok ng protina bilang isang nitrogen source ay sapat; Pagkatapos, sa kakulangan ng palitan amino acids, ang organismo ay maaaring synthesize ang mga ito sa pamamagitan ng mga na kasalukuyan labis. Ang natitira, "kailangang-kailangan", amino acids ay hindi maaaring synthesized at dapat pumasok sa katawan na may pagkain. Para sa isang tao, si Valan, Leucine, Isolecin, Treonin, methionine, phenylalanine, Triptofan, Gistidine, Lizin at Arginine ay kailangang-kailangan. (Kahit na ang arginine ay maaaring synthesized sa katawan, ito ay tinutukoy sa isang kailangang-kailangan amino acids, dahil ang bagong panganak at lumalagong mga bata ay nabuo sa hindi sapat na dami. Sa kabilang banda, para sa isang tao ng mature edad, ang resibo ng ilan sa mga amino acids na may pagkain ay maaaring maging opsyonal.)

Ang listahan ng mga kailangang-kailangan na amino acids ay halos pareho din sa iba pang mga vertebrates at kahit sa mga insekto. Ang nutritional value ng mga protina ay karaniwang natutukoy sa pamamagitan ng pag-fogging sa kanila ng lumalagong mga daga at nanonood ng timbang na nakuha ng mga hayop.

Nutritional protein value.

Ang nutritional value ng protina ay tinutukoy ng hindi kailangang-kailangan na amino acid, na hindi sapat. Ilarawan natin ito sa halimbawa. Sa mga protina ng aming katawan ay naglalaman ng average na ok. 2% tryptophan (ayon sa timbang). Ipagpalagay na ang 10 g ng protina na naglalaman ng 1% tryptophan ay kasama sa diyeta, at ang iba pang mahahalagang amino acids dito ay sapat. Sa aming kaso, 10 g ng sira protina ay mahalagang katumbas ng 5 g ng full-fledged; Ang natitirang 5 g ay maaaring maghatid lamang ng pinagmumulan ng enerhiya. Tandaan na, dahil ang mga amino acids sa katawan ay halos hindi nakalaan, at upang ipakita ang synthesis ng protina, ang lahat ng mga amino acids ay dapat na naroroon sa parehong oras, ang epekto ng mga ninuno amino acids ay maaaring napansin lamang kung sila ay pumunta lamang sa katawan sa parehong oras.

Ang average na komposisyon ng karamihan ng mga protina ng hayop ay malapit sa average na komposisyon ng mga protina katawan ng taoKaya ang pagkabigo ng amino acid ay halos hindi kami nanganganib kung ang aming diyeta ay mayaman sa mga produkto tulad ng karne, itlog, gatas at keso. Gayunpaman, may mga protina, halimbawa Gelatin (Collagen Denaturation Product), na naglalaman ng napakakaunting mahahalagang amino acids. Plant protina, bagaman sila ay mas mahusay na gelatin sa ganitong kahulugan, din mahina indispensable amino acids; Lalo na ilang lysine at tryptophan sa kanila. Gayunpaman, ang isang pulos vegetarian na pagkain ay hindi maaaring ituring na mapanganib, maliban kung may isang bahagyang mas malaking halaga ng mga protina ng gulay na sapat upang ibigay ang katawan sa mahahalagang amino acids. Karamihan sa buong protina ay nakapaloob sa mga halaman sa mga buto, lalo na sa mga buto ng trigo at iba't ibang mga pananim na legume. Mayroon din kaming mayaman sa protina ay mga batang shoots, halimbawa, asparagus.

Gawa ng sintetiko protina sa diyeta.

Sa pamamagitan ng pagdaragdag ng maliliit na halaga ng sintetikong mahahalagang amino acids o protina na mayaman sa protina sa mga sira protina, halimbawa, mga protina ng mais, posible na makabuluhang taasan ang nutritional value ng huli, i.e. Kaya, kung paano dagdagan ang dami ng protina na natupok. Ang isa pang posibilidad ay binubuo sa lumalaking bakterya o lebadura sa langis hydrocarbons kasama ang pagdaragdag ng nitrates o ammonia bilang pinagmulan ng nitrogen. Ang microbial protein na nakuha ng landas na ito ay maaaring maglingkod bilang feed para sa manok o hayop, at marahil ay direktang natupok ng isang tao. Ang ikatlo, malawakang ginagamit, ang paraan ay gumagamit ng mga katangian ng pisyolohiya ng mga ruminant. Sa mga ruminants sa unang departamento ng tiyan, ang tinatawag na. Ang peklat, ay nakatira sa mga espesyal na anyo ng bakterya at ang mga pinakasimpleng, na nag-convert ng mga protina ng gulay sa mas kumpletong microbial proteins, at ang mga ito, pagkatapos ng panunaw at pagsipsip - ay na-convert sa mga protina ng hayop. Sa feed ng mga hayop, maaari kang magdagdag ng urea - murang gawa ng tao nitrogen-containing compound. Ang mga mikroorganismo na naninirahan sa rubar ay gumagamit ng urea nitrogen upang i-convert ang carbohydrates (na makabuluhang mas malaki sa feed) sa protina. Ang tungkol sa isang ikatlo ng kabuuang nitrogen sa feed ng mga hayop ay maaaring dumaloy bilang urea, na kung saan ay mahalagang isang lawak na kemikal protina synthesis.

Gusto mo ba ang artikulo? Ibahagi ito

I-print ang Artikulo.